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Biologie Zusammenfassung

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CYTOLOGIE
/ Einzeller )
PROCARUONTEN
↳
-
Aufbau :
Procyte
3$
Zellmembran
Plasmid
maaaaaaaaaooaaaa
Bakterien /Achaea
→
kein
Zell wand
2- ellkem
•
°
Reserve stoffe
oooo
•
•
•
#
•
°
•
o
o
•
•
Geisel
Bakteienchromosom
Ribosome n
(Mehrzeller )
EUKARUONTEN
to
Eucyte
-0
echter Zellkem
PFLANZENZELLE
TIER ZELLE
tell
-
tell
-
Uerbindung
Mittellamelk
tell wand
Micro bodies
2-ellmembran
lysosome
Mitochondrion
Zellsaftvakuole
ER
glatt
Kemmembran
chloroplasten
kemporen
Nukleolid
Golgi / Dictosom
Nvkleus
ER
tell plasma
raw
Ribosomes
Ribosome n
Endoplasmatisches
Retikululwnml-4*4)
Zell plasma
oran
-
Zellkem / Nukkus
Kenkcirperchen / Nukleolid
-0
Bildung Rib
Ductosom / Golgi
.
Kemporen
kemmembran
ER
-0
Centrioles
.
2-ell membrane
Lipidtropfchen / Glukogenne
Zell
-
tell
-
Verknipfung
ZELLORGANELLE
-0
doppel
Membrane
i.
.
.
Ken
eine
Membran
:
.
-
-
•
-0
keine
.
Mitochondrion
ER
:
Photos ynthese)
( Bildung / Transport
Vakuole
v.
Chromoplasten ( gelb / rot
( Speicher
Ribosomes
lockfunktion )
-0
Levkoplasten ( Starke
)
-
,
Stabilitiit / Bewegung
/
)
/Proteinbiosunthese )
Cutoskellet / Miko / Intermediarfilamente
Centriole
:
Bildung Lysosome)
Zersettung / Verdanung )
=
-
-
)
tell best teilen
-
-
-0
/Transport / Umwandlung
Lysosom ( (use
-
Ribosomen
(tellatmung)
Chloroplasten ( grin
Dictyosom
Membrane
von
Plastid (Pflanten )
-0
-0
/ DNA Bildung
(-0s
.
Zellteilung
Lysosome
Mitochondrion
Micro bodies
t.rs
-0
Glatt
)
Meiose
-0
Muskelkonlraklion
&
Schutz
)
-
Speicher )
ENDOSYMBIONTEN
↳
HUPOTHESE
Mitochondrion ,
weiteetellbest.teileaussymbiotis.ch/ebendenProkaryonten=o
Endozytose
Chloroplasts
und
wirtszelleaefgenommendafi rspn.ch/-:-doppeltemembran
in
mit
ilermehnng
-
Besitt
-
die
HTEROTROPHE
-0
-0
het
ant
&
=
.
=
.
AUTOTROPH E
church
.
Aufbau
der
selben
2-
ellteilung
Ribosomes
von
Hemming
-
unteach
DNA
eigene
-
Proteinbiosynthese / testing
Antibiolika
bei
wie
Membran
do
durch
Prokaryonten
ORGANISM EN
stoffwech.se/betreibendmitNahNngowsUmwelt
selbstemoihrend
MEMBRAN
T-unktionim-a-mofssgplasmalis.ch/--o
→
kiompartimentienng
Protein
Wasser
>
Reaklionsroiumen
von
nicht
-
)
E. B. :
Plasma
/ Kern
plasmatis.ch/=oProteinecWasser)z.B.:Vakuole
Aufbau Bg
:
monsoonal
→
Phospholipid Doppelschicht
-
↳
mit
eingelagerten
Protein en
as
toihfliissig.se/ektiupermeabelfladung1GroBe)
no-go
se
qq.ge
integrant
Protein
GKKFot-einextrazellulcir.MG/Membranproteine:Poren,
und
Transport
.
P
-
Rezeptorproteine
7-
Enzyme
1¥
G1u-Fpid
f
Membrankohlehydrate :(owpsen ) Erkennungsmerkm
Antigone
.
inlaze
••oG←ost€
,µ**=É_G
.
