1
Course Syllabus and Lesson Plan
SCID 141
Living Processes: From Molecules to Cells
(Chemical processes in living system)
Academic Year 2012-2013: 12 November 2012 – 18 Febuary 2013
Course Title:
Living Processes, From Molecules to Cells
Course Code:
SCID 141
Total Credit:
3(3-0)
Pre-Requisite:
SCBI 101, SCBI 102, SCBI 103, SCBI 104
Duration:
Second semester
Course Homepage:
http://www.sc.mahidol.ac.th/scbc/webboard/index.php
Course Description:
Structures and functions of biomolecules, protein folding, protein functions, bio-catalysis,
enzyme kinetics, citric acid cycle, electron transport and oxidative phosphorylation, anabolism
and catabolism of biomolecules in normal and some important pathological stages, regulation of
metabolic pathways, flow of genetic information, gene regulation, and molecular techniques
with medical applications.
การศึกษาคุณสมบัตท
ิ างเคมีและชีววิทยาของชีวโมเลกุลในเซลล์สงิ่ มีชวี ต
ิ
ความสัมพันธ์ทเี่ กีย
่ วข ้องกับโครงสร ้างและหน ้าที่
ความสาคัญของการควบคุมขบวนการเมตาบอลิสมในสิง่ มีชวี ต
ิ
พลังงานทีใ่ ช ้ในการสร ้างและสลายทัง้ โมเลกุลเล็กและโมเลกุลใหญ่ทท
ี่ าหน ้าทีอ
่ ยูภ
่ ายในเซลล์ปกติและสภา
วะการเกิดพยาธิของโรค
ความรู ้พืน
้ ฐานเกีย
่ วกับการจัดเรียงของยีโนม รหัสพันธุกรรมและการถ่ายทอด
รวมทัง้ เทคนิคทางอณู ชวี วิทยาทีเ่ กีย
่ วข ้องกับการประยุกต์ทางการแพทย์
Course Objectives:
At the end of this course, the students will be able to
1. explain chemical processes occurred in living system, structure and functional relationship of
biomolecules
2. point out the regulation of metabolic pathways governing the life of a cell
3. know and understand energy metabolism, biosynthesis and degradation in both normal and
some important pathological stages
4. emphasize fundamental of genome organization, flow of genetic information and gene
regulation
5. learn the principle of molecular techniques relevant to medical applications.
Course Outlines:
See schedule on page
Teaching Methods
Lecture, Group study, Tutorial and assignment
Teaching Media
• Text book Lehninger, Principle of Biochemistry, 4th or 5th edition,
• CAI, VDO, PowerPoint and/or transparency presentation, can be self-study via web site:
http://www.sc.mahidol.ac.th/scbc/webboard/index.php
2
Evaluation of Student Achievement
Grading system from midterm and final examination
• Midterm written examination (MCQ)
30%
• Final written examination (MCQ)
70%
Total
100%
Students who get a total grade more than 50% are considered successful for this course.
Course Evaluation
Questionnaire about contents, teaching processes, examinations and instructor performance.
Required Textbook
• Lehninger, L. A., Nelson, D. L., and Cox, M. M., Principles of Biochemistry, 4th or 5th edition,
Worth, New York
Other References
1. Voet, D., and Voet, J. G., Biochemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
2. John, W. Baynes and Marek H. Dominiczak, Medical Biochemistry, 2nd edition, Elsevier
Mosby, 2005
3. Other equivalent biochemistry textbooks.
Instructors
Lecturer from Department of Biochemistry, Pharmacology, Physiology and Clinician and guest
lecturers from outside Faculty of Science
Course Coordinators
Asist. Prof. Dr. Jamorn Somana
Department of Biochemistry, Faculty of Science, Mahidol University
Tel: 0-2201-5601 and 0-2201-5468
3
Course Syllabus and Lesson Plan
SCID 142
Laboratory in Living Processes
Academic Year 2012-2013: 23 November 2012 – 11 Febuary 2013
Course Title:
Course Code:
Total Credit:
Pre-Requisite:
Duration:
Laboratory in Living Processes
SCID 142
1(0-3)
SCBI 101, SCBI 102, SCBI 103, SCBI 104, SCID141
Second semester
Course Homepage:
http://www.sc.mahidol.ac.th/scbc/webboard/index.php
Course Description:
Determination of LDH enzyme activity by spectrophotometric method, Determination of liver
enzyme activities, DNA isolation and PCR amplification followed with analysis of DNA by gel
electrophoresis technique, structures and functions of biomolecules, protein folding, protein
functions, bio-catalysis, enzyme kinetics, TCA cycle, electron transport and oxidative
phosphorylation, anabolism and catabolism of biomolecules in normal and pathological stages,
regulation of metabolic pathways, flow of genetic information, gene regulation, and molecular
techniques with medical applications. Starvation
การวัดการทางานของเอนไซม์
LDH
โดยวิธก
ี ารดูดกลืนแสง
การตรวจวัดเอนไซม์ในตับ
ี าร์พร ้อมการวิเคราะห์โดยกระแสไฟฟ้ า
การแยกดีเอ็นเอและปฎิกริยาพีซอ
โครงสร ้างและหน ้าทีข
่ องชีวโมเลกุล การม ้วนตัวของโปรตีน โครงสร ้างและหน ้าทีข
่ องโปรตีน ตัวเร่งชีวภาพ
จนลศาสตร์ของเอนไซม์ วัฏจักรกรดซิตริก การถ่ายทอดอีเลคตรอน การสร ้างเอทีพใี นไมโตคอนเดรีย
การสร ้างและการสลายชีวโมเลกุลต่างๆในภาวะปกติและภาวะการเกิดโรค
การควบคุมขบวนการเมตาบอลิสมในสิง่ มีชวี ต
ิ
รหัสพันธุกรรมและการถ่ายทอด
การจัดเรียงและการแสดงออกของยีโนม เทคนิคทางอณูชวี วิทยาทีเ่ กีย
่ วข ้องกับการประยุกต์ทางการแพทย์
การอดอาหาร
Course Objectives:
At the end of this course, the students will be able to
1. have a laboratories skill on basic techniques in structure and functional relationship of
biomolecules
2. gain the knowledge and understand the way to analysis the experimental data
3. work together or have group activities relevant to chemical processes occurred in living
system and medical applications
4. acquire necessary knowledge through current available resources and analyze critical
problems and data obtained.
Course Outlines:
See schedule on page
4
Teaching Methods:
Laboratory, Group study, Discussion and assignment
1. Laboratories: Compulsory
There are 3 laboratory exercises designed to broaden the students’ skill and knowledge. These
are 1) determination of LDH enzyme activity and studying LDH enzyme kinetics by
spectrophotometric method 2) determination of liver enzyme activities 3) DNA isolation, PCR
amplification and analysis of DNA by gel electrophoresis technique.
2. Small Group or Conferences: Compulsory
There are 3 small group discussions. The sessions involve discussion on problem sets related to
the topics SCID 141 and some clinical cases. Student presentation and discussion will be
focused and all sessions will have either pre- or post discussion quizzes.
3. Problem-Based Learning: Compulsory
Problem-based scenario will be given to initiate group activities in the discussion and self-study
sessions to find out a possible explanation for the problem. Developments of conceptual
thinking skill and integration of information are the main objective.
4. Team-Based Learning: Compulsory
There is 1 team-based learning topic given to initiate group activities in the learning processes.
Students have to study the assignment topics before a class. Questions involved in the topics
will be asked and the students have to find out the answers individually then try to find out
within their group. Developments of conceptual thinking by him- or her-self and by group with
integration of information are the major objective of this learning.
5. Tutorials: Not Compulsory
There are 3 tutorial periods to cover the basic concepts of the course. Tutorial period is
provided to help students better understand the topics and/or clarify some points after their
self- or group-study. Therefore, students are expected to go through the topics and prepare
questions prior to each tutorial discussion. Questions for each tutorial session can be posted at
the web-board (see course homepage) or can be submitted directly to the lecturer(s). All
tutorials will be held at lecture hall.
6. CAI (CD and VDO): Compulsory
There are 1 CAI media available in this course, i.e. structure folding and build block, high
throughput automated system, and molecular diagnosis, PCR and sequencing technique. These
learning materials will be installed in the computer system and the students can access and
study during free time. One CAI-media on PCR and DNA sequencing techniques is used in a
class discussion.
Teaching Media:
• Laboratory manual of the course
• Text book Lehninger, Principle of Biochemistry, 4th or 5th edition,
• CAI, VDO, PowerPoint and transparency presentations, can be self study via web site:
http://www.sc.mahidol.ac.th/scbc/webboard/index.php
5
Evaluation of student achievement:
Grading system from written examination and work assignments or performance in the
activities
Process 85%
Small group (5% x3), pre- or post-test (5%x3)
30%
PBL (10% x 2)
20%
Laboratories (5% x 4)
20%
CAI (5%)
5%
TBL iRad 5% tRad 2.5% gRad 2.5%
10%
Knowledge 15%
From written examination (Midterm and Final)
Out of the total 100%, students who get a grade more than 60% are considered successful for
this course
Course Evaluation:
Questionnaire about contents, teaching processes, examinations and Instructor performance.
Required Textbook
• Lehninger, L. A., Nelson, D. L., and Cox, M. M., Principles of Biochemistry, 4th or 5th edition,
Worth, New York
Other References:
1. Voet, D., and Voet, J. G., Biochemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
2. John, W. Baynes and Marek H. Dominiczak, Medical Biochemistry, 2 nd edition, Elsevier
Mosby, 2005
3. Other equivalent biochemistry textbooks.
Instructors:
Lecturer from Department of Biochemistry, Pharmacology, Physiology and Clinician from
Ramathibodi and guest lecturers from outside Faculty of Science.
Course Coordinators:
Asist. Prof. Dr. Jamorn Somana
Department of Biochemistry, Faculty of Science, Mahidol University
Tel: 0-2201-5601 and 0-2201-5468
6
ตารางสอนรายวิชา SCID 141-142 ประจาภาคปลายปี การศึกษา 2555-2556
กลุม
่ น ักศึกษา RA, BM, PI
วัน
เวลา
กิจกรรม
กลุม
่ นศ
ห้องเรียน
ผูส
้ อน
จันทร์
12 พ.ย. 55
8.30-10.20
Course Orientation
Lecture 1: Structure and Functions of Biomolecules
all
OP-ชัชวาล
จามร(BC), กิตติศักดิ(์ BC)
พุธ
14 พ.ย. 55
10.30-12.20
Lecture 2: Protein Structure and Concept of Folding
all
OP-ชัชวาล
จิรันดร(BC)
ศุกร์
16 พ.ย. 55
13.30-16.20
Lecture 3: Biocatalysis and Enzyme Kinetics
all
OP-ชัชวาล
กิตติศักดิ(์ BC)
จันทร์
19 พ.ย 55
8.30-10.20
Lecture 4: Protein Structure and Function /
Molecular Assembly
all
OP-ชัชวาล
จิรันดร(BC)
พุธ
21 พ.ย. 55
10.30-12.20
Lecture 5: Citric Acid Cycle / Oxidative
Phosphorylation
all
OP-ชัชวาล
ตวงพร(BC)
13.30-14.30
Lab 1: Enzyme LDH – Brief Lab
all
OP-ชัชวาล
ศุกร์
23 พ.ย 55
14.30-16.20
Lab 1: Enzyme LDH – Experiment
all
SC3
จามร(BC), ดนยา(BC), สุมาลี(BC),
ศราวุฒ(ิ BC), ธนรรถ(BC), ตวงพร(BC),
วิไล(BC) and TAs
จันทร์
26 พ.ย 55
8.30-10.20
Lecture 6: Carbohydrate Metabolism
all
OP-ชัชวาล
วิไล(BC)
พุธ
28 พ.ย 55
10.30-12.20
Lecture 7 Amino Acid Metabolism
all
OP-ชัชวาล
วิไล(BC)
SC1/SC2
วิไล(BC), กิตติศักดิ(์ BC), จามร(BC),
วราภรณ์(BC), พรพิมล(BC), ดนยา(BC),
พิมทิพย์(PM), วิฑรู (PS), มงคล(RA) อภิรมย์
ยุพน
ิ (PM), พยงค(PM), สุรวัฒน์(), เพิม
่ พันธุ์
(AN) and TAs
SC1/SC2
วิไล(BC), กิตติศักดิ(์ BC), จามร(BC),
วราภรณ์(BC), พรพิมล(BC), ศราวุฒ(ิ BC),
พิมทิพย์(PM), วิฑรู (PS), มงคล(RA)
อภิรมย์(RA), กรองทอง(PM),
กัลยาณี(PM),สุรวัฒน์() ตวงพร(BC) and TAs
ศุกร์
30 พ.ย 55
จันทร์
3 ธ.ค 55
พุธ
5 ธ.ค 55
ศุกร์
7 ธ.ค 55
จันทร์
10 ธ.ค 55
พุธ
12 ธ.ค 55
13.30-16.20
08.30-10.20
PBL: Hunger Strike Meeting 1/1
PBL
Section I
PBL: Hunger Strike Meeting 1/2
PBL
Section
II
ว ันหยุดว ันเฉลิมพระชนมพรรษาพระบาทสมเด็จพระเจ้าอยูห
่ ัว
13.30-16.20
Lecture 8: Nucleotide Metabolism
all
OP-ชัชวาล
ตวงพร(BC)
ว ันหยุดว ันพระราชทนร ัฐธรรมนูญ
10.30-12.20
Lecture 9: Nutrition
all
OP-ชัชวาล
วิไล(BC)
ศุกร์
14 ธ.ค 55
13.30-16.20
Conference 1: Hemoglobin Structure and Function
all
SC1/SC2
กิตติศักดิ(์ BC), จามร(BC), จิรันดร(BC),
ดนยา(BC), ตวงพร(BC), มธุรส(BC),
ธนรรถ(BC), วิไล(BC), สุมาลี(BC),
ศราวุฒ(ิ BC), อรชุมา(BC), ฉั ตรชัย(BC),
เสาวรส(IMB), ปนัดดา(IMB) and TAs
จันทร์
17 ธ.ค 55
08.30-10.20
Lecture 10: : Lipid Metabolism Nutrition
all
OP-ชัชวาล
จามร(BC)
พุธ
19 ธ.ค 55
10.30-12.20
Lecture 11: Heme and Mineral Metabolism
all
OP-ชัชวาล
จามร(BC)
ศุกร์
21 ธ.ค 55
13.30-16.20
Tutorial 1: Q&A Structure, Kinetics and Metabolism
all
OP-ชัชวาล
กิตติศักดิ(์ BC), จามร(BC), จิรันดร(BC),
ตวงพร(BC)
ว ันจ ันทร์ท ี่ 24-28 ธ.ค 55 ช่วงสอบกลางภาค และ 31 ธ.ค. 55-1 ม.ค. 56 หยุดเทศกาลปี ใหม่
พุธ
2 ม.ค 55
10.30-12.20
Lecture 12: Integration and Regulation of
Metabolism
all
OP-ชัชวาล
จามร(BC)
7
วัน
ศุกร์
เวลา
กิจกรรม
กลุม
่ นศ
ห้องเรียน
13.30-14.30
Lab 2: Determination of Liver Enzyme Activities –
Brief Lab
all
OP-ชัชวาล
14.30-16.20
Lab 2: Determination of Liver Enzyme Activities –
Experiment
all
SC3
4 ม.ค 56
ผูส
้ อน
ตวงพร(BC), กิตติศักดิ(์ BC), จามร(BC),
วิไล(BC), สุมาลี(BC), ศราวุฒ(ิ BC),
ตวงพร(BC), ธรรถ(BC), and TAs
จันทร์
7 ม.ค 56
08.30-10.20
Conference 2: Active Learning Lesson: Diabetes
all
OP-ชัชวาล
จามร(BC), กิตติศักดิ(์ BC), วราภรณ์(BC),
ตวงพร(BC), พรพิมล(BC), , มธุรส(BC),
ธนรรถ(BC), ศราวุฒ(ิ BC), สุมาลี(BC),
วิไล(BC), พิมทิพย์(PM), ฉั ตรชัย( (PS),
มงคล(RA), ปิ ยฉั ตร and TAs
พุธ
9 ม.ค 56
10.30-12.20
Lecture 13: Xenobiotic Biotransformation
all
OP-ชัชวาล
กรองทอง(PM)
SC1/SC2
วิไล(BC), กิตติศักดิ(์ BC), จามร(BC),
วราภรณ์(BC), พรพิมล(BC), ศราวุฒ(ิ BC),
พิมทิพย์(PM), วิฑรู (PS), มงคล(RA)
อภิรมย์(RA), พยงค์(PM), ยุพน
ิ (PM),
มธุรส(BC), เพิม
่ พันธุ(์ BC) and TAs
ศุกร์
11 ม.ค 56
13.30-16.20
PBL: Hunger Strike Meeting 2/1
PBL
Section I
PBL
Section
II
SC1/SC2
วิไล(BC), กิตติศักดิ(์ BC), จามร(BC),
วราภรณ์(BC), พรพิมล(BC), ศราวุฒ(ิ BC),
พิมทิพย์(PM), วิฑรู (PS), มงคล(RA)
อภิรมย์(RA), พยงค์(PM),
ยุพน
ิ (PM),สุรวัฒน์(PS), ตวงพร(BC) and TAs
จันทร์
14 ม.ค 56
08.30-10.20
PBL: Hunger Strike Meeting 2/2
พุธ
16 ม.ค 56
10.30-12.20
Lecture 14: Pharmacogenomics and Clinical
Correlation
all
OP-ชัชวาล
กรองทอง(PM)
13.30-14.30
Lab 3: Determination of Serum Lipids – Brief Lab
all
OP-ชัชวาล
ศุกร์
18 ม.ค 56
14.30-16.20
Lab 3: Determination of Serum Lipids – Experiment
all
SC3
จามร(BC), กิตติศักดิ(์ BC), พรพิมล(BC),
(BC), ตวงพร(BC), วิไล(BC), สุมาลี(BC),
ศราวุฒ(ิ BC), ดนยา(BC) and TAs
จันทร์
21 ม.ค 56
08.30-10.20
Lecture 15: Food Toxicology
all
OP-ชัชวาล
สมชาย(PM)
พุธ
23 ม.ค 56
10.30-12.20
Lecture 17: Gene and Chromosome Structure
all
OP-ชัชวาล
ศราวุฒ(ิ BC)
ศุกร์
25 ม.ค 56
13.30-16.20
