PROTEINAS
Y AMINOACIDOS
CONCEPTO DE AMINOACIDOS:
Son sustancias orgánicas que poseen un carbono central
unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo
radical.
Es el grupo radical quien varia
de aminoácido a aminoácido.
A
CB
C
R
FUNCIONES
Forman las proteínas.
Son neurotransmisores.
Transportan ácidos grasos activados.
Participan en la síntesis de varias moléculas de importancia biológica.
AMINOACIDOS ESCENCIALES
Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo y que por lo tanto deben ser
aportados a través de la dieta.
Todas las proteínas de origen animal son ricas en estos aminoácidos.
VALINA
LEUCINA
ISOLEUCINA
METIONINA
TRIPTOFANO
TREONINA
LISINA
FENILALANINA
AMINOACIDOS LIMITANTES
Son aminoácidos que se encuentran en escasas o nulas proporciones en algunos alimentos, y
resultan esenciales para el organismo.
1
Si un alimento provee la mayor parte de estos aminoácidos
esenciales pero le falta uno o dos, se dice que estos son los
aminoácidos limitantes.
2
Si una proteína tiene todos los aminoácidos esenciales se dice que es
una proteína de calidad o de alto valor biológico.
PROPIEDADES FISICO-QUIMICAS
Presentan isomería.
Sufren ionización.
Tienen un comportamiento anfotérico.
Forman enlaces peptídicos.
ISOMEROS
SERIE D y L:
Si un aminoácido tiene su grupo amino a la derecha son de la serie D: Alfa D aminoácidos.
Si un aminoácido tiene su grupo amino a la izquierda son de la serie L: Alfa L aminoácidos.
Las proteínas del cuerpo humano tienen aminoácidos de la serie L.
ISOMEROS OPTICOS:
Si un isómero desvía la vibración de la luz polarizada a la izquierda, es: Levógiro (-).
Si un isómero desvía la vibración de la luz polarizada a la izquierda, es: Dextrógiro (+).
IONIZACION
Los aminoácidos tienen alto punto de fusión y de
ebullición, por lo tanto un aminoácido ionizado (unido a
iones) va a tener un comportamiento distinto de uno que no
está ionizado.
Cuando se ionizan forman redes cristalinas.
Si el aminoácido no se ioniza, su terminación es “ico”,
ejemplo: Glutámico.
Si el aminoácido si se ioniza, su terminación es “ato”,
ejemplo: Glutamato.
COMPORTAMIENTO ANFOTERICO
CONCEPTO:
Es el comportamiento que un aminoácido tiene en un campo eléctrico según las distintas
variaciones de pH.
Es decir, si ponemos un aminoácido en un medio ácido se va a comportar como una base
(va a captar protones) y va a adquirir una forma de catión, y si lo ponemos en un medio alcalino
va a comportarse como un ácido (va a ceder protones) y va a adquirir una forma de anión.
PK
PK1: 2,34
Es el pH en el cual el 50% del
aminoácido se encuentra en
forma de ion dipolar y el 50%
en forma catiónica.
PI: 6,02
PK2: 9,69
Es el punto isoeléctrico.
Es el pH en el cual el 50% del
aminoácido se encuentra en
forma de ion dipolar y el 50%
en forma iónica.
PUNTO ISOELECTRICO:
Es el pH en el que un aminoácido colocado en un campo eléctrico no migrará por predominar la
forma de ión dipolar.
Es el pH donde toda la molécula tiene carga neutra.
Se calcula haciendo el promedio de los pK1 y 2.
PODER AMORTIGUADOR DE LOS AA
Los aminoácidos pueden ceder o captar protones si su constante de disociación (pKa) es cercano al
pH del medio. Además, estas propiedades están dadas por la cantidad de grupos ionizables y por
los pK de estos.
Una proteína puede ceder o captar protones por sus extremos amino y carboxilo terminal,
como también por sus cadenas laterales (R), pero:
Depende de cuál cadena lateral y;
Mientras más larga sea la proteína, menor importancia van a tener sus extremos C y N terminal.
UNIONES PEPTIDICAS
CARACTERISTICAS:
Es una unión de tipo amida.
Presenta coplanaridad atómica.
Presenta hibridación de resonancia.
2
1
La unión peptídica se da entre el grupo carboxilo
y el grupo amino de dos moléculas cercanas.
2
Los cuatro átomos que intervienen en la formación
del enlace peptídico están en un mismo plano.
La unión a veces se comporta como un enlace simple y por momentos se
comporta como un enlace doble, lo cual le da rigidez impidiendo la rotación
alrededor de los enlaces carbono nitrógeno
CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
SEGUN LA POLARIDAD DE LOS GRUPOS R A PH:7
No polares.
Polares sin carga.
Polares con carga negativa.
Polares sin carga negativa.
CLASIFICACION DE PEPTIDOS
Dipéptidos: 2 aa.
Oligopéptidos: 3 a 10 aa.
Polipéptidos: 11 a 49 aa.
Proteínas: más de 50 aa.
PEPTIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
1. Glutatión.
2. Angiotensina 2.
3. Vasopresina.
4. Bradiquinina.
5. Encefalinas.
6. Factores liberadores
de hormonas.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Nutricionales.
Enzimáticas.
Estructurales.
Metabólicas.
Participan en la contracción muscular.
Participan en la defensa física e inmunológica.
Coagulación.
Transporte.
Participan en el ciclo visual.
Almacenamiento.
NIVELES DE ORGANIZACION PEPTIDICAS
Pueden ser primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
Se tiene en cuenta:
NUMERO, ORDEN Y CLASE DE AMINOÁCIDOS
PRESENTES
EN UNA CADENA PEPTIDICA.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Está determinada genéticamente.
Determina el resto de estructuras.
Estabilización por uniones peptídicas y disulfuro.
El cambio de un aminoácido puede alterar la función proteica, ejemplo: anemia falciforme.
En la anemia falciforme hay una mutación genética que cambia un aminoácido en la
cadena beta de una hemoglobina normal formando la “hemoglobina S”: es una
hemoglobina protrombótica al desoxigenarse.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Se refiere al enrollamiento de la cadena polipeptídica alrededor de un eje imaginario longitudinal.
Tipos más comunes:
Alfa-hélice.
Hoja plegada (beta conformación).
Triple hélice del colágeno.
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA:
Son combinaciones de elementos de estructura secundaria
formando patrones definidos.
Tipos más comunes:
Llave griega.
Beta Alfa Beta.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
Es la forma típica de organización tridimensional de una proteína globular, constituida por una
sola cadena polipeptídica. Alterna porciones de hélices alfa, ovillos al azar y laminas beta, lo que
le permite plegarse en su forma característica.
PROTEINAS GLOBULARES:
Son solubles en agua y/o en soluciones salinas.
Los fragmentos hidrofóbicos se orientan hacia el interior
de la molécula y los hidrofílicos hacia afuera.
Son globulares: las enzimas, las proteínas de membrana
y
algunas
proteínas
de
transporte,
ejemplo:
Hemoglobina.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Estructura tridimensional de una proteína oligomérica; particularmente, el modo cómo
interactúan entre sí las cadenas polipeptídicas (monómeros), es decir, si están más compactadas
o más relajadas.
FIN