F-
€€"
Protein
e-F.EE#--ske1ett
µ,
)
PHOSPHOLIPID
-0
Phospor
t
lipid f-Fett )
{°p_Eq
1010
polar
hydrophob.es/unpolar)vndpolaresEnde=oAusrichtung
-0
It
I
-
¥
H
-
C
,
H
Glycerin
-
-
H
-
O'
}
É-Émmy
§
-
nvm
Fettsiivre
¥.+É=
unipolar
→
oihnliches
to
polar Gruppe
Zum
ans
oihnlichem
nicht
WasserRichens
sich
Zellrowm
STOFFTRANSPORT
f-
PASSN
Energieavfwand)
nach
Ausgleich
ohne
↳ Streb en
-
•
Diffusion
:
Osmose
:
Bewegung enticing
Diffusion
se lek
durch
konzentralionsgef.ci/les--o Ausgleich
eines
.
permeable
-
konzentralionsf
Membrane
ladungsgefiille
Zelle
hupertonisch
im
Cupen
>
isotonis.ch
>
ihnen
a
.
a. a
F¥÷÷÷
Cytoplasma
Vakuole
↳
H2O
hypotonisch
>
i.
=
:*
Medium
i.
.
wird
.
-0
Kleine
Teilchen
hydrophobic
AKTIV / mit
Energie aufwand )
-0
sekundoir
akliv
Co
:
-
das
gegen
-0
-0
Carrier proteine
;
Trager
-
,
und
oprimoiraktividirektgekoppe.lt
Pump en
ATP
mit
Wasser
durchliissig (H2O transport
Konzentrationsgefcille
und
-
unter
ATP
-
(Na
Tunnel protein
Ka
-
durch lonenkaniile
Avfwand
aklivgekop.pe/tSymport(Natb-
Transport : passive
-
gut
-
Anti port / Nat H )
Pompe )
-
Glucose
b)
9)
"
ca
PASSIV
AKTIV
OsmoTischer
Druck
TUGOR
=
Lo zu
TRANSPORT
ENZYMATISCH
VESIKELN
IN
going
-0
Pflanzentelle
voholzt
umschlie Bt
Membran
Stoff und
transport
khen)
Pinocytose ( fliissig)
.es/-ihn.Endocytose--oExocytoselravs1.Phagocytose/festeTa-
-0
o_0
PROZESSE
EN -24M
-0
Biokalalysator
-0
katalysator
:
,
aus
senkt
Proteinen
aufgebaut
Akliuierngs Energie
-
,
,
beschleonigtstoffwechselprozes.se
reagiert
mit &
liegt
am
Ende
unueriindlrt
vor
PROTEIN
→
-0
Gnndbaestein
von
Aminosoiurenverkniipfung
to -20
verschiedlne
;
ganz
;
vielem
→
Polypeptidkette
essential / Isoleucine
8 davon
to miissen
verschiedene
viele
,
Levein
avfgenommen
,
lysin
werden
Protein
,
Methonin
/ Entumproteine
,
Phenylalanine
/ Arginine
Hislidin
,
,
Hormone
Threonine
semi
-
,
,
Antikiirper
Tryptophan
essential
/
→
,
)
. . .
)
Valin
Gensung
)
?⃝
?⃝
GRUNDBAUSTEIN
AMMOSAIIRE
-0
Stickstoff /Armin )
-0
Molekiilteil
Aufbau
Kohlenstoff ( carbon siiure
+
gleich
immer
moonroof3g
Rest
,
variable /
)
-0
Polypeplidkette
Wechselwirkung
-0
Rentscheiend
do
fir
Funktion
:
Verkniipfung
:
"
ii. ÷
/
H
Amino
IR
% .÷÷:* :* :*
.
¥
..
carboxyl
-
H
gruppe
'
k
,
sower
-
"
.
tH
k
'
.
.
H
H
* i: *
.
ti
if
'
Rz
:*.
