Biologie Klausur
Biokatalysatoren:
Enzyme beschleunigen Reaktionen
,
als
Enzyme
zonin
Senkung der Aktivierungsenergie
die Energieschwelle, die berschritten werden muss, um Bewegungs-Warme- und Lichtenergie
freizusetzen, wird gesenkt.
durch die
substratspezifisch, kann nur substrate mitkomplementarer molecularer Struktur binden
wirkungsspezifisch
Katalysieren immer die gleiche Reaktion (gleiches Produkt)
-
Induced FitModell
Das Enzym trittmitdem Substrat in Wechselwirkung und verandert so vorrubergehend die Struktur des
aktiven Zentrums
Schlssel-Schloss Prinzip
Das Enzym istdas Schloss und das Substrat istder Schlussel
-
substratspezifisch & wirkungsspezifisch
Gofaktoren &
Coenzyme
Cofaktoren:anorganische Metall-lonen (Eisen,Kupfer, Zink &
an Enzyme gebunden, for Funktion
Coenzyme:komplexe organische Molekule
mitdem Substrat an das
daher regeneriertwerden
lagern sich vorubergehend
chemisch und
muss
notwendig
Mangan-lonen)
Enzym und verandert
sich bei der Reaktion
Hydrolyse von ATP an ADP
ATP Adenosintriphosphat
=
Aufban:1 Adeninvest
1
Phosphatkette aus 3 Phosphatgruppen
1 Molekul Ribose
ATP: ADP:1 der 3 Phosphatgruppen wird abgespalten um Energie freizusetzen
ADPrPhosphor ATP (Abspaltung umkehrbar)
Wassermolekule lagern sich aus dem ATP ab durch die Reaktion mitdem Wasser
exotherme Reaktion (Warmeenergie)
(Hydrolyse)
allosterische Effekte (immer reversibel)
allosterische Inhibition:Inhibitor bindetsich an das allosterische Zentrum und verandert somitvorubergehend
dieStructuresalivenEumsundemmtdieselPerische Zentrum and verander
vorubergehee
somit
die Struktur des aktiven Zentrums und ermglichtdie Umsetzung
Hemibel:Inhibitor kann sich
kompetetiv
vom
Enzym ablosen
a
nichtkompetetiv
Inhibitor bindetauerhalb des aktiven Zentrums
substrat & Inhibitor konkurrieren
erhobte substratkonzentration: Hemmung kann
das aktive Zentrum istfrei und deshalb istdie
·berwunden werden
Hemmung weniger effektiv
erhohte Hemmstoffkonzentration Enzymaktivitt
kann uberwunden werden
Inhibitor bindetan das aktive Zentrum
irreversibel:Inhibitor festam aktiven Zentrum and nichtlosbar, das EnzymverlierSeine Funktion
-
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negative Ruckkopplung
Hemmung eines Enzyms durch das Endprodukt der Reaktion, Umsetzung hortaufwenn genugend von
Endproduktvorhanden ist
Einfluss aufdie Enzymaktivitt
Michaelis Menten Konstante (km-Wert) entsprichtder Substratkonzentration,bei der die Halfte der
maximalen Reaktionsgeschwindigkeiterreichtist.
Substratkonzentration
hohere substrationtentration schnellers Reaktionsgeschwindigkeit
Geschwindigkeitsteigtab einer bestimmten Substratkonzentration nichtmehr an (alle Enzyme besetzt)
2
3
pH-Wert
jedes Enzym hatein bestimmtes pH Optimum
auerhalb arbeitetes nur schlechtbzw. gar nichtoder denturiertsogar
Temperatur
Aktivitat steigtbei Temperaturerhohung (hohere Teilchenbewegung)
Hohere Temperaturen konnen zu Instabilitat und somitzur Denturierung fuhren
ROT -Regel:18°C
verdoppelte Reaktionsgeschwindigkeit
Temperaturehohung-
Enzymklassen
:Oxidurektasen-katalysieren Redoxreaktionen (Elektronentransfer)
A B
A B-
-
+
-
+
-Transferasen
A B+)
-
-
katalysieren
denTransfer funktioneller
A+B C
>
Gruppen (Gruppentransfer)
>
-
·Hydrolasen Katalysieven hydrolytische Spaltungen (Hydrolyse).
-
A B+Hc0
>
-
A-H +B-OH
"Lyasen-katalysieven nichthydrolytische Spaltungen (Moleknlspaltung).
AB
=
-
AB
+
·Isomerasen-katalysieven die Umwandlungin andere
A- B-), B-C-A
·
isomere Strukturen
Ligasen-katalysieren Verknipfungen durch ATP-Verbranch (Ligation)
A B ATP
+
Enzyme
+
in
A B +ADPAP
=
Alltag
-
Papier, Waschmittel. Leder,Textilien, Pharmazentika
(Isomesierung)
dem
Raumstruktur von Proteinen
primustruktur:Aneinanderreihung der Aminusauren in Ketten
Sekundrstruktur:Faltung der Polypeptidkette in - Helixund B-Faltblatter
(durch Wasserstoffbrckenbindungen zwischen Carboxyl & Aminogruppen stabilisiert)
Tertiarstruktur:raumliche Aufban von Proteinen Bindung der Sekundrstrukturen mitSeitenketten
Quartiustruktur:mehrere Polypeptidketten lagern sich in einer Untereinheit zusammen
Peptidbindung (Elektronenpaarbindungen)
Pepfidbindung zwischen
bis zu zehn
zwei Aminosauven- Dipeptid
gebundene Aminosauren, Oligopeptid
langere Aminosaurenketten: Polypeptidketten
2
-
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