Alpha Actinin- Definition, Struktur, Forskrifter,
Funktioner
19. maj 2022 af Khushi Jain
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Cytoskelettet indeholder det filamentøse system, som omfatter polymerer
af actin, intermediært filamentprotein og tubulin. Det organisatoriske
princip for disse proteiner er, at store komplekse strukturer er opbygget af
små, enklere komponenter. Disse filamentøse netværksstrukturer er meget
dynamiske og stabile. Disse højt organiserede strukturer er involveret i
forskellige funktioner såsom vedligeholdelse af cellens strukturelle stillads,
tilvejebringelse af mekanisk stabilitet, bevægelse, intracellulær transport
osv. Aktinfilamenternes dynamiske natur, deres samling og adskillelse er
ansvarlige for cellebevægelse eller migration. Aktinfilamenter er samlet i to
strukturelle former: bundter og netværk. Mange actin-bindende proteiner
spiller store roller i organiseringen, dannelsen og funktionen af
actincytoskelettet.
Figur: Alpha Actinin. Til venstre: Ca2+-uafhængig binding af et EFhånddomæne til et nyt motiv i alfa-aktinin-titin-komplekset. Til
højre: Krystalstrukturen af det actinbindende domæne fra alfa-actinin i dets
lukkede konformation: strukturel indsigt i fosfolipidregulering af alfaactinin. Oprettet med biorender.com.
Indholdsfortegnelse

Alpha Actinin definition
Alpha Actinin struktur

o
o
o
ROD domæne
Actin bindende domæne
CaM-lignende domæne
Alpha Actinin regulativer
Alfa Actinin funktioner


o
Rolle i menneskers nyresygdom
Referencer

Alpha Actinin definition
Alpha actinin er et konserveret protein, der tværbinder actin filamentet. Det
tilhører en konserveret familie af det actinbindende protein, som er
spektrin-superfamilien, som også omfatter dystrofin og spektrin. Alfa
actinin er til stede i deres isoformer. I pattedyrsceller producerer 4 alfaactinin-kodende gener seks forskellige proteinprodukter, som findes i
forskellige væv med forskellige udtryk.
Alfa actinin kan grupperes i to forskellige klasser på basis af udtryk,
funktion og biokemiske egenskaber:
1. Muskler (som er calcium-ufølsomme)
2. Ikke-muskel cytoskelet (som er muskelfølsomme) isoformer.
De ikke-muskel isoformer er forbundet med de fokale kontakt- og
stressfibre, men deres fordeling er anderledes i meget bevægelige celler
Alpha Actinin struktur
Den består af et stav-domæne og et actin-bindende domæne.
 100 kD stavformede proteiner, der danner hoved til hale
homodimerer.
 Alfa-actininmonomer består af tre distinkte domæner: N-terminalt
actin-bindende domæne [ABD], fire spektrinlignende gentagelser
og C-terminale EF-hænder.

ROD domæne
den centrale stavregion er sammensat af spektringentagelsen, og det
er den mindst konserverede region af alfa-actinin.
 danner en anti-parallel homodimer, som har en samlet længde på
240 ångstrøm og bredde på 40 – 50 ångstrøm.
 De gentagne enheder er forbundet med en stiv og kort linker, som
giver strukturel stivhed.
 rolle i bundtningen af aktinfilamenterne.
 90 grader snoet langs dimerens akse.

Det elektrostatiske potentiale på overfladen er surt og fungerer som
en dockingplatform.
 I skelet- og hjertemuskulatur: tværbinder antiparallelle
actinfilamenter fra tilstødende sarkomerer
 I ikke-muskel og glat muskulatur: vis den forskelligartede orientering.

Actin bindende domæne
meget bevaret domæne
 indeholder et par af type 1 og type 2, CH-domæne, og findes også i
andre typer af virkende bindende proteiner.
 På grund af interdomæneinteraktionen på 700-900 ångstrøm danner
den en lukket struktur.
 Domænets kerne er dannet ved sammenføjning af fire principspiraler
(A, C, E, G), der danner et enkelt CH-domæne.
 Naturen af CH1-CH2 domænet er semipolært, hvor nogle dele viser
hydrofobicitet, og resten viser polære interaktioner.
 De to domæner er ikke funktionelt ækvivalente, men viser tilsammen
en høj affinitet for binding med actinfilamenter.
 Elektrontætheden i dette domæne er klokkeformet med en base på
38 ångstrøm og en højde på 42 ångstrøm.
 Den består af to calpain-homologidomæner, også betegnet som CHdomæne, en halsregion, fire spektrin-gentagelser [SR] og to
calmodulin-lignende domæner.

CaM-lignende domæne
Bindingen af calcium inducerer en konformationsændring af et
globulært domæne fra lukket til åbent, hvilket forårsager alfa-helixomlejring og hydrofob resteksponering på overfladen for at gøre
det tilgængeligt for at interagere med dets mål.
 C-terminalen af det CaM-lignende domæne er dannet af 4 EFhåndmotiver.
 I ikke-muskel isoformer: EF binder til calcium og regulerer aktiviteten
af ABD-domænet og reducerer derved den actin-bindende
egenskab ved en vis koncentration af calcium.
 Muskelisoformer: binder ikke med calcium.

Alpha Actinin regulativer

Den første bindingspartner af alfa-actinin: Cytoplasmatiske haler af
beta-underenheden af integrin og det intracellulære
adhæsionsmolekyle-1 (ICAM-1)
Interaktionen er mellem det negativt ladede stavdomæne og positive
cytoplasmatiske peptider.
 Alfa-actinin er en komponent i tætte områder, det vil sige 'periodiske
strukturer, der findes i stressfibre, der anses for at være strukturelle
og funktionelle analoger af sarcomeren Z-disk'.
 Det binder til zyxin og CRP og fungerer således som et stillads for
interaktioner og subcellulær fordeling af proteiner.
 Binder til enigma/cipher familie af proteiner og besidder N-terminalt
PDZ domæne.
 I muskelisoformer: interagerer med TM-receptorer, kontraktile
maskineri, adaptere forbundet med det, mange signalproteiner osv.
 For eksempel virker et vigtigt signalmolekyle kendt som calcineurin i
skeletmuskulaturen i bestemmelsen af typen af muskelfibre og
hypertrofi.
 Alfa-actinin fra sacroyces interagerer med enzymer involveret i
metabolisering, såsom phosphorylase i glycogenolyse og fructose1-6-bisphosphat en aldose.

DNA-Helikaser - Definition, Struktur, Typer,
Funktioner, Eksempler
17. maj 2022 af Babita Sharma
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
DNA-helikaser er allestedsnærværende enzymer, der findes i alle livets
domæner og er forbundet med nukleinsyremetabolisme såsom DNAreplikation, transkription, translation, DNA-reparation, rekombination,
ribosombiogenese og henfald.
DNA-helikase blev først opdaget i E. coli i 1976.
De er ATP (adenosintriphosphat) afhængige adskillelsesenzymer, der
fremmer adskillelse af de to forældrestrenge og afvikler DNA i en position,
der kaldes replikationsstartstedet, hvorfra replikationen starter. Det
dannede en replikationsgaffel, der gradvist vil bevæge sig væk fra sin
oprindelse på grund af den fortsatte afvikling af DNA.
Afvikling af skabelon-DNA-helixen ved en replikationsgaffel, hovedsageligt
katalyseret af to DNA-helikaser, der virker i forening, hvor den ene løber
langs den forreste streng og den anden den efterslæbende streng.
DNA-helicase.
Helicaser bruger ATP som en energikilde til at bryde hydrogenbindingen
mellem de nitrogenholdige basepar af dobbeltstandard DNA.
Derudover afvikler nogle DNA-helikaser også DNA-triplekser eller Gquadruplexer og fortrænger protein bundet til enkelt- eller
dobbeltstandard-DNA.
Alle helikaser deler mindst tre fælles biokemiske egenskaber:
1) nukleinsyrebinding
2) NTP/dNTP-binding og hydrolyse
3) NTP/dNTP hydrolyseafhængig afvikling af dupleksnukleinsyrer i 3' til 5'
eller 5' til 3' retningen.
Indholdsfortegnelse


Struktur af DNA-helikaser
Typer af DNA-helikaser
o
o
o
o
o
o




Superfamilie SF1:
Superfamilie SF2:
Superfamilie SF3:
Superfamilie SF4:
Superfamilie SF5:
Superfamilie SF6:
Mekanisme af DNA-helikaser
Funktioner af DNA-helikaser
Eksempler på DNA-helikaser
Referencer
Struktur af DNA-helikaser
Der findes to forskellige typer helicasestrukturer, de ringe, der danner
hexamere strukturer, og dem, der ikke gør.
 En ringstruktur har en central kanal, der omkranser
nukleinsyren. Stabiliteten og processiviteten af enzymet øges med
stigende topologiske forbindelser mellem proteinet og
nukleinsyren.
 Alle hexamere helicaser er homohexamerer undtagen de eukaryote
minichrosomale vedligeholdelseshelikaser.
 Helicasemotiver betyder ni korte, konserverede aminosyresekvensfingeraftryk (benævnt Q, I, la, lb, II, III, IV, V og VI) indeholdt i de
fleste af helicaserne fra forskellige organismer.
 Disse motiver er generelt grupperet i den centrale region, dvs. region
med 200 til 700 aminosyrer.

Typer af DNA-helikaser
Flere DNA-helikaser er blevet isoleret fra enkeltcelle på grund af de
forskellige strukturelle krav til substratet på forskellige stadier i
DNA-transaktionen. For eksempel blev et minimum af 14 DNAhelicaser isoleret fra E. coli, 12 fra vira, 6 fra bakteriofager, 8 fra
planter, 15 fra gær, 11 fra thymus fra kalven og ca. 24 fra en human
celle.
 Helicaser kan opdeles i 6 superfamilier (SF1 TIL SF6) baseret på
identificerede sekvenser blandt konserverede helicasemotiver.
 Det ringformede enzym, ringdannende, en hexamerisk struktur består
af SF3 til SF6 og de ringdannende består af SF1 og SF2. Disse
ringlignende strukturer tillader omkransning af DNA'et og
translokerer på en processiv måde.

Superfamilie SF1:
De adskillige strukturer af SF1-helicaser har en fælles kerne med to αβ RecA-lignende domæner. De er monomert involveret i
rekombination, transkription, reparation og andre processer.
 Den strukturelle homologi med RecA-rekombinationsprotein
omslutter tandem-alfa-helixerne og de fem sammenhængende
parallelle beta-strenge.
 ATP binder til det aminoproksimale α-β-domæne, der indeholder
motiv I (walker A) og motiv II (walker B). Motiv III (SAT) er også til
stede i det N-terminale domæne, som vil hjælpe til den etablerede
forbindelse mellem aktiviteterne af ATPase og helikaser. Det
carboxyterminale α-β-domæne ligner strukturelt det proksimale

domæne, selvom det mangler et ATP-bindingssted, som kan
stamme fra genduplikation.
 Superfamilie SF1 er yderligere opdelt i tre underfamilier (PiF1/RecD,
Rep/UrvD og UpF1 lignende) og to grupper 3' til 5' for SF1A og 5' til
3' for SF1B på basis af translokationsretning på SSDNA.
Figur: Krystalstrukturer af SF1A (PcrA, UvrD) og SF1B (RecD2, Dda)
helicaser. Billedkilde: Kevin D. Raney et al. 2013 .
Superfamilie SF2:
De spiller en vigtig rolle i RNA-metabolisme og forskellige trin i DNAmetabolisme.
 Inden for superfamilie 2 er der fundet 10 separate familier af
helikaser. Hver spiller en specifik rolle i nukleinsyremetabolismen.

Superfamilie SF3:
Helicaser, der overvejende kodes af små DNA- og RNA-vira og store
nukleocytoplasmatiske DNA-vira, falder ind under denne kategori.
 I SF3-helikaser adskiller spaceren walker A-motiver og Walker Bmotiver. Tredje motiv C ligger mellem B-motivet og C-terminalen af
den konserverede region.

Superfamilie SF4:
Det er en hexamerisk helicase, der hovedsageligt fungerer i bakteriel
(relateret til bakteriel dnaB-protein) eller bakteriofagreplikation.
 Den centrale kerne ligner det α-β RecA-lignende domæne.

Superfamilie SF5:

E. coli Rho - faktoren er en SF5-hexamer, der terminerer bestemte
RNA-transkripter, translokerer kun på RNA og kaster rigeligt lys
over replikative helikasers funktion.
Superfamilie SF6:

De inkluderer AAA+ kernen, som ikke er til stede i SF3. Nogle
proteiner i denne gruppe er minkromosomvedligeholdelse (MCM)
som RuvA, RuvB og RuvC.
Mekanisme af DNA-helikaser
Figur: Foreslået Brownsk skraldemekanisme og højst sandsynligt
kinetisk skema. Billedkilde: Daniel R. Burnham et al. 2019 .
 DNA-helikaser er essentielle motorproteiner, der fungerer til at afvikle
dupleks-DNA for at give de forbigående enkeltstrengede DNAmellemprodukter, der kræves til replikation, rekombination og
reparation.
 Selvom helicase beskriver en lignende tredimensionel fold, er
forskellige oligomere tilstande samlet for at vise fuld
aktivitet. hexamerisk samling er den mest etablerede blandt andre,
hvor seks underenheder af helikaser samles for at danne sådanne
ringformede hexameriske helikaser.
I en dobbelthelix stabiliseres oligomerisering af underenheden ved at
binde NTP eller metalioner.
 Ud af 6 potentielle ATP-bindingssteder binder to modsatte ATP tæt,
to binder ADP og pi, og to underenheder er tomme.
 Nærheden mellem ATP og ATP-bindingsstedet er mest afgørende for
dannelse af en kovalent binding mellem enzym og sukkerphosphat-rygrad i DNA, og denne energi fra hydrolyse af ATP
hjælper med at overvinde aktiveringsbarrieren.
 Når ATP hydrolyseres, konverterer disse 3 tilstande hinanden på en
koordinerende måde og danner en krusningseffekt.
 Den kontinuerlige krusningseffekt, der løber rundt om ringen,
forårsager nogle konformationelle ændringer, og løkken strækker
sig ind i midten af hullet i en ring, der (binder DNA).
 Denne op og ned oscillerende sløjfe trækker en DNA-streng fra
midten af hullet, hvilket fører til adskillelsen af DNA-dobbelthelixen
i en enkelt streng.