.
it
,
Dipepitid
grippe
basisch
.
www..eu
Primoirstncktur
→
Ketlei AS
:
Sequent
-
Helix Stncktur
-0
Sekundoirslncktur
-0
Tertia.rs/ncktur:-Tunktionsfom
:
✗
-
H Brocken
mit
Olle
-
ldehnbar )
B-Faltblatt
ODER
-
Stockton
toquwtiirstnckturifunklioneinheitausmehrerenproteinenin
tertioirstnck.tv#BEDEUTUnG-oTragendeRoHeimStof wechsel
:
-
-
-
Aufbau
Korpereigenen
von
Substanzen
kopieen / Replizieren / Reparieren
Fotosynthese
von
Erbsubstanzen
/DNA / RNA Polymerase)
-
Rubisco ( Ribulose bisphosphat carboxylase )
Oxidation (ATPase )
hoiuf.gs/es/wich1ig.Energiegewinnvngbei
i
2-
erlegung
:
-
Noihrstoffen bei
von
-
Verdowung (Amylase
-0
Starke
zu
Maltose
BAU
HOLOENZYM
PROTEIN Enzym
Einbuchtung
↳
*
Aktives
Coentym prostheticsche Gruppe , Cofaktoren
Zentrum
,
Reaklionsort
Apoenzyme
Protein Anteil
( Protein Anteil)
WIRKUNGSWEISE
-0
Substrat
bindet
Enzym
an
SUBSTRATSPEZIFITAT
-0
GRUPPENSPEZIFITAT
-0
WIRKUNOSSPEZITITAT
-0
nor
nach
bestimles
Enzym
nor
ist
Schlossel
Substrat wird
auf
von
Schloss
wird
-
Princip
Substrat
reagiert
(Alk hydrogenase
auf Eth
umgesettt
Enzym
Substrate
mehree
Reaklionstyp
best
-
Spezia/ isiert
-
katalysiert
BEZEICHNUNG
↳
Substratname
+
Recitation
+
-
ase
-0
t.rs
.
:
Acetylcholine
-
ester
-
ase
.
&
Meth
.
)
/
ÉINFLUSSE
ENZYMWIRKUNG / AKTIUITAT
AUF
Reaklionsgeschw
.
/RG)
Substratkonzentration
-
RG
-0
✓ •
¥µi:"
Kann
Michaelis
-
begrenzt Steiger
nur
Menk
-
konstante
Stoffkonzentrat
-0
:
☒an
bis
p
c
Temperatur
→
-0
v
Kennyrope
Vma,
-
I Vmax
dem
bei
emeicht
c
for
best
.
Enzum
Entumaktiuitiit
-
V
zR
-
REGEL
-0
.
1- (
%)
pH
-
Hittedenatvrienng
Unteach
-0
pH
pepsin
N
;
Zerstonng
des
unters.ch
haben
Enzyms
,
Weil
Enzyme
.
Protein
geinnen
untesch
unit
Ideal
.
-
Temperature
'
Wert :
-
0-5
S
rosin
-
7
7- 10
jedes
-0
saver
pH
neutral
-
-0 andler
basisch / alkalisch
an
Enzum
Optimum
PH Wert
AS
hat
lmeifst
sorgt fir
-
8-
6)
Ladengsoinderng
Konfomalionsiinderng
a
/ REGULATION
kompetlih.ve Hemming
Inhibitor / Substrata
.hn/icherHemmstoff)blockiertEnzym-0umRGzuerhiihen
Steiger
→
muss
.
bewirktcaverdoppelung
RG
irreversible
:
10°
um
.
Organismen
.
Opt/
-
Temp erhiihung
wert
v0
HEMMUNG
:
der
- 0
Aklivitiit
RGT
Hihedenalvrioong
Hemmstoff ( Effektor )
↳
-0
-0
keine
RG
Substratkonzenlration
=D
Vmax erst
bei
Unsettling
nicht
Kann
Allosteische
mgl
bindet
c
allosleisches
Zentrum
&
veiandert
datives Zentrum
.
durch
Regulation
an
durch
Substratkonzentration
beinfiusst
Aktivatoc / Inhibitor
am
blockieren
veriindbn
all
.
werden
,
sondon
nur
Zentrum
ENZYMVERGIFTUNG
-0
hohee
Hemming
Allosleische
→
die
Schwometalle
/
best
.