Lecture 18: DNA Replication Repair and
Recombination
all
OP-ชัชวาล
ศราวุฒ(ิ BC)
จันทร์
28 ม.ค 56
08.30.10.20
Lecture 19: Gene Expression and Regulation
all
OP-ชัชวาล
สุมาลี(BC)
พุธ
30 ม.ค 56
10.30-12.20
Lecture 20: DNA Technology
all
OP-ชัชวาล
สุมาลี(BC)
13.30-14.30
Lab 4: DNA Isolation, PCR, Electrophoresis – Brief
Lab
all
OP-ชัชวาล
14.30-16.20
Lab 4: DNA Isolation, PCR, Electrophoresis –
Experiment
all
SC3
สุมาลี(BC), ตวงพร(BC), ธนรรถ(BC),
กิตติศักดิ(์ BC), จามร(BC), พรพิมล(BC),
วิไล(BC)ศราวุฒ(ิ BC), and TAs
ศุกร์
1 ก.พ 56
จันทร์
4 ก.พ 56
08.30-10.20
Conference 3: Molecular Technology in Medicine
all
SC1/SC2
พุธ
6 ก.พ 56
10.30-12.20
CAI: Molecular Diagnostic, PCR and DNA Sequencing
all
OP-ชัชวาล
สุมาลี(BC), จามร(BC),
วิไล(BC),วราภรณ์(BC), กิตติศักดิ(์ BC),
ตวงพร(BC), พรพิมล(BC), ธนรรถ(BC),
ศราวุฒ(ิ BC), ดนยา(BC), อรชุมา(BC),
วราภรณ์ (IBM). เสาวรส (IMB),
ปนัดดา(IMB) and TAs
สุมาลี(BC) and team
ศุกร์
8 ก.พ 56
13.30-16.20
Lecture 21: Biochemistry Knowledge and Medicine
all
OP-ชัชวาล
จามร(BC)
จันทร์
11 ก.พ 56
08.30-10.20
TBL 1: Metabolic Syndrome
all
OP-ชัชวาล
อภิรมย์(RA), มงคล(RA), ธีรพงษ์ (RA),
สุธัญญ์(RA), ดวงตะวัน(RA), พรเพ็ญ(RA),
จามร(BC) and TAs
พุธ
13 ก.พ 56
10.30-12.20
Tutorial 2: Q&A Metabolism
all
OP-ชัชวาล
จามร(BC), วิไล(BC), ตวงพร(BC)
ศุกร์
15 ก.พ 56
13.30-16.20
Tutorial 3: Q&A Gene and DNA Technology
all
OP-ชัชวาล
สุมาลี(BC), ศราวุฒ(ิ BC)
จันทร์
18 ก.พ 56
08.30-10.20
Tutorial 4: Xenobiotic and Drug Metabolism
all
OP-ชัชวาล
กรองทอง(PM), สมชาย(PM)
ว ันที่ 26 ก.พ – 7 มี.ค 56 ช่วงสอบปลายภาค
หมายเหตุ ห ้องเรียนกลุม
่ ย่อย จันทร์, ศุกร์ SC1-139, SC1-141, SC1-220, SC1-221, SC1-321, SC1-322, SC2-133, SC2-134, SC2-136,
SC2-139, SC2-140, SC2-142, SC2-222, SC2-322
8
LESSON PLAN
Lecture 1:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Structure and Function of Biomolecules
Kittisak, Biochemistry Faculty of Science
Monday, 12 November 2012, 8:30-10:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
At the end of this lecture, students will be able to
1. Carbohydrates and Glycobiology
1.1 identify the structure and characteristics of common carbohydrates
1.2 differentiate various classes of carbohydrate and their functions
1.3 discuss on the major carbohydrate components of extracellular matrices
1.4 differentiate storage and structural carbohydrates in animal and plant
2. Nucleotides and Nucleic Acids
2.1. understand basic structures of nucleotides, DNA, RNA and derivatives
2.2. differentiate various types/structures of nucleic acids
2.3. discuss basic chemistry of nucleic acids
2.4. discuss various functions of nucleotides
3. Lipids
3.1 understand basic structure and chemical properties of lipids
3.2 discuss on the chemistry and structures of membrane-forming lipids
3.3 discuss roles of lipids
4. Biological Membranes and Transports
4.1. discuss on biological membrane composition and architecture
4.2. understand dynamics of lipid-bilayer membranes
4.3. discuss on transport of substances across biological membranes
Reference:
• Lehninger Principles of Biochemistry by Nelson and Cox, 4th Edition 2005
Content Outlines:
1. Carbohydrates and Glycobiology
1.1 Monosaccharides and disaccharides
Chapter 7, page 238-246
1.2 Polysaccharides
Chapter 7, page 247-255
1.3 Glycoconjugates: proteoglycans,
Chapter 7, page 255-261
glycoproteins and glycolipids
1.4 Carbohydrates as informational molecules
Chapter 7, page 261-267
Leading Questions:
• What is the difference between aldose and ketose sugars? (P. 239)
• What is the difference between D and L sugar? (P. 240)
• What are the different isoforms/derivatives of glucose and their biological significance? (P.
241-244)
• What are reducing sugars and how do you test for it? (P. 244-245)
• What are the major storage polysaccharides in nature? What are they composed of? (P. 247248)
• Which carbohydrates are components of extracellular matrix that serves as lubricants in
joints of vertebrates? (253-254)
• What are lectins and how do they involved with carbohydrate molecules? (P. 262-267)
9
2. Nucleotides and Nucleic Acids
2.1 Basic properties of nucleotides & nucleic acids Chapter 8, page 273-279
2.2 Nucleic Acid Structure Chapter 8, page 279-291
2.3 Nucleic acid chemistry Chapter 8, page 291-300
2.4 Other functions of nucleotides Chapter 8, page 300-302
Leading Questions:
• What are the different types of nucleotides and their common names? (P. 273-275)
• What are major groove and minor groove in the DNA structure? (P. 282)
• What are the differences between DNA and RNA?
• Why is DNA more stable than RNA?
• How does UV light cause DNA damage? (P. 694-695)
• Besides being a building block of nucleic acids, what are other functions of nucleotides? (P.
300-302)
3. Lipids
3.1 Storage lipids Chapter 10, page 343-348
3.2 Structural lipid in membranes Chapter 10, page 348-357
3.3 Lipids as signals, cofactors, and pigments Chapter 10, page 357-363
Leading Questions:
• What are fatty acids and how do they differ from one another? (P. 343-344)
• What are triglycerides and waxes? What are their roles in nature? (P. 345-348)
• What are the different types of membrane-forming lipids? (P. 348-350)
• What is the role of membrane lipids in blood group determination? (P. 354)
• What are sterols? Give some examples of their derivatives. (P. 354-355, 359)
• What are eicosanoids and what are their roles? (P. 358-359)
4. Biological Membranes and Transports
4.1 Composition and architecture of membranes Chapter 11, page 369-380
4.2 Membrane dynamics Chapter 11, page 380-389
4.3 Solute transport across membranes Chapter 11, page 389-416
Leading Questions:
• How biological membranes are formed from lipid molecules? (P. 370-373)
• How do different proteins associate with lipid-bilayer membranes? (P. 373-376)
• What are examples of plasma membrane proteins involved in membrane surface adhesion?
(P. 385-386)
• What are the different types of solute transport across biological membranes? (P. 389-393)
• What is the role of GLUT4 protein in the removal of blood sugar? (P. 396)
• How are Na+ and K+ transported across the lipid membranes? (P. 398-399)
Learning Organization:
• Lecture is given
• Students review and study the learning materials according to the outlined content
Learning Materials provided:
• Lehninger Principles of Biochemistry by Nelson and Cox, 4th Edition 2005
• Slide presentation provided on the web site
Student Assessment:
• Self-assessments are provided on the web or at the end of each chapter.
• MCQ with short explanation exam
10
LESSON PLAN
Lecture 2:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Protein Structure and Concept of Folding
Jirundon, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 14 November 2012, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students are able to
• describe unique properties of water that are crucial for properties, structural assembly, and
functions of macromolecules and thus for a living system.
• differentiate various types of chemical interactions in aqueous solution.
• describe general features of amino acids as building blocks of proteins.
• recognize chemical properties of amino acids whose chemical structures are given.
• describe the general concept of formation of protein 3D structure and chemical interactions
involved.
• describe importance of weak-force interactions in protein folding.
• recognize importance of water in protein folding.
Content Outlines:
• Chemical interactions in aqueous solution.
• Proteins as major components of cells.
• Proteins are polymers of amino acids.
• Natural amino acids with diverse chemical properties.
• Hierarchy of protein 3D structure.
• Importance of weak-force interactions in protein folding.
Learning Organization:
• The session consists of a three-hour lecture using PowerPoint presentation that aims to give
students overview and basic concept about protein structure and amino acids, as well as
weak-forced interaction involved in protein structure stabilization and folding.
• Students are encouraged to read a textbook for more information about protein structure
and amino acids.
Learning Materials provided:
• Hand-out of PowerPoint presentation.
References:
• Amino Acid Quiz (http://info.bio.cmu.edu/Courses/BiochemMols/PQuiz/PQInst.html)
• Chapter on protein and amino acids in any new biochemistry textbook such as (but not
limited to):
• Lehninger, L. A., Nelson, D. L., and Cox, M. M., Principles of Biochemistry, 2nd edition,
Worth, New York, 1993.
• Voet, D., and Voet, J. G., Biochemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
• Branden, C., and Tooze, J., Introduction to Protein Structure, Garland, New York, 1991.
Student Assessment:
• Multiple-choice questions with short (written) explanations.
11
LESSON PLAN
Lecture 3:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Biocatalysis and Enzyme Kinetics
Kittisak, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 19 November 2012, 13:30-16:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Student will be able to
1. Introduction to Enzymes
1.1. explain basic and common properties of enzymes.
1.2. describe thermodynamics of reactions catalyzed by enzymes and compare to the
reactions without catalysis.
1.3. describe factors specifying enzyme active site and specificity.
1.4. describe types of reactions catalyzed by enzymes
1.5. explain concepts and roles of cofactors in catalysis
2. Introduction to Enzyme Kinetics
2.1. describe a plot of initial rates versus substrate concentrations
2.2. derive the initial rate equation according to the Michaelis-Menten model.
2.3. use graphical methods to calculate Km, Vmax, kcat, kcat/Km and explain the meanings
of these parameters.
2.4. explain different types of enzyme inhibition.
3. Example of Enzyme Catalysis
1.1 describe hydrolysis of a peptide bond without catalysis by proteases.
1.2 write reaction mechanism of Chymotrypsin-catalyzed reactions
1.3 describe factors facilitating catalysis in Chymotrypsin
4. Regulatory Enzymes
4.1. explain feedback inhibition.
4.2. describe the role of covalent modification in controlling catalysis.
4.3. explain functional roles of allosteric enzymes.
4.4. describe functions of zymogen or proenzymes.
Content Outline
1. Introduction to Enzymes
1.1 What is enzyme?
1.2 Thermodynamics of reactions catalyzed by enzymes
1.3 Enzyme active site and specificity
1.4 Types of reactions catalyzed by enzymes
1.2 Cofactor
2. Introduction to Enzyme Kinetics
2.1 A plot of initial rates versus substrate concentrations
2.2 Derivation of Michaelis-Menten model
2.3 Km, Vmax, kcat, kcat/Km
2.4 Enzyme inhibition
3. Example of Enzyme Catalysis
3.1 Hydrolysis of a peptide bond
3.2 Mechanism of Chymotrypsin-catalyzed reactions
12
3.3 Factors facilitating catalysis in Chymotrypsin
4. Regulatory Enzymes
4.1 Feedback inhibition
4.2 Covalent modification
4.3 Allosteric enzymes
4.4 Zymogen or proenzymes
Learning Organization:
1. Lecture 120 min.
2. Q&A 10 min.
3. Study from the course textbook
References:
• Lehninger Principle of Biochemistry 4th edition, 2005 Chapter 6 Enzymes
• Biochemistry by Berg, Tymoczko, and Stryer, 6th Edition, 2006 Chapter 8-9
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
13
LESSON PLAN
Lecture 4:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Protein Structure and Function/ Molecular Assembly
Jirundon, Biochemistry, Faculty of Science
Monday, 19 November 2012, 8:30–10:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students will be able to
• differentiate various types of chemical interactions in aqueous solution.
• describe importance of weak-force interactions in assembly of biomolecules.
• recognize importance of water in molecular assembly.
• distinguish specific recognition from non-specific binding.
Content Outlines:
• Various types of molecular assembly.
 Non-specific binding.
 Specific recognition.
• Cellular compartmentalization and fluid mosaic membrane structure.
• Chemical interactions involved in assembly of biomolecules by examples.
 Ion channel.
 Chaperone.
Learning Organization:
• The session consists of a two-hour lecture using PowerPoint presentation that aims to give
students overview and basic concept about biomolecular assembly.
• Students are encouraged to read the provided material and any textbook for more
information about molecular assembly and various complexes of biomolecules.
Learning Materials provided:
• Hand-out of PowerPoint presentation.
References:
• Chapters on biomolecular complexes and membrane-associated proteins in any new
biochemistry textbook such as (but not limited to):
• Lehninger, L. A., Nelson, D. L., and Cox, M. M., Principles of Biochemistry, 2nd edition,
Worth, New York, 1993.
• Voet, D., and Voet, J. G., Biochemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
14
LESSON PLAN
Lecture 5:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Citric Acid Cycle and Oxidative Phosphorylation
Tuangporn, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 21 November 2012, 10.30-12.20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Student will be able to
1. Introduction to metabolism
1.1. discuss thermodynamic functions (ΔG) and the meaning of spontaneous change and
equilibrium.
1.2. explain free energy change upon ATP hydrolysis and role of ATP as energy currency.
1.3. discuss the concept of high energy biomolecules and their roles in coupled reactions
and other biological processes.
1.4. explain the concept of oxidation-reduction reaction, half reactions, reduction potential
and the use of coenzymes as electron carriers in biological system.
1.5. recognize the importance of flow of electron in the redox reaction to provide energy for
doing biological work.
1.6. define catabolism and anabolism.
2. Fate of pyruvate, citric acid cycle, electron transport and oxidative phosphorylation
2.1. describe fates of the pyruvate under aerobic and anaerobic conditions.
