Uploaded by Ana Paula Cabrera Piñanez

MACROMOLECULAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA (1)

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CLASIFICACIÓN DE LOS SERES VIVOS
La naturaleza de las moléculas
biológicas
• La mayor parte de la masa
total del organismo es
AGUA
• TODO EL PESO SECO:
moléculas que contienen
átomos de carbono =
moléculas
orgánicas
(*luego, bioquímicos)
“La química de la
vida se centra
alrededor del
átomo de
CARBONO”
*número increíble de
moléculas que puede
formar:
-4 e- de valencia
-puede unirse con otros
átomos de carbono y
formar cadenas:
 DEBIDO a:
-tamaño
-estructura e-
Se puede entender la naturaleza de
las moléculas biológicas si se inicia el
estudio con el grupo más simple de
las
moléculas
orgánicas,
los
hidrocarburos, que sólo contienen
átomos de carbono e hidrógeno.
No existen muchos hidrocarburos en las células vivas.
Moléculas orgánicas importantes contienen cadenas de átomos
de carbonos (≈ hidrocarburos) donde un átomo de hidrógeno
es reemplazado por un grupo funcional
*Confieren a las moléculas
orgánicas:
-propiedades físicas
-reactividad química
-solubilidad
*Dos de los enlaces más importantes entre grupos
funcionales:
Clasificación de las moléculas
biológicas de acuerdo a su función
• Macromoléculas: forman la estructura y ejecutan las
actividades de las células (*con desde docenas hasta millones
de C)
*su existencia confiere a los organismos las propiedades de la
vida y los separa en sentido químico del mundo inanimado.
POLÍMEROS
CUATRO categorías
principales
Monómeros constituyentes
PROTEÍNAS
Aminoácidos
ÁCIDOS NUCLEICOS
Nucleótidos
POLISACÁRIDOS
Monosacáridos
LÍPIDOS
--- (*ácidos grasos)
*secuencias específicas de los monómeros que constituyen las
diferentes macromoléculas = diversidad que poseen los organismos
Incluyen los azúcares simples (o monosacáridos) y
todas las moléculas grandes construidas de
unidades de azúcar.
*funciones ppales:
-almacén de energía
-materiales de construcción
durables
Fórmula General:
Cn(H2O)n
Los azúcares de importancia en el metabolismo celular poseen valores de n
de 3 a 7:
-Triosas (3): gliceraldehído, dihidroxiacetona
-Tetrosas (4): eritrosa
-Pentosas (5): ribosa
-Hexosas (6): glucosa Glc, manosa Man, fructosa Fru
-Heptosas (7): sedoheptulosa
Terminología
• La palabra “sacárido” proviene del griego y significa “azúcar“,
y se emplea en bioquímica para referir a un conjunto de
moléculas esenciales para la vida, dadas sus funciones como
agente estructural y contenedor energético. Se componen de
átomos de Carbono, Hidrógeno y en menor medida Oxígeno,
por lo que alguna vez se les denominó también carbohidratos
o hidratos de carbono.
• Su principal modelo de clasificación, obedece a la cantidad de
moléculas presentes en cada uno, a saber: monosacáridos,
aquellos compuestos por una molécula simple de azúcar;
disacáridos, integrados por dos moléculas unidas en una sola;
y polisacáridos, cadenas de variable complejidad que se
componen de múltiples moléculas de azúcar.
Azúcares simples
proyección
de Fisher
*sufren una
autoreacción
Estructura
planar
-Polihidroxialdehídos: aldosas
-Polihidroxicetonas: cetosas
REALMENTE,
forma
tridimensional
Estereoisomerismo (isomería óptica)
*cuatro grupos unidos al carbono: C quiral o asimétrico DOS estructuras que NO pueden
superponerse. Ej.: Gliceraldehído
Ejemplo de MONOSACARIDOS
•
Glucosa. Compuesta por seis átomos de carbono, doce de hidrógeno y seis de oxígeno, se
encuentra en estado libre en las frutas y en la miel. Es la sustancia energética básica de la vida.