Funktioner af DNA-helikaser
1. DNA-helikaser afvikler eller adskiller hydrogenbindingerne
mellem nukleotidbaser af to strenge af dobbeltstrenget DNA ved
brug af energiækvivalent ATP.
2. DNA-helikaser spiller obligatoriske roller i homolog somatisk
genomstabilitet og meiotisk blanding af forældregenomerne i
planter.
3. FANCJ er DNA-helikasen muteret i ovariecancer, arvelig bryst og
progressiv knoglemarvssvigt (Fanconi anæmi), der forstyrrer
helicaseaktivitet. Denne FANCJ hjælper med kræftundertrykkelse
og interagerer direkte med BRCA1 til reparation af
dobbeltstrengsbrud.
4. Nogle helicaser (for eksempel RECQL1, RECQL4, RECQL5, WRN
og BLM) udfører streng-annealing ved at fremme baseparring.
5. De spiller en aktiv rolle i overførslen af genetisk information fra
en generation til den næste.
Plasmaproteiner - Definition, Klassificering,
Egenskaber, Funktioner
10. maj 2022 af Khushi Jain
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Plasmaproteiner også kendt som serumproteiner eller
blodproteiner består af simple og konjugerede proteiner. Deres
gennemsnitlige koncentration i plasma er ikke fast og påvirkes af
tilstedeværelsen af protein, men normalt er den 7,4 % og varierer fra 6,5 %
og 8,4 % hos det raske individ. Så ved at bruge deres koncentration som
kriterier, kan de bruges til sygdomsdiagnostik og prognosticering.
Plasma protein
Indholdsfortegnelse


Klassificering af plasmaproteiner
1. Albumin
o
o
o

2. Globulin
o
o
o
o

o

Globulin egenskaber
en. Alfa 1 globulin
b. Alfa 2 globulin
c. Betaglobulin
3. Andre vigtige plasmaproteiner
o

Albumin egenskaber
Albumin funktioner
Albumin Kliniske betydninger
en. ben-jones protein
b. Fibrinogen
Funktioner af plasmaproteiner
Referencer
Klassificering af plasmaproteiner
1. Albumin
2. Globulin
 Alfa 1 globulin
 Alfa 1: surt glykoprotein
 Alfa 1 fetoglobulin
 Alfa 1 antitrypsin
 Alfa 2 globulin
 Ceruloplasmin
 Haptoglobin
 Beta globulin
 Transferrin
 C-reaktivt protein
 Hemopexin
3. Andet vigtigt plasma
 ben-jones protein
 Fibrinogen
1. Albumin
Albumin egenskaber
Det kugleformede protein består af en enkelt polypeptidkæde og har
610 aminosyrer.
 Molekylvægt: 69.000
 Indeholder 60-70% plasmaprotein
 Isoelektrisk PH: 4,7
 Syntetiseret i leveren
 Fuld mætning af ammoniumsulfat er påkrævet for dets udfældning.
 3,5 til 5,5 g% er dens normale serumkoncentration hos en rask
voksen.

Albumin funktioner
70-80% af det totale kolloide osmotiske tryk i karret opretholdes af
albumin, som er en makromolekylær organisk forbindelse, og uden
for 25-30 mm Hg COP-området bidrager albumin alene til 22 mm
Hg COP-området.
 For at trække vandet inde i plasmaet fra interstitiel væske kræves en
ydre kraft kendt som kolloidt osmotisk tryk eller onkotisk tryk, som
opretholder vandkoncentrationen i plasmaet. Så albumin hjælper
med at opbygge det pres.

Det hjælper også med calciumioner, ukonjugeret bilirubin,
skjoldbruskkirtelhormoner og ikke-esterificeret fedtsyretransport
ind i plasmaet.
 Sure og neutrale lægemidler som warfarinnatrium, diazepam,
furosemid, acetylsalicylsyre og penicillin transporteres ved hjælp af
albumin.

Albumin Kliniske betydninger

Når serumalbuminkoncentrationen bliver lavere end 2,5g%, fører det
til dannelsen af ødem i kroppen, hvorved væsken begynder at
migrere fra det vaskulære rum til de interstitielle
rum. Leversygdomme, glomerulonefritis og protein-energi
fejlernæring er nogle sygdomme, der dannes på grund af den
lavere koncentration af serumalbumin.
2. Globulin
Globulin egenskaber
Kugleformet protein
 Vanduopløselig
 Molekylvægt: 90.000- 1.300.000
 Elektroforese bruges til at differentiere det til alfa-, beta- og
gammaglobulin.

en. Alfa 1 globulin
jeg. Alfa 1: Surt glycoprotein
Egenskaber
 Aka orosomucoid protein
 60-140mg/ 100 ml= normal serumkoncentration
 Syntesested: lever
Klinisk betydning
 Progesteron er et steroidhormon, der transporteres ved hjælp af surt
glykoprotein.
 Aka akut fase protein, fordi det fungerer som en biomarkør for akut
inflammation.
 Bær medicin som morfin, propranolol, quinidin osv.
ii. Alfa 1- Fetoglobulin
Egenskaber
 Findes hos gravide kvinder i fosterets blodcirkulation
 Koncentration hos raske personer: <1 mikrogram/100mL.
Klinisk betydning
 Hepatokarcinom kan påvises ved hjælp af fetoglobulin
iii. Alfa 1- antitrypsin
Egenskaber
 Aktiviteten af protease kan hæmmes ved at anvende antitrypsin som
en serumtrypsinhæmmer.
 Koncentration: 200-400 mg/100ml hos voksne.
 Syntesested: lever
 Under små skader, hepatocellulært karcinom, malignitet,
forbrændinger og levercirrhose, øges koncentrationen af antitrypsin
og er således et vigtigt akutfasereaktantprotein.
 Neutrofiler udskiller antitrypsin og udskiller også fra enzymet, der
nedbryder elastinprotein i lunge- og levervæv.
Klinisk betydning
Lungesygdom: Tilstedeværelsen af defekte alleler som "PiM, PiF og PiZ,
kan forårsage en genetisk lidelse kendt som alfa 1-antitrypsin-mangel.
Obstruktive lungesygdomme og levercirrhose er almindelige hos
mennesker med ZZ genotypen.
Emfysem og KOL er mest tilbøjelige til at forekomme hos ZZ-genotypepersoner med en rygevane, fordi røgen forårsager oxidation af 358
methionin, der findes i antitrypsin, og gør det inaktivt.
Diagnostisk værktøj: malignitet af gonader kan diagnosticeres ved hjælp
af antitrypsin.
Levercirrhos er: juvenil levercirrhose er et resultat af en antitrypsinmangel.
b. Alfa 2 globulin
jeg. Ceruloplasmin
Egenskaber
 Type af glycoprotein, som har en co-faktor, såsom otte kobberatomer
 Serumkoncentration: 30mg/100ml
 Syntesested: lever
 90% af total serum kobber er til stede i ceruloplasmin.
Klinisk betydning
 Omdannelse af en ferro-ion til en ferri-ion sker med dette, og det er
derfor et vigtigt ferroxidase-enzym.
 Et fald i serumkoncentrationen er markøren for leversygdom og
mineralmangel.
 Et autosomalt recessivt træk ved Wilsons sygdom er en ophobning af
kobber i leveren og hjernevæv. Symptomerne omfatter ødem i ben
og mave, følelsesmæssig forstyrrelse, adfærdsændring, angst og
misfarvning af huden.
 Et andet X-bundet recessivt træk er mangel på kobber i kroppen ved
Menkes sygdom. Symptomerne omfatter svaghed i musklen,
vækstmangel, hjerneskade, krampeanfald, skøre hår osv. ses
normalt hos babyer og resulterer i dødelighed efter 2-3 års fødsel.
ii. Hæmoglobin
Egenskaber
 Dannet ved kovalent sammenføjning af to lette kæder eller alfakæder og to tunge kæder eller beta-kæder af disulfidbroer.
 Syntesested: lever
 Serumkoncentration: 30-200mg/100 ml.
Klinisk betydning
 Hæmoglobin er frigivelsen fra røde blodlegemer, når det gennemgår
lysis som almindeligt selv hos et sundt individ.
 Fri hæm, der indeholder jernholdige ioner, gennemgår en række
reaktioner kendt som Fenton-reaktion, der genererer ROS og kan
beskadige protein, DNA og lipidlag og blive giftigt for væv i løse
kar.
 Haptoglobin-hæmoglobin-kompleks dannes, når frit hæmoglobin
binder sig til haptoglobin ved hjælp af en alfa-kæde, og det kan
passere gennem det glomerulære filter.
 Tab af frit hæmoglobin i urinen forhindres således af haptoglobin.
 Frit hæmoglobin gik gennem biologisk nedbrydning, når
haptoglobin-hæmoglobin-komplekset optages af makrofager og
milten.
 Cytobeskyttende og antioxidantfunktioner udføres af haptoglobin.
 En stigning i dets niveau under akut inflammation og infektion gør
det til et akut-fase protein.
 Hæmolytisk anæmi kan påvises ved hjælp af haptoglobin, da dets
koncentration falder i hæmolytisk anæmi.
c. Betaglobulin
jeg. Overfører
Egenskaber
 Det er et glykoprotein, der indeholder jern
 Syntesested: lever
 Koncentration i serum: 200-350 mg/100 ml
"apo-transferrin er en enkelt polypeptidkæde, som, når det binder
med 2 ferri-ioner, danner "transferrin"
Klinisk betydning
 Til biosyntese af hæmoglobin leverer det jern til knoglemarven og
distribuerer det i en jernholdig tilstand.
 Giv medfødt immunitet.
 Jernmangelanæmi kan påvises ved hjælp af dette, da dets
koncentration stiger i jernmangelanæmi.
 Under levercirrhose, protein-energi fejlernæring, forbrændinger, akut
infektion og glomerulonephritis, falder dens koncentration, hvilket
kan bruges som en biomarkør.

ii. C-reaktivt protein
Egenskaber
 Beta globulin pentamerisk protein
 Koncentration: mindre end 1 mg/100 ml. stigning i dets
koncentration ses under aldring, graviditet, forbrændinger og
betændelse
 Syntesested: lever
 Det har fået sit navn fra dets interaktion med gruppe C antigene
polysaccharider fundet i pneumokokker.
 Døde cellers og bakteriers plasmamembran indeholder
phosphocholin, som reagerer med C-reaktivt protein og danner et
kompleks, som kan aktivere komplementsystemet, som igen
aktiverer makrofager og T-lymfocytter.
Klinisk betydning
 Det kan fungere som en ikke-specifik biomarkør for infektion og
inflammation, da det er et akut-fase-reaktivt protein, og dets
serumkoncentration stiger derfor i nærvær af akut infektion eller
betændelse.
 Det kan bedre fungere som en biomarkør for inflammation end
erythrocytsedimentationshastighed.
iii. Hemopexin
Egenskab
 Beta-globulin dannet af en enkelt polypeptidkæde
 Syntesested: lever
 Serumkoncentration: 50-100mg/100 ml hos voksne. Det er lavt hos
spædbørn og bliver normalt efter det første fødselsår.
 Bindes kraftigt med "hæm" i forholdet 1:1.
Egenskaber som cytobeskyttelse og antioxidation findes i denne, som
ligner haptoglobin.
Klinisk betydning
 Under hæmolytisk anæmi falder dens koncentration, hvilket kan
bruges til diagnose.

3. Andre vigtige plasmaproteiner
en. ben-jones protein
Egenskaber
 Under malignitet dannes et antistof fra en hurtig deling af
monoklonale plasmaceller kendt som paraprotein, således er
bence-jones-protein en type paraprotein.
 Molekylvægt: 45.000
 Dannet fra let kæde enten kappa eller lambda unormalt
immunglobulin
 Indeholder 217 aminosyrer.
Klinisk betydning
 Tumorplasma såsom myelomatose indeholder bence-jones-protein i
blodet og urinen.
 Diagnose af myelomatose bruger en koncentration af serum
paraprotein, som er 3mg/10 ml som et diagnostisk mål.
 Dette protein udfældes ved 60 grader Celsius i urinen. Opvarmning
ved en højere temperatur end det får bundfaldet til at opløses, og
når det samles igen, opstår ppt igen.
b. Fibrinogen
Egenskaber
 Aka koagulationsfaktor er et opløseligt plasmaprotein
 Det er en inaktiveret form for fibrin, der er nødvendig for
blodpropper.
 Syntesested: lever
 Serumkoncentration: 200-400 mg/100mL
 Molekylvægt: 350.000-450.000.
Klinisk betydning
 Blodkoagulationsfaktor
 Ved leversygdom falder dens koncentration
 Høj blødning kan også diagnosticeres på grund af dens lave
koncentration
 Akut-fase protein
Læs også:
Mikroskop - definition, dele, funktioner, typer, diagram, anvendelser
 Antistof - definition, struktur, typer, former, funktioner
 Hæmatopoiesis og celler i immunsystemet
 Vacciner- Definition, typer, eksempler, bivirkninger
 Bindevæv- definition, struktur, celler, typer, funktioner, sygdomme

Funktioner af plasmaproteiner
1. Syre-base-regulering: plasmaprotein, der er amfotert, kan
fungere som en buffer for at opretholde balancen mellem syrebasen i blod og andre kropsvæsker.
2. Kolloidt osmotisk tryk : aka onkotisk tryk opretholdes af
plasmaproteiner, som er essentielle for distributionen af vand i
blodkar og interstitielle rum.
3. Blodkoagulering: Plasmaproteiner såsom fibrinogen,
prothrombin og andre blodkoagulationsfaktorer er til stede i en
inaktiv form i plasma. Under skaden blev de aktiveret og hjælper
med at størkne blod.
4. Giver immunitet: B-lymfocytter danner immunoglobuliner, som
er til stede i plasma og giver immunitet mod patogener
5. Hjælp til transport af stof: transport af store molekyler fra
blodet til væv udføres af albumin og globuliner.
6. Giv næring: plasmaprotein er et simpelt protein, der indeholder
aminosyrer og dermed giver næring.
7. Oprethold viskositeten i blodet: Tilstedeværelsen af globuliner
og fibrinogener i plasma hjælper med at opretholde blodets
viskositet, hvilket er vigtigt for at opretholde et normalt blodtryk.
8. Opbevaring af enzymer: lipase, amylase og transaminase er
enzymer, der opbevares i plasma i små mængder. Ændringer i
deres koncentration i plasma kan være en biomarkør for
sygdommen.
9. Reserveproteiner: Plasmaproteiner omdannes til aminosyrer
under faste og transporteres til væv ved cirkulation af blod og
bruges til at syntetisere vævsprotein.
ATP (Adenosintriphosphate) er et pyrophosphatmolekyle, der giver energi til at
udføre metaboliske processer, dvs. opretholde en celles liv.
Det er en kompleks organisk højenergiforbindelse, der giver energi til at
udføre metaboliske processer. Det omtales som "den molekylære
valutaenhed " for den intracellulære energioverførsel eller " cellens
energivaluta " eller " cellens energienhed ". Det er den primære energikilde
til brug og opbevaring inde i hver celle.
ATP
Det er et komplekst organisk molekyle bestående af adenin, ribose og en
trifosfatdel. Den energi, der frigives under cellulær respiration, fanges i form
af to phosphodiesterbindinger i ATP-molekylet. Under hydrolysen af disse
højenergi-phosphodiesterbindinger i ATP-molekyler frigives energi, som
derefter bruges til cellulære aktiviteter.
IUPAC-navn : Adenosin 5'-(tetrahydrogentrifosfat)
Molekylformel : C10H16N5O13P3 _ _ _ _ _ _ _ _
Molekylvægt : 507,18 g/mol
Massefylde: 1,04 g/cm 3
Opløselighed : Vandopløselig
Indholdsfortegnelse