2.2. outline citric acid cycle (TCA or Krebs’ cycle) and discuss its function in the oxidation of
acetate and production of electrons.
2.3. explain the process of electron transfer in mitochrondria to regenerate of oxidized
coenzyme and to produce proton gradient from energy of this electron transfer.
2.4. discuss the coupling in oxidative phosphorylation (role of ATP synthase in
transformation of energy from proton gradient into ATP synthesis).
2.5. compare and contrast oxidative phosphorylation and substrate level phosphorylation.
2.6. discuss the effects of uncouplers and electron transport inhibitors.
Lecture Outlines:
1. Introduction to metabolism
1.1. Therodynamics, concepts of equilibrium, Gibbs free energy, and energy transformation
in biological systems
1.2. Phosphoryl group transfers, role of ATP and coupling reaction
1.3. Oxidation-reduction reactions:- half-reaction, reduction potential, biological redox
reaction, flow of electron in biological work, coenzymes as electron carriers
1.4. Energy metabolism: anabolism/catabolism
2. Fate of pyruvate, citric acid cycle, electron transport and oxidative phosphorylation
2.1. Fate of pyruvate in aerobic and anaerobic conditions
2.2. Citric acid cycle:- oxidation of acetate to carbon dioxide, electron production
2.3. Regulation of citric acid cycle; by allosteric property of pyruvate dehydrogenase
complex, and three exogonic steps
2.4. The importance of intermediates in citric acid cycle in anabolism
2.5. Electron transfer in mitochrondria: component in electron transport chain, regeneration
of oxidized coenzyme and electron flow, inhibitors
2.6. Coupling of electron transport and oxidative phosphorylation: proton gradient, ATP
synthase,
2.7. Effects of uncouplers and electron transport inhibitors
15
Leading questions:
Fate of pyruvate
1. In anaerobic condition or insufficient of O2 to be used in tissue, what is the fate of
pyruvate, why does it happen that way and how do tissues reuse it when O 2
consumption becomes sufficient? (P. 538)
2. What is the role of a derivative of vitamin B1, thiamine pyrophosphate, in formation of
acetyl-CoA? (P. 540-541)
Citric acid cycle
1. What are the three major stages of cellular respiration? (P 601)
2. Pyruvate dehydrogenase complex is a cluster of three enzymes and five cofactors. What
types of reaction does it catalyse? Write down the overall reaction and explain the
function of each cofactor. (P 602 and P 605 or summary 16.1 P 606)
3. What is the net reaction of citric acid cycle? How many GTP and reduced electron
carriers are produced from 1 acetyl CoA? In which organelle does the reaction occur? (P
607)
4. Write down the following reactions in the citric acid cycle:- condensation,
decarboxylation, oxidation reduction and substrate-level phosphorylation reactions,
What are the forms of energy produced from this complete oxidation of acetyl CoA. (P
606-607)
5. Intermediates in the citric acid cycle can be used for anabolic pathway. How these
intermediated are replenished? (P 616-618) What is/are the role(s) of biotin in those
processes? (P 618)
6. Can intermediates in citric acid cycle such as Succinyl CoA be used to synthesis
glucose? How? (P 617, Fig 16-15; P 543-544, P548)
7. How is citric acid cycle regulated? (P621, 16.3 first paragraph; and P 623, Summary)
Electron transport chain and Oxidative phosphorylation
1. In electron transport chain what is the terminal electron acceptor molecule and what is
the final product? (P 690)
2. What are the differences between oxidative phosphorylation and substrate level
phosphorylation (P 690, P 531)
3. Write down the series of electron transfer starting from NADH to the terminal electron
acceptor. How does this order of electron transfer related to the redox potential of each
electron carrier? (P 694-696)
4. Where is the complex I to IV localized? What are their functions in electron transport
chain? (P 696)
5. Concerning electron transport chain, what is “Proton gradient” or “Electrochemical
potential”? Where does the gradient occur in animal cell? How does electron transfer
generate proton gradient? What is its significance? (P 701)
6. In oxidative phosphorylation, how is ATP synthesized? What is the energy driving the
synthesis of ATP? (P 704-707)
7. What does “Coupling” in oxidative phosphorylation refer to? (P 704-705 Fig 19-18)
8. What is “Respiratory uncoupler” Give one example of uncoupler and its mechanism of
action (p705, p707)
9. Why is cyanide or carbonmonoxide highly toxic? (P 696 fig 19-6, P 705)
10. How can DNP lead to overheat production in the cell? (P 705, P 707)
Learning Organization:
1. Lecture 100 min.
2. Q&A 10 min.
16
3. Study from the course textbook
References:
1. Lehninger Principle of Biochemistry 4th edition, 2005
Part II Bioenergetics and Metabolism (P.481-488)
Chapter 15 Principles of Bioenergetics
Chapter 16 The Citric Acid Cycle
Chapter 19 Oxidative Phosphorylation
2. multimedia in
http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/animations/animations.htm
:Citric acid cycle and Cori cycle
3. http://cbag2.sc.mahidol.ac.th/bc_intranet/th/course_schdule/SCID221/index.php
:ATP synthase (Ed Wood)
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
17
LESSON PLAN
Laboratory 1:
Lab Coordinator:
Date/Time:
Room:
Enzyme LDH
Kittisak, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 23 November 2012, 13:30-16:20
OP-ชัชวาล, MDL SC3-304, 308, 404, 408
Learning Objectives:
Student should be able to
1. measure enzyme activity that is a specific property of enzyme.
2. calculate the the Km and Vmax values that are the characteristic of each enzyme.
3. explain the isoenzymes efficiency in different organs using the Km and Vmax values.
Content Outlines:
1. Determination of bovine late dehydrogenase (H4) enzyme activity
2. Determination of Km and Vmax of the LDH (H4) by Lineweave-Burk plot
Learning Organization:
1. Studying the laboratory manual provided in advance.
2. Lab preview 30 min, OP-ชัชวาล.
3. Pre-test or homework to prepare a flow chart.
4. Hand on laboratory experiment.
5. Laboratory discussion
Learning Materials Provided:
1. Laboratory manual
2. Chemicals, equipments for laboratory test.
References:
1. Laboratory manual
2. Lehninger, L. A., Nelson, D. L., and Cox, M. M., Principles of Biochemistry, 2nd edition,
Worth, New York, 1993.
3. Voet, D., and Voet, J. G., Biochemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
Student Assessment:
For processes evaluation: 5% of total score per lab
• Quiz or pre-test and Attendance 30%
• Report (by Group) 40%
• Post test (Lab discussion) 30%
18
LESSON PLAN
Lecture 6:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Carbohydrate Metabolism
Wilai, Biochemistry, Faculty of Science
Monday, 26 November 2012, 8:30-10:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students should be able to
1. define catabolism and anabolism and discuss their relationship.
2. describe the two basic phases of the breakdown of glucose into two molecules of pyruvate,
structural specificity and key regulating steps.
3. differentiate fates of the pyruvate in glycolysis under aerobic and anaerobic conditions.
4. compare the opposing pathway of glycolysis and gluconeogenesis and the body needs to
regulate glucose level.
5. identify functional points in the body to oxidize glucose in pentose phosphate pathway and
cause of damage when this pathway is limited.
6. discuss storage and reusing of carbohydrate in animal cells form glycogen and cause of a
common pathological sign in glycogen storage diseases.
Content Outlines:
1. Catabolism and anabolism and their relationship
2. Two phases of glycolysis pathways, energy gain and key regulatory steps.
3. Fates of pyruvate in aerobic and anerobic conditions.
4. Regulation of free glucose level in the body via gluconeogenesis.
5. Roles of pentose phosphate pathway in generating and usage of NADPH and effect of G6PD.
6. Glucose strorage and reuse from glycogen, its pathway and some defects which cause
glycogen storage disease.
Leading Questions:
Glycolysis
1. Why do cells principally need D-glucose not other forms of sugar? (see structure (P. 243)
2. What is the principle of cells to make sugar to be entered in metabolic pathway in the form
of phosphate sugar? (P. 525)
3. How do sugars change from aldose to ketose or one epimer to another epimer? (P. 527)
4. How does fructose 1,6 biphosphate change from 1C6 to 2C3? (P. 527-529)
5. What are three irreversible steps in glycolysis and what is the significance of these
reactions? (P 544, P575)
6. What products do cells get from glycolysis and what cells will do to these products?(P. 533,
899)
7. How do human take various types of carbohydrate to be used as glucose phosphate or
fructose phosphate? (P. 534)
8. In anaerobic or insufficient of O2 to be used in tissue, what is the fate of pyruvate, why does
it happen that way and how do tissues reuse it when O 2 consumption becomes sufficient?
(P. 538)
9. What is the role of a derivative of vitamin B1, thiamine pyrophosphate, in formation of
acetyl-CoA? (P. 540-541)
10. Why do many adult Asian people get diarrhea after drinking fresh milk?
11. Km of glucokinase in liver and hexokinase in muscle are different? How does this difference
play role in function of liver and muscle concerning intake of glucose to cell? (P 576-578)
19
Gluconeogenesis
1. Why do we need to synthesized glucose de novo? (P. 543)
2. What are precursors of glucose in gluconeogenesis? (P. 544)
3. What is the role of biotin in oxaloacetate formation? (P. 546)
4. In animal, can acetyl-CoA be used in gluconeogenesis, if not, why/ if yes, how? (P 548)
5. Why gluconeogenesis and glycolysis cannot take place simultaneously? (P 548-549)
6. Why liver but not muscle is the major organs to generate glucose into bloodsteam? (P-547)
Pentose phosphate pathway
1. Why do animal cells need to do glucose oxidation? (P. 550, 552)
2. What is the functional difference between NADH and NADPH? (P. 549)
3. How do cells synthesize other carbon numbered sugar from hexose such as ribose and what
is the role of thiamine pyrophosphate here? (P. 552)
4. Why does G6PD cause haemolysis in some certain conditions? (P. 551)
Glycogen synthesis and degradation
1. Why extension sides of glucopolysaccharides in the cell are C4 or C6 ends (nonreducing
ends)?
2. How is α 1,6 glycosidic bond of glycogen formed and brokendown? (P. 563)
3. Why does polysaccharide synthesis within the cell need sugar monomer in a form of C1
sugar nucleotide for example, UDP-glucose for glycogen synthesis? (P. 565)
4. Why does glycogen break down generate glucose-1-phosphate without using ATP and how
does the product change to glucose-6-phosphate (P. 564)
5. Why do most glycogen storage diseases cause hepatomegaly (enlarge liver)? (P. 567)
6. Explain terms: glycogenolysis, glycolysis, glycogen synthesis and gluconeogenesis. (P 562)
Learning Organization:
1. Lecture 160 min.
2. Q&A 10 min.
3. Study from the course textbook
References:
Lehninger: Chapter 14, 15 (2 Chapters only),
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
20
LESSON PLAN
Lecture 7:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Amino Acids Metabolism
Wilai, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 28 November 2012, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students will be able to
1. describe metabolic fate of amino groups (p657-665)
2. explain urea cycle, its control and its role in the nitrogen excretion.The role of special
enzymes glutamine synthetase and glutamate dehydrogenase in the nitrogen preservation in
our body.
3. discuss pathways of amino acid degradation (in general)
4. describe some diseases causing by defects in amino acid metabolism(677, 679-685)
5. explain how we can synthesize some amino acids (non essentials) (841)
and important molecules that derived from them (854-61)
Content Outline:
1. Metabolic fate of amino groups: degradation of protein to amino acid, amino group transfer
and release as ammonia, transportation of ammonia to hepatic tissues. (657-65)
2. Nitrogen excretion and the urea cycle: how urea is formed in liver, krebs bicycle, urea cycle
regulation, genetic defect in urea cycle. (665-70)
3. Amino acid degradation: ketogenic vs glucogenic amino acid, vitamin and cofactors involved.
(671-75)
4. Some genetic disorders (metabolic diseases) affecting amino acid catabolism. (677-85)
5. Amino acid biosynthesis and its regulation. (841, 851-53),
6. Molecules derived from amino acid. (854-61)
Leading Questions:
1. How does nitrogen in amine group transfer from one compound to another and how is it
eliminated from the body? (p 657-58)
2. What is the role of vitamin B6 in the amino acid metabolism? (660-2)
3. Explain the link between urea and Kreb’s cycle, list enzymes and coumpounds involved in,
where does it occur in the cell and why do we have to produce urea instead of other
nitrogenous waste? (666-9,671)
4. What is the waste composition in urea molecule and where do these molecule come from?
Why it is dangerous if intake only protein diet and vitamins to lose weight?
5. Why certain amino acid should be restricted in diabetic patient?
6. What are the functions of Alanine transaminase (ALT) and aspartate transaminase (AST)?
Why does ALT have the highest activity of all the mammalian liver aminotransferase? (667)
What are the roles of these two enzyme as diagnostic tool? (664)
7. Why some amino acids are considered to be essential and what are they?
8. Some genetic diseases in amino acid metabolism are quite unique and occasionally appear
such as albinism, phenylketouria, alkaptouria, maple syrup urine disease and
argininosuccinic academia. Which defective enzymes are they, what are accumulated
intermediates and how to reduce those toxic intermediate in general? (p667)
9. Patients who has genetic defect in phenylalanine hydroxylase need tyrosine which is
normally nonessential amino acid, why? What is/are the excreted products that cause
phenylketouria in these patients?
10. What is Methyl malonyl CoA acidimia? How it is related to amino acid degradation?
21
11. List cofactor/coenzyme involve in one carbon transfer? How it is related to amino acid
/nucleotide metabolism?
12. Which amino acid is the precursor of these substances: dopamine, adrenaline,
norepinehprine, tyroxine, glutathione, porphyrin, GABA, histamine, nitric oxide? (p.860-1)
Learning Organization:
1. Lecture 160 min.
2. Q&A 10 min.
3. Study from the course textbook
Learning Materials Provided:
• Slides from PowerPoint lecture presentation
References:
• Chapters 21-22 of Nelson, D. L., and Cox, M. M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th
edition, W. H. Freeman and Company, New York, 2005 or comparable chapters in other text
books.
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
22
LESSON PLAN
PBL:
Tutors:
Scenario Organizers:
Date/Time:
Room:
Hunger Strike
Staffs
Assoc. Prof. Wilai Noonpakdee, Biochemistry, Faculty of Science
1st Meeting:
Section 1:
Friday, 30 November 2012, 13:30-16:20
Section 2:
Monday, 3 December 2012, 8:30-10:20
nd
2 Meeting:
Section 1:
Friday, 11 January 2013, 13:30-16:20
Section 2:
Monday, 14 January 2013, 8:30-10:20
SC1-139, SC1-141, SC1-220, SC1-221, SC1-321, SC1-322, SC2-133, SC2-134,
SC2-136, SC2-139, SC2-140, SC2-142, SC2-222, SC2-322
Learning Objectives:
Students should be able to use the active learning method to
1. describe the effect of food deprivation on metabolism and discuss the mechanisms by which
the body attempts to maintain blood glucose level.
2. appreciate the concepts of metabolic specialization and fuel preferences of individual tissues.
3. discuss the processes involved in nitrogen homeostasis.
4. discuss the critical role of ketone bodies during starvation.
5. describe the consequences of prolonged deficiency of micronutrients.
Learning Outlines:
A case scenario of a man on hunger strike, brought to a hospital by his wife. Problems, medical
history, physical examination and laboratory investigation are included.
Learning Organization:
1. A scenario is provided at least one week in advance to the students and tutors.
2. A written tutorial guide on the case is provided in advance to the tutors who will facilitate
the active learning process of the students.
3. Students are divided into 28 groups; each group contains 10-13 students. A tutor is assigned
for each PBL group. Students will have two 2-hr meeting sessions.
4. The first session allows the students to use critical thinking and relevant discussions to
formulate the learning objectives.
5. Students carry out independent study on the assigned learning objectives by using a variety
of information resources.
6. In the second meeting session in the following week, students report their findings to the
group, and through exchanging ideas and discussions, formulate the hypothesis and draw
conclusion.
Learning Materials:
1. A case scenario.
2. Textbooks and material resources relevant to the problem.
Assessment: by students and tutors
1. Performance (identifying, solving problems, active learning and presentation).
2. PBL test at the end of the course.
23
LESSON PLAN
Lecture 8:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Nucleotide Metabolism
Tuangporn, Biochemistry Faculty of Science
Friday, 7 December 2012, 13:30-16:20
OP-ชัชวาล
Learning objectives:
The student should be able to
1. explain 2 distinct biosynthesis pathways of purines and pyrimidines (de novo and salvage
pathway).