Gift
Oder
das
Entum
imeversibel
durch
Hemmstoffc
JTOFFWECHSELVORGANGE
fir
Energie
-0
autotroph
Organisms
den
lebewes.eu/Pflanzen).T-otosynthese=oHeslellung
Zellatmung
.
Lebewesen
heterotroph
Kinmen
-0
-0
Oder
d.h
.
&
durch
Energiegewinnung
Zellatmung
nor
Glucose
von
Edvkte
miissen
Sowerstoff
Oxidation
owfnehmen
Nahnng
iiber
Gaining
CHLOROPLAST-5
MITROCHONDRIUM
f- Stromal
→
gefaltete
vosch
→
-
.
Reaklionen
de
Ort
Membrane
ovemutl
kiinnengleichzeilig
ablaufen
Zellatmung
Prokwyonten
aus
.
Kompartimentienng
zur
entstanden
→
Ihnen Membran
Thylakoiden f- Membransiickchen
Grana
ThylakoidStapel
abgeschniimt
selbst
prodvzieren Enzyme
/ Fotosynthese Kann
Zu
-0
-0
=
isolierten.ch/orop.ablowfenATP3zgdf
auch
Universelle
-0
ATP
ADP
-0
ADP + P
-0
Energietriiger Adenosintriphosphat
+
P
ATP
wenn :-[
nergiearmeprodukte
kohlehydrathe
wenn :
& Fette
-00 ,
coz
V0
↳ endotherm
(exotherm
avfgebowt
Stoffer
korpereigenen
Energie
wird fei
)
Fotosunthesereaktion
CGHnzOo
Gcozt 6h20
0
6GHz 0Gt 602
exotherm
Ort : Stroma
Thylakoid
zu
abgebaut
werden
REDUKTION
OXIDATION
Orti
→
endoderm
werden
t.TO/-OSYNTHESELichtreaktion&Dunkelreaktion
Hzo
in
REDOXREAKTION
REDOXREAKTION
for organische
OXIDATION
:
REDUKTION :
Molekole
:
meiBt
Abgabe
meiBt
Aufnahme
von
Ze
le
-1
+
2A
t
21ft
-
von
-
und
Oz
und
Oz
( Ht
ist
des
nur
noch de
Wasserstoffs
also
Kern
1 Proton
)
LKHTREAKTION
Bnttogleichung
:
12HzotlZNADPtt-18-DP-8-060z.tl?NADPH/H++18ATP&-oLichlenergie
ADP
'_
Foto
von
P
+
NADP
wird
system
und
absorbiert
Energie aufbau genuttt
zum
ATP
o
+211-+1-2 e-
(Reduktionsmitlel
NADPH / Ht
0
wird
oxidiert
,
Energieaufnahme )
also
ABLAUF
i
-
-
-
-
-
-
-
,
,
-
-
!
↑
.
.
.
.
.
.
.
.