Struktur af ATP
Produktion af ATP
o

ATP-syntesemekanismer
o
o





Glukose og ATP
1. Cellulær respiration
2. Foto-phosphorylering
3. Beta-oxidation
4. Fermentering
Hydrolyse af ATP
Funktioner af ATP
Referencer
Struktur af ATP
Struktur af ATP
Den består af adenin, ribose og en trifosfatdel. Adenosin er bundet af 9nitrogenatomet til 1-carbonatomet i ribose, som igen er bundet ved
sukkerets 5-carbonatom til en triphosphatgruppe. Tre fosfatgrupper danner
en trifosfatdel. De kaldes alfa (α), beta (β) og gamma (γ) fosfatgrupper. Der
er tre fosfodiesterbindinger; en mellem fosfatgrupper, den anden mellem
fosfatgrupperne og den tredje mellem fosfat og ribosesukker. De to første
er højenergi-phosphodiester-binding og producerer energi under
hydrolyse. Derfor giver hydrolyse af ATP til ADP (Adenosin Diphosphate) og
igen til AMP (Adenosin Monophosphate) energi, men brydningen af
phosphodiesterbindingen mellem ribose og fosfatet kræver energi.
Produktion af ATP
ATP er en energirig forbindelse, der primært syntetiseres under cellulær
respiration i aerobe og anaerobe celler. Oxidation af glucose, lipider
(fedtstoffer) og aminosyrer producerer ATP-molekylerne inde i
cellerne. Den energi, der frigives under oxidationen af disse næringsstoffer,
fanges i form af den højenergiske phosphodiesterbinding i ATP-molekylet.
Glukose og ATP
Kulhydrat er den primære energikilde. Kulhydrater, der indtages i forskellige
former (stivelse, saccharose, dextrose, lactose, fruktose osv.) nedbrydes for
det meste til monosaccharidform 'glucose'. Glucose udsættes derefter for
metaboliske reaktioner, glykolyse , Krebs-cyklus og oxidativ
phosphorylering og oxideres for at frigive energi. Denne frigivne energi
fanges og lagres i form af ATP.
På samme måde producerer protein- og lipidmetabolisme også simple
slutprodukter som acetyl CoA, succinyl CoA, ketosyrer, ammoniak osv., som
derefter udsættes for Krebs-cyklussen og oxidativ fosforylering for at give
ATP-molekyler.
ATP-syntesemekanismer
ATP-syntese forekommer under flere cellulære processer, herunder
phosphoryleringsreaktioner. Det kan forekomme under både aerobe og
anaerobe forhold. De væsentlige måder at producere ATP på er; cellulær
respiration (oxidativ phosphorylering, substrat-niveau phosphorylering),
beta-oxidation og lipid katabolisme, protein katabolisme, fotophosphorylering og fermentering.
1. Cellulær respiration
Det er den proces, hvor glucose kataboliseres til acetyl - CoA og udsættes
for oxidativ fosforylering til ATP-syntese. Det er den vigtigste mekanisme til
at syntetisere det meste af den ATP, der kræves til en celle. ATPproduktionen via cellulær respiration sker i to forskellige stadier;
en. Fosforylering på substratniveau
ATP-produktion sker direkte under glykolysen. I den glykolytiske vej tilføjer
oxidation af G-3-P med G-3-P dehydrogenase-enzym en
højenergiphosphatgruppe, som overføres til ADP i den næste reaktion, der
genererer ATP-molekyle.
I en anden reaktion omdanner den energi, der frigives under dehydrering af
2-phosphoglycerat, lavenergiphosphatbindingen til en
højenergiphosphatbinding, som overføres til ADP i den næste reaktion, der
producerer et ATP-molekyle.
Pyruvat oxideres derefter til acetyl - CoA molekyle af pyruvat
dehydrogenase komplekser. Således dannet acetyl - CoA udsættes derefter
for Krebs-cyklussen, hvor det oxideres til at producere en ækvivalent ATP,
dvs. GTP-molekyle, tre molekyler NADH og et molekyle FADH 2 . Disse
NADH- og FADH 2 - molekyler er elektronbærere, der kommer ind i ETC
(elektrontransportkæden) og producerer ATP-molekyler.
b. Oxidativ phosphorylering
De mellemliggende forbindelser som NADH og FADH 2 produceret under
glykolyse, pyruvat-decarboxylering og Krebs-cyklus bruges som
elektronbærere og udsættes som substrat for elektrontransportkæden
(ETC), der genererer protongradient. Protongradienten er koblet med
kemiosmose, hvor ATP-syntaseenzymet syntetiserer ATP.
2. Foto-phosphorylering
Det er den proces, hvor lysenergien bruges til at fosforylere ADP til ATP
inde i klorofylholdige celler. Den generelle reaktion af fotophosphorylering
kan udtrykkes som:
ADP + lysenergi + Pi → ATP
Den er af to typer; cyklisk og ikke-cyklisk fotophosphorylering.
en. Cyklisk fotofosforylering
Det er fotofosforyleringsprocessen, hvor elektroner frigivet af P700pigmentet i Photosystem-I genbruges tilbage til Photosystem-I. Den
frigivne elektron udsættes for en ETC, som genererer en protongradient,
der bruges til at producere ATP af ATP-syntase i en proces kaldet
kemiosmose. Det forekommer overvejende i bakterieceller.
b. Ikke-cyklisk foto-phosphorylering
Det er fotofosforyleringsprocessen, hvor de frigivne elektroner ikke bliver
genbrugt tilbage til fotosystemet, som producerer dem. I denne mekanisme
exciteres både fotosystem-I og -II samtidigt. Elektroner frigivet af P680 af
fotosystem-II føres gennem en ETC, der genererer ATP ved phosphorylering
af ADP med ATP-syntaseenzym i kemiosmose. Elektronerne bruges derefter
til at erstatte elektronerne tabt af P700 af fotosystem-II under
fotoexcitation. Elektronerne frigivet af fotosystem-II bruges derefter til at
reducere NADP+ til NADPH. Det forekommer overvejende i planteceller og
forårsager frigivelse af et O 2 molekyle i hvert trin.
3. Beta-oxidation
Det er en katabolisk reaktion, hvor fedtsyrer oxideres til acetyl - CoA, som
derefter udsættes for Krebs-cyklussen og ETC samtidigt for dannelsen af
ATP. Under hver beta-oxidationscyklus produceres en acetyl - CoA, NADH
og FADH 2 . Disse mellemprodukter metaboliserer derefter yderligere
frigivelse af ATP i Krebs-cyklussen og oxidative phosphoryleringsprocesser.
4. Fermentering
Det er processen med produktion af organisk syre eller alkohol gennem
reduktion af pyruvat produceret ved glykolyse af sukker (glukose). Det
forekommer i den anaerobe respirationsproces. Det er en
fosforyleringsproces på substratniveau, hvor 2 ATP-molekyler produceres
fra et enkelt glucosemolekyle. Slutproduktet er enten mælkesyre eller
ethanol. Disse produkter kan ikke indgå i oxidativ phosphorylering på
grund af mangel på ilt. Derfor produceres der ikke yderligere ATPmolekyler. Derfor er det mindre effektivt end den aerobe respirationsproces
i ATP-generering.
Hydrolyse af ATP
Det er den kataboliske reaktionsproces, hvor de energirige
phosphodiesterbindinger af ATP-molekyler nedbrydes (hydrolyseres) og
frigiver energi og uorganiske fosfatmolekyler i nærværelse af vand og
ATPase-enzym. Det er en eksergonisk reaktion, hvor energien, der er lagret
i phosphodiesterbindingen under ATP-dannelse, frigives. Denne frigivne
energi bruges af cellen til at udføre flere cellulære aktiviteter og reaktioner.
ATP hydrolyseres først og bryder en energirig phosphodiesterbinding for at
danne ADP. ADP-molekylet kan yderligere hydrolyseres ved at bryde en
anden energirig phosphodiesterbinding for at danne AMP. Nedbrydningen
af phosphodiesterbinding katalyseres af ATP hydrolase (ATPase) enzym i
nærvær af vand. ATP-hydrolyse er en reversibel reaktion, dvs. ADP og AMP
kan rephosphoryleres fra ATP-molekyle.
Hydrolyse af ATP til ADP frigiver 7,3 kCal/mol energi. Det kan udtrykkes
som:
Hydrolyse af ATP til ADP
Hvor, ∆G= Gibbs fri energi = – 7,3 kCal/mol energi
Yderligere hydrolyse af ADP til AMP frigiver 7,5 kCal/mol energi. Det kan
udtrykkes som:
Hydrolyse af ADP til AMP
Hvor, ∆G= Gibbs fri energi = – 7,5 kCal/mol energi
Den overordnede reaktion kan opsummeres som:
Hydrolyse af ATP
Læs også:
Aerob vs anaerob respiration - definition, 11 forskelle, eksempler
 Celleorganeller (plante, dyr) - struktur, funktioner, diagrammer
 Mikroskop - definition, dele, funktioner, typer, diagram, anvendelser
 RNA- Definition, egenskaber, struktur, sammensætning, typer,
funktioner
 Transfer RNA (tRNA) - Definition, struktur, behandling, typer,
funktioner

Funktioner af ATP
1. ATP spiller en væsentlig rolle i anabolske reaktioner ved at give
energi til knogledannelse eller brækkelse. Det er den primære
energikilde til cellulære reaktioner og processer. Energi lagres og
transporteres i form af ATP inde i levende celler. Alle andre
former for kemisk energi i cellen omdannes til ATP før brug.
2. Vitale processer som muskelsammentrækning-afslapning,
cellulære bevægelser, impulstransmission, hjertepumpning,
blodcirkulation osv. kræver ATP-hydrolyse som brændstof.
3. ATP bruges som energikilde til transport af molekyler ind og ud
af cellen under aktive transportmekanismer.
4. ATP fungerer som en intracellulær reserveret energikilde.
5. ATP er involveret i intracellulære signaleringsprocesser. De tjener
som substrat for kinaser til phosphatoverførsel, adenylatcyclaseenzymer osv. ATP omdannes til cAMP (cyklisk AMP), som
fungerer som sekundære signalmolekyler under intracellulære
signaleringsprocesser.
6. ATP er også involveret i ekstracellulær signalering og
neurotransmission. Under den purinerge signaleringsproces
bruges ATP til celle-til-celle kommunikation. Det tjener også som
en neurotransmitter i flere neurale signaleringsprocesser.
7. ATP er nødvendig for biosyntesen af DNA- og RNAmolekyler. DNA-gyrase af prokaryoter eller DNA-topoisomerase
II kræver ATP i form af dATP (deoxyribonukleotid
adenosintriphosphat).
8. Det er også involveret i proteinsyntesereaktioner ved at aktivere
aminoacyl-tRNA-syntetaseenzymer.
9. Adskillige ATP-bindende kassettetransportører (ABCtransportører) er til stede i cellemembraner, som bruger energien
fra ATP-binding og hydrolyse til cellulær transport som optagelse
af vitaminer, metalioner, biosyntetiske forstadier osv. og
udstrømning af lipider, lægemiddelrester, steroler osv.
10. Injicerbare ATP'er bruges som diagnostiske og terapeutiske
lægemidler til visse hjertesygdomme (hjertebradyarytmier).
11. ATP viser sig at fungere som en biologisk hydrotrop. ATP kan
hindre den termiske aggregering af proteiner og opløseligheden
af proteiner.
12. ATP bliver også undersøgt for dets anti-aging egenskaber og
bruges i anti-aging lægemidler.
Bufferløsninger
29. marts 2022 af redaktører
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
En buffer er en vandig opløsning bestående af en blanding af en svag syre
og dens salt eller en svag base og dens salt, der modstår en ændring i pH
ved tilsætning af enten syre eller base.
Bemærk: - Mange biologiske og kemiske reaktioner kræver en konstant
pH-værdi for at reaktionen kan fortsætte. Buffere er ekstremt nyttige i disse
systemer til at holde pH på en konstant værdi. Dette betyder ikke, at pHværdien af buffere ikke ændrer sig. Det betyder kun, at ændringen i pH ikke
er så stor, som den ville være med en opløsning, der ikke er en buffer.
Indholdsfortegnelse




TYPER AF BUFFERLØSNINGER
FYSIOLOGISK BUFFER
BUFFERS BETYDNING I BIOLOGISK FORSKNING
REFERENCER
TYPER AF BUFFERLØSNINGER
Buffere er groft opdelt i to typer:
1. Sur bufferopløsning : Disse er opløsninger, der har en pH-værdi på
under 7 og indeholder en svag syre og et af dens salte. For eksempel virker
en blanding af eddikesyre og natriumacetat som en bufferopløsning med
en pH på ca. 4,75.
2. Alkalisk (basis) bufferopløsning : Disse er opløsninger, der har en pH
over 7 og indeholder en svag base og et af dets salte. For eksempel virker
en blanding af ammoniumchlorid og ammoniumhydroxid som en
bufferopløsning med en pH på ca. 9,25.
FYSIOLOGISK BUFFER
Fysiologiske buffere er kemikalier, der bruges af kroppen til at forhindre
pludselige, hurtige ændringer i en væskes pH. Da buffere er mest i stand til
at modstå ændringer i pH, når opløsningens pH er tæt på bufferens unikke
pH. Følgelig skal fysiologiske buffere være kemikalier, hvis pH-værdi er tæt
på den normale blod-pH, som spænder fra 7,37 – 7,42. De primære buffere
i ECF synes at være uorganisk fosfat (pH 6,8) og bicarbonat (pH 6,1).
De vigtigste eksempler på fysiologiske
buffersystemer er som følger: i) Bicarbonatbuffer
ii) Fosfatbuffer
iii) Oxyhæmoglobinbuffer
Læs også:
P-værdi- definition, formel, tabel, finde p-værdi, signifikans
 Osmose - definition, typer, eksempler (Osmose vs Diffusion)
 Fotosyntese- Definition, ligning, trin, proces, diagram
 T-test- definition, formel, typer, applikationer, eksempel
 Antistof - definition, struktur, typer, former, funktioner

BUFFERS BETYDNING I BIOLOGISK FORSKNING
1. Buffere bruges til at holde nogle lægemidler eller medicin i ioniseret
form, da ioniserede former er mere opløselige i vandige opløsninger.
2. Buffere bruges til at holde pH-værdien af de fleste af stofferne næsten
neutrale, ellers forårsager det irritation i kropsvæv.
3. Det bruges til at kontrollere ydeevnen af elektroder, der bruges til pHbestemmelse.
4. Det bruges til at kontrollere pH-værdien af den kemiske reaktion
katalyseret af enzymer.
Fordøjelse Og Absorption Af Kulhydrater,
Proteiner Og Fedtstoffer
25. marts 2022 af Sagar Aryal
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Kulhydrater , fedtstoffer og proteiner er de vigtigste
næringsstoffer, kroppen har brug for til vækst, reparation,
bevægelse og opretholdelse af vævs- og organfunktion.
 Disse makromolekyler nedbrydes og absorberes i kroppen med
forskellige hastigheder og i specifikke former, når de rejser gennem
organerne i fordøjelsessystemet.