2. explain the degradation pathway of purine and pyrimidine nucleotides.
3. list some diseases caused by metabolic disorder of purine and pyrimidine metabolism.
4. explain how purines and pyrimidines metabolic pathway can be used to develop
chemotherapeutic agents.
Content outlines:
1. Biosynthesis of nucleotides and its regulation: de novo: purines (862-66) pyrimidines (86672), salvage pathway (875)
2. Degradation of purines and pyrimidines (873-75)
3. Diseases caused by defect in nucleotide biosynthesis and degradation pathway, i.e. gout,
lesh-nyhan, ADA deficiency (873-5)
4. Chemotherapeutic drug target in thymidylate and folate metabolism (876-77)
Leading Questions:
1. What are the differences between de novo and salvage pathway biosynthesis of nucleotides?
2. What amino acid can be precursor in de novo synthesis of both purines and pyrimidines?
3. How deoxyribonucleotides are made from ribonucleotides? What are the roles of thioredoxin
and glutathione in these reactions(869-71)
4. How does one carbon group transfer from one compound to another and how does it link to
methionine, cysteine synthesis, vitamin B12 and folic? (P. 672-674, 845)
5. What are functions of ribonucleotide in the cell beside the building box of RNA?
6. What is the reason to have methyl group for dTMP in DNA but not for UMP in RNA?
7. What are differences between de novo and salvage pathway?
8. How does human body excrete and control amount of uric? (P. 874-875)
9. How different between gout and Lesch Nyhan syndrome? (P. 875)
10. Why some food such as poultry, entrails, young vegetable shoot and fermented food are not
suitable for gout patients?
11. Allopurinol is a drug to treat gout, what is the mechanism of this compound?(876)
12. We normally don’t degrade nucleotides to produce energy as compare to carbohydrate, fat
and protein? What evidence or observations should you think it would be?
13. List anticancer drugs that target enzymes involving in nucleotides metabolism
14. What the differences between Gout and Lesh Nyhan syndrome? Why Lesh Nyhan syndrome
patients also develop gout or hyperuricimia?
Learning Organization:
1. Lecture 100 min.
2. Q&A 10 min.
3. Study from the course textbook
Learning Materials Provided:
• Slides from PowerPoint lecture presentation
24
References:
• Chapters 21-22 of Nelson, D. L., and Cox, M. M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th
edition, W. H. Freeman and Company, New York, 2005 or comparable chapters in other text
books.
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
25
LESSON PLAN
Lecture 9:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Nutritions
Wilai, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 12 December 2012, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students should be able to
1. describe the role and functions of the six classes of dietary nutrients.
2. assess the nutritional status across life span including calories, essential nutrients, protein,
fat, carbohydrate needed.
3. list some major health problems that can be related to unhealthy food intake, eating
disorders (bulimia, anorexia nervosa, obesity, under nutrition).
4. recognize vitamins structures and explain their functions and derivatives of medical
important requirements, deficiency and/or toxicities.
5. describe mineral requirements, their deficiency and toxicities.
Content outline:
1. Nutrients: 6 classes of nutrients, macro and micro nutrients and their functions
2. Energy balance: calories needed per day related to nutrients
3. Vitamins structure and functions, their toxicities, and deficiency symptoms: water soluble
and fat soluble vitamins
4. Minerals: major vs. trace elements : their functions and deficiency symptoms
5. Health problems related to unhealthy food intake
Leading Questions:
1. What is macro and micro nutrient?
2. Which of the vitamins would most likely become deficient in a vegetarian person?
3. What are the structures of the vitamin B1 , B6 and B12?
4. What is the function of vitamin K in relation to blood clotting?
5. What is WERNICKE-KORSAKOFF SYNDROME?
6. Which is the form of vitamin D in our body?
7. A Thai infant presents with prominent forehead, bowing of the limbs, broad and tender
wrists, and irritability. Which of the vitamins is recommended?
8. Define the term; BMI, Calorie, and RDA.
9. Is it true that taking calcium supplement during menopause will increase bone mass and
prevent osteoporosis?
Learning Organization:
1. Lecture 100 min.
2. Q&A 10 min.
Reference:
• Baynes, J.W. and Dominiczak, M.H., Medical Biochemistry, 2nd edition, Elsevier 2005
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
26
LESSON PLAN
Small Group Conference 1:
Conference Coordinator:
Date/Time:
Room:
Structure and Functions of Hemoglobin
Kittisak, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 14 December 2012, 13:30–16:30
SC1-139, SC1-141, SC1-220, SC1-221, SC1-321, SC1-322, SC2-133,
SC2-134, SC2-136, SC2-139, SC2-140, SC2-142, SC2-222, SC2-322
Learning Objectives:
Students will be able to
2. discuss their understanding of hemoglobin structure how it functions
3. integrate and understand basic concepts learned from Lecture 1 - 4 on structure and
function relationship of biomolecules
4. apply basic physical concept to understand biochemical processes
Learning Materials:
Part 1
• Conference questions are assigned to students.
• Each students study the assigned question and present their answer in front of the class
Part 2
• Students are assigned a post test to quiz their understanding of the material of the
conference and the tutorial 1 and 2
Reference:
• Lehninger Principles of Biochemistry by Nelson and Cox, 4th Edition 2005 page 157 - 174
Conference Content:
Hemoglobin is one of many molecules that comprise erythrocytes (red blood cells) and give them their
ability to bind and transport oxygen to and from the many different tissues of the body. In this part of
the conference, we will discuss structurally how hemoglobin performs its function.
Questions:
1. Compare and contrast the structure of hemoglobin and myoglobin. What are the differences and
similarities between the two proteins in terms of structure and function?
2. Discuss the cooperative binding of oxygen by hemoglobin A. What are the T state and R state?
3. Explain how CO2 is transported from tissues to lung.
4. What is the Bohr Effect? How is it related to the T and R states of the hemoglobin?
5. CO2 transport by the red blood cell in tissues is usually accompanied by a change in pH. The pH
change can affect the amino acid side chains in protein differently due to different in individual’s
pKa value(s). Explain the meaning of pKa.
6. Histidine is an amino acid with 3 pKa values of 2, 6 and 9, respectively. What is the net charge of
histidine at pH 1.5, 5, 7, and 10?
7. Explain how BPG is involved in human adaptation to high altitude.
27
8. During early development, the human fetus expresses different α and β hemoglobin genes. These
are similar but not identical to the hemoglobin genes expressed in adults. This fetal hemoglobin is
less sensitive to BPG than the adult hemoglobin. As a result, fetal hemoglobin has a higher affinity
for oxygen, allowing transfer from the maternal adult hemoglobin. The structural difference
between the fetal and adult hemoglobin is that the amino acid residue 143 of the β chain in adult
hemoglobin is histidine while that of the fetal hemoglobin is serine. Discuss how this single amino
acid difference contributes to different sensitivity to BPG.
9. What is the effect of each of the following treatments on the oxygen affinity of hemoglobin A?
(a) Increase pH from 7.2 – 7.4
(b) Increase pCO2 from 10 – 40 torrs
(c) Increase concentration of BPG from 2x10-4 – 8x10-4 M
(d) Dissociation of α2β2 into monomeric subunits
10. Explain how sickle-cell anemia is caused. What goes wrong with the hemoglobin of patient with
such disease?
28
LESSON PLAN
Lecture 10:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Lipid Metabolism
Jamorn, Biochemistry, Faculty of Science
Monday, 17 December 2012, 8:30-10:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Student will be able to
1. explain digestion, mobilization and transport of fats.
2. describe utilization and storage of energy in lipid form, generation of ATP from fatty acids
and ketone bodies
3. identify similarities and differences between fatty acid oxidation and fatty acid synthesis and
control of fatty acid oxidation and biosynthesis
Content Outlines:
1. Absorption and transportation of dietary fat in the body and lipoproteins
2. Regulation of fatty acid oxidation and biosynthesis
4. Ketone bodies generation and usage
5. Essential fatty acid and ecosanoid compounds which are linked NSAID
Leading Questions
Fatty acid catabolism
 Why lipid (triglyceride) is more suitable as storage fuels compare to carbohydrate? (P.631,
346)
 How does lipid transport from intestine to target tissues? How do apolipoproteins and lipase
involve in this process? (P. 632-633)
 What is the effect of glucagon on lipid metabolism in adipose tissue? (P.634)
 What is the role of carnitine and coenzyme A in fatty acid degradation? (P.635-636 Fig 17-6)
 What is the rate limiting step (regulatory step) in fatty acid oxidation? (P.636)
 Write down four repeated reactions of beta-oxidation and their products. (P.637-638, Fig
17-8)
 How do human oxidize cis form of unsaturated fatty acid? (637-639 Fig 17-8&17-9)
 What is the function of Acyl CoA dehydrogenase? What would be the effect of Acyl CoA
deficiency? (P.638, 643 Fig 17-8)
 Besides normal coenzymes required for general beta-oxidation, what are
coenzymes/cofactors required for oxidation of odd-number fatty acid? What are their
functions? (P.642 fig 17-11)
 What is the effect of excess glucose on regulation of fatty acid oxidation? (P.642-643)
 What are ketone bodies and how do they generated? (P.650-652)
Lipid biosynthesis
 How does biosynthesis of fatty acids differ from their breakdown? (P. 787-791)
 How is malonyl-CoA involved in fatty acid biosynthesis? (P.787)
 What is the coenzyme help in catalyzing carboxylation reaction by acting as CO2 carrier and
transfer CO2 to organic substrate? (P.788)
 Which is the first fatty acid formed by the fatty acid biosynthesis process and how it is
formed? (P. 791-793)
 Where is the fatty acid biosynthesis taken place? How does the substrate for this process
transported to that site? (P.794-795)
 How does acyl group bind to fatty acid synthase? (P.790)
29
 What is the source (form) of electron used for reduction reactions in fatty acid biosynthesis?
(P.792, fig 21-5)
 What is the rate limiting step for fatty acid synthesis? (P.795-796)
 How insulin, glucagon and fatty acyl CoA level regulate fatty acid biosynthesis? (P.796-797,
fig 21-11)
 Can mammalian cells synthesize polyunsaturated fatty acids such as linolenic acid? Why is
polyunsaturated fatty acid necessary for our body? (P.800)
 Fatty acids are substrates for synthesis of variety of signaling molecules in a family of
eicosanoids such as prostaglandins, thromboxane. What are the fatty acid substrate and the
key enzymes for synthesis these compounds? (P.800-801)
 What is the role of certain drugs like aspirin and ibuprofen? (P. 800-801)
 What are the common processes in the biosynthesis of both triacylglycerols and
glycerophospholipids? (P. 804)
 How is heart disease related to cholesterol, how it is initiated? (P. 827)
 What are VLDL, LDL, HDL and chylomicron? How do they differ from one another? (P. 820824)
 How do cells get rid of plasma LDL particles? (P. 824-825)
 Many drugs for treatment of hypercholesterolemia, such as lovastatin, act on inhibiting
cholesterol synthesis by inhibiting enzyme at the rate-limiting step. What is the rate-limiting
step in the synthesis of cholesterol? How hormone and cholesterol level regulate cholesterol
synthesis? (P.825-826, p827)
Learning Organization:
1. Lecture 100 min.
2. Q&A 10 min.
3. Study from the course textbook
References:
• Lehninger Principle of Biochemistry 4th edition, 2005
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
30
LESSON PLAN
Lecture 10:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Heme and Minerals Metabolism
Jamorn, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 19 December 2012, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students will be able to
1. describe how heme is synthesized, degraded and eliminated from the body.
2. dxplain some clinical conditions which are connected to abnormal heme metabolism.
3. describe the special chemical properties of some minerals in biochemical reactions.
4. explain how the body take up, maintain and modify some minerals.
Content Outlines:
1. Tetrapyrrole synthesis for heme and its degradation
2. Porphyria and hyperbillirubinemia
3. Special chemical properties of some minerals such as Fe, Co, Cu, P, S and I.
4. Biochemical reactions and metabolic pathways which link to some minerals
Leading Questions:
Heme Metabolism
1. What are precursors and the first committed intermediate of porphyrins synthesis? (P. 855)
2. What is the significant difference in term of structure between preuroporphyrinogen
(uroporphyrinogen I) and uroporphyrinogen III? (P. 855)
3. Why many pyrrole compounds are phototoxic?
4. What is the function of haem in haemoproteins? (P. 158, 693)
5. Why does high level of haemolysis cause jaundice and how does the body cope with this
condition? (P. 856)
6. Why our serum urine and feces have yellowish-brown colour? Do those colours come from
the same compound? (P. 856)
7. What is enterohepatic circulation?
8. Why do many porphyrias coincide with anemia? (P.857)
Mineral Metabolism
1. Why is calcium deposited in the bone?
2. What are the roles of phosphate in biomolecules?
3. How iron is able to carry oxygen in hemoglobin or transfer electron in cytochromes.
4. What is the special property of cobalt in methylmalonyl-CoA mutase?
5. What is Wilson disease? How does it link to copper metabolism?
6. What are the roles of sulfur compounds in carbohydrate and protein structures?
7. Why does iodine need to be cation before integrated into tyroxine?
Learning Organization:
• Lecture
• Questions and answers
Learning Materials Provided:
• Slides from PowerPoint lecture presentation
References:
• Chapters 21-22 of Nelson, D. L., and Cox, M. M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th
edition, W. H. Freeman and Company, New York, 2005 or comparable chapters in other text
books.
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
31
LESSON PLAN
Tutorial 1:
Tutorial Staffs:
Date/Time:
Room:
Structure, Kinetics and Metabolism
Jamorn, Jirundon, Kittisak, Tuangporn, Biochemistry, Faculty of Science
Tuesday, 27 January 2012, 8:30-10:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students should be able to
1. raise questions regarding the lecture topics not understood to tutorial instructors.
2. spend the time in the tutorial to clarify lecture contents.
Learning organization:
1. Students study the learning materials in advance according to the outline content and
questions for students to answer after they study the content.
2. Students post any questions regarding the tutorial content prior to or at the tutorial session.
3. Questions are answered and explained at the tutorial session.
32
LESSON PLAN
Lecture 12:
Instructors:
Date/Time:
Room:
Integration and Regulation of Metabolism
Jamorn, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 2 January 2013, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students will be able to understand metabolism and functions, hormones functions and
mechanisms, hormones and control of metabolism, regulations of metabolism, metabolic
integration in the coordinated and orderly functions of the organs, and the physiological
biochemistry on body functions.
Content Outlines:
1. Metabolism
1.1 Metabolic junction intermediates and inter tissue transferring of intermediates.
1.2 Metabolism and the metabolic pathways localization or compartmentalization in cells
and tissues (organs).
1.3 Bioenergetics and metabolism, the relationship of catabolic and anabolic processes in
cell (organ) functions.
2. Metabolic regulations and hormone
2.1 Metabolic changes in each organ in response to hormones.
2.2 Hormones classification based on the functions and mechanisms of the actions.
2.4 Medical endocrinology, hormones and analogs (drugs) in the control for the orderly and
coordinated functions of the cells, tissues and the organs (body functions).
Learning Organization:
1. Lecture 100 min.
2. Q&A 10 min.
3. Study from the course textbook
References:
A. Lehninger Principles of Biochemistry; Nelson and Cox, 4th Edition, 2005. (Good standard
text and very informative for good backgrounds, but maybe a bit too detailed for readings?)
B. Biochemistry; The National Medical Series for Independent Study (NMS, USA); Davidson and
Sittman, 4th Edition, 1999. (Supplement reading for discussion on the relevant clinical
aspects).
33
LESSON PLAN
Laboratory 2:
Lab Coordinator:
Date/Time:
Room:
Determination of Liver Enzyme Activities
Tuangporn, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 4 January 2013, 13:30-16:20
OP-ชัชวาล, MDL SC3-304, 308, 404, 408
Learning Objectives:
Student should be able to
1. Perform basic biochemical assay to test activities of liver enzymes, AST and ALT, from serum
sample.
2. Interpret the assay results.
Content Outlines:
1. Determination of serum ALT activities in serum
2. Determination of serum AST activities in serum
Learning Organization:
1. Studying the laboratory manual provided in advance.
2. Lab preview 30 min, OP-ชัชวาล.
3. Pre-test or homework to prepare a flow chart.
4. Hand on laboratory experiment.
5. Laboratory discussion
Learning Materials Provided:
1. Laboratory manual
2. Chemicals, equipments for laboratory test.
References:
1. Laboratory manual
2. Lehninger, L. A., Nelson, D. L., and Cox, M. M., Principles of Biochemistry, 2nd edition,
Worth, New York, 1993.