• Ribosa. Pentosa (cinco átomos de carbono) vital para la síntesis de sustancias orgánicas
indispensables como el ARN o incluso el ATP, por lo que resulta vital en los circuitos reproductivo y
energético.
• Desoxiribosa. Al perder un átomo de oxígeno en uno de sus hidroxilos, la ribosa se convierte en un
desoxiazúcar como la fucosa o la ramnosa, y es entonces cuando puede constituir parte de los
nucleótidos del ADN.
• Fructosa. (es una CETOSA O CETOHEXOSA)Proveniente de las frutas y vegetales, mantiene una
relación de isomería con la glucosa (mismos componentes ordenados distinto).
• Galactosa. Azúcar de seis átomos de carbono, que junto a la glucosa conforman la lactosa y le
otorgan todo su potencial nutritivo y energético.
• Eritrosa. Monosacárido muy soluble y de apariencia almibarada, dotado de cuatro carbonos y un
grupo alheído (formilo). Está presente en el ciclo de la fotosíntesis.
• Glucosamina. El monosacárido más abundante de todos los animales, se trata de un amino-azúcar
presente en la pared celular de los hongos y en las cubiertas quitinosas de los artrópodos.
Obs: La glucosa y la galactosa son epimeros.
La glucosa y la manosa son anomeros
(La mayoría son Aldosas o ALDOHEXOSAS)
Disacáridos
• Sacarosa (Azúcar común):
formada por la unión:
(glucosa + fructosa)
• Lactosa: formada por
la unión:
(glucosa + galactosa)
• Maltosa, isomaltosa, trehalosa y celobiosa:
formadas todas por la unión de dos glucosas,
(glucosa + glucosa) son diferentes dependiendo
de la unión entre las glucosas.
Azucares Complejos (Polisacáridos)
• Muchas unidades de azúcar unidas mediante
enlaces glucosídicos
• DOS tipos:
- Nutricionales  glucógeno
*almacén de energía
- Estructurales
*resistentes y durables
almidón
 celulosa
quitina
Polisacáridos Nutricionales
• Glucógeno (animales)
- Polímero ramificado de
glucosa*enlaces:
- En esqueleto: α14
- En ramificaciones: α16
• Almidón (plantas)
*animales no sintetizan pero SÍ
degradan (amilasa)
- Polímero de glucosa
*DOS TIPOS
 Amilosa: polímero lineal α14
 Amilopectina: polímero ramificado
*enlaces:
-esqueleto:
α14
-ramificaciones: α16
Polisacáridos Estructurales
• Celulosa:
pared
de
células
vegetales
- Polímero lineal de Glucosa
*enlaces β14
- Animales no pueden producir ni
degradar porque no tienen
celulasa.
• Quitina
Polímero
lineal
de
Nacetilglucosamina
Polisacáridos complejos
• GLUCOSAMINOGLICANOS (GAG)
- Posee la estructura – A – B – A – B – A – B –
- Polímero de disacáridos
- Ej.: Heparina
*anticoagulante fisiológico = inhibe trombina.
Otros: GAGs de la MEC
• Grupo diverso de moléculas no polares.
-Solubles en solventes
• Incluye:
orgánicos
- Grasas (acilgliceroles)
- Esteroides
- Fosfolípidos
-Insolubles en agua
•
•
•
•
•
•
Ácidos grasos. Largas moléculas en forma de cadena hidrocarbonatada (CH2), con una molécula de
hidroxilo terminal y varios átomos de carbono (2-4) en el medio. Pueden ser de dos tipos: ácidos grasos
saturados (compuestos por enlaces simples únicamente) como el ácido láurico, ácido palmítico, ácido
margárico, ácido araquídico, etc. o ácidos grasos insaturados (con presencia de enlaces dobles más difíciles
de disolver) como el ácido oleico, ácido linoleico, ácido palmitoleico, etc.