Indholdsfortegnelse







Fordøjelse af kulhydrater
Absorption af kulhydrater
Fordøjelse af proteiner
Absorption af proteiner
Fordøjelse af fedtstoffer
Absorption af fedtstoffer
Referencer
Fordøjelse af kulhydrater
Blandt kulhydrater absorberes kun monosaccharidformerne. Derfor skal alle
kulhydrater fordøjes til glucose, galactose og fructose for at absorptionen
kan fortsætte.
Enzymer involveret
 a-amylaser (spyt og bugspytkirtel) hydrolyserer 1,4glykosidbindinger i stivelse, hvilket giver maltose, maltotriose og αlimit dextriner.
 Maltase, a-dextrinase og sucrase i tarmbørstekanten hydrolyserer
derefter oligosacchariderne til glucose.
 Lactase , trehalase og sucrase nedbryder deres respektive
disaccharider lactose, trehalose og saccharose til monosaccharider.
 Lactase nedbryder laktose til glucose og galactose.

Trehalase nedbryder trehalose til glucose.

Sucrase nedbryder saccharose til glucose og fructose.
Absorption af kulhydrater
1. Glucose og galaktose
 De transporteres fra tarmens lumen ind i cellerne ved en Na+afhængig co-transport (SGLT 1) i den luminale membran.
 Sukkeret transporteres "op ad bakke", og Na+ transporteres "ned ad
bakke".
 De transporteres derefter fra celle til blod ved faciliteret diffusion
(GLUT 2).
 Na+–K+ pumpen i den basolaterale membran holder den
intracellulære [Na+] lav, og bibeholder således Na+ gradienten over
den luminale membran.
2. Fruktose
 Fruktose transporteres udelukkende ved faciliteret diffusion; derfor
kan det ikke absorberes mod en koncentrationsgradient.
Fordøjelse af proteiner
Kostproteiner er en kilde til aminosyrer, der bruges til dannelsen af
forskellige cellulære stoffer.
 For det meste skal proteiner nedbrydes til aminosyrer for
absorption. Fordøjelsesprodukter af protein kan absorberes som
aminosyrer, dipeptider og tripeptider
 Både endopeptidase - enzymer, som nedbryder proteiner ved at
hydrolysere indre peptidbindinger, og exopeptidase -enzym, der
hydrolyserer én aminosyre ad gangen fra C-terminalen af proteiner
og peptider, er involveret i fordøjelsen af proteiner.
 Fordøjelsen foregår i maven og tyndtarmen.
Enzymer involveret
 Pepsin
 Pepsin udskilles i sin zymogen form som pepsinogen af
hovedcellerne i maven.
 Pepsinogen aktiveres til pepsin af gastrisk H+. Den optimale
pH for pepsin er mellem 1 og 3.
 Pepsin hydrolyserer proteiner til peptoner og proteoser.
 Når pH er >5, denatureres pepsin. I tarmen, når
HCO 3 - udskilles i bugspytkirtelvæsker, stiger duodenal pH,
og pepsin inaktiveres.
 Pancreas proteaser
 Fordøjelsen afsluttes i tyndtarmen ved påvirkning af
bugspytkirtel- og tarmsaft.





Proteaserne inkluderer trypsin, chymotrypsin, elastase,
carboxypeptidase A og carboxypeptidase B.
De udskilles i inaktive former, der aktiveres i tyndtarmen som
følger:
Trypsinogen aktiveres til trypsin af et børstegrænseenzym,
enterokinase.
Trypsin omdanner derefter chymotrypsinogen, proelastase
og procarboxypeptidase A og B til deres aktive former.
Absorption af proteiner
1. Frie aminosyrer
 Na+-afhængig aminosyre-cotransport forekommer i den luminale
membran. Det er analogt
 til cotransporteren for glucose og galactose.
 Aminosyrerne transporteres derefter fra celle til blod ved lettere
diffusion.
 Der er fire separate bærere for henholdsvis neutrale, sure, basiske og
imino-aminosyrer.
2. Dipeptider og tripeptider
 De optages hurtigere end frie aminosyrer.
 H+-afhængig cotransport af dipeptider og tripeptider forekommer
også i den luminale membran.
 Efter at dipeptiderne og tripeptiderne er transporteret ind i
tarmcellerne, hydrolyserer cytoplasmatiske peptidaser dem til
aminosyrer.
 Aminosyrerne transporteres derefter fra celle til blod ved lettere
diffusion.
Fordøjelse af fedtstoffer
Fedtstoffer, der af natur ikke er opløselige i vand, er både svære at
fordøje og absorbere. De blandes ikke med mave eller tarmindhold.
 Lipider omfatter triglycerider, fosfolipider, kolesterol, steroider og
fedtopløselige vitaminer.
 Det første trin i lipidfordøjelsen er emulgering, som er omdannelsen
af store lipiddråber til meget mindre dråber.
 Emulgeringsprocessen øger overfladearealet af det lipide, der er
udsat for fordøjelsesenzymer, ved at formindske dråbestørrelsen.
Enzymer involveret
1. I munden

Linguale lipaser fordøjer nogle af de indtagne triglycerider til
monoglycerider og fedtsyrer.
 Men de fleste af de indtagne lipider fordøjes i tarmen af
bugspytkirtellipaser.
2. Mave
 I maven bryder blanding lipider til dråber for at øge overfladearealet
til fordøjelse af bugspytkirtelenzymer.
3. Tyndtarm
 Galdesyrer emulgerer lipider i tyndtarmen, hvilket øger
overfladearealet til fordøjelsen. De hydrofobe produkter fra
lipidfordøjelsen opløses i miceller af galdesyrer.
 Pancreaslipaser hydrolyserer lipider til fedtsyrer, monoglycerider,
kolesterol og lysolecithin. Enzymerne er pancreaslipase,
cholesterolesterhydrolase og phospholipase A2 .

Læs også:
Kulhydrater- definition, klassificering med struktur og funktioner
 Bindevæv- definition, struktur, celler, typer, funktioner, sygdomme
 Det menneskelige fordøjelsessystem - Organer, funktioner og
diagram
 Graviditet uge for uge (baby og kropsudvikling, tips)
 Fysiologi af menneskelig fordøjelse

Absorption af fedtstoffer
Miceller bringer produkterne fra lipidfordøjelsen i kontakt med den
absorberende overflade af tarmcellerne.
 Derefter diffunderer fedtsyrer, monoglycerider og kolesterol over den
luminale membran ind i cellerne. Glycerol er hydrofilt og er ikke
indeholdt i micellerne.
 I tarmcellerne re-esterificeres produkterne fra lipidfordøjelsen til
triglycerider, kolesterolester og fosfolipider og danner med
apoproteiner chylomikroner.
 Chylomikroner transporteres ud af tarmcellerne ved eksocytose.
 Fordi chylomikroner er for store til at komme ind i kapillærerne,
overføres de til lymfekar og tilføres blodbanen via thoraxkanalen

Western Blotting- Definition, Princip, Trin,
Resultater, Anvendelser
23. marts 2022 af Bikash Dwivedi
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Blottingteknikker er effektive teknikker til at detektere makromolekyler
såsom proteiner, DNA og RNA'er. Blot refererer til den membran, hvorpå
biologiske molekyler såsom proteiner og nukleinsyrer er immobiliseret.
Den første opfundne blotting-teknik var Southern Blotting brugt til
påvisning af DNA'er af Edwin Southern i 1975. De senere opdagede
blotting-teknikker er navngivet med henvisning til hans navn, såsom,
 Northern Blotting til påvisning af RNA'er og
 Western Blotting til påvisning af proteiner .
Indholdsfortegnelse




Hvad er Western Blotting?
Western blotting-krav
Western blotting-princippet
Western blotting-procedure/trin
o
o
o
o
o





Forberedelse af prøve og proteinblotting
Membranoverførsel
Blokering
Antistofbinding
Påvisning af protein
Western Blotting Resultatfortolkning
Western Blotting-applikationer
Western Blotting Fordele
Western Blotting-begrænsninger
Referencer
Hvad er Western Blotting?
W estern Blotting er en effektiv og meget brugt teknik til adskillelse af
et specifikt protein fra en kompleks prøve eller blanding af proteiner.
Det er også kendt som immunoblotting, fordi antistofprober bruges til at
detektere målproteinet på membranen.
Det involverer kombinerede trin af proteinlysering, elektroforese, blotting
og antigen-antistof-interaktion.
Harry Towbin beskrev først denne metode i 1979. Denne teknik blev kaldt
Western Blotting af W. Neal Burnette.
Figur: Western Blotting. Oprettet med biorender.com
Western blotting- krav
1X fosfatbufret saltvand
 1X SDS prøvebuffer
 Cellelysebuffer
 Overførselsbuffer
 1X TBST (Tris-bufret saltvand+polysorbat 20 (Tween 20))
 Blokerende buffer (1X TBST+ 5 % fedtfri tørmælk)
 Bovint serumalbumin (BSA)
 Primær antistoffortyndingsbuffer (kan have 5 % BSA eller 5 % fedtfri
tørmælk)
 Signal fire ECL-reagens (Hjælper med at detektere selv piktogrammer
af proteiner i western blotting-teknikken)
 Forhåndsfarvet proteinmarkør
 Blotting Membran (nitrocellulosepapir)
 PAGE ( Polyacrylamid Gel Electrophorese) Sæt

Western blotting- princippet
Proteiner adskilles baseret på form og størrelse ved SDS-PAGEelektroforese. De adskilte proteiner overføres derefter til nitrocellulose eller
nylonmembran. På membranen probes de med antistoffer, der er specifikke
for proteinet af interesse. Derefter opstår antigen- og
antistofkompleksdannelse. Komplekset kan påvises enten ved
autoradiografi eller sekundært antistof forbundet med et enzym.
Western blotting-procedure/trin
Forberedelse af prøve og proteinblotting
Proteinet kan ekstraheres fra enhver type celle eller væv ved at lysere
dem. Proteaseinhibitorer bruges til at lade proteinet forblive i sin intakte
form uden denaturering. Trinene omfatter:
 Ved første aspiration af cellekulturmedier udføres.
 Vask af cellerne med PBS og aspiration af PBS udføres.
 Lysering af celler ved tilsætning af 1X SDS-prøvebuffer (100 mikroliter
buffer i hver brønd for en plade med seks brønde) udføres derefter.
 Overførsel af ekstrakt til mikrocentrifugerøret.
(Hold celleekstraktet på is, mens du udfører disse trin.)
(Alternativt kan cellelyset også udføres ved brug af 1X cellelysebuffer eller 1X
RIPA buffer)
 Sonikering af ekstrakt i 10 til 15 sekunder til afslutning af
cellelyseprocessen.
(Dette trin er vigtigt for at mindske prøvens viskositet og bruges især til
påvisning af membranbundne og nukleare proteiner.)
 Mens der bruges SDS-prøvebuffer, skal 120 mikroliter aliquot af
prøven tages og opvarmes til 95 til 100 grader Celsius i ca. 5
minutter og afkøles derefter på is.
(Når der bruges cellelyse eller RIPA-buffer, skal der tages 20 mikroliter af
alikvoten, og blå eller rød påfyldningsbuffer tilsættes, hvilket gør den endelige
koncentration på 1X. Derefter opvarmes den til 95 grader Celsius og afkøles
på is.)
 Mikrocentrifugeringen af den afkølede prøve udføres i 55 minutter
ved stuetemperatur.
 Den centrifugerede prøve fyldes på en kvadratisk SDS-PAGE 4-20%
gradientgel.
 Påfyldning af prøve udføres sammen med 10 mikroliter præ-farvet
markør og 10 mikroliter biotinyleret proteinstige.
 Derefter opbevares gelen til løbet ved hjælp af SDS-løbebuffer.
Membranoverførsel
Når gelen er færdig, skal du opsætte en overføringskassette og
overføringsbuffer som følger - våd svamp, filterpapir, gel,
nitrocellulosemembran, endnu et filterpapir og svamp. (Hvis de er
tilstede skal luftbobler fjernes.)
 Kassetten lukkes derefter og indsættes i overføringsapparatet i den
passende retning.

Derefter overføres det til elektroforese under afkølingsbetingelser
ved 70 volt i 1,5 til 3 timer.
 Efter overførsel fjernes nitrocellulosemembranen og holdes til at
vaske ordentligt med 25 ml TBST-buffer i fem minutter ved
stuetemperatur.

Blokering
Til membranblokering behandles den med 25 ml blokeringsbuffer (1X
TBST med 5 % fedtfri tørmælk) ved stuetemperatur i 1 time.
 Membranen vaskes derefter igen med 15 ml 1X TBST.
(Forskellige mål gælder kun for 100 cm nitrocellulosemembran. Volumen skal
justeres for membraner af forskellig størrelse.)

Antistofbinding
Det primære antistof skal fortyndes med 10 ml anbefalet
fortyndingsbuffer i henhold til produktdatabladet.
 Membranen inkuberes derefter i det fortyndede antistof ved forsigtig
omrøring ved 4 grader Celsius for natten.
 Og en anden dag vaskes membranen først tre gange i 5 minutter
med ca. 15 ml TBST.
 Efter vaskeproceduren fortyndes det artsegnede HRP-bundne
sekundære antistof ved 1 til 2000 i 10 ml blokerende buffer.
 Membranen inkuberes derefter i det sekundære antistof under
forsigtig omrøring i en time ved stuetemperatur på en orbitalryster.
 Den inkuberede membran vaskes igen tre gange i fem minutter hver
vask med 15 ml TBST.