3. Voet, D., and Voet, J. G., Biochemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
Student Assessment:
For processes evaluation: 5% of total score per lab
• Quiz or pre-test and Attendance 30%
• Report (by Group) 40%
• Post test (Lab discussion) 30%
34
LESSON PLAN
Small Group Conference 2:
Conference Coordinator:
Date /Time:
Room:
Active Learning Lesson Diabetes
Jamorn, Biochemistry, Faculty of Science
Monday, 7 January 2013, 08:30-10:20
SC1-139, SC1-141, SC1-220, SC1-221, SC1-321, SC1-322, SC2-133,
SC2-134, SC2-136, SC2-139, SC2-140, SC2-142, SC2-222, SC2-322
Learning Objectives:
Students will be able to
1. Extend your basic knowledge about diabetes to further details.
2. Compare and contrast points of basic differences in terms of biochemical and physiological
parameters in diabetic and normal people
3. Catch information from the example case and integrate the concept map
Learning Materials:
Part 1
• Slide of yes or no questions as a Bingo game
• Description slides to clarify further necessary concepts
Part 2
• Case example for analysis
• Questions and answers
• Writing a concept map
Reference:
• Lehninger Principles of Biochemistry by Nelson and Cox, 4th Edition 2005 page 157 - 174
Student Assessment:
Class participation and concept map
35
LESSON PLAN
Lecture 13:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Xenobiotic Biotransformation
Krongtong, Pharmacology, Faculty of Science
Wednesday, 9 January 2013, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students are able to
1. list the fundamental concepts of xenobiotic biotransformation as determinants of drug and
xenobiotic action, adverse reactions and toxicity
2. describe the process of biotransformation of xenobiotics
3. describe how the knowledge of xenobiotic biotransformation help explain and predict the
onset, duration, severity of toxicity and pathogenesis of exposure to xenobiotics.
Outline
• Define: Xenobiotic (Drug) metabolism, bioactivation, activation, detoxification
• The consequence of biotransformation: the drug, drug action, drug effect, drug interaction,
drug toxicity
• Phase I and phase II xenobiotic biotransformation
• Xenobiotic biotransformation as a determinant of the pharmacological action of drugs,
adverse drug reaction and biological response
• Determinants of rate of biotransformation: Molecular aspect: enzyme induction, enzyme
inhibition
Suggested Reading Topics:
http://web.vet.cornell.edu/public/pharmacokinetics/sitesDT/frame_sitesDT.html
References:
 Katzung, B.C. (2007) Basis and Clinical Pharmacology, 10th ed. Lange Medical
Books/McGraw-Hill Companies
 Goodman & Gilman’s (2006) The pharmacological Basis of Therapeutics, 11th ed. The
McGraw-Hill Companies, Inc.
Learning Organization:
Studying the learning materials provided in advance
1.
Lecture 100 min
2.
Questions and answers 10 min
Learning Materials provided:
• An assigned chapter
• List of suggested readings
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
36
LESSON PLAN
Lecture 14:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Pharmacogenomics and Clinical Correlation
Krongtong, Pharmacology, Faculty of Science
Wednesday, 16 January 2013, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students are able to
1. define terms: Pharmacogenomics, drugs efficacy, drugs safety, genotype and drug response
2. explain why it is believed that understanding an individual's genetic makeup is the key to
creating personalized drugs with greater efficacy and safety.
3. describe how pharmacogenomics could affect the way medicine is practiced
4. list the benefits of pharmacogenomics
Lecture Outline:
1. Pharmacogenomics: What is it?
2. The anticipated benefits of pharmacogenomics
3. Is pharmacogenomics in use today?
4. What are some of the barriers to pharmacogenomics progress?
5. A five-step pharmacogenomic approach for a new drug, successively taking into account the
genes involved in:
▪ pharmacokinetics (absorption, distribution, metabolism, transport)
▪ pharmacodynamic phase
▪ specific disorders and related metabolic pathways deviations
▪ biological variability in genes responses including their physiological regulation
▪ environmental effects.
6. Issues applicable:enzymes involved in the metabolism of xenobiotics and the receptors and
other gene-product targets for drugs
7. Screening for bioavailability and potential drug-drug interactions.
8. Toxicogenomics -the application of pharmacogenomics principles to issues of predictive
toxicity.
9. Prediction of risk of cancer and other diseases caused by environmental chemicals and
physical agents that individuals are inadvertently exposed to
Suggested Reading Topics:
Principles of drug action
http://www.ama-assn.org/ama/pub/category/2306.html
References:
• Katzung, B.C. (2007) Basis and Clinical Pharmacology, 10th ed. Lange Medical
Books/McGraw-Hill Companies
• Goodman & Gilman’s (2006) The pharmacological Basis of Therapeutics, 11th ed. The
McGraw-Hill Companies, Inc.
Learning Organization:
• Students study the learning materials in advance according to the outlined content
• Core concepts will be discussed in class
Learning Materials provided:
List of suggested readings.
Student Assessment:
• Self-assessments are provided
• MCQ with short explanation exam
37
LESSON PLAN
Laboratory 3:
Lab Coordinator:
Date/Time:
Room:
Determination of Serum lipid
Jamorn, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 18 January 2013, 13:30-16:20
OP-ชัชวาล, MDL SC3-304, 308, 404, 408
Learning Objectives:
Student should be able
1. To familiarize biochemical and enzymatic assays for determination of triglyceride and
cholesterol
2. To be able to evaluate serum lipid status and correlate to clinical interpretation
Content Outlines:
1. Determine serum total cholesterol
2. Determine serum total triglycerides
3. From the provided HDL-cholesterol values determine LDL-cholesterol
4. Calculate atherogenic index
Learning Organization:
1. Studying the laboratory manual provided in advance.
2. Lab preview 30 min, OP-ชัชวาล.
3. Pre-test or homework to prepare a flow chart.
4. Hand on laboratory experiment.
5. Laboratory discussion
Learning Materials Provided:
1. Laboratory manual
2. Chemicals, equipments for laboratory test.
References:
1. Laboratory manual
2. Lehninger, L. A., Nelson, D. L., and Cox, M. M., Principles of Biochemistry, 2nd edition,
Worth, New York, 1993.
3. Allain CC et al. Enzymatic determination of total serum cholesterol. Clin Chem. 1974; 20:
470-475.
4. Mgowan MW et al. A peroxidase couple method for the colorimetric determination of serum
triglycerides. Clin Chem. 1983; 29: 538-542.
5. Friedewald WT. Estimation of concentration of low-density lipoprotein cholesterol in plasma,
without use of the preparative ultracentrifuge, Cli Chem. 1972; 18: 499-502.
6. Gill PI et al. Regulation of acyl Co A: Cholesterol acyl transferase activity in normal and
atherotic aortas: Role of a cholesterol substrate pool. Exp Mol pathol. 1986; 44: 320-329.
Student Assessment:
For processes evaluation: 5% of total score per lab
• Quiz or pre-test or Attendance 30%
• Report (by Group) 40%
• Post test (Lab discussion) 30%
38
LESSON PLAN
Lecture 15:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Food toxicology
Somchai, Pharmacology, Faculty of Science
Monday, 21 January 2013, 8:30-10:20
OP-ชัชวาล
Learning objectives
1. Identify signs and symptoms of food poisoning.
2. Identify factors that influence the severity of food poisoning.
3. Classify common food-borne diseases in Thailand
4. Classify common food contaminants in Thailand
Content outline
1. Definition of food toxicology
2. Signs and symptoms of food poisoning
3. Factors influencing the severity of food poisoning
4. Food-borne diseases
5. Food contaminants
Learning organization
1. Studying the learning materials provided in advance
2. Lecture 130 min
3. Questions and answers 30 min
4. Self study of the following topics
Learning Material provided
1. Slides from powerpoint lecture presentation
Student Assessment:
• Self-assessments are provided
• MCQ with short explanation exam
39
LESSON PLAN
Lecture 17:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Gene and Chromosome Structure
Sarawut, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 23 January 2012, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students should be able to
Gene, genome and chromosome
1. describe the meanings of gene, genome and chromosome
2. discuss the organization of prokaryotic and eukaryotic genes
DNA metabolism
1. list factors required for DNA replication
2. explain the functions of enzymes and protein in DNA replication
3. define the meanings of leading and lagging strand DNA synthesis, and okazaki fragment
4. explain the concepts of mutation and repair mechanism
Content Outlines:
1. Gene, genome and chromosome
1.1 Higher structure of DNA in prokaryote and eukaryote
1.2 Typical structure of prokaryote and eukaryote gene
1.3 Nuclear and organelle encoded genes
1.4 Coding and non-coding sequences
Chapter 24, p923-32
Chapter 24, p938-45
Chapter 19, p719-20
Chapter 24, p928-30
Leading questions:
- What are gene, genome and chromosome defined?
- What is the component of nucleosome?
- What are the differences between prokaryotic and eukaryotic genes?
- Where are the coding and non-coding DNA sequences found?
2. DNA metabolism
2.1 Flow of genetic material, the central dogma
Chapter 24, p921-22
2.2 DNA replication, semi-conservative replication, origin of replication, replication fork
Chapter 25, p950-52
2.3 Leading and lagging strand synthesis, okazaki fragment Chapter 25, p952
2.4 Functions of proteins and enzymes required for DNA replication Chapter 25, p952-63
2.5 Mutation and repair mechanism
Chapter 25, 966-78
Leading questions:
- What is the semi-conservative DNA replication?
- How can replication of mammalian DNA which is much bigger than the prokaryotic
DNA being carried out in just a few minutes?
- What are the functions of topoisomerase, helicase, single stranded binding protein,
primase, DNA polymerase and DNA ligase?
- What are the functions of DNA polymerase I and III?
- Why DNA replication is so accurate?
Learning Organization:
1. Lecture 100 min.
2. Q&A 10 min.
40
3. Study from the course textbook
Learning Materials provided:
• List of suggested readings.
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
41
LESSON PLAN
Lecture 18:
Instructor:
Date/time:
Room:
DNA Replication Repair and Recombination
Sarawut, Biochemistry, Faculty of Science,
Wednesday, 25 January 2013, 13:30-16:20
OP-ชัชวาล
Learning objectives:
Students should be able to
RNA metabolism
1. list components required for transcription
2. explain the component and function of RNA polymerase
3. explain the function of promoter
4. describe steps of transcription
5. describe posttranscriptional modification of RNAs
Protein synthesis
1. explain the terms “codon”, anticodon”, wobble base and meaning of genetic code
2. discuss the factors require for translation
3. explain steps of translation
4. explain how the peptide bonds are form between amino acids during translation
5. explain the actions of some antibiotics on protein synthesis
6. discuss how nuclear encoded proteins are transported to organelles
Content Outlines:
RNA metabolism
1. Transcription (initiation, elongation and termination)
Chapter 26, p996-1003
2. functions of various proteins and enzymes required for transcription Chapter 26, p9961003
3. Promoter recognition and RNA polymerase
Chapter 26, p999,1003
4. RNA processing:mRNA, rRNA and tRNA
Chapter 26, p1007-17
5. Reverse transcriptase
Chapter 26, p1021-24
Leading questions:
- What determine the boundary of gene?
- What is the function of TATA-box?
- What are the functions of sigma factor and core RNA polymerase?
- What is the importance of 5’-capping, intron removal and 3’-polyadenylation?
- Why can some single-copied genes produce multiple isoforms of encoded proteins?
Protein synthesis
1 Genetic code, triplet codon, open reading frame
2. Ribosome structure and component
3. tRNA
4. Translation initiation, elongation and termination
5. Effect of antibiotics on protein synthesis
6. Protein targeting
Chapter 27, p1034-44
Chapter 27, p1045-48
Chapter 27, p1049-55
Chapter 27, p1056-62
Chapter 27, p1065-67
Chapter 27, p1068-73
Leading questions:
- What is the meaning of non-overlapping triplet codon?
- How is mRNA stabilized on the ribosome?
- What is a maximum number of genetic codes that are recognized by tRNA?
42
-
How does tRNAs carry amino acids?
What is the function of peptidyl transferase?
Why does protein synthesis consume high energy?
How are many proteins imported to plasma membrane, mitochondria and nucleus?
Why do some antibiotics affect protein synthesis of prokaryote but not eukaryote
Learning Organization:
1. Lecture 160 min.
2. Q&A 10 min.
3. Study from the course textbook
Learning Materials provided:
• List of suggested readings.
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
43
LESSON PLAN
Lecture 19:
Instructor::
Date/Time:
Room:
Gene Expression and Regulation
Sumalee, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 28 January, 2013, 8:30-10:20
OP-ชัชวาล
Learning Objective:
Students are expected to accomplishing the following tasks:
1. Describe the molecular basis of transcription and translation control.
2. Apply knowledge to explain normal developmental physiology and pathogenesis.
Content Outline:
1. Classification and basis of transcription control.
1.1 Gene organization and control.
1.2 Transcription control in virus and bacteria.
2. Eukaryotic transcription control.
2.1 Components and complexity of transcription control in eukaryotes.
2.2 RNA processing.
2.3 DNA and histone modifications.
2.4 The role of non-coding RNAs in gene regulation.
3. Classification and basis of translation control.
3.1 Control of translation machinery assembly.
3.2 Diseases caused by translation defects.
Learning Organization:
1. Lecture presentation.
2. Questions and answers.
Reading Material:
1. Class handout.
2. Lehninger Principles of Biochemistry 5th edition, 2009.
Leading questions:
Principles of gene regulation
• What are the different levels of gene regulation in living cells and what are their roles ? (P.
1081)
• What is the advantage of regulating gene expression at the transcriptional level ? (P. 1082)
• What are ‘constitutive’ and ‘regulated’ gene expression ? How different are their roles ? (P.
1082)
• What are ‘induction’ and ‘repression’ of gene expression ? (P. 1082)
• What are the roles of transcription factors ? How many different types are there ? How do
they work to regulate transcription ? (P. 1082-1083)
• What are ‘positive’ and ‘negative’ regulations ? How are they different ? How do they
regulate gene expression ? (P. 1084)
Prokaryotic gene expression
• What is an ‘operon’ ? What are the components of an operon, their function, and
organization within the operon ? (P. 1085)
• How is ‘Lac Operon’ subjected to ‘negative regulation’ by lactose ? What happens in the
absence/presence of lactose ? (P. 1085-1087)
44
•
•
•
What are the ‘inducer’ of Lac Operon ? What are the roles of lactose, allolactose and IPTG in
regulating Lac Operon ? (P. 1087)
How is ‘Lac Operon’ subjected to ‘positive regulation’ by glucose ? What is ‘catabolite
repression’ ? (P. 1093-1094)
What happens when both lactose and glucose are present ? (P. 1093-1094)
Eukaryotic gene expression
• What makes gene regulation in prokaryote and eukaryote different ? (P. 1102) 57
• What are ‘heterochromatin’ and ‘euchromatin’ ? How do they regulate gene expression in
eukaryote ? Do they have a role in regulating gene expression in prokaryote ? (P. 1102)
• How does chromatin remodeling occur ? What is the role in regulating eukaryotic gene
expression ? (P. 1103)
• What is the meaning of ‘positive regulation’ ? (P. 1103)
• Why are most eukaryotic genes under ‘positive’ regulation ? (P. 1104)
• How are eukaryotic genes regulated by intercellular signals such as steroid hormones ? (P.
1108)
Student Assessment:
MCQ or written exam.