Acilglicéridos. Se trata de ésteres de ácidos grasos con glicerina (glicerol), producto de una reacción de
condensación que puede almacenar de esta manera de uno a tres ácidos grasos: monoglicéridos,
diglicéridos y triglicéridos, respectivamente. Estos últimos son los más importantes de todos y los que
forman el tejido adiposo.
Fosfolípidos. El ácido fosfatídico contiene una molécula de glicerol a la cual pueden unirse hasta dos ácidos
grasos (uno saturado y uno insaturado) y un grupo fosfato, lo cual le imprime una marcada polaridad a
este tipo de compuestos. Este tipo de lípidos son el “ladrillo” base para las membranas celulares: colina,
etanolamina, serina, etc.
Terpenos. Lípidos derivados del isopreno, del cual poseen al menos dos moléculas. Algunos aceites
esenciales como el mentol, limoneno, geraniol o el fitol de la clorofila, son terpenos.
Esteroides. Lípidos compuestos por cuatro anillos fusionados de carbono, conformando una molécula con
partes hidrófilas y otras hidrófobas, tales como los ácidos biliares, las hormonas sexuales, la vitamina D y
los corticoides. Cumplen funciones reguladoras o activadoras en el organismo.
Prostaglandinas. Lipidos derivados de ácidos grasos esenciales complejos, como el omega-3 y el omega-6,
conformando moléculas de 20 átomos que cumplen funciones mediadoras del sistema nervioso central,
del sistema inmune y de los procesos inflamatorios.
*apolar
Grasas
*micelios de *hidrofílico
grasaÁcido
Graso
TAG
Carga
negativa a
pH fisiológico
*hidrofóbico
Ej.: Jabones
triacilgliceroles
1 Glicerol + 3 Ácidos Grasos
Se esterifica
ANFIPÁTICO
•Clasificación según n° de:
-carbonos: (longitud de cadena): siempre PAR
DE 14 A 20 C
-insaturaciones: dobles enlaces
Saturados: NO TIENEN INSATURACIONES
Insaturados (monoinsaturados o
poliinsaturados)
POLARIDAD
*Según la geometría del doble enlace:
 insaturaciones  empaquetamiento
 punto de fusión (pf)
Grasas líquidas a t° ambiente: ACEITES
(*hidrogenación = margarinas)
Grasa MIXTA 3 Ag diferentes
CIS
Producido en
las células
Muy ricas en energía química: 1g de grasa DOS VECES
MÁS energía que 1g de carbohidrato
CHO: fuente de energía disponible
Grasa: fuente de energía almacenada
La grasa es
almacenada en una
célula llamada
ADIPOCITO
Esteroides
• Derivados del Colesterol. Se
encuentran:
- Membranas celulares
- Hormonas esteroideas
*NO HAY colesterol en
vegetales
Fosfolípidos
DAG + FOSFATO +
BASE NITROGENADA
*ppal componente de
membranas celulares
• Son las macromoléculas que llevan a cabo
virtualmente todas las actividades de la célula:
“son las herramientas moleculares y máquinas
que hacen que sucedan las cosas”
• Según su función pueden ser:
-Enzimas
-Filamentos contráctiles
-Prot. Estructurales
y motores moleculares Pueden asumir estructuras moleculares casi
-Hormonas, Factores de -Anticuerpos, toxinas,
ilimitadas.
Crecimiento, Factores
etc.
ESTRUCTURA  FUNCIÓN
de Transcripción, etc.
*También pueden exhibir especificidad
-Receptores y
transportadores
Unidades estructurales = aminoácidos
• Cada proteína consta de una secuencia única de
aminoácidos determinada por el genoma.
• El código genético codifica 20 aminoácidos que
se clasifican según la naturaleza del grupo R
El carbono α es QUIRAL
*preferencia: L-aa
D o L = según a qué lado
se ubique el grupo
amino.
*parte común de c/
aa: ESQUELETO
Los aminoácidos se
unen mediante
enlaces peptídicos
*tipo AMIDA
*cadena peptídica
Extremo
amino
terminal
Extremo
carboxilo
terminal
Las propiedades de las
cadenas laterales
• Los aa se clasifican según la
naturaleza de su cadena R.