Påvisning af protein
Ved den første forberedes signalbrand ECL-reagens (Udføres ved at
blande en del af 2X Reagens A og en del af 2X Reagens)
 Membranen inkuberes igen i 10 ml ECL-reagens under forsigtig
omrøring ved stuetemperatur i et minut.
 Den overskydende fremkalderopløsning drænes ud uden at lade
membranen tørre ud.
 Membranen er pakket ind i en plastik rap og udsættes for
røntgenfilm udført i et mørkt rum. Det gøres i 10 sek, hvilket
betragtes som en ordentlig eksponeringstid.
 Proteinbånd kan observeres under røntgenfilmen.

Western Blotting Resultatfortolkning
Baseret på teknikken brugt til western blotting kan proteinerne påvises ved
brug af kemiluminescens, kolorimetriteknikker, brug af radioisotoper som
udført i røntgenfilm og brug af fluorescerende kemikalier mærket til det
sekundære antistof.
Proteinbåndene i prøven sammenlignes med kontrol- eller
størrelsesmarkører, og molekylvægten i Dalton detekteres for at identificere
proteinet. Digital billeddannelsesteknikker er også udviklet til fortolkning af
adskilte proteiner.
Western Blotting- applikationer
Det bruges som en bekræftende test for HIV.
 Bestemmelse af størrelse og mængde af protein i en prøve
 Serodiagnose af tuberkulær meningitis og neurocystocirkose
 Adskillelse af protein fra en kompleks blanding
 Påvisning af autoimmune sygdomme

Læs også:
Mikroskop - definition, dele, funktioner, typer, diagram, anvendelser
 DNA-replikation - definition, enzymer, trin, applikationer
 Aminosyrer og proteiner - definition, struktur, typer, funktioner
 Celleorganeller (plante, dyr) - struktur, funktioner, diagrammer
 Antistof - definition, struktur, typer, former, funktioner

Western Blotting Fordele
Det kan detektere en meget lille mængde (picogram) protein i en
prøve.
 Høj sensitivitet og specificitet
 Mest egnet og effektiv blandt andre teknikker til HIV-detektion.

Western Blotting- begrænsninger
Det kræver høje færdigheder og er derfor svært at udføre.
 I nogle tilfælde binder antistofferne sig til andre proteiner end
proteinet af interesse.
 Hvis det primære antistof for protein af interesse ikke er tilgængeligt,
kan det ikke påvises.
 Primære antistoffer er dyre.
 Små proteiner tilbageholdes muligvis ikke af membranen.
 Udseendet af usædvanlige bands
 Fremkomsten af høj baggrund i klatten

Test For Biologiske Molekyler
10. januar 2022 af Anupama Sapkota
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse

Benedikts test for at reducere sukkerarter
o
o
o
o
o
o
o
o

Jodtest for stivelse
o
o
o
o
o
o
o

Definition
Mål
Princip
Reaktion
Krav
Procedure
Resultat og fortolkning
Noter
Definition
Mål
Princip
Krav
Procedure
Resultat og fortolkning
Noter
Emulsionstest for lipider
o
o
o
o
o
Definition
Mål
Princip
Krav
Procedure
o
Resultat og fortolkning
Biuret test for proteiner

o
o
o
o
o
o
o
Definition
Mål
Princip
Krav
Procedure
Resultat og fortolkning
Noter
Referencer og Kilder

Benedikts test for at reducere sukkerarter
Definition
Benedicts test er en biokemisk test udført for at skelne reducerende
sukkerarter (monosaccharider og nogle disaccharider) fra ikke-reducerende
sukkerarter.
Mål
For at påvise tilstedeværelsen af simple kulhydrater i en opløsning.
 At skelne mellem reducerende og ikke-reducerende sukkerarter.

Princip
Kulhydraterne med en fri eller potentielt fri aldehyd- eller
ketongruppe kan virke som et reduktionsmiddel.
 For at påvise reduktionsmidlet anvendes Benedicts reagens. Det ser
dybblå ud og består af kobbersulfat blandet med natriumcitrat og
et svagt alkali, natriumcarbonat.
 Når reducerende sukkerarter opvarmes i nærværelse af alkali, bliver
de omdannet til endioler, som er kraftige reduktionsmidler.
 Enedioler reducerer kobber(II)ioner (Cu 2+ ), der er til stede i Benedikts
reagens, til kobber(II)ioner (Cu + ), som udfældes som uopløseligt
rødfarvet kobber(II)oxid.
 Testen er semikvantitativ, da farven på bundfaldet angiver en
omtrentlig mængde af sukkeret i prøven.
 For en prøve, der indeholder reducerende sukker, går farven på
prøven under kogning fra blå (uden reducerende sukker til stede),
grøn, gul, orange, rød og derefter murstensrød eller brun (med en
høj koncentration af reducerende sukkerarter).
 Citrationerne danner et kompleks med kobber(II)ioner og forhindrer
dets udfældning med hydroxidionerne som kobber(II)hydroxid.

Reaktion
Na2CO3 + 2H2 → 2NaOH +
H2CO3 _ _ _
2NaOH + Cu( OH ) 2
→ Na2SO4
Cu(OH) 2 →
CuO + H2O
D-glucose + 2CuO → D-gluconsyre + Cu 2 O (rød ppt)
Krav
Reagenser
Benedicts reagens: Benedicts reagens fremstilles ved at tilsætte 17,3 g
natriumcitrat, 10 g natriumcarbonat og 17,3 g natriumpentahydrat
til 100 ml vand i et bægerglas.
 Testprøver

Nødvendige materialer
Reagensglas
 Reagensglasstativ
 Pipetter

Udstyr

Vand bad
Procedure
Ca. 1 ml af testprøven tilsættes til et reagensglas sammen med 2 ml
af Benedikts reagens.
 Reagensglassene lægges derefter i reagensglasstativet, som holdes i
kogende vand i 4-10 minutter.
 Farven i reagensglassene observeres og noteres.

Resultat og fortolkning
Figur: Observation (resultater) af Benedikts test. Billedkilde: Kemi Learner.
 Udseendet af et grønligt bundfald indikerer ca. 0,5 g%
koncentration; gult bundfald angiver 1 g% koncentration; orange
angiver 1,5 g% koncentration og rød angiver 2 g% eller højere
koncentration af reducerende sukkerarter.
 Udseendet af den blå farve indikerer fraværet af reducerende sukker
og repræsenterer et negativt resultat.
Noter
Saccharose, stivelse, inositol giver et negativt resultat, hvorimod
laktose og maltose giver et positivt resultat med Benedikts test.
 Benedict modificerede Fehlings løsning til at lave et enkelt forbedret
reagens, som er ret stabilt. Den er meget følsom over for selv små
mængder reducerende sukkerarter (0,1%) og giver nok bundfald.
 En falsk-positiv reaktion for urinprøve kan opnås på grund af
tilstedeværelsen af reducerende stoffer som urinsyre, ascorbinsyre
eller andre lægemidler som levodopa.

Jodtest for stivelse
Definition
Jod test, også kendt som en stivelse-jod test, er en kemisk test, der bruges
til at skelne mono- eller disaccharider fra specifikke polysaccharider som
amylase, dextrin og glykogen.
Mål

For at påvise tilstedeværelsen af polysaccharid, primært stivelse.
Princip
Jodtest er baseret på det faktum, at polyiodid-ioner danner farvet
adsorptionskompleks med spiralformede kæder af glukoserester af
amylase (blå-sort), dextrin (sort) eller glykogen (rød-brun).
 Monosaccharider, disaccharider og forgrenede polysaccharider som
cellulose forbliver farveløse. Amylopectin producerer en orange-gul
nuance.
 Reagenset brugt i jodtesten er Lugols jod, som er en vandig
opløsning af elementært jod og kaliumiodid.
 Jod i sig selv er uopløseligt i vand. Tilsætning af kaliumjod resulterer i
en reversibel reaktion af iodionen med jod til dannelse af
triiodidion, som yderligere reagerer med et jodmolekyle til dannelse
af pentaiodidion.
 Bænkjodopløsning ser brun ud, hvorimod jodid-, triiodid- og
pentaiodid-ionen er farveløse.
 Det observeres, at glukosekædens helix (spiral eller fjeder) struktur er
nøglen til denne test.
 Yderligere afhænger den resulterende farve af længden af
glukosekæderne.
 De dannede triiodid- og pentaiodid-ioner er lineære og glider inde i
helixstrukturen.
 Det menes, at overførsel af ladning mellem helixen og
polyiodidionerne resulterer i ændringer i afstanden mellem
energiniveauerne, som kan absorbere synligt lys, hvilket giver
komplekset dets farve.
 Farvens intensitet falder med stigningen i temperaturen og
tilstedeværelsen af vandblandbare organiske forbindelser som
ethanol.
 Ved opvarmning dissocierer den blå farve amylase-jod-kompleks,
men dannes igen ved afkøling, fordi den spiralformede struktur er
forstyrret; derved mister amylose sin jodbindingsevne og den blå
farve.
 Den blå farve kommer igen ved afkøling på grund af genvinding af
jodbindingskapacitet på grund af genvinding af den spiralformede
struktur.

Krav
Reagens
Lugols jod: 5% elementært jod blandes med 10% kaliumiodid for at
danne Lugols jod.
 Testprøve

Nødvendige materialer
Reagensglas
 Reagensglasstativ

Udstyr

Vand bad
Procedure
1 ml af testprøven tages i et reagensglas, hvortil der tilsættes 2-3
dråber Lugols reagens.
 Opløsningen blandes derefter i en hvirvel.
 Farven på opløsningen observeres. Reagensglassene placeres
derefter i det kogende vandbad, indtil farven forsvinder.
 Rørene afkøles derefter, og opløsningens farve observeres og
noteres.

Resultat og fortolkning
Figur: Observation (resultater) af jodtest for stivelse. Kilde: Comprehensive
Natural Science (CNS) .
Udseendet af blå-sort eller lilla farve repræsenterer en positiv test,
der indikerer tilstedeværelsen af stivelse.
 Hvis der ikke er nogen ændring i farve, er resultatet negativt og
indikerer fravær af stivelse.

Noter
Denne test kan ikke udføres under sure forhold, da stivelsen
hydrolyseres under sådanne omstændigheder.
 Denne test er en kvalitativ test og indikerer ikke koncentrationen af
stivelse.

Emulsionstest for lipider
Definition
Emulsionstest, også kendt som Ethanolemulsionstesten, er en generel
gruppetest til påvisning af lipider.
Mål

For at bestemme tilstedeværelsen af lipider i en prøve.
Princip
Tilstedeværelsen af lipider observeres ved fremkomsten af et uklart
hvidt lag oven på reaktionsblandingen.
 Denne test er baseret på det faktum, at lipider opløses i ethanol (på
grund af hydrofob interaktion), men ved tilsætning af vand spredes
lipider spontant og danner miceller (små dråber).
 Disse dråber danner det øverste lag, da disse er mindre tætte end
vand og ethanol, og de virker også uklare hvide, da de afleder lys.
 Lipiderne kommer ud af opløsningen, fordi den samlede styrke af
hydrogenbindingsinteraktion mellem ethanol og vand er meget
højere end hydrofobe interaktioner mellem lipider og ethanol.

Krav
Reagenser
Ethanol
 Vand

Nødvendige materialer
Reagensglas
 Reagensglasstativ
 Pipetter

Procedure
Få dråber fedt- eller lipidprøve tilsættes til et reagensglas. 2 ml
ethanol tilsættes til samme reagensglas.
 Til denne opløsning tilsættes 2 ml vand, og reagensglasset rystes
godt.
 Udseendet af uklar suspension observeres.

Resultat og fortolkning
Figur: Positive resultater af emulsionstest for lipider. Kilde: Tinycards .
 Udseendet af uklar suspension i det øverste lag af opløsningen
indikerer et positivt resultat. Dette repræsenterer tilstedeværelsen af
lipider i prøven. Prøver med højt lipidindhold vil danne en tykkere
uklar suspension.
 Fraværet af uklar emulsion indikerer et negativt resultat og fravær af
lipid.
Læs også:
Kulhydrater- definition, klassificering med struktur og funktioner
 Protozoer- Definition, Karakteristika, Klassifikation, Eksempler
 Phylum Mollusca- karakteristika, klassifikation, eksempler
 Phylum Platyhelminthes- egenskaber, klassificering, eksempler
 Mikroskop - definition, dele, funktioner, typer, diagram, anvendelser

Biuret test for proteiner
Definition
Biuret test, også kendt som Piotrowskis test, er en kemisk test til påvisning
af peptidbindinger i en prøve og kan også bruges til kvantificering af
proteiner, der allerede er i opløsning eller let opløselige i fortyndet alkali.
Mål
For at påvise tilstedeværelsen af proteiner eller peptidbindinger i en
prøve.
 For at bestemme koncentrationen af proteiner til stede i en prøve.

Princip
Biuretreagenset indeholder natriumhydroxid, kobber(II)sulfat og
kaliumnatriumtartrat.
 Under alkaliske forhold i biuretreaktionen (pH 14) sker deprotonering
af amidnitrogenet, hvilket fører til høj elektrondensitet ved
nitrogenatomet,
 Yderligere kobber(II)-ionkomplekser med fire peptidnitrogener for at
give et tetradentate violetfarvet koordinationskompleks.
 Ved høj pH fører Cu 2+ binding med OH – ion til et uopløseligt
bundfald, som minimeres ved tilsætning af kaliumnatriumtartrat,
som stabiliserer kobber(II)ionerne.
 Da peptidbindinger forekommer med samme hyppighed pr.
aminosyre i proteiner, kan biuret-testen bruges til at vurdere
koncentrationen af proteiner.

Krav
Reagens
Biuret-reagens: 0,3 g CuS04 og 0,9 g natrium-kaliumtartrat tilsættes til
50 ml 0,2N NaOH. Hertil tilsættes 0,5 g KI, og volumen fyldes op til
100 ml ved tilsætning af 0,2N NaOH.
 Prøve

Nødvendige materialer
Reagensglas
 Reagensglasstativ
 Pipetter

Udstyr
UV spektrofotometer
 Vortex

Procedure
1 ml af prøven tages i et reagensglas, hvortil der tilsættes få dråber
Biuret-reagens.
 Derefter blandes reagensglasset godt ved at ryste reagensglasset
godt.


