PROTEÍNAS :
ESTRUCTURA PROTEÍNAS:
.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas donde abundan el C,H,O,N,S y que están
compuestas por largas cadenas de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Según su
cantidad, tipo y orden forman proteínas diferentes.
MONÓMERO
Aminoácidos
BIOELEMENTO
C,H,O,N,S
GRUPO FUNCIONAL
Ácido carboxílico
Amino
ENLACE PEPTÍDICO:
- El H del grupo amino y el
OH de grupo carboxilo liberan
una molécula de H2O y dejan
a los 2 aá unidos C-N.
ORGANIZACIÓN PROTEÍNAS:
ENLACE
Tipo peptídico
El enlace covalente con una
rigidez que inmoviliza en un
plano a los átomos que lo
forman.
No permite rotación en el plano
.
 PÉPTIDOS: pocos aminoácidos
 Oligopéptidos: <10 aa.
 Polipéptidos 10 < x < 50 aá.
 PROTEÍNAS: más de 50 aá.
 Holoproteínas: unión de aá.
 Heteroproteínas: grupo proteíco + grupo prostéico.
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Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
Fosfoproteínas
AMINOÁCIDOS:
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Baja / Media masa molecular
Sólidos
Cristalinos
Solubles en agua
Punto de fusión elevado
Actividad
óptica
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ESTEREOISÓMEROS
Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones distintas (a excepción de la glicina):
 Configuración L: NH2 a la izquierda
 Configuración D: NH2 a la derecha
Todos los constituyentes de proteínas son L-α-aminoácidos.
CLASIFICACIÓN Y ESTRUCTURA AMINOÁCIDOS PROTÉICOS:
Según el radical enlazado al carbono asimétrico los aminoácidos se agrupan en:
AMINOÁCIDOS APOLARES:
El radical es una cadena hidrocarbonada alifática o aromática:
 Se unen con fuerzas de Vander Waals
 Alanina (Ala)
 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Isoleucina (Ile)
 Metionina (Met)
 Fenilalanina (Phe)
 Prolina (Pro)
 Triptofano (Trp)
AMINOÁCIDOS POLARES
SIN CARGA
El radical es una cadena con radicales que forman
puentes de hidrógeno con el agua (solubles).
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Treonina (Thr)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
CARGA NEGATIVA:
El radical presenta un grupo ácido (-COOH), que cuando
se ioniza, provoca que el aminoácido tenga carga negativa.
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)
CARGA POSITIVA:
El radical presenta un grupo amino (NH2), que al ionizarse
provoca que el aminoácido tenga carga positiva.
 Lisina (Lys)
 Arginina (Arg)
 Histidina (His)
PROPIEDADES AMINOÁCIDOS:
Actividad óptica: casi todos los aa presentan un Cα, y por ello, tienen actividad óptica.
 Dextrógiros (+) o levógiros (-).
Comportamiento anfótero: En disolución acuosa se comportan como ácidos o como
bases al soltar (-COO-) o captar (NH3+) protones.
 Tienen un efecto tampón (mantienen constante el pH del medio).
 pH Ácido: NH3+
 pH básico: COOPunto isoeléctrico:
pH en el que el aa adopta
una forma dipolar neutra.
TIPOS DE ESTRUCTURA ESPACIAL:
:
Las funciones de las proteínas dependen del mantenimiento de la forma espacial de la
proteína.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos desde el amino
libre (extremo N-inicial) hasta el carboxilo libre (extremo C-terminal).
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias al giro de los enlaces no peptídicos y a la
formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico (NH; CO).
Existen dos tipos de estructura secundaria:
 α- Hélice: en esta estructura la cadena polipeptídica se
desarrolla en espiral sobre sí misma con un giro dextrógiro.
 Los puentes de H2 hacen que todos los –CO y –NH
queden orientados hacia sentidos contrarios entre
ellos.
 Se forma una hélice cada 3,6 aminoácidos.