• CUATRO grupos:
- Polares cargados
- Polares no cargados
- No polares
- Con propiedades únicas
*Muy variable: confiere a
las proteínas su estructura
diversa y actividades
*Responsables de:
-int.
INTRAmoleculares
(plegamiento)
-int. INTERmoleculares
*negativos
-Asp o D
-Glu o E
*positivos
-Lis o K
-Arg o R
-His o H
*fuertes ácidos o bases orgánicas
SIEMPRE cargados a pH
fisiológico
Ej: HISTONAS
His: carga parcial a pH fisiológico
(importante)
*alcoholes
-Ser o S
-Tre o T
-Tir o Y
*amidas
-Asn o N
-Gln o Q
-Ala o A
-Val o V
-Leu o L
-Ile o I
-Met o M
-Phe o F
-Trp o W
Cadenas hidrófobas (*int. Hidrófobas)
CARECEN de heteroátomo
Varían en forma y tamaño
*DENTRO del núcleo de una proteína
-Gli o G
-Cis o C
-Pro o P
*Gli
-único aa no quiral
-en “articulaciones” del polipéptido
*Pro
-grupo αamino DENTRO de R = iminoácido
-NO adopta estructura 2ª = produce
acodamientos o bisagras
*Cis
-dos residuos cercanos puede formas S – S
Puente
DISULFURO
(covalente)
=
“estabilizar” ppalmente FUERA de la células.
La estructura de las proteínas
• Cada aa de una proteína se localiza en un sitio específico detro de
estas moléculas gigantes y le confiere a las proteínas la estructura y
la reactividad necesarias para la función que debe desempeñar.
•
-
Se puede describir en CUATRO niveles:
Primario  secuencia de aa
Secundario
Organización de la
molécula en el
Terciario
espacio
Cuaternario
Estructura primaria
• Es la secuencia lineal de aminoácidos que
constituyen la cadena.
• La información del orden preciso de los aminoácidos en cada
proteína que un organismo produce se incluye en el
genoma de dicho organismo.
• Suministra la información requerida para determinar la
configuración tridimensional de la molécula, por tanto, tb su
función.
• Ej.: Anemia Drepanocítica
Estructura secundaria
• Conformación: disposición 3D de los átomos de una molécula
= organización espacial.
• Describe la conformación de partes de
la cadena del polipéptido.
*conformaciones PREDEFINIDAS que proveen el
número máximo posible de puentes de hidrógeno
entre los aminoácidos vecinos.
• DOS tipos:
- Hélice α
- Hoja β plegada
• Hélice α:
- La estructura permanece en el lado interno de la
hèlice y las cadenas R se proyectan hacia afuera.
- Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno.
- Superficies opuestas pueden tener propiedades
contrastantes.
Ej.: mioglobina, hemoglobina, queratina del cabello,
etc.
*distancia entre dos residuos adyacentes: 1,5 Ao
• Hoja β plegada:
-Varios segmentos de un polipéptido que permanecen
lado con lado.
-Cada segmento toma una conformación con dobleces.
-Tb se estabiliza mediante puentes de hidrógeno.
(pero perpendiculares a la cadena)
-Resiste fuerzas de tensiòn.
-Pueden ser: paralelas o antiparalelas
-Ej.: proteína de la seda.
*distancia entre dos residuos adyacentes: 3,5 Ao
Estructura terciaria
• Describe la conformación de la proteína en su
totalidad.
• Gana estabilidad por una disposición de uniones
no covalentes entre las diferentes cadenas R.
• Es virtualmente ilimitada (≠ est. 2ª)
• Se determina por cristalografía de rayos X
• Segmentos que carecen de conformación definida =
NO estructurados o desordenados (*funciones
decisivas en funciones celulares vitales)
• Con base en su conformación, las proteínas se clasifican en:
- Fibrosas: estructura alargada. Ej.: proteínas EXTRAcelulares
como el colágeno, elastina, queratina dura, etc.