Ændringen i opløsningens farve observeres derefter og noteres.
Resultat og fortolkning
Figur: Resultater af Biuret-testen for proteiner.
 Udseendet af den lilla farve af opløsningen indikerer et positivt
resultat. Den lilla farve præsenterer omkring 5-160 mg/ml
koncentration af proteiner.
 Fraværet af den lilla farve indikerer et negativt resultat og fraværet af
proteiner i prøven.
Noter
Farven udviklet i denne test er stabil, men det anbefales at tage
aflæsningerne af prøven inden for 10 minutter.
 For signifikant målbar farve er peptider med mindst tre aminosyrer
nødvendige.
 Biuret er ikke et reagens i denne test, men testen hedder sådan, fordi
reaktionen først blev opdaget med peptidlignende bindinger i
biuret-molekylet. Et mere nøjagtigt navn for reagenset er testen for
alkalisk kobberreagens (ACR).

Kulhydrater- Definition, Klassificering Med
Struktur Og Funktioner
8. januar 2022 af Anupama Sapkota
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse

Kulhydrater Definition
o
o
o
o

Reducerende og ikke-reducerende sukkerarter
o
o



o
o
o
o
o

Aldoser
Ketoser
Struktur
Funktioner
Eksempel på monosaccharid
Glukose
B. Disaccharider
C. Polysaccharider
o
o
o

Hvad er reducerende sukkerarter?
Hvad er ikke-reducerende sukkerarter?
Dannelse af en glykosidbinding ved kondensation
Brud af en glykosidbinding ved hydrolyse
A. Monosaccharider
o

Hvad er monomer?
Hvad er en polymer?
Hvad er et makromolekyle?
Hvad er kovalente bindinger?
1. Stivelse
2. Glykogen
3. Cellulose
Referencer og Kilder
Kulhydrater Definition
Kulhydrater er en stor gruppe organiske forbindelser bestående af kulstof,
brint og oxygen, som typisk kan nedbrydes til monomerer for at frigive
energi i levende væsener.
 Disse er de mest udbredte biomolekyler i den levende krop med
hensyn til masse.
 Kulhydrater er også kendt som saccharider, da mange af dem har en
relativt lille molekylvægt med en sød smag. Dette kan dog ikke
være sandt for alle kulhydrater.
Den empiriske formel for kulhydrater er C m (H 2 O) n , hvilket gælder
for de fleste monosaccharider. Kulhydrater er hydrater af kulstof og
er bredt defineret som polyhydroxyaldehyder eller ketoner og deres
derivater.
 Disse er vidt udbredte molekyler i både plante- og dyrevæv, der
tjener som skeletstrukturer i planter og også i insekter og krebsdyr.
 De forekommer også som fødereserver i planters lagerorganer og
dyrs lever og muskler. De er en vigtig energikilde, der kræves til de
forskellige metaboliske aktiviteter af levende organismer.
 Planter er betydeligt mere rige på kulhydrater sammenlignet med
dyr.
 Andre kulhydratpolymerer smører skeletled og deltager i
genkendelse og adhæsion mellem celler.
 Glukose, saccharose, cellulose osv. er nogle af de mest kendte og
vigtige kulhydrater, der findes på jorden.

Hvad er monomer?
En monomer er det enkleste molekyle, der danner den
grundlæggende enhed af polymerer og derfor betragtes som
byggestenene i polymerer.
 Monomerer binder med en anden monomer for at danne en kæde af
gentagne molekyler ved polymerisationsprocessen.
 Monomerer kan være enten naturlige eller syntetiske. Naturlige
monomerer er aminosyrer og monosaccharider, og eksempler på
syntetiske monomerer er vinylchlorid og styren.

Hvad er en polymer?
En polymer er et stof, der består af store molekyler, der er sammensat
af mange gentagne underenheder eller monomerer.
 Polymerer dannes ved binding af flere monomere enheder i
processen kaldet polymerisation.
 Polymerer kan ligesom monomerer være både syntetiske og
naturlige. Naturlige polymerer inkluderer biomolekyler som
kulhydrater og proteiner, hvorimod syntetiske polymerer er
polystyren og polyvinylchlorid.

Hvad er et makromolekyle?
Et makromolekyle er et stort molekyle sammensat af tusindvis af
atomer dannet ved polymerisation af mindre underenheder kaldet
monomerer.
 Makromolekyler er sammensat af et stort antal atomer, der er bundet
sammen af kovalente bindinger. Disse makromolekyler danner
sammen polymerer.
 Makromolekyler er også af to typer; naturlig og syntetisk. Naturlige
makromolekyler er biomolekyler som kulhydrater og lipider, og
syntetiske makromolekyler er syntetiske polymerer som plast og
gummi.

Hvad er kovalente bindinger?
Figur: Dannelse af ethylglucosid fra glukose og ethanol, der viser det
anomere kulstof og den resulterende
glykosidbinding. Billedkilde: AxelBoldt .
 Monomere enheder af kulhydrater kan lide hinanden af kovalente
bindinger kaldet glykosidbindinger.
 En glykosidbinding dannes mellem carboxylgruppen, der er til stede
på det anomere carbon i en monomer, og alkoholgruppen, der er til
stede i en anden monomer.
 Kovalente bindinger i kulhydrater er specielle bindinger, der
bestemmer meget af formen af den mere komplekse forbindelse,
primært fordi disse bindinger hæmmer rotationen af specifikke
molekyler mod hinanden.
 De kovalente bindinger i kulhydrater er enten α- eller βglykosidbindinger afhængigt af stereokemien af carbonatomerne
bundet sammen.
 Den lineære kæde i et kulhydratmolekyle indeholder enten en α-1,4glykosidbinding eller en β-1,4-glykosidbinding. Forgreningen i
kulhydrater skyldes imidlertid en 1,6-glykosidbinding.
Reducerende og ikke-reducerende sukkerarter
Hvad er reducerende sukkerarter?
Reducerende sukker er et sukker- eller et kulhydratmolekyle med en
fri aldehydgruppe eller en fri ketongruppe, som får molekylet til at
virke som et reduktionsmiddel.
 Alle monosaccharider, sammen med nogle disaccharider og
polysaccharider, er reducerende sukkerarter.
 I tilfælde af andre polysaccharider og disaccharider forbliver aldehydog ketongrupperne bundet i den cykliske form.
 De fleste reducerende sukkerarter er søde i smagen. Disse sukkerarter
kan påvises ved tests som Benedicts test og Fehlings test, da de
giver et positivt resultat på disse tests.
 Eksempler på reducerende sukkerarter omfatter monosaccharider
som galactose, glucose, glyceraldehyd, fructose, ribose og xylose,
disaccharider som cellobiose, lactose og maltose og polymerer som
glykogen.

Hvad er ikke-reducerende sukkerarter?
Et ikke-reducerende sukker er et sukker- eller kulhydratmolekyle, der
ikke har en fri aldehyd- eller ketongruppe og derfor ikke kan
fungere som et reduktionsmiddel.
 Ikke-reducerende sukkerarter har aldehyd- og ketongrupper, men de
er involveret i sukkermolekylets cykliske form.
 Nogle disaccharider og alle polysaccharider er ikke-reducerende
sukkerarter.
 Ikke-reducerende sukkerarter har en mindre sød smag end de
reducerende sukkerarter. Disse sukkerarter kan også påvises ved
tests som Benedicts test og Fehlings test, da de giver et negativt
resultat på disse tests.


Eksempler på ikke-reducerende sukkerarter omfatter disaccharider
som saccharose, maltose og lactose og polysaccharider som stivelse
og cellulose.
Dannelse af en glykosidbinding ved
kondensation
Processen med dannelse af glykosidbindinger i kulhydrater er en
kondensationsreaktion, som betyder, at der dannes et molekyle
af vand under processen.
 Kondensationsreaktionen dannes mellem OH-gruppen og det
anomere kulstof i et sukker.
 Disse glykosidbindinger dannes i en dehydreringssyntesereaktion.
 Når alkoholen angriber det anomere carbon, erstattes OH-gruppen i
carbonet med iltatomet i alkoholmolekylet. OH-gruppen i kulstoffet
og det resterende H-atom i alkoholen frigives i form af et
vandmolekyle.
 Glykosyleringsreaktionen involverer nukleofil forskydning ved det
anomere center. Da reaktionen finder sted ved det sekundære
carbonatom ved angreb af svage nukleofiler (sukkeracceptorer),
følger den ofte en unimolekylær SN 1 - mekanisme.
 Resultatet af en glykosidbinding er et sukkermolekyle bundet til et
andet molekyle af en ethergruppe.
 Den dannede etherbinding har et oxygenatom bundet til to
carbonatomer, hvilket resulterer i en relativt stabil struktur end med
alkoholgruppen. Som et resultat resulterer en glykosidbinding i en
mere stabil struktur af sukkeret.

Brud af en glykosidbinding ved hydrolyse
Brydningen af en glykosidbinding sker ved hydrolyseprocessen ved
tilsætning af et vandmolekyle.
 Hydrolyse af glykosidbinding forekommer både i nærvær af syre eller
en alkali.
 OH-gruppen fra vandmolekylet angriber carbonatomet involveret i
glykosidbindingen.
 Ved syrekatalyseret hydrolyse binder hydrogenatomet sig til
oxygenatomet i etherbindingen, der adskiller de monomere
enheder.
 I tilfælde af polysaccharider resulterer hydrolyse i mindre
polysaccharider eller disaccharider eller monosaccharider.


I det levende system forekommer hydrolyse af polysaccharider i
nærværelse af en gruppe enzymer kaldet hydrolaser, der katalyserer
hydrolyseprocessen.
Klassificering af kulhydrater
Kulhydrater er klassificeret i tre forskellige grupper baseret på graden af
polymerisation;
A. Monosaccharider
Monosaccharider er den enkleste form for sukker, der ikke kan
hydrolyseres til mindre enheder.
 Monosacchariderne, ofte kaldet simple sukkerarter, er forbindelser,
der har en fri aldehyd (-CHO) eller keton (= CO) gruppe og to eller
flere hydroxyl (-OH) grupper.
 Monosaccharider betragtes som brændstofmolekyler, der er
involveret i dannelsen af polymerer som polysaccharider og
nukleinsyrer.
 Monosaccharider er yderligere opdelt i forskellige grupper baseret på
forskellige karakteristika som placeringen af carbonylgruppen,
antallet af carbonatomer, den indeholder, og carbonatomets
stereokemi.

Figur: Nogle eksempler på monosaccharider.
Baseret på placeringen af carbonylgruppen er monosaccharider af to typer;
Aldoser

Monosaccharider med en aldehydgruppe som carbonylgruppen
betegnes som aldoser.
Ketoser
Monosaccharider med en ketongruppe som carbonylgruppen
betegnes som ketoser.
 Baseret på antallet af kulstofatomer er monosaccharider opdelt i
trioser, tetroser, pentoser, hexoser og heptoser med tre, fire, fem,
seks og syv kulstofatomer.
 Monosaccharider er yderligere opdelt i D- og L-former baseret på
orienteringen af det asymmetriske carbon længst væk fra
carbonylgruppen.

Struktur
Den empiriske formel for alle monosaccharider er (CH 2 )O, hvilket
indikerer, at det centrale carbonatom er bundet til to
hydrogenatomer og et oxygenatom.
 En carbonylgruppe er til stede i alle monosaccharider, hvor hvis
gruppen er til stede i enden, danner den en aldose, og hvis den er
til stede i midten, danner den et ketosesukker.
 Monosaccharider med mere end fem carbonatomer eksisterer i form
af ringe i opløsningstilstanden.
 Ringstrukturen dannes, når hydroxylgruppen på det femte carbon
reagerer med det første carbonatom.
 Monosaccharider er sammensat af et enkelt sukkermolekyle uden
glykosidbinding.
 Alle monosaccharider er reducerende sukkerarter med en fri aldehydeller ketongruppe.

Funktioner
Monosaccharider er et af de vigtigste brændstoffer for energi i
levende væsener, og de fleste af dem giver 4 kcal energi pr. gram
kulhydrat.
 Monosaccharider er involveret i syntesen af forskellige biomolekyler
som ribose og ribulose involveret i syntesen af nukleinsyrer,
coenzymer som NAD, NADH, Coenzym A osv.
 Adskillige monosaccharider forbundet med glykosidbindinger
resulterer i polymerisationsprocessen og danner større
polysaccharider.
 I planter fungerer ribulosebiphosphat som kuldioxidacceptor under
fotosyntesen.

Eksempel på monosaccharid
Glukose
Glucose er et vigtigt monosaccharid, der giver energi og struktur til
forskellige dele af en celle.
 Glucose er en forbindelse med seks carbonatomer med
molekylformlen C 6 H 12 O 6 . Det er en aldohexose med seks
carbonatomer og en fri aldehydgruppe.
 Glucosemolekylet eksisterer i både åben-kæde- og ringform,
sidstnævnte dannet som et resultat af intermolekylær interaktion
mellem aldehyd-carbonet og C-5-hydroxylgruppen.

Glukose findes i to former; α-glucose og β-glucose. Hvis -OHgruppen knyttet til det anomere carbon er under ringen, er
molekylet alfa-glucose, og hvis -OH-gruppen er over ringen, er
molekylet beta-glucose.
 α-glukosen udgør den velsmagende del af planterne som frugter og
blomster, hvorimod β-glukosen danner den strukturelt hårde del af
planten som stilken og rødderne.
 Disse to former kan imidlertid konvertere hinanden, da glucosen
ændrer struktur fra åben kæde til cyklisk eller ringform.
 Glucose er et essentielt monosaccharid, der nedbrydes under
glykolyse, hvilket giver energi og forstadier til cellulær respiration.
 Lange kæder af glucosemolekyler er forbundet med
glykosidbindinger for at danne essentielle polysaccharider som
stivelse og glykogen.
 Glucose danner sammen med andre molekyler også grundlaget for
forskellige strukturelle dele af en celle.

B. Disaccharider
Figur: Nogle eksempler på disaccharider.
 Et disaccharid er et sukkermolekyle sammensat af to monomere
enheder forbundet med en glykosidbinding, der er et resultat af en
kondensationsreaktion.
Disaccharider er de enkleste polysaccharider sammensat af enten
identiske eller to forskellige monosaccharider.
 De mest almindelige og umodificerede disaccharider har
molekylformlen C 12 H 22 O 11 .
 Disaccharider er af to typer; reducerende og ikke-reducerende
disaccharider. Reducerende disaccharider har en fri carbonylgruppe,
hvorimod ikke-reducerende disaccharider ikke har en fri
carbonylgruppe.
 Disaccharider som maltose, saccharose og lactose har den samme
molekylære formel, men har forskellige atomarrangementer.
 Disaccharider er en vigtig energikilde, da de kan nedbrydes til at
producere monosaccharider, der er involveret i de metaboliske veje
i levende væsener.