45
LESSON PLAN
Lecture 20:
Instructor:
Date/Time:
Room:
DNA Technology
Sumalee, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 30 January 2013, 10:30–12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students are able to
1. define the techniques of gene cloning and the methods of creating restriction maps
2. recite polymerase chain reactions, DNA or genome sequencing, gene expressions and
proteomes
3. look at the practical benefits and human issues of genetic engineering
Content Outlines:
1. DNA cloning: The basics (Chapter 9)
Leading Questions:
- What is DNA cloning or definition of DNA cloning? (pp.306-307)
- What is the function of restriction enzyme? What is the structure of palindromic
sequence? (pp.308-309)
- How many types of cloning vectors? (pp. 311-315)
- How difference between gDNA library and cDNA library? (pp.318-319)
2. Polymerase chain reactions (Chapter 9)
Leading Questions:
- What is the key step of PCR? (pp.319-321)
- What is a definition of primer? (pp.319-321)
3. DNA or genome sequencing (Chapter 8 and 9)
Leading Questions:
- How many methods to determine DNA sequences? (pp. 296-299)
- Which strategy use to study DNA or genome sequences? (pp. 321-322)
4. Gene expression and proteomes (Chapter 9)
Leading Questions:
- How can we know the protein function? (pp.325)
- Which methods do we use to study proteomes? (pp.326)
- What are DNA microarrays and protein chips? (pp. 326-328)
5. Genome alterations and new products of Biotechnology and Medicine (Chapter 9)
Leading Question:
- Give an example on DNA technology yields new products and challenges? (pp.336-338)
Learning Organization:
1. Lecture 100 min.
2. Q&A 10 min.
3. Study from the course textbook
Reference:
Lehninger Principles of Biochemistry by Nelson and Cox, 4th Edition, 2005
Student Assessment:
Multiple-choice questions with short (written) explanations.
46
LESSON PLAN
Laboratory 4:
Lab Coordinator:
Date/Time:
Room:
DNA Isolation, PCR and Gel electrophoresis
Sumalee, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 1 February 2013, 13:30–16:20
OP-ชัชวาล, MDL SC3-304, 308, 404, 408
Learning Objectives:
Students should be able to
1. Isolate genomic DNA from white blood cells
2. Know basic technique to amplify target DNA by Polymerase chain reaction (PCR)
3. Describe the relationship among MW of biomolecules, type of supporters and electrical field
4. Visualize migrated DNA in an agarose gel electrophoresis
5. Determine MW or size in basepair or shape of DNA molecules
Content Outlines:
1. Principle and how to isolate genomic DNA from algal cells
2. Principle and how to do the PCR reaction.
3. Principle and how to use electrophoresis technique
4. Determination of DNA molecules both in qualitative and quantitative analysis
Learning Organization:
1. Studying the laboratory manual provided in advance.
2. Lab preview 30 min, Room L04.
3. Pre-test or homework to prepare a flow chart.
4. Hand on laboratory experiment.
5. Laboratory discussion
Learning Materials Provided:
1. Laboratory manual
2. Chemicals, equipments for laboratory test.
References:
1. Laboratory manual
2. Lehninger, L. A., Nelson, D. L., and Cox, M. M., Principles of Biochemistry, 2nd edition,
Worth, New York, 1993.
3. Voet, D., and Voet, J. G., Biochemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
Student Assessment:
For processes evaluation: 5% per lab
• Quiz or pre-test and Attendance 30%
• Report (by Group) 40%
• Post test (Lab discussion) 30%
47
LESSON PLAN
Small Group Conference 3:
Conference Coordinator:
Date/Time:
Room:
Molecular Technology in Medicine
Sumalee, Biochemistry, Faculty of Science
Monday, 4 February 2013, 8:30-10:20
SC1-4
Learning Objectives:
Students should be able to
1. apply knowledge from class to study principles of new technology.
2. discuss how DNA technology can be used to improve diagnostic and therapeutic platforms.
Conference Outlines:
1. Molecular mechanisms underlying PCR and hybridization.
2. High-throughput DNA sequencing.
3. Personalized genome/Individualized Medicine.
4. Genetic engineering.
Conference Questions:
1. What will happen to PCR reactions when you add too much DNA template (10 10 fold)?
Hint: consider DNA melting and annealing kinetics.
2. Explain the molecular process underlying pyrosequencing. What is its role in personalized
genome?
3. Compare and contrast the Cambridge moratorium in the 1970s and the ongoing GMO
controversy.
Learning Organization:
1. Study from lecture materials, Lehninger, and extra reading materials.
2. Students are separated into three groups in advance to work on class presentations (one
question per group). Class presentation 20 min. per group).
3. Questions and answers. And Quiz.
Reading Materials:
1. Lehninger Principles of Biochemistry (4th edition)
2. http://www.pyrosequencing.com/DynPage.aspx?id=7454
3. Culliton BJ (1976) Recombinant DNA: Cambridge City Council votes moratorium. Science
193(4250):300-1.
Student Assessment:
1. Students will be evaluated based on their presentations.
2. Post-test exam.
48
LESSON PLAN
CAI:
Coordinator:
Date /Time:
Room:
Molecular Diagnostic, PCR and DNA Sequencing
Sumalee, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 6 February 2013, 10:30-12:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students will be able to
1. describe PCR, DNA sequencing and southern blotting processes and explain the molecular
basis of these processes
2. describe DNA fingerprint and its applications
CAI Outlines:
1. PCR
2. DNA sequencing
3. Southern blotting
4. DNA fingerprinting
Learning Organization:
1. Study the learning materials (animation and VDO) in advance
2. Discussion with the group and hand in questions or points to discuss 24 hour before class.
3. In class, discussion and answering questions 50 min
Learning Materials:
1. CAI programs installed in computers in MDL 2 and 3
2. Suggested websites
References:
• CD The Cell (Cooper), Molecular Cell Biology (Lodish) or Lehninger
• Website: www.dnalc.org/resources/BiologyAnimationLibrary.htm
Student Assessment:
• Students will be asked by tutoring team members to perform some tasks or answer
questions related to the CAI practice session.
• Pre- or Post-test during all processes of learning
49
LESSON PLAN
Lecture 21:
Instructor:
Date/Time:
Room:
Biochemistry knowledge and medicine
Jamorn, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 8 February 2013, 13.30-16.20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives
Students will be able to
1. Describe some basic biochemistry knowledge in medical applications
2. Understanding of some changing in biochemistry parameters with disease status
Content Outline
1. Explanation of basic blood biochemistry values
2. Effect of some physiological changes to biochemical compound in the body
3. Some diseases with some specific biochemical features
4. Some nutrition imbalances and pathogenesis via abnormal biochemistry
5. Enzyme kinetic with therapeutic applications
6. Some applications of DNA technology
Learning Organization
Studying the learning materials provided in advance
1. Lecture 100 min
2. Questions and answers 20 min
Learning Materials Provided
1. Slides from PowerPoint lecture presentation
References
1. Nelson, D. L., and Cox, M. M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th edition, W. H. Freeman
and Company, New York, 2005 or comparable chapters in other text books.
Student Assessment
MCQ Exam
50
LESSON PLAN
TBL 1:
TBL Staffs:
Date/Time:
Room:
Metabolic Syndrome
Apirom and Team, Pathology, Faculty of Medicine Ramathibodi Hospital
Monday, 12 March 2012, 8:30-10:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students are able to
• Describe definitions of metabolic syndrome out of other metabolic diseases
• Identify differences of fatty liver disease from alcoholic and non-alcoholic causes
• Notice abnormal blood parameters which come from metabolic syndrome
Suggested Reading Topics:
• Goldman, L. and Schafer, A. Alcoholic and Nonalcoholic Steatohepatitis . Goldman’s Cecil
Medicine 24th Edition 996-999
References:
Learning Organization:
1. Students study the learning materials given in advance according to the outlined content
2. Students will be tested individually for basic understanding in the TBL process
3. Students will be tested groups to clarify more understanding in the TBL process
4. Students will be challenged in groups to extend knowledge from their understanding in the
TBL process
Learning Materials provided:
• Reading material provided in advance.
• Problem sets and tests.
Student Assessment:
1. Students will be evaluated by individual test and team members based test
2. Active participation
51
LESSON PLAN
Tutorial 2:
Tutorial Staffs:
Date/Time:
Room:
Metabolic Integration and Nutrition
Jamorn, Tuangporn, Wilai, Biochemistry, Faculty of Science
Wednesday, 14 March 2012, 8:30-10:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students should be able to
1. raise questions regarding the lecture topics not understood to tutorial instructors.
2. spend the time in the tutorial to clarify lecture contents on metabolic pathways.
Learning organization:
1. Students study the learning materials in advance according to the outline content and
questions for students to answer after they study the content.
2. Students post any questions regarding the tutorial content prior to or at the tutorial session.
3. Questions are answered and explained at the tutorial session.
52
LESSON PLAN
Tutorial 3:
Tutorial Staffs:
Date/Time:
Room:
Genetics and DNA Technology
Sarawut, Sumalee, Biochemistry, Faculty of Science
Friday, 16 March 2012, 13:30-16:20
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students should be able to
1. raise questions regarding the lecture topics not understood to tutorial instructors.
2. spend the time in the tutorial to clarify lecture contents on molecular genetics and DNA
technologies.
Learning organization:
1. Students study the learning materials in advance according to the outline content and
questions for students to answer after they study the content.
2. Students post any questions regarding the tutorial content prior to or at the tutorial session.
3. Questions are answered and explained at the tutorial session.
53
LESSON PLAN
Tutorial 4:
Tutorial Staffs:
Date/Time:
Room:
Xenobiotic and Drug Metabolism
Krongtong, Somchai, Pharmacology, Faculty of Science
Monday, 14 February 2011, 9:40-11:30
OP-ชัชวาล
Learning Objectives:
Students should be able to
1. raise questions regarding the lecture topics not understood to tutorial instructors.