;
,
#
-
¥-0
ÉÉ
gÉ
niichstes
-0
0
-0
É=
É
€
P 700
,
[
1=0
-0
-0
Molekiil
=
Fotolyse
ebenfalls
Elektrlicke
wird
durch
e-
wanders
abgegebene
"""""°"
""
stroma und
"
gibt
wegen Fotolyse
Nomattustand
werden
die
@ Elektronenakteptor)
und
Elektronen ab
gibt
_
durch queen
NICHT 2- YKLISCHER
-
ZYKLISCHER
herzustellen
durch
"
in
den
Redoxsystem und
weitees
nimmt
Membran
-
auf
21ft
&
Ze
""" ᵈᵈ
in
Redox
an
+
Ze
-
-
dann
an
Elektronenliicke
doit wird
lieten
Energie
Redoktionsmittel
das
/
°""
Thylakoidinnenraum
&
2Hᵗ
+
-
weitegeleitetenze-geti.lk
"
ab
"""
&
ins
"" ""°"
"° "
Ht
_
loner
-0
stroma
im
ADP
*"
innen
Raum
iiber
ATP
Ausgleich
-0
"
-1
Pi
-0
-
Synthase
ATP
ELEKTRON ENTRANSPORT
ELEKTRON ENTRANSPORT
Ht
Ze
entsleht
dabei
,
konzentrationsgef.ci/le/Protonengradient)&Spannungsge-faille
Ht loney
102
-0
weitergibt
erregt
""" "° " """
sie
H2O
Wassers
abgegeben
aufnimmt
e-
Licht
/ NADP
/ Ht oxidiot
in
gang
Redoxsystem
von
des
Rick
bei
das
energiecimees
wird
NADPH
P680
:
Elektron entransportkette )
Redox system
-0
Licht
von
das
erregt
system et
Ze
-0
2
E-
Enfluss
Unter
-0
den
innenravm
-0
bei
geschafft
um
NADP
ATP
'-
Mangel
Zu
-0
es
wird
synthetisieren
anstelle
von
NADPHIH
"
FOTO SYSTEM
msn.am#,n,. py,,a.p$-0max.Wellenlcinge
In
Thylakoid membrane
den
(chlorophyll
Carolin )
eingelagerte
n
AvfbowBgnaaaaaaf
0%8%880 }
Revelations Zentrum
Fotosystem
I
Chlorophyll
:
a
=
komplexe
{
P 700
aus
Fotosynthesepigmenten
Anknnenkomplex
aus
chlorophyllen
und
Carotinoidln
-0
Absorblionsmax
bei
.
700mm
Wellenloinge
680hm
DUNKELREAKTION
Bnttogleichung
:
" " " " "°" " " " "°É
ABIAUF
Coz Fixienng
-
Coz
→
Calvin
-
Zyklus
wird
Rubpcs
an
-0cg zerfcillt
:
:
in
Molekiile
2
Reduklionsphase
ATP
/ unter
Verbrauch
von
NADPH / Ht @ Reduktionsmittel)
&
↳PGA
( Rubp Cs
GPGS
:
PGS wird reduziert
-0
gebunden
,
H2O
ADP
,
entstehen
NADPT
&
,
-0
ADP
&
NAD.pt werden in lichtreakt emeut
.
benuttt
f-
→ aus
der
PGA Molekite
-
Regenerations phase
-0
§
PGA
der
umgewandelt
-0
verwandelt
zu
:
Akzeptormoekiil
ZU
( unter
Lichtveaktion
Glucose
ATP
-0
Aufwand)
Dunkelreaktion
verwandelt
H2O
Oz unter
tu
Energiefreigabe
unter
-01211-20
+
66oz
Energie bilanz
0
=
0
( Energieowfwand
cg Haz 06
=
+
602
Energiefreigabe)
+
Rubp
611-20
CO2
↳ Hnzoo
Energie outward
AUFKL RUNG
-0
-0
DER
Hill Reunion
-
:
FOTOSYNTESE
2-
-0
Teilreaklionen
"
lsotopmwkienng:-O
to
-0
lsotop.mu/sienng
:
""
C
O
alle
⑤watering
PGS
Fotos
bei
ldentifizienng
1.
Oz
Summengleichung
de
als
entstehendlr
.
Rubp
von
nicht
,
auf
6h20
um
Zwischen prod
erfassbwes
H2O
aus
.
der
CO2
aus
Seiler
beiden
Dunkelreaktion
Akzeptanzmolekiil
als
AUBENFAKTOREN
Wellen
king
Chlorophyll &
-0
was
-0
reflektieen
sie
FS Kann
absorbiren
Carolin
optimal
Maxima
bei
Minnima
bei
grin / orange
500
-
Bleich
das
ablowfen
680mm
&
450mm
/ blow
rot
im
auber
Licht
alles
600mm
"
Gninliicke
"
leicht
wegen Carolin
-0
uoschoben
Lichtintensitoit
Sonnenpflanzen Lichtsiittigung
-0
est
:
inteusitcit
bei hoher
-0
L.intensiti t-ovorhoavBS.ch/ieslichAtmung-0Schattenpflan2hohe
FS
heisting Lichtkompensalionspunkt
-
,
going Fotosyntheseleistung
en :
Lichtkomppunkt
Temperate
ostarklicht
-
aber
:
bei
Enzymaklivitcit
llittedenatuñenng
Schwachlicht :
-0
geringer
also
C. intensitiit
-0
damit FS
&
hoher
bei
,
tu
viel Licht
beeintr.IS
Stoffaufbau sehrfnih
steigt
(RGT
-
Regal )
begrenzt
Lichtoeaktion
nor
begenzt
ablaotend
;
Dunkelreakt
nachgeschaltet
-0
=D
coz
-
Primoirreaklion
:
temperatorunabh
.