Læs også:
Phylum Arthropoda- Karakteristika, klassifikation, eksempler
 Phylum Coelenterata (Cnidaria) - Karakteristika, klassificering,
eksempler
 Phylum Echinodermata- Karakteristika, klassifikation, eksempler
 Bindevæv- definition, struktur, celler, typer, funktioner, sygdomme
 Celleorganeller (plante, dyr) - struktur, funktioner, diagrammer

C. Polysaccharider
Polysaccharider er sukkermolekyler med mere end ti
monosaccharidenheder bundet sammen af glykosidbindinger.
 Polysaccharider kaldes også glycan.
 Polysaccharider er en lang kæde af monosaccharider, hvor
polysaccharidet kan være enten homopolysaccharid eller
heteropolysaccharid.
 Homopolysaccharider er dannet af identiske monosaccharider, og
heteropolysaccharider er dannet af forskellige monosaccharider.
 Polysaccharider har forskellige former afhængigt af de
tilstedeværende monosaccharider og carbonatomerne forbundet
med hinanden.
 Nogle polysaccharider er lineære, mens andre er forgrenede.

Figur: Nogle eksempler på polysaccharider.
Eksempler på polysaccharider
1. Stivelse
Stivelse er et polysaccharid, der omfatter glucosemonomerer forbundet
med glykosidbindinger. Stivelse er en organisk forbindelse, der findes i alle
levende planter, og som er fremstillet af det overskydende glukose, der
produceres under fotosyntesen. Stivelse er form for reserveføde i planter
opbevaret i kloroplaster i form af granulat og lagerorganer som rødder,
knold, stængel og frø.
Struktur
 Stivelse er en homoglycan sammensat af en enkelt type sukkerenhed,
uanset stivelsens kilde.
 Et enkelt stivelsesmolekyle har 300 til 1000 glucosenheder bundet
sammen.
 De fleste stivelser er sammensat af to slags polysaccharider, en lineær
α-(1→4)-bundet glucan, kaldet amylose, og en α-(1→4)-bundet
glucan med 4,2 til 5,9 % α-(1→6)-grenbindinger kaldet amylopectin.
Forholdet mellem amylose og amylopectin varierer også afhængigt af
stivelsens kilde; den spænder fra 17 til 70 % amylose og en
tilsvarende 83 til 30 % amylopectin.
 α-amylose eller blot amylose har et molekylvægtområde på 10.000 til
50.000, som kan dannes i planteceller ved eliminering af et
vandmolekyle fra en glycosid OH-gruppe af et α-Dglucosemolekyle og alkoholisk OH-gruppe på kulstof 4 af det
tilstødende a-D-glucosemolekyle.
 Bindingen i amylose er således et a-1,4-glucosid.
 β-amylose eller amylopectin har en høj molekylvægt på 50.000 til
1.000.000, hvilket indikerer tilstedeværelsen af 300-5.500
glucosenheder pr. molekyle.
 Yderligere a-1,6-glucosidbindinger findes i amylopectin ud over a1,4-glucosidbindingerne.
 I planter er stivelsesmolekyler arrangeret i form af semi-krystallinske
granulater.
Funktioner
 Stivelse er den mest almindelige og essentielle opbevaringsform for
kulhydrater i planter.
 Det er en vigtig energikilde i en kulhydratdiæt, hvor hydrolysen af
stivelse giver glukose, som metaboliseres yderligere for at
producere energi.

2. Glykogen
Glykogen er et forgrenet polysaccharid, der er en vigtig form for glucose
hos dyr og mennesker. Det betegnes ofte som 'animalsk stivelse' og
opbevares i dyrs lever og muskler.
Struktur
 Glykogen er et forgrenet polysaccharid og ligner amylopectin i sin
struktur.
 Glykogenmolekyle er sammensat af glucoseunderenheder, der er
bundet sammen af α-1,4-bindinger, der forgrener sig via α-1,6bindinger for hver tiende glukoserester.
 Disse bindinger resulterer i en spiralformet polymerstruktur, der
eksisterer i form af granulat i cytoplasmaet.
 Glykogen ligner stivelse, men har flere grene og er mere kompakt
end stivelse.
 Glykogen syntetiseres i kroppen, når der er et overskud af glukose
produceret i kroppen.
Funktioner
 Glykogens primære funktion er lagring af overskydende glukose i
kroppen, når blodsukkerniveauet stiger.
 Glykogen nedbrydes derefter til glukosemolekyler for at give energi
til kroppen, når blodsukkerniveauet falder.
 Ved at tillade dannelse og hydrolyse hjælper glykogen med at
opretholde blodsukkerniveauet.
 About 6-10% of the weight of the liver is made up of glycogen which
is converted into glucose molecules during fasting.
 Reserved glycogen in the muscle cells serves as a fuel or the supply
of ATP during muscle contraction.
3. Cellulose
Cellulose is the most abundant extracellular structural polysaccharide in
plants and the most abundant of all biomolecules in the biosphere.
Cellulose is found in all land plants but is absent in meat, egg, fish, and
milk. It, however, cannot be metabolized by the human system. Cellulose
occurs in the cell walls of plants where it contributes in a major way to the
structure of the organism.
Structure
 The molecular weight of cellulose ranges between 200,000 and
2,000,000, thus corresponding to 1,250–12,500 glucose residues per
molecule.
 Det dannes af den glykosidiske binding mellem OH-gruppen på C1 i
et β-D-glucosemolekyle og den alkoholiske OH-gruppe på C4 i det
tilstødende β-D-glucosemolekyle.
 Det ligner i struktur med amylose, bortset fra at glucosenhederne er
forbundet med β-1, 4-glucosidbindinger.
Funktioner
 Cellulose er det vigtigste strukturelle polysaccharid i planter, der
danner de forskellige strukturer af planteceller, herunder
cellevæggen.
 Cellulose har høj stivhed og styrke, der gør det muligt for cellen at
have en solid struktur og form.
 Cellulose kan nedbrydes til mindre monosaccharider som glucose,
som derefter kan nedbrydes metabolisk for at producere energi.
 Det er også vigtigt for dannelsen af papir og træ.
Aminosyrer Og Proteiner - Definition, Struktur,
Typer, Funktioner
7. januar 2022 af Anupama Sapkota
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse


Aminosyrer og deres struktur
Hvad er proteiner?
o

Dannelse af peptidbinding
o
o
o

o
o
o
o
o

o
o
o
o
o


1. Hæmoglobin
2. Insulin
3. Pepsin
Konjugerede proteiner
o

1. Kollagen
2. Keratin
3. Elastin
Kugleformede proteiner
o

1. Hydrogenbindinger
2. Ioniske bindinger
3. Disulfidbindinger
Hydrofobe og hydrofile interaktioner
Fibrøse proteiner
o

1. Primær struktur
2. Sekundær struktur
3. Tertiær struktur
4. Kvartær struktur
Proteinbinding
o

Kondensation
Hydrolyse
Hvad er polypeptider?
Protein struktur
o

Syntese af peptider
1. Glykoproteiner
2. Lipoproteiner
Proteindenaturering
Proteiners roller og funktioner
Referencer og Kilder
Aminosyrer og deres struktur
Proteiner er makromolekyler, der består af monomerer kaldet
aminosyrer. Aminosyrer er byggestenen i alle proteiner.
 En aminosyre er en simpel organisk forbindelse, der består af en
basisk gruppe (-NH 2 ), en sur gruppe (-COOH) og en organisk Rgruppe, der er unik for hver aminosyre.
 Udtrykket aminosyre er en forkortelse for alfaaminocarboxylsyre. Hvert molekyle har et centralt carbonatom,
kaldet α-carbon, som begge grupper er knyttet til.
 De resterende to bindinger for det centrale kulstof opfyldes af
hydrogenatomet og en organisk R-gruppe.
 Den organiske R-gruppe kan være så simpel som et hydrogenatom
(H) eller en methylgruppe (— CH 3 ) eller en mere sofistikeret
gruppe.
 Således er α-carbonet i alle aminosyrerne asymmetrisk undtagen i
glycin, hvor α-carbonet er symmetrisk med et hydrogenatom som
en R-gruppe.
 På grund af denne asymmetri eksisterer aminosyrerne (undtagen
glycin) i to optisk aktive former: dem, der har - NH2- gruppen til
højre, betegnes som D-former, og dem, der har - NH2- gruppen til
venstre som L-former.
 Egenskaben til at eksistere i to optisk forskellige former betegnes
som chiralitet.
 Aminosyrer er amfotere forbindelser med både sure og alkaliske
grupper. Disse eksisterer også altid som ioner undtagen ved det
isoelektriske punkt.
Den generelle formel for en aminosyre er:
COOH-CH-NH2
|
R
Hvad er proteiner?
Proteiner er meget komplekse makromolekyler, der består af en eller flere
lange kæder af aminosyrer forbundet med peptidbindinger.
 Et protein er et makronæringsstof, der er til stede i alle levende
væsener og er direkte involveret i forskellige metaboliske veje.
 Proteiner er artsspecifikke og er unikke for hver
organisme. Tilsvarende er disse også organspecifikke, idet
proteinerne i hjernen er forskellige fra dem i musklerne.
Proteiner består af 20 forskellige aminosyrer, og et proteinmolekyles
egenskab er en funktion af de tilstedeværende aminosyrer.
 Planter er i stand til at syntetisere alle aminosyrer, der er nødvendige
for at lave proteiner, hvorimod dyr ikke kan.
 Aminosyrer i proteiner er bundet sammen af peptidbindinger, der
dannes mellem NH2 - gruppen i en aminosyre til COOH-gruppen i
en anden aminosyre.
 Proteiner kaldes også polypeptider, da de er lange kæder af
aminosyrer forbundet med peptidbindinger.

Oprettet med BioRender.com
Syntese af peptider
Et peptid er en kortkædet aminosyre, som sammen med andre
peptider danner et protein.
 Peptidkæder dannes, når to eller flere aminosyrer er forbundet med
hinanden via peptidbindinger.
 En peptidkæde kan have så få som to aminosyrer. Længere peptider
kaldet polypeptider har halvtreds til hundrede aminosyrer.

Peptides are categorized into different groups based on the number
of amino acids present in the peptide; peptides with two amino
acids are termed dipeptides whereas, peptides with more than ten
amino acids are termed polypeptides.
 The peptide bond formed in proteins is a special type of amide bond
that exists between two molecules where an α-carboxyl group of
one molecule combines with the α-amino group of another
molecule.
 The resulting chain of amino acids is thus called a peptide.

Peptide bond Formation
A peptide bond is formed between two amino acid molecules where the αcarboxyl group of one amino acid molecule reacts with the α-amino group
of an adjacent molecule, resulting in a special type of amide bond.
Condensation
The reaction involved in the formation of the peptide bond is an
example of a condensation reaction resulting in dehydration
(removal of water).
 The formation of a peptide bond begins as the carboxyl group of one
amino acid moves towards the amino group of another amino acid.
 During the process, a hydroxyl group (OH) is lost from the carboxyl
group (COOH) of the first amino acid whereas, one hydrogen is lost
from the amino group (NH2) of the other amino acid.
 Thus, a water molecule (H2O) is released along with the formation of
an amide bond (C-N) between the two amino acids.
 The formation of a single peptide bond between two amino acids
results in a dipeptide molecule.
 Peptide bond formation is a dehydration synthesis reaction as this
process involves the removal of a water molecule along with the
synthesis of proteins.

Hydrolysis
Peptide hydrolysis is an essential process in some synthetic reactions
where amino acids in one peptide are cleaved and transferred to
another peptide, resulting in the synthesis of a separate peptide
chain.
 Peptide bond hydrolysis is also one of the mechanisms of peptide
bond degradation. It involves the cleavage of polypeptides into

smaller peptides or the degradation of smaller peptides into
individual amino acid molecules.
 Hydrolysis of the peptide bond is catalyzed by the presence of acid
and involves the addition of a water molecule.
 During hydrolysis, a water molecule is inserted between the CO-NH
bond in the peptide sequence. As a result, two amino acids are
separated with terminal NH2 group in one and COOH group in
another.
What are polypeptides?
Polypeptides are long chains of amino acids where more than ten
amino acids are linked together by peptide bonds.
 One or more polypeptides linked together form a protein.
 One end of a polypeptide has a free amino group called the aminoterminal or N-terminal, whereas the other end has a free carboxyl
group called the carboxyl-terminal or C-terminal.
 The sequence of amino acids in a polypeptide is determined by the
codons present in the messenger RNA from which the polypeptide
is translated.
 The sequence of codons in mRNA, in turn, is dependent on the
nucleotide sequences in the DNA molecule.

Protein struktur
Fordi protein er et komplekst makromolekyle, er dets struktur blevet
beskrevet ved hjælp af fire grundlæggende strukturelle niveauer i
organisationen.
 Disse strukturelle niveauer omtales ofte som primære, sekundære,
tertiære og kvartære.
 Tre af disse strukturelle niveauer (primære, sekundære og tertiære)
kan eksistere i molekyler sammensat af en enkelt polypeptidkæde. I
modsætning hertil involverer den fjerde (kvartære) interaktioner af
polypeptider i et multikædet proteinmolekyle.

1. Primær struktur
Den grundlæggende primære struktur af et protein er relativt enkel
og består af en eller flere lineære kæder af en række
aminosyreenheder.
 Den primære struktur af et protein angiver antallet og sekvensen af
aminosyrer, som danner polypeptidkædens bestanddele.
 Den primære binding mellem aminosyrerne i proteiner er
peptidbindingen, som forbinder α-carboxylgruppen i en
aminosyrerest til α-aminogruppen i den tilstødende
aminosyre. Proteinerne kan bestå enten af en eller flere
polypeptidkæder.

En delvis dobbeltbinding skabes mellem kulstof og nitrogen i
amidbindingen, hvilket hjælper med at stabilisere peptidbindingen.
 En resonanseffekt skabes, når det nitrogen, der er involveret i
bindingen, donerer sit enlige par til carbonylgruppen.
 Resonansmekanismen er meget stabiliserende, da elektronerne kan
delokaliseres over flere atomer, hvilket genererer en
resonansstruktur, som er stabil end den native struktur.
 Den således skabte resonansstruktur stabiliserer bindingen, men
begrænser også rotationen af amidbindingen på grund af den
partielle dobbeltbinding.
 Peptidbindinger skaber en plan konfiguration, der undergår minimal
bevægelse omkring CN-bindingen, men de andre enkeltbindinger
på hver side af CN-bindingen udviser en høj grad af
rotationsbevægelse.