2. spend the time in the tutorial to clarify lecture contents
Learning organization:
1.
Students study the learning materials in advance according to the outline content and
questions for students to answer after they study the content.
2.
Students post any questions regarding the tutorial content prior to or at the tutorial session.
3.
Questions are answered and explained at the tutorial session.
54
่ กลุม
รายชือ
่ น ักศึกษาสาหร ับ Small Group Conferences
กลุม
่ นักศึกษาสาหรับ small group conferences นัน
้ แบ่งโดยรวมกลุม
่ PBL 2 กลุม
่ เข ้าด ้วยกันดังตารางด ้านล่างนี้
่ นักศึกษาสาหรับกลุม
โดยรายชือ
่ PBL แต่ละกลุม
่ นัน
้ อยูห
่ น ้า 77-90
Conference Group
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
PBL Group Number
1&2
3&4
5&6
7&8
9 & 10
11 & 12
13 & 14
15 & 16
17 & 18
19 & 20
21 & 22
23 & 24
25 & 26
27 & 28
่ อาจารย์ประจากลุม
รายชือ
่ /ห้องสาหร ับ Small Group Conference
Conference
Group
Room
Conference 1
Hemoglobin Structure
and Function
Friday, 14 December
2012, 13:30-16:20
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
SC1-139
SC1-141
SC1-220
SC1-221
SC1-321
SC1-322
SC2-133
SC2-134
SC2-136
SC2-139
SC2-140
SC2-142
SC2-222
SC2-322
กิตติศักดิ(์ BC)
จามร(BC)
จิรันดร(BC)
ดนยา(BC)
วิไล(BC)
ตวงพร(BC)
มธุรส(BC)
ธนรรถ(BC)
สุมาลี(BC)
ศราวุฒ(ิ BC)
อรชุมา(BC)
ฉัตรชัย(PS)
เสาวรส(IMB)
ปนัดดา(IMB)
Conference 2
Active Leaning
Lesson: Diabetes
Monday 7 January
2013, 8:30-10:20
Conference 3
Molecular Technology
in Medicine
Monday 4 February
2013, 8:30-10:20
จามร(BC)
กิตติศักดิ(์ BC)
วราภรณ์(BC)
วิไล(BC)
พรพิมล(BC)
ดนยา(BC)
ธนรรถ(BC)
มธุรส(BC)
ศราวุฒ(ิ BC)
สุมาลี(BC)
ตวงพร(BC)
มงคล(RA)
ฉัตรชัย(PS)
ปิ ยฉั ตร(IL)
สุมาลี(BC)
กิตติศักดิ(์ BC)
จามร(BC)
วราภรณ์(BC)
ธนรรถ(BC)
ดนยา(BC)
วิไล(BC)
ศราวุฒ(ิ BC)
ตวงพร(BC)
พรพิมล(BC)
อรชุมา(BC)
วราภรณ์(IMB)
ปนัดดา(IMB)
เสาวรส(IMB)
55
่ อาจารย์ประจากลุม
รายชือ
่ PBL Hunger Strike
Meeting 1
Section I
30 November 2012, 13:30-16:20
่ อาจารย์
กลุม
่ ที่
รายชือ
ห ้องเรียน
1
วิไล(BC)
SC1-139
ั
2
กิตติศกดิ(์ BC)
SC1-141
3
จามร(BC)
SC1-220
4
พรพิมล(BC)
SC1-221
5
ดนยา(BC)
SC1-321
6
วราภรณ์(BC)
SC1-322
7
มงคล(RA)
SC2-133
8
วิฑรู (PS)
SC2-134
9
พิมทิพย์ (PM)
SC2-136
10
พยงค์ (PM)
SC2-139
11
ยุพน
ิ (PM)
SC2-140
12
สุรวัฒน์ (PS)
SC2-142
13
เพิม
่ พันธุ์ (AN)
SC2-222
14
อภิรมย์ (RA)
SC2-322
กลุม
่ ที่
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
Section II
3 December 2012, 8:30-10:20
่ อาจารย์
รายชือ
ห ้องเรียน
วิไล(BC)
SC1-139
ั
กิตติศกดิ(์ BC)
SC1-141
จามร(BC)
SC1-220
พรพิมล(BC)
SC1-221
ศราวุฒ(ิ BC)
SC1-321
วราภรณ์(BC)
SC1-322
มงคล(RA)
SC2-133
วิฑรู (PS)
SC2-134
พิมทิพย์ (PM)
SC2-136
กรองทอง (PM)
SC2-139
กัลลยานี (PA)
SC2-140
สุรวัฒน์ (PS)
SC2-142
ตวงพร (BC)
SC2-222
อภิรมย์ (RA)
SC2-322
Meeting 2
กลุม
่ ที่
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
Section I
11 January 2013, 13:30-16:20
่ อาจารย์
รายชือ
ห ้องเรียน
วิไล(BC)
SC1-139
กิตติศักดิ(์ BC)
SC1-141
จามร(BC)
SC1-220
พรพิมล(BC)
SC1-221
ศราวุฒ(ิ BC)
SC1-321
วราภรณ์(BC)
SC1-322
มงคล(RA)
SC2-133
วิฑรู (PS)
SC2-134
พิมทิพย์ (PM)
SC2-136
พยงค์ (PM))
SC2-139
ยุพน
ิ (PM)
SC2-140
มธุรส (BC)
SC2-142
เพิม
่ พันธุ์ (AN)
SC2-222
อภิรมย์ (RA)
SC2-322
กลุม
่ ที่
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
Section II
14 January 2013, 8:30-10:20
่ อาจารย์
รายชือ
ห ้องเรียน
วิไล(BC)
SC1-139
กิตติศักดิ(์ BC)
SC1-141
จามร(BC)
SC1-220
พรพิมล(BC)
SC1-221
ศราวุฒ(ิ BC)
SC1-321
วราภรณ์(BC)
SC1-322
มงคล(RA)
SC2-133
วิฑรู (PS)
SC2-134
พิมทิพย์ (PM)
SC2-136
พยงค์ (PM)
SC2-139
ยุพน
ิ (PM)
SC2-140
สุรวัฒน์ (PS)
SC2-142
ตวงพร (BC)
SC2-222
อภิรมย์ (RA)
SC2-322
56
ั้ ปี ที่ 1 ภาคการศึกษาปลาย ปี การศึกษา 2555
่ กลุม
รายชือ
่ PBL สาหร ับน ักศึกษาแพท์ชน
Group :I PI-PBL 1-8, BM PBL 9-14, Group II RA PBL 15-28
PBL กลุม
่ 1
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5522003
นางสาวกมลวิภา ศรกล ้า
นม
2
5522006
นายกิตตินันทน์ สัทธวงศ์
นม
3
5522017
นางสาวจันทร์ธม
ิ าศ หมอนมี
นม
3
5522022
นางสาวจิตสุภา ถาวระ
นศ
5
5522038
นายฐาปกรณ์ ทองทิพย์
นม
6
5522055
นายธนวัฒน์ ยอดนิล
นว
7
5522061
นางสาวธัญรดี เงยวิจต
ิ ร
นม
8
5522070
นายนิวฐิ ตัง้ กิจเกียรติกล
ุ
นม
9
5522079
นางสาวปวริศรา ปรานมนตรี
นว
10
5522096
นางสาวพิมพร บูรณ์เจริญ
นม
11
5522103
นายภูวดล ไชยธานี
นม
11
5522107
นายเรติพงศ์ อภิชาตบุตร
นศ
12
5522115
นางสาววิสสุตา บุสดี
นว
14
5522131
นางสาวสุภัทรี ชาญณรงค์
นศ
PBL กลุม
่ 2
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5522004
นางสาวกันต์จริ า จงมีความสุข
นว
2
5522007
นายกิตติพงศ์ พูลเขตกิจ
นว
3
5522019
นางสาวจารุภา มงคลโชติการ
นม
4
5522037
นางสาวชุตก
ิ าญจน์ เกตุกาพล
นศ
5
5522040
นายณั ฐดนั ย วุฒเิ ศรษฐ์
นศ
6
5522056
นายธนวัฒน์ สิงห์บญ
ุ
นว
7
5522062
นางสาวธิตญ
ิ า ลาภจิตร
นม
8
5522074
นายปณิธาน นิธวิ งษ์
นว
9
5522080
นางสาวปั ญรวี ปลอดอินทร์
นศ
10
5522098
นางสาวเพชรสินี ดาคา *
นศ
11
5522105
นายรณชิต มณีกรรณ์
นว
12
5522116
นางสาวศยามล ลิม
่ มณี
นศ
13
5522122
นายศุภวิทย์ กฤตนั ย
นม
14
5522132
นางสาวอชิรญา มานะธุระ
นม
56
57
PBL กลุม
่ 3
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5522005
นางสาวกัลยาณี วิรย
ิ ะไชโย
นม
2
5522012
นายคณิน แก ้วสุวรรณะ
นม
4
5522033
นางสาวชัญญานุช วงศ์ทองมานะ
นว
4
5522039
นางสาวฐิตย
ิ าภรณ์ พิมวรรณกร
นม
5
5522043
นายณั ฐพล พบลาภ *
นว
6
5522057
นายธนวิชญ์ ทองนุ่น
นศ
7
5522068
นางสาวนั สวีร์ บัวภิบาล
นว
8
5522075
นายประภัทร ห ้วยศรีจันทร์ *
นม
9
5522081
นางสาวปานวาด มาลัยมาตร์
นว
10
5522099
นางสาวภวรัญชน์ ตันตาปกุล
นศ
12
5522118
นางสาวศศิมาพร เจริญวรรณกูล
นม
13
5522121
นายศุภวิชญ์ เพ็งมีศรี *
นว
13
5522133
นางสาวอนงค์นุช ประเสริฐวรพงศ์
นศ
14
5522134
นายอภิวัชร์ จองไพจิตรสกุล
นว
PBL กลุม
่ 4
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5522008
นางสาวกุสม
ุ า คาอ่อน
นศ
2
5522015
นายจตุพา เจริญพงศ์อนันต์
นม
3
5522028
นางสาวฉัตรชนก เลิศวิบล
ู ย์ลักษณ์
นศ
4
5522041
นางสาวณั ฐนิช ว่องถิรเศรษฐ์
นว
5
5522047
นายดนุนัย รัตนบุรี *
นศ
6
5522059
นายธนัท ลิว่ ศิรริ ัตน์
นม
7
5522069
นางสาวน้ าฝน ทองศรี
นว
8
5522082
นางสาวปาริมา อินสุวรรณ
นว
9
5522085
นายพงศกร อบสุวรรณ
นศ
10
5522100
นางสาวภัทรพร เพ็งน ้อย
นว
11
5522108
นายเรืองยศ ศิลาอ่อน
นม
12
5522123
นางสาวศุภส
ิ รา กิตติวช
ิ ญกุล
นม
13
5522136
นางสาวอัญชิษฐา ศรนุวต
ั ร์
นศ
14
5522139
นายเตชทัต พวงร ้อย
นม
57
58
PBL กลุม
่ 5
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5522009
นางสาวเกล็ดดาว เหาะสูงเนิน
นม
2
5522021
นายจิตรภาณุ ญาณเวทย์สกุล
นศ
3
5522029
นางสาวชนธิภา กลีบแก ้ว
นม
4
5522042
นางสาวณั ฐพร ศรีวช
ิ า
นว
5
5522048
นายเดโช ศิลปชัย
นม
6
5522060
นายธรรศ นิธก
ิ รกุล
นศ
7
5522071
นางสาวนุสบา บุญโรจน์
นม
8
5522084
นางสาวเปมิกา วิทยาประดิษฐ์
นศ
9
5522086
นายพงศ์พล ราชอารีย ์
นม
10
5522106
นางสาวรัชรินทร์ เนียมจานงค์ *
นว
11
5522111
นายวัชรศักดิ์ พงษ์ ประไพ
นว
12
5522124
นางสาวสมชนก จันทร์ไพแสง
นว
13
5522137
นางสาวจันทรรัตน์ ประเสริฐสังข์
นม
14
5522140
นายนภัทร โชติชานนท์
นม
PBL กลุม
่ 6
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5522010
นางสาวเกศแก ้ว บุญไพศาลบันดาล
นม
2
5522025
นายจิระวัฒน์ ธีระมงคลกิจ
นว
3
5522030
นางสาวชนนิกานต์ เลาหบรรจง
นศ
4
5522044
นางสาวณั ฐรัตน์ ฉายเพิม
่ ศักดิ์
นม
5
5522050
นายทศพล เปรมทอง
นว
6
5522063
นายธีภพ ลิม
่ วิจต
ิ รวงศ์
นศ
7
5522072
นางสาวบัณฑิตา แกล ้วทนงค์
นศ
8
5522088
นายพรภวิทย์ อุดมวรรัตน์
นว
9
5522089
นางสาวพรสวรรค์ ภูธรภักดี
นศ
10
5522109
นางสาวลีลาวดี เพ็งสุทธิ์
นศ
11
5522114
นายวิวศ
ั กิตติวรี วงศ์
นม
12
5522128
นางสาวสุดารัตน์ บุญมี
นม
13
5522138
นางสาวจิรกมล เพิม
่ ชาติ
นม
14
5522141
นายพลฉัตร สุขแสงดาว
นม
15
5422077
นางสาวพิมพ์นารา พงษ์ สก
ุ ฤษฏิ์
นว
58
59
PBL กลุม
่ 7
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5522011
นางสาวคณิตกร ยาทองไชย
นม
2
5522027
นายเจนศักดิ์ เกตุวจิ ต
ิ รชัย *
นว
3
5522031
นางสาวชนม์นภ
ิ า เลือดสกุล
นม
4
5522045
นางสาวณิชกานต์ อุทย
ั รัตน์
นม
5
5522052
นายธนภัทร สุจริต
นว
6
5522066
นายนภดล เจริญพงศ์ภักดี
นศ
7
5522073
นางสาวเบญจรัตน์ ช่วยสงค์
นศ
8
5522090
นายพฤฒินันท์ จันทรัตน์
นศ
9
5522091
นางสาวพัชรมัย ทาไธสง
นม
10
5522112
นางสาววาสิฏฐี อุปการนันทกุล
นศ
11
5522119
นายศักย์ศรณ์ มีลาภ
นว
12
5522129
นางสาวสุทธิดา มณีมล
ู
นม
13
5522142
นายพีระโรจน์ โพธิแ
์ ก ้วกุล
นม
14
5522143
นางสาวภัทรานิษฐ์ ชัยติวร
นม
PBL กลุม
่ 8
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5522013
นางสาวครองขวัญ บุญมิง่
นศ
2
5522032
นางสาวชนากานต์ เจริญสุขสมบูรณ์ *
นศ
3
5522034
นายชัยกฤต พรวิกล
ุ รัตนา
นว
4
5522053
นางสาวธนวรรณ สิทธิการค ้า
นม
5
5522054
นายธนวัฒน์ จึงธนาวิวฒ
ั น์
นม
6
5522067
นายนวพล คงแก ้ว
นศ
7
5522078
นางสาวปรีชญา มานุจา
นม
8
5522093
นางสาวพัลลภา มูลมัย
นว
9
5522097
นายพีรพัฒน์ หล่อพัฒนเกษม
นม
10
5522113
นางสาววิรย
ิ า จารุสข
ุ ถาวร
นว
11
5522120
นายศิรณั ฐ นาวงศ์
นศ
12
5522130
นางสาวสุธด
ิ า เข ้มแข็ง
นม
13
5522144
นางสาววนิดา ทรัพย์คณารักษ์
นม
14
5422114
นางสาวสมสกุล กิตติรัตนวศิน
นว
59
60
PBL กลุม
่ 9
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5514001
นางสาวกรชวัล ศรัณฑ์ศริ ิ
กทม
2
5514007
นายจิตรทิวัส อานวยผล
กทม
3
5514014
นายชัยอานันท์ สุวรรณา
กทม
4
5514020
นางสาวฐานมาศ เตียวรัตนกุล
กทม
5
5514026
นางสาวณิชากร พิเดช
กทม
6
5514032
นางสาวนลิน สัมปุณณะโชติ
กทม
7
5514038
นางสาวปภาวี เล็กสกุลดิลก
กทม
8
5514041
นายปวเรศ เสนา
กทม
9
5514047
นายพวณเผ่า บุรพรัตน์
กทม
10
5514054
นายพุฒพ
ิ งศ์ วงศ์วรี สิน
กทม
11
5514060
นายรุจ ปุญญโชติ
กทม
12
5514066
นายสว่างวรัช พิยะไพศาล
กทม
13
5514072
นายสุกฤษฎิ์ นนตกร
กทม
PBL กลุม
่ 10
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5514002
นางสาวกรมน ภูวรักษ์
กทม
2
5514008
นายเจตนิพัทธ์ อินทร์พงษ์ พันธุ์
กทม
3
5514015
นายชินภัทร ไพรวัฒนานุพันธ์
กทม
4
5514021
นางสาวฐิตาพร แซ่ตงั ้
กทม
5
5514027
นายเดชา กิตติสาร์นันท์
กทม
6
5514033
นางสาวนวพร ตัง้ กิตติเวทย์
กทม
7
5514042
นางสาวปั ญชลี ชัยวิรัตนะ
กทม
8
5514048
นายพัฒน์ภม
ู ิ ศิรเิ วช
กทม
9
5514055
นางสาวมุกรวี ดาราฉาย
กทม
10
5514061
นางสาววรัญญา หังสพฤกษ์
กทม
11
5514067
นายสิทธิเจตน์ ไตรรัตน์เจริญเวช
กทม
12
5514073
นายสุวรรณสิงห์ ชวาลา
กทม
13
5514078
นายอรรถวิทย์ เลิศสรรเสริญ
กทม
60
61
PBL กลุม
่ 11
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5514003
ั ดิส
นายกิตติพศ เตชศรีศก
์ กุล
กทม
2
5514009
นางสาวชญามัย หทัยสะอาด
กทม
3
5514016
นางสาวโชติกา สิงหกุล
กทม
4
5514022
นายณั ชพล นนทรีย ์
กทม
5
5514028
นายธนกฤต คุณะไชยโชติ
กทม
6
5514034
นางสาวนันทิยา กุลอุดมวิวัฒน์
กทม
7
5514039
ั ดิ์
นายปราชญ์เปรือ
่ ง ตันติชศ
ู ก
กทม
8
5514043
นายธัญศิวรรธน์ เทพพูลผล
กทม
9
5514049
นางสาวพัณณิตา ภาณุประยูร
กทม
10
5514056
นางสาวเมธาวี เดชเดโช
กทม
11
5514062
ั
นายศักดิช
์ ย
ศรีภัทราพันธุ์
กทม
12
5514068
นายสิทธิศักดิ์ ผู ้พึง่ ธรรมคุณ
กทม
13
5514074
นายเสถียรพงษ์ โอฬาระชิน
กทม
PBL กลุม
่ 12
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5514004
นายเกรียงพิพัฒน์ จิระวาณิชย์กล
ุ
กทม
2
5514011
นายชยุต ดารงศิรก
ิ ล
ู
กทม
3
5514017
นางสาวญาณพันธุ์ รัตนกิจรุ่งเรือง
กทม
4
5514023
นางสาวณั ฏฐา เกียรติสกุลเดชา
กทม
5
5514029
นายธารา ตันติชานาญกุล
กทม
6
5514035
นายบุญฤทธิ์ สินธุวก
ิ ัยวงศ์
กทม
7
5514044
นางสาวปุณยาพร ลิม