&
liohtabhiingig
sekundoirre.aktionilichtunabh.li/-emperaturabhiingig
Konzentration
-0
Optimum
coz
-
ab
Gehalt
ca
der
0,04
-
0,05
Atmosphere
ligt
down to
10,038%1
.
ENERGIEFREISETZUNG
Gaining
-0
DURCH
STOFFABBAU
Zellatmung
odes
GLYKOLYSE
-0
2-ell
im
plasma
alter
Tier
&
-
Pflanzenzellen
Ablaufi%aa.gg/L---I
=D
Spatting
de
Glucose
zu
( Cz )
2 Bts
OX.mitteliibertrag.fffff.gg
Oxidation
:
PGA -0 PGS :
+
NAD
e-
-0
werden de
frei
auf
Ht werden
&
das
NADH 11ft
Energie
auf ADP
wird
iibertragen
Atp
Bnttogleichung
:
661-4206
to
ca
MILCH SABRE
ONADH / Ht
Energiegewinns
reagiert
(611-1206
-0
Coz
ZADP
t
"
damnit
NAD
und
bidet
Glycolyse weiterkiuft
Milchsiiure
.
bei
Oz
-
NAD
und
ZCZHGO}
0
ZR
t
Musket
im
von
entsteht
( GANG
:
2411-403
→
+
ZNADH / Ht
+
ZATP
&
ATP
gewonnen wird
+
"
einschl
ZATP
.
Glycoluse
Mangel
GARUNG
wird
Eternal
ATP Bilanz
ZP;
+
Zellatmung
der
BTS
mit
Milchprodukle /
ALKOHOLISCHE
→
ZADP
GÉIRUNG
-
-0
Oxidationsmittels
des
des
+
Stoffabbau
Regeneration
-0
ZNADT
)
( anaerobes
GARUNG
t
2m01
Brenttraubensiiure
&
ZADP
t
ATP
(Ethanol /
unit
reagiert
+
pro
Milchsiiure
abgespaltet
NADH / Ht
Zpi
1m01
noch
☐
Glucose
relaliu
zu
Ethanol
ZCZHSOH
+
und
2oz
Wirkungsgrad
Energie reichl
NADT
+
nor
ZATP
2%
einschl
.
Glycoluse
ZELLATMUNG
p
⑧fYggg
161414014" fund Decarbanlienng )
2. Zitronensoiurezyklus :(Matrixrowm
↳
Ttcoo-c
-0
Vollstiindiger
Zischenspeichenng
Energie e- & Ht
→
→
-0
NADT
freie Energie
2- um
-0
ATP
-
Bilanz
durch
+
38m01
611-20+38 ADP
ATP
pro
Oxidation
freiwedendln
durch
ATP
-
der
38 Pi
+
not
Glucose
nergiearm )
relative
auf Oz
Mitrochondrienmembran geben
an
Synthase
-0
Elektronen
ATP Aufbau
lnnenrowm
den
iibetragung
Protonen
ab
bout
Gradient
gradient
ab und
'
/ to Endprodukte
GENETIK
CO2
:
602
:
zu
NADH / Ht
in
Redoxsysteme
in
+
BTS
Mitochondrion )
Atmungskettei
NADH /At
to
CgHnz0G
do
do
,
3.
Bnttoglachung
Abbau
de
602
1-
12h20
wirkungsgrad
+
38 ATP
38%
entsteht
ozeugt
ATP
Ht
-
lonen
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