 α - queratina
 Hélice de colágeno: tipo especial de hélice con giro levógiro.
 Constituido por glicina, prolina y hidroxiprolina.
 Hélice cada 3 aminoácidos
 El colágeno está formado por una superhélice (x3).
 Conformación β: estructura laminar en zigzag.
 β- lámina plegada: solo tiene puentes de H2 si se repliega y
entre aminoácidos muy lejanos.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
Disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega
en si misma y origina una conformación globular.
 Los radicales apolares se sitúan en el interior y los apolares en el
exterior.
 Los enlaces entre radicales mantienen estables las conformaciones globulares.
 Enlaces disulfuro: muy fuerte (cistenína)
 Enlaces de hidrógeno: polares
 Interacciones iónicas: radicales con carga (COO- ; NH3+)
 Fuerzas de Van der Walls: (más frecuente en apolares)
 Interacciones hidrofóbicas: cadenas alifáticas (exclusivo apolares).
Las estructuras terciaras pueden presentar estructuras secundarias del tipo α- hélice, β- lámina
plegada y codos (zonas de giro).
 Dominios estructurales: repetición de una secuencia de proteínas secundarias.
Son estables, compactos y de aspecto globular.
TIPOS DE PROTEÍNAS TERCIARIAS:
 Globulares: solubles en agua y función reguladora.
 Filamentosas: no llegan a ser terciarias (estructura secundaria alargada).
Son insolubles en agua y tienen función estructural.
 Colágeno de los huesos, y tejido conjuntivo, a-queratina del pelo, b-queratina seda.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Unión de estructuras terciarias por puentes de H2, di-sulfuro y Fuerzas de Vander
Waals; no hay enlaces peptídicos entre los protómeros.
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

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Dímeros: insulina
Trímeros: colágeno
Tetrámeros: hemoglobina
Pentámeros: ARN polimerasa
Suelen ser proteínas con funciones primordiales para el organismo, ya que al adoptar esta
estructura con enlaces tan fuertes son más difíciles de desnaturalizar.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:
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Dependen de sus radicales libres y de su capacidad de reacción con otras moléculas.
SOLUBILIDAD:
Las proteínas tienen una elevada cantidad de radicales polares que establecen puentes de
hidrógeno con el agua, impidiendo que se una a otras moléculas proteicas, lo que provocaría su
precipitación.
 Cambios de pH: modifican la ionización de los radicales polares (+ - soluble)
 Dispersiones coloidales: proteínas globulares con elevada masa molecular.
DESNATURALIZACIÓN:
Cuando una proteína se desnaturaliza vuelve a su estructura primaria.
La estructura cuaternaria es la más difícil de desnaturalizar, pues está unida por enlace muy
fuertes, mientras que la secundaria son enlace débiles fáciles de alterar.
La alteración de los siguientes factores puede provocar el estiramiento de la proteína, la
desnaturalización y la pérdida de función de la misma.
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Variaciones de pH
Variación de temperatura
Variación de concentración salina
Agitación molecular
Hay proteínas capaces de recuperar su conformación original tras volver a las condiciones
normales (renaturalización).
ESPECIFIDAD:
Las proteínas se diferencian entre sí por el número de aá, su orden, y su disposición espacial.
Esta especifidad las dota de funciones muy concretas necesarias para la interacción con
otras moléculas (enzimas, insulina, anticuerpos…).
Las proteínas homólogas son aquellas que realizan una misma función pero en especies
diferentes y, debido a la especifidad de las proteínas, lo que provoca rechazo en muchos
individuos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA:
Tienen un comportamiento anfótero, por lo que neutralizan el pH y tienen un efecto tampón.
 Ácidos: liberando protones (H+)
 Bases: aceptando protones.
FUNCIONES:
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ESTRUCTURAL: forman estructuras intra y extra celulares: queratina, microtúbulos,
tubulina.
RESERVA ENERGÉTICA: 1g = 4 kcal. ovoalbúmina, clara de huevo, caseína, gluten.