้ ภักดีสถาพร
กทม
8
5514050
นายพัสกร ทองพูล
กทม
9
5514057
นายเมธาศิษฐ์ กุลธนาเรืองนนท์
กทม
10
5514063
นางสาวศิวรัตน์ รัตน์ธนเสถียร
กทม
11
5514069
นางสาวสิระสา คาพรรณ์
กทม
12
5514075
นางสาวโสมพรรณ เรือนทิพย์
กทม
13
5514079
นางสาวอลิสา เจริญพัฒนมงคล
กทม
61
62
PBL กลุม
่ 13
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5514005
นางสาวเกวลี เอีย
่ มวรสมบัต ิ
กทม
2
5514012
นายชวรัตน์ อุน
่ เมือง
กทม
3
5514018
ั ต์
นางสาวญาณิศา ศุภศิรส
ิ น
กทม
4
5514024
นายณั ฐนนท์ นามจันทรา
กทม
5
5514030
นายนพพล วิรย
ิ ะสัจจะจิตร
กทม
6
5514036
นายบุณยรักษ์ วัฒนะรัตน์
กทม
7
5514040
นางสาวปริยานุช กฤตธนชัย
กทม
8
5514045
นายพงศวัฒน์ เดชาติวงศ์ ณ อยุธยา
กทม
9
5514051
นางสาวพิชชาภรณ์ นิลเสนา
กทม
10
5514058
นายโมไนย กาญจนสินท
ิ ธ์
กทม
11
5514064
นางสาวศุภส
ิ รา ศุกรเสพย์
กทม
12
5514070
นางสาวสิรน
ิ
เวคะวากยานนท์
กทม
13
5514076
นางสาวหทัยภัทร วะสีนนท์
กทม
PBL กลุม
่ 14
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5514006
นางสาวขจีพรรณ ใจประสาท
กทม
2
5514013
นายชวิศ พรายงาม
กทม
3
5514019
นางสาวญาดา ศุภฤกษ์ ชาติกล
ุ
กทม
4
5514025
นางสาวณั ฐรดา อุน
่ ภมรหล ้า
กทม
5
5514031
นายนพรัตน์ ภูธรธราช
กทม
6
5514037
นางสาวปนั สอร เขมาธร
กทม
7
5514046
นางสาวพรจุต ิ เลิศวิทยาวิวัฒน์
กทม
8
5514053
นางสาวพีรารินทร์ พงศ์เลิศฤทธิ์
กทม
9
5514059
นางสาวรัญชนา เข็มเพชร
กทม
10
5514065
นางสาวสรีญาค์ ผิวเกลีย
้ ง
กทม
11
5514071
นางสาวสิรธ
ี ร ใจสาราญ
กทม
12
5514077
นายอธิศ พงศ์วรินทร์
กทม
13
5514080
นายอัคคศิลป์
กทม
62
ปิ่ นชุมพลแสง
63
PBL กลุม
่ 15
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502001
นายกณิกนันต์ ปรักกมกุล
รามา
2
5502004
นางสาวกฤตพร สมบัตวิ ฒ
ั นา
รามา
3
5502018
นายจิรวัฒน์ ปลืม
้ สัมพันธ์
รามา
4
5502042
นายณั ฐชัย พรวิชล
ุ ดา
รามา
5
5502044
นางสาวณั ฐณิชา ภัทรวิมลพร
รามา
6
5502067
นายธนวัฒน์ โยธินารักษ์
รามา
7
5502081
นางสาวนัชชา เลิศวิบล
ู ย์ลักษณ์
รามา
8
5502088
นายบุณย์พท
ิ ักษ์ ถนัดศิลปกุล
รามา
9
5502112
นางสาวแพรวกัลยา สุกใส
รามา
10
5502122
นายมูฮาหมัดอัฟนัน แวดอเล๊าะ
รามา
11
5502134
นางสาววรรณิดา นิปกะกุล
รามา
12
5502149
นายศุภวิชญ์ วงศ์กระสันต์
รามา
13
5502165
ั ติ
นางสาวอภิชญา วิเศษศักดิส
์ น
รามา
PBL กลุม
่ 16
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502002
ิ ฏ์รังสี
นายกนกพล วงศ์วศ
ิ ษ
รามา
2
5502012
นางสาวกันตรัตน์ ชินวัฒนโชติ
รามา
3
5502019
นายจิรายุ เอือ
้ วิรย
ิ านุกล
ู
รามา
4
5502045
นายณั ฐดนั ย รัตนพิทยารักษ์
รามา
5
5502046
นางสาวณั ฐธิดา เหมประชิตชัย
รามา
6
5502068
นายธนัท ชัยกิจอุราใจ
รามา
7
5502086
นางสาวนีออน นิมมานเกียรติกล
ุ
รามา
8
5502091
นายปรมัตถ์ ธรรมปรีชาไว
รามา
9
5502113
นางสาวภรภัทร อิทธิอาวัชกุล
รามา
10
5502125
นายเมษ ชิงชัยมณีศรี
รามา
11
5502135
นางสาววรัญญา อยู่บรุ ี
รามา
12
5502151
นายสรรเสริญ ศรีสวุ จ
ั ฉรีย ์
รามา
13
5502167
นางสาวอภิญญา สุทธิวราภิรักษ์
รามา
63
64
PBL กลุม
่ 17
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502003
นายกรรชัย สิรม
ิ ณีรัตน์
รามา
2
5502016
นางสาวคุณัญญา บุญชูวงศ์
รามา
3
5502021
นายเจษฎากร สวยพริง้
รามา
4
5502047
นายณั ฐนนท์ พรชัยสกุลดี
รามา
5
5502048
นางสาวณั ฐนรี ยืนยงเดชาวัฒน์
รามา
6
5502070
นายธรณั ส จันทรักษรังษี
รามา
7
5502089
นางสาวเบญจวรรณ เลขะมั่นคง
รามา
8
5502094
นายปรินทร์ รัตนานนท์
รามา
9
5502114
นางสาวภัทรวีร์ อภินันท์วงศ์
รามา
10
5502126
นายยศกร เลิศไกร
รามา
11
5502138
นางสาววันทิพย์ ธาดาดลทิพย์
รามา
12
5502152
นายสรสักก์ จันทร
รามา
13
5502169
นางสาวอรกานต์ เกรียงวัฒนากุล
รามา
PBL กลุม
่ 18
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502005
นายกวิน ฟองสถาพร
รามา
2
5502020
นางสาวเจณิสตา ชินวรากร
รามา
3
5502022
นายฉั ตรนุพล ประสิทธิ์
รามา
4
5502049
นางสาวณั ฐวดี เกตุอรุณรัตน์
รามา
5
5502050
นายณั ฐวุฒ ิ เอีย
่ งธนรัตน์
รามา
6
5502073
นายธาวิน ศิวานุวัฒน์
รามา
7
5502090
นางสาวเบญสิตา แสงสว่าง
รามา
8
5502095
นายปวีณ เสถียรโภคทรัพย์
รามา
9
5502116
นางสาวภิญญดา ทองรมย์
รามา
10
5502129
นายรัชชานนท์ เกษมไชยพงษ์
รามา
11
5502140
นางสาววีรญา ตันตินก
ิ ร
รามา
12
5502154
นายสัณหศิร ิ ธรรมทัศนานนท์
รามา
13
5502170
นางสาวอรชา ชูเชิด
รามา
64
65
PBL กลุม
่ 19
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502006
นายกวิน ศรีเฟื่ องฟุ้ ง
รามา
2
5502023
นายชญานิน พิพัฒนาวรกุล
รามา
3
5502025
นางสาวชนิสร เติมสารทรัพย์
รามา
4
5502051
นางสาวณิชา จิรวิภาพันธุ์
รามา
5
5502055
นายตติยะ ศิรล
ิ อ
ื สาย
รามา
6
5502074
นายธิต ิ อนันตศานต์
รามา
7
5502092
นางสาวประภัสสร เอีย
่ มสุนทรชัย
รามา
8
5502096
นายปิ ตพ
ิ งษ์ แสงสาฤทธิ์
รามา
9
5502117
นางสาวภิญญาดา นาราวงศ์
รามา
10
5502131
นายวงศธร ชูวาณิชย์
รามา
11
5502141
นางสาวศศินันท์ หนุนพระเดช
รามา
12
5502155
นายสิทธา เจือกิจกาจร
รามา
13
5502171
นางสาวอรณิชา เพราะสุนทร
รามา
PBL กลุม
่ 20
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502007
นายก ้องสกล อนรรฆมาศ
รามา
2
5502024
นายชนัญชัย หวังวิญญูวริ ัช
รามา
3
5502028
นางสาวชัชญาภา รัตนศุทธาจร
รามา
4
5502052
นางสาวณิชากร บุญญาบารมี
รามา
5
5502056
นายทศพร วิรย
ิ ะเศวตกุล
รามา
6
5502075
นายธีรภัทร ศรีนา
รามา
7
5502093
นางสาวปริชญา บุญสูง
รามา
8
5502097
นายปิ ยพัทธ์ เส็งสาย
รามา
9
5502119
นางสาวมนั สนันท์ ชูยัง
รามา
10
5502133
นายวรรณพงษ์ เชวงเกียรติกล
ุ
รามา
11
5502146
นางสาวศิรพ
ิ ร หลิน
รามา
12
5502156
นายสิทธิณัฐ สุระประเสริฐ
รามา
13
5502172
นางสาวอริชยา กู ้ศักดิส
์ ถาพร
รามา
65
66
PBL กลุม
่ 21
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502008
นายก่อชาติ อ่าวอุดมสุข
รามา
2
5502026
นายชยณั ฐ พานิช
รามา
3
5502030
นางสาวชาลิสา พรน ้อย
รามา
4
5502053
นางสาวณิชาภัทร สมเสม
รามา
5
5502057
นายทัตเทพ จันทรเมธีกล
ุ
รามา
6
5502076
นายนครินทร์ กู ้เกียรติกล
ู
รามา
7
5502098
นายปิ ยังกูร ล ้อจรัสศรีวงษ์
รามา
8
5502101
นางสาวพรพรหม สิทธิเวทยานนท์
รามา
9
5502120
นางสาวมัญชุพร จิรชาคริต
รามา
10
5502136
นายวรัท ลิมปธนโชติ
รามา
11
5502147
นางสาวศิศริ า เตชเจริญพานิช
รามา
12
5502174
นางสาวอสมา สันติโรจนกุล
รามา
PBL กลุม
่ 22
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502009
นายก่อพงศ์ คูวัฒนาถาวร
รามา
2
5502027
นายชยุตม์ พฤทธิล
์ าภากร
รามา
3
5502031
นางสาวชุตน
ิ าถ ชินอุดมพร
รามา
4
5502054
นางสาวดวงพร ทัตตินาพานิช
รามา
5
5502058
นายทินภัทร ศรีธวัชพงศ์
รามา
6
5502077
ั สฤษดิ์
นายนดนัย ณรงค์ชย
รามา
7
5502099
นายปุณณพัฒน์ ทวีพรภูรพ
ิ งศ์
รามา
8
5502103
นางสาวพัณณิตา สุระศันสนีย ์
รามา
9
5502121
นางสาวมันตา ปริญญาธนกุล
รามา
10
5502137
นายวริศ โรจนศิรพ
ิ งษ์
รามา
11
5502150
นางสาวสมหฤทัย ทองคาเภา
รามา
12
5502157
นายสิรพ
ิ ัฒน์ ดาวเจริญพร
รามา
13
5502175
นางสาวอัจฉรีย ์ เนือ
่ งสิกขาเพียร
รามา
66
67
PBL กลุม
่ 23
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502010
นายกัญจน์ ปั ญญาพินจ
ิ นุกรู
รามา
2
5502029
นายชานน พุทธนวรัตน์
รามา
3
5502032
นางสาวโชติกา เตชะอุบล
รามา
4
5502059
นายธนกร ครองสินภิญโญ
รามา
5
5502064
นางสาวธนพร อนันตรังสี
รามา
6
5502079
นายนรวิชญ์ ภูรพีระวงษ์
รามา
7
5502100
นายพงศ์ภากร ศรธนะรัตน์
รามา
8
5502104
นางสาวพิชชรัช ปิ ตวุ งศ์
รามา
9
5502123
นางสาวเมทินี วีระวัฒกานนท์
รามา
10
5502139
นายวิธวินท์ จันทาโภ
รามา
11
5502153
นางสาวสลิลทิพย์ ฉิมดิษฐ
รามา
12
5502160
นายสุภัทร ประวัตพ
ิ ัฒนะ
รามา
PBL กลุม
่ 24
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502011
นายกันต์ โรจนกิจ
รามา
2
5502033
นางสาวญาณิศา รัตนโภคาสถิต
รามา
3
5502034
นายณฐพล โรจนาภินันท์
รามา
4
5502060
นายธนกร ปั ทมาวไล
รามา
5
5502069
นางสาวธมลพรรณ จุลละพราหมณ์
รามา
6
5502082
นายนัทที เอียดประพาล
รามา
7
5502102
นายพัชระ พรโสภนากร
รามา
8
5502105
นางสาวพิชชา ลิขต
ิ ผลจรูญ
รามา
9
5502124
นางสาวเมธาวี สถาวรานนท์
รามา
10
5502142
นายศักดิไ์ ผท เตยะราชกุล
รามา
11
5502158
นางสาวสุธก
ิ านต์ อรุณรัศมีโสภา
รามา
12
5502162
นายเหรียญตรา แน่นหนา
รามา
13
5502176
นางสาวอัฐภิญญา สุรน
ิ ทร์รัตน์
รามา
67
68
PBL กลุม
่ 25
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502013
นายกายพล เกษมลาวัณย์
รามา
2
5502035
นายณภัทร ณรงค์ฤทธิ์
รามา
3
5502037
นางสาวณั ฏฐา มีเ้ จริญ
รามา
4
5502062
นายธนโชค ติรภูรธ
ิ ร
รามา
5
5502071
นางสาวธัญธร ตรีรัตนชาติ
รามา
6
5502083
นายนัทธ์ แสงศิรวิ ฒ
ุ ิ
รามา
7
5502106
นางสาวพิชชาภัสร์ ชินณะราศรี
รามา
8
5502107
ั ว่องระวัง
นายพิชย
รามา
9
5502127
นางสาวรดาณั ฐ วิจารณ์
รามา
10
5502143
ิ สังข์วช
ั
นายศักดิส
์ น
ิ ย
รามา
11
5502159
นางสาวสุพช
ิ ญา สุนทรภูษิต
รามา
12
5502166
นายอภิชา เอือ
้ บุญส่ง
รามา
PBL กลุม
่ 26
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502014
นายกิตติธัช กอสกุล
รามา
2
5502036
นายณั ช เกษมอมรกุล
รามา
3
5502038
นางสาวณั ฏฐานิช บุญมาลี
รามา
4
5502063
นายธนธิป ประเสริฐชัย
รามา
5
5502072
นางสาวธันยธรณ์ วิจต
ิ รตระการรุ่ง
รามา
6
5502084
นายนันทพงศ์ จันทร์แสงเพ็ชร์
รามา
7
5502108
นางสาวพิมพ์ชนก พึง่ เสมา
รามา
8
5502111
นายพีรพัทธ์ เพียรธรรม
รามา
9
5502128
นางสาวรมิตา เฉลิมชวลิต
รามา
10
5502144
ิ ป์ สุทน
นายศาสตร์ศล
ั กิตระ
รามา
11
5502161
นางสาวสุภัศรา เนือ
้ อ่อน
รามา
12
5502168
นายอภิภัทร์ ธีรกุล
รามา
13
5502178
ั จนนท์
นางสาวอาภา ฤกษ์ สจ
รามา
68
69
PBL กลุม
่ 27
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502015
นายเกียร์ เตชะพูลผล
รามา
2
5502039
นายณั ฐ พินจ
ิ กิจอนันต์
รามา
3
5502041
นางสาวณั ฐชนันท์ เพ็ชร์บญ
ุ
รามา
4
5502065
นายธนพล ประเทืองพงศ์
รามา
5
5502078
นางสาวนนทิชา แท่นทอง
รามา
6
5502085
นายนินนาท ฟองสุภา
รามา
7
5502109
นางสาวพิมพิกา เหมะประสิทธิ์
รามา
8
5502115
นายภาสวิชญ์ ต่างวิวัฒน์
รามา
9
5502130
นางสาวรุ ้งแพร จิระรัตนเมธากร
รามา
10
5502145
นายศิรพงศ์ วิรพงศ์สริ ิ
รามา
11
5502163
นางสาวอนุช เจษฎาทัศน์
รามา
12
5502173
นายอรุณ ยาชะรัด
รามา
PBL กลุม
่ 28
่ - สกุล
ชือ
ลาดับที่
รหัส
1
5502017
นายจิตวัต วิทย์นลากรณ์
รามา
2
5502040
นายณั ฐ ศิรริ ัตน์บญ
ุ ขจร
รามา
3
5502043
นางสาวณั ฐชา นรังศิยา
รามา
4
5502066
นายธนภัทร รอดเดช
รามา
5
5502080
นางสาวนวพรรษ ประชากิตติกล
ุ
รามา
6
5502087
นายบัณฑิต นวเจริญชัย
รามา
7
5502110
นางสาวพิรยา กานธนาวัฒน์
รามา
8
5502118
นายภูนรินทร์ ชุมสาย ณ อยุธยา
รามา
9
5502132
นางสาววนั สนันท์ สุดสมัย
รามา
10
5502148
นายศุภฤกษ์ ผ่องอาไพ
รามา
11
5502164
นางสาวอภิชญา กาญจนอัมพร
รามา
12
5502177
นายอัศวิน วงษ์ หงษ์
รามา
13
5502179
นางสาวอิสสรีย ์ พฤกษวิวฒ
ั น์
รามา
69
70
่ อาจารย์ทรี่ ว
รายชือ
่ มสอนรายวิชา SCID 141-142
ภาคปลาย ปี การศึกษา 2555-2556
คณะวิทยาศาสตร์
ภาควิชากายวิภาคศาสตร์
ผศ. นพ. เพิม
่ พันธุ์ ธรรมสโรช
ภาควิชาเภสัชวิทยา
รศ. กรองทอง ยุวถาวร
รศ. ยุพน
ิ สังวรินทะ
ผศ. พยงค์ วณีเกียรติ
อ. พิมทิพย์ สังวรินทะ
ภาควิชาชีวเคมี
รศ. จิรันดร ยูวะนิยม
รศ. สุมาลี ตัง้ ประดับกุล
รศ. มธุรส พงษ์ ลข
ิ ต
ิ มงคล
รศ. พรพิมล รงค์นพรัตน์
รศ. วิไล หนุนภักดี
ั
รศ. ตวงพร สุทธิพงษ์ ชย
รศ. ศราวุฒ ิ จิตรภักดี
ั ดิ์ หยกทองวัฒนา
ผศ. กิตติศก
ผศ. นพ. จามร สมณะ
ผศ. ธนรรถ ชูขจร
อ. วราภรณ์ คายอด
อ. ดนยา ปโกฏิประภา
อ. อรชุมา อิฐสถิตไพศาล
ภาควิชาสรีรวิทยา
ผศ. นพ. ฉั ตรชัย เหมือนปราสาท
ผศ. วิฑรู แสงศิรส
ิ วุ รรณ
ผศ. สุรวัฒน์ จริยาวัตร
ภาควิชาพยาธิวท
ิ ยา
รศ. กัลยาณี ดวงฉวี
สถาบ ันชีววิทยาศาสตร์โมเลกุล
ผศ. ปนัดดา บุญเสริม
ผศ. วราภรณ์ อัครปทุมวงศ์
อ. มล. เสาวรส สวัสดิวต
ั น์
โรงพยาบาลรามาธิบดี
รศ. นพ. มงคล คุณากร
นพ. อภิรมย์ วงศ์สกลยานนท์
นพ. ธีรพงษ์ กระแจะจันทร์
นพ. สุธัญญ์ ศรีแสงแก ้ว
พญ. จตุพร ครองวรกุล
พญ. ดวงตะวัน ธรรมาณิชานนท์
อ. พรเพ็ญ ศรีสวัสดิ์
(ภาควิชาพยาธิวท
ิ ยา)
(ภาควิชาพยาธิวท
ิ ยา)
(ภาควิชาพยาธิวท
ิ ยา)
(ภาควิชาพยาธิวท
ิ ยา)
(ภาควิชาพยาธิวท
ิ ยา)
(ภาควิชาพยาธิวท
ิ ยา)
(ภาควิชาพยาธิวท
ิ ยา)
70