2. Sekundær struktur
Den lineære, udfoldede primære struktur af polypeptidkæden
antager ofte en spiralformet form for at producere den sekundære
struktur.
 Den sekundære struktur af proteiner refererer til det steriske eller
rumlige forhold mellem aminosyrer, der er tæt på hinanden i
aminosyresekvensen.
 Foldningen af kæden skyldes hovedsageligt tilstedeværelsen af
hydrogenbindinger, som enten kan være intramolekylære eller
intermolekylære.
 Foldningen og hydrogenbindingen mellem tilstødende aminosyrer
resulterer i dannelsen af en stiv og rørformet struktur kaldet en
helix.
 Sekundære strukturer i proteiner er af to typer afhængigt af arten af
hydrogenbindingen; α-helix og β-foldet plade.

en. Alfa-helix struktur
Alfa-helix-strukturen dannes, når CO-gruppen i hver aminosyre er
hydrogenbundet til NH-gruppen af aminosyren, der er til stede fire
rester foran i den lineære sekvens.
 Den a-spiralformede struktur afhænger af den intramolekylære
hydrogenbinding mellem NH- og CO-grupperne af
peptidbindinger.

b. Beta-plisseret struktur
Den β-foldede pladestruktur er dannet ved parallel opstilling af et
antal polypeptidkæder med hydrogenbindinger mellem >C = O- og
NH-grupperne i tilstødende kæder.
 R-grupperne i de indgående aminosyrer i én polypeptidkæde rager
skiftevis over og under arkets plan.
 Dannelsen af β-foldede ark afhænger af intermolekylær
hydrogenbinding, selvom intramolekylære hydrogenbindinger også
er til stede.

3. Tertiær struktur
Den tertiære struktur af proteinmolekylet er en tredimensionel
struktur af protein dannet ved foldning af sekundær struktur i visse
specifikke mønstre.
 Den tertiære struktur stabiliseres generelt af udvendige polære
hydrofile hydrogen- og ionbindingsinteraktioner og interne
hydrofobe interaktioner mellem ikke-polære aminosyresidekæder.
 Baseret på deres tertiære struktur opdeles proteiner ofte i
kugleformede eller fibrøse typer.

en. Fibrøse proteiner
Fibrøse proteiner har aflange reb-lignende strukturer, der er stærke
og hydrofobe og normalt består hovedsageligt af en enkelt type
sekundær struktur.
 De strukturer, der giver støtte, form og ekstern beskyttelse til
hvirveldyr, er lavet af fibrøse proteiner som α-keratin.

b. Kugleformede proteiner
Kugleformede proteiner indeholder ofte flere typer sekundær struktur
og er mere sfæriske og hydrofile.
 Således er de fleste enzymer og regulatoriske proteiner som
immunoglobuliner kugleformede proteiner.

4. Kvartær struktur
Det tredimensionelle arrangement af proteinunderenheder i
proteiner indeholdende to eller flere identiske eller forskellige
polypeptidkæder eller underenheder er den kvaternære struktur.
 Underenhederne holdes sammen af ikke-kovalente kræfter mellem
komplementære overfladehydrofobe og hydrofile områder på
polypeptidunderenhederne.


Disse kræfter tillader polypeptidkæderne at gennemgå hurtige
konformationelle ændringer, der påvirker proteinernes biologiske
aktivitet.
Proteinbinding
Udover de primære peptidbindinger er flere andre sekundære
bindinger ansvarlige for dannelsen af den stabile netstruktur af
proteiner.
 Nogle af de almindelige sekundære bindinger til stede i proteiner er:

1. Hydrogenbindinger
En hydrogenbinding dannes i proteiner på grund af tendensen hos et
brintatom, der er kovalent bundet til et elektronegativt atom, til at
dele elektroner med de tilstødende atomer som O eller N.
 I en peptidbinding kan hydrogenbinding observeres som nedenfor:
-C=O ∙∙∙∙∙∙∙∙∙∙∙∙ HNDen stiplede linje mellem oxygen- og hydrogenatomer i peptidbinding
repræsenterer en hydrogenbinding.
 Hydrogenbinding i protein er vigtig, da den stabiliserer den
sekundære struktur af proteiner.

2. Ioniske bindinger
Ionbindinger i proteiner observeres mellem de sure og basiske
grupper af de indgående aminosyrer.
 Elektrostatiske interaktioner eksisterer også mellem forskelligt ladede
grupper til stede på sidekæderne af aminosyrer.
 Ioniserede grupper er involveret i stabilisering af interaktioner mellem
protein og andre molekyler i stedet for at stabilisere
proteinstrukturen.
 Disse ionbindinger er, selvom de er svagere end
hydrogenbindingerne, ansvarlige for at opretholde den
tredimensionelle struktur eller den tertiære struktur af de
kugleformede proteiner.

3. Disulfidbindinger
Disulfidbindingen er den anden type kovalent binding, der findes
mellem aminosyrerester i proteiner og polypeptider.
 Denne binding dannes ved oxidation af thiol- eller sulfhydryl-(-SH)grupperne af to cysteinrester for at give cystein.
 Selvom disulfidbroerne er meget stærke sammenlignet med styrken
af ikke-kovalente bindinger, er de af kort rækkevidde og kan kun

stabilisere den tertiære struktur, når bindingen er fuldstændig
dannet.
Hydrofobe og hydrofile interaktioner
Hydrofobe interaktioner forekommer mellem sidekæderne eller i det
væsentlige hydrofobe R-grupper.
 Hydrofobe grupper forenes indbyrdes, hvilket forårsager eliminering
af vand for at danne bindinger mellem forskellige segmenter af en
kæde eller mellem forskellige kæder.
 Hydrofobe interaktioner kan også føre til andre bindinger som
hydrogenbindinger eller ionbindinger mellem andre grupper.
 De hydrofobe bindinger hjælper også andre proteininteraktioner, for
eksempel dannelsen af enzym-substratkomplekser og antistofantigen-interaktioner.
 Hydrofile interaktioner resulterer i hydrogenbinding mellem
elektronegative atomer og hydrogenatomer.

Fibrøse proteiner
1. Kollagen
Kollagen er det mest udbredte protein hos pattedyr, der udgør
omkring 25-33% af alle kroppens proteiner.
 Det er det vigtigste strukturelle element i den menneskelige krop,
som findes i bindevæv såsom sener, brusk, den organiske matrix af
knogler og øjets hornhinde.
 Strukturelt er kollagenhelixen en unik sekundær struktur, der er ret
adskilt fra α-helixen. Den er venstrehåndet og har tre
aminosyrerester pr. omgang.
 Kollagen er også en coiled-coil, men med distinkte tertiære og
kvaternære strukturer, hvor tre separate polypeptider, kaldet αkæder, er supersnoet om hinanden.
 Typisk indeholder de omkring 35 % glycin, 11 % alanin og 21 %
prolin og 4-hydroxyprolin.

2. Keratin
Keratin eller α-keratin er et fibrøst protein, der udgør næsten hele
tørvægten af hår, uld, negle, kløer, fjerpinde, horn, hove og meget
af det ydre hudlag hos pattedyr.
 α-keratinerne er en del af en bredere familie af proteiner kaldet
intermediate filament (IF) proteiner.

α-keratin helix er en højrehåndet α-helix, den sekundære struktur, der
findes i mange andre proteiner.
 To strenge af α-keratin, orienteret parallelt, er viklet om hinanden for
at danne en super snoet spole, der forstærker styrken af den
overordnede struktur.
 Et individuelt polypeptid i α-keratin coiled-coilen har en relativt
simpel tertiær struktur, domineret af en α-spiralformet sekundær
struktur med sin spiralakse snoet i en venstrehåndet superhelix.
 Sammenfletningen af de to a-spiralformede polypeptider i keratin
fungerer som et eksempel på en kvaternær struktur.

Figur: Fibrøst. Oprettet med BioRender.com
3. Elastin
Elastin er et vigtigt protein, der findes i forskellige organer, der
kræver elasticitet som lunger, blære og elastisk brusk.
 Polypeptidkæden består af tropoelastinprotein, der indeholder glycin
og valin og modificerede alanin- og prolinrester.
 Det er klassificeret som et fibrøst protein på grund af dets strukturelle
funktion og uopløselighed i vand.
 Elastin mangler en regulær sekundær struktur og har krydsbindinger
af forskellige proteinsekvenser.
 Elastin er også rig på glycin og prolin, men det har ikke et
glycinmolekyle som hver tredje rest som i kollagen.

Kugleformede proteiner
1. Hæmoglobin
Hæmoglobin er ilttransportøren i erytrocytter og udgør omkring 90
% af proteinet i røde blodlegemer.
 Det er et tetramerisk protein med fire polypeptidkæder holdt
sammen af ikke-kovalente interaktioner.
 To af de fire polypeptidkæder er α-kæder, og de resterende to er βkæder.
 α- og β-kæderne af hæmoglobin indeholder flere segmenter af αhelix holdt sammen som et par af ion- og hydrogenbindinger.


Tilsvarende passer de fire polypeptidkæder næsten tetraedrisk
sammen for at producere den karakteristiske kvaternære struktur.
2. Insulin
Insulin er et peptidhormon, der produceres af betacellerne i
bugspytkirtlen, og som regulerer metabolismen af kulhydrater,
fedtstoffer og proteiner.
 Insulin produceret i kroppen lagres i form af hexameren, men den
aktive form er en monomer.
 Hexameren tjener som en måde at holde proteinet stabilt og
beskyttet.
 En enkelt proteinmonomer af insulin er sammensat af 51 aminosyrer
dannet af to peptidkæder forbundet med disulfidbindinger.
 En af kæderne har to α-helixer, mens de andre kæder har en α-helix
og to β-sheets.
 Aminosyresekvensen i insulin er meget konserveret og adskiller sig
kun lidt mellem forskellige arter.

Figur: Kugleformede proteiner. Oprettet med BioRender.com
3. Pepsin
Pepsin er et enzym, der nedbryder proteiner til mindre peptider eller
aminosyrer.
 Det er en af de tre vigtige proteaser i den menneskelige krop
sammen med trypsin og chymotrypsin.
 Pepsin frigives af cellerne på mavevæggen i form af pepsinogen, som
ved blanding med saltsyre aktiveres til pepsin.
 Den dominerende sekundære struktur i pepsin er β-sheets sammen
med seks højrehåndede α-helixer.
 Pepsin er også en del af osteløbe, der bruges til at stivne mælk under
fremstillingen af ost.

Konjugerede proteiner
1. Glykoproteiner
Glykoproteiner er de proteiner, der indeholder kulhydrater som en
protesegruppe. De indeholder små mængder kulhydrater (normalt
mindre end 4%).
 Glycoproteiner fungerer som vigtige integrerede proteiner i
forskellige biologiske membraner, der hjælper med celle-celleinteraktioner.
 Immunoglobuliner er vigtige glykoproteiner i immunsystemet, der
fungerer som antistoffer og beskytter mod antigener.
 På samme måde findes opløselige glykoproteiner også i ægalbumin
og blodplasma.

Figur: Konjugerede proteiner. Oprettet med BioRender.com
2. Lipoproteiner
Lipoproteiner er proteiner, der danner komplekser med lipider som
cephalin, lecithin og kolesterol.
 Disse er opløselige i vand, men uopløselige i organiske
opløsningsmidler.
 Lipoproteinerne fungerer som de midlertidige mellemprodukter i
processen med overførsel af lipider fra absorptionsstedet til
anvendelsesstedet.
 Lipoproteiner klassificeres i fire grupper baseret på migrationen af
deres fraktion i en tæthedsgradientseparationsteknik.

Læs også:
Kulhydrater- definition, klassificering med struktur og funktioner
 Mikroskop - definition, dele, funktioner, typer, diagram, anvendelser
 Vand- Definition, Struktur, Karakteristika, Egenskaber, Funktioner
 Antistof - definition, struktur, typer, former, funktioner
 Kulstofkredsløb - definition, trin, eksempler, betydning, menneskelige
påvirkninger

Proteindenaturering
Proteindenaturering er processen med ødelæggelse af den
kvaternære, tertiære og sekundære struktur af proteiner ved
påføring af ekstern kraft eller stærke kemikalier som syre og base.
 Denaturering af protein kan ødelægge celleaktivitet, da de fleste af
de metaboliske veje kræver proteiner i den ene eller den anden
form.
 Efter denaturering udviser proteiner en række egenskaber som
konformationsændring og tab af opløselighed.
 Hydrogenbindinger, der er ansvarlige for den tertiære struktur af
proteiner, er svage og bryder let med varme og stråling.
 Denaturering påvirker dog ikke den primære struktur af proteiner.
 I nogle tilfælde er denaturering reversibel, og proteinerne kan
genvinde deres oprindelige form, når stressoren er fjernet. Nogle
tilfælde af denaturering er dog irreversible.

Proteiners roller og funktioner
Proteiner er essentielle biomolekyler, der er kritiske for liv og til at udføre
forskellige aktiviteter. Nogle af de vigtige biologiske roller af proteiner er:
1. Mange proteiner fungerer som katalysatorer, der øger
hastigheden af kemiske reaktioner i forskellige metaboliske veje.
2. De fibrøse proteiner er en komponent af forskellige væv, der
holder skeletelementerne sammen som kollagen, som er en
strukturel enhed af bindevæv.
3. Nukleoproteinerne tjener som bærere af genetiske karakterer og
styrer derfor nedarvningen af egenskaber.
4. Proteiner udfører også transportfunktioner, der regulerer
transporten af mange forbindelser ind og ud af cellerne og
akkumuleres inde i meget højere koncentrationer end forventet
fra diffusion alene.
5. Forskellige proteinhormoner regulerer væksten af planter og dyr,
udover at kontrollere mange andre fysiologiske funktioner.
6. Blodplasma har flere opløselige proteiner, der kan bruges til
behandling af chok produceret af alvorlige skader og
operationer.
7. Interferoner er regulatoriske glycoproteiner produceret af mange
eukaryote celler som reaktion på virusinfektion, endotoksiner,
antigene stimuli og mange parasitære organismer.
8. Peptider fra mennesker kaldet defensiner er antibiotika i naturen.
Lipider- Definition, Struktur Og Funktioner,
Fedtsyrer
6. januar 2022 af Anupama Sapkota
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Oprettet med BioRender.com
Indholdsfortegnelse

Hvad er lipider?
o

Triglycerider
o
o


Struktur af triglycerider
Triglyceriders funktioner
Hvad er fedtsyrer?
Mættede og umættede fedtsyrer
o
o
o

Alkoholer og estere
1. Mættede fedtsyrer
2. Umættede fedtsyrer
Læs også: 