- Globular: estructura compacta. Ej.: proteínas INTRAcelulares
MIOGLOBINA
*función = almacén de oxígeno en tejido muscular
O2  Fe del HEM: grupo prostético (p.no
aminoacídica).
OCHO hélices α de 7 a 24 aa de longitud. 75% de
los aa en hélice α
NO posee hoja β plegada
*el HEM está situado dentro de un paquete
formado por los lados hidrófobos de las
cadenas que promueven la unión del oxígeno
sin oxidación del Fe.
NO posee puentes disulfuro = estabilizada
completamente por enlaces NO covalentes (pdeH,
iónicos, fuerzas de wan der Waals)
“Cada proteína contiene un estructura 3ª
única que puede correlacionarse con su
secuencia aminoacídica y su función
biológica”.
Dominios de proteínas
• La mayoría de las proteínas está compuestos de
dos o más módulos espacialmente
diferenciados: se pliegan independientemente
unos de otros = partes que funcionan de
manera semiindependiente
• Variación de dominios crea proteínas con combinaciones
de actividades únicas.
• Proteínas de mamíferos: más grandes y con más
dominios que las de organismos menos complejos como
la mosca de la fruta o levaduras.
Cambios dinámicos dentro de las
proteínas
• Las proteínas no son estáticas o rígidas, sino capaces de
ejercer movimientos considerables en su estructura interna.
• Técnicas de espectroscopía como la resonancia
magnética nuclear pueden vigilar los cambios
dinámicos dentro de las proteínas. Ej.:
acetilcolinesterasa
• Los movimientos predecibles (no aleatorios)
dentro de una proteína se activan por la unión
de una molécula específica = cambios
conformacionales
Estructura cuaternaria
HEMOGLOBINA (tetrámero)
Dos globinas α + Dos globinas β unido cada
• Las proteínas que están
compuestas
por
uno
a una molécula de oxígeno.
cambios en la porciones ligadas al
más de una cadena“Pequeños
o
subunidad
HEM durante la oxigenaciónllegan
y desoxigenación
hemoglobina desencadenan una serie de
hasta este nivel de
de
organización.
movimientos
más grandes dentro de las
ellas”.
• Pueden estabilizarse por subunidades
enlacesy entre
covalentes
como
puentes disulfuro pero Complejas
más comúnmente
se
funciones pueden
desarrollarse(Ej.:
mediante
pequeños
estabiliza por enlaces no covalentes.
interacción
cambios de conformaciòn.
hidrófoba)
• Una proteína puede estar compuesta por
subunidades idénticas o distintas (homo o hetero)
Función de las chaperonas
moleculares
• No todas las proteínas pueden asumir su estructura
terciaria por autoensamblaje = interacciones
tienden a evitarse por otras interacciones con
moléculasImpideen
el compartimiento donde se
que péptido
naciente presente
encuentran.
interacciones
inadecuadas
• Ayudan a las
proteínas plegadas de manera errónea
Pliega mas del 15%
para alcancen su conformación
de las proteínas adecuada.
en
mamíferos
Su especificidad consiste en que reconocen de modo
selectivo y unen secuencias cortas de aa hidrófobos que
tienen a exponerse en las proteínas no nativas, pero a
ocultarse en las proteínas que poseen una conformación
nativa.
• Son macromoléculas constituida por una larga
secuencia
de
monómeros
llamados
nucleótidos.
• Sirven de almacén y tb transmiten la información genética.
(*tb funciones estructurales y catalíticas)
• DOS tipos:
- DNA: desoxirribonucleico = material genético en
todos los organismo celulares.
- RNA: ribonucleico = material genético en virus.
DNA dirige actividades celulares durante la formación del RNA
mensajero
Base + azúcar = NUCLEÓSIDO
Nucleósido + fosfato = nucleótido
Monofosfato de
ribonucleósido
Nucleótidos se
distinguen por su
base nitrogenada
Enlace 3’ – 5’
fosfodièster
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