TRANSPORTE: permeasas (traspaso membrana), hemoglobina (transporte O2),
lipoproteínas (lípidos por emulsión)
ENZIMÁTICA: proteínas especiales con un alto grado de especifidad que aceleran las
reacciones químicas. Hidrolizan el sustrato y lo convierten en otro producto. Lactasa,
amilasa, maltasa…
CONTRÁCTIL: la contracción posibilita la movilidad. Flagelina, actina y miosina.
HORMONAL: transportadas por los líquidos circundantes a determinadas células que
estimulan para provocar el inicio de reacciones químicas. Insulina, tiroxina, hormona
crecimiento.
DEFENSA: las inmunoglobulinas conforman los anticuerpos y los antibióticos nos
protegen de otros microorganismos.
HOMEOSTÁTICA: mantener constante el equilibrio interno en salinidad, pH o concentración
de glucosa. Proteínas sanguíneas, trombina, fibrinógeno (coagulación sangre).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:
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HOLOPROTEÍNAS:
Proteínas compuestas exclusivamente por aminoácidos. Se pueden clasificar en dos grupos
según su estructura.
FILAMENTOSAS:
Son insolubles y se encuentran en los animales. Están constituidas por polipéptidos que forman
cadenas paralelas que se enrollan entre sí formando fibras.
 Colágenos: presentan gran resistencia al estiramiento y se encuentra en el tejido
cartilaginoso, conjuntivo y óseo.
 Queratinas: ricas en cisteína.
- α-queratina: sintetizan y almancenan en la epidermis (pelo, uñas, cuernos…)
- β-queratina: hilo de seda.
 Elastinas: proteínas fibrosas y flexibles que se encuentran en tendones y vasos
sanguíneos.
 Miosinas: participan activamente en la contracción de los músculos.
GLOBULARES:
Proteínas solubles con una estructura globular y compleja.
 Protaminas: presentes en el núcleo del espermatozoide y encargadas de la
compactación del ADN.
 Histonas: presentes en el núcleo de las células eucariotas, a excepción de los
espermatozoides, compactando el ADN.
 Prolaminas: proteínas insolubles, encargadas de la reserva de aá en vegetales y
presentes en semillas (Zeína, gliadina, hordeína).
 Albúminas: función de reserva de aá (animal) o transporte de otras moléculas.
(Seroalbúminas, ovoalbúmina, globina).
 Gluteninas: solubles en ácidos y bases diluidas. (orizanina arroz, glutenina trigo).
 Globulinas: proteínas muy grandes con una conformación globular casi perfecta.
(ovoglobulina, seroglobulina, a-globulina).
HETEROPROTEÍNAS:
GRUPO PROTEÍCO + GRUPO PROSTÉTICO
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
CROMOPROTEÍNAS:
Su grupo prostético es una sustancia de color (pigmentos).
 Pigmentos porfirínicos: tiene como grupo prostético una porfirina (catión metálico en el
centro del anillo).
- Grupo hemo: (Fe2+) hemoglobina, transporte de O2 en la sangre, mioglobina,
transporte de O2 en los músculos.
 Pigmentos no porfirínicos: grupo prostético diferente a la porfirina como la
hemocianina, hemolinfa de crustáceos y moluscos, rodopsina, células de la retina.
GLUCOPROTEÍNAS:
Su grupo prostético es un glúcido, que tiene gran variabilidad.
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FSH, LH
Glucoproteínas sanguíneas
Gp. Membranas celulares que forman el glucocálix.
Inmunoglobulinas (anticuerpos).
LIPOPROTEÍNAS:
Su grupo prostético es un lípido. Son moléculas anfipáticas que, junto con los fosfolípidos,
transportan triglicéridos a través de la sangre.
FOSFOPROTEÍNAS:
Su grupo protético es el ácido fosfórico (H3PO4).
-
Caseína, de la leche
Vitelina, de la yema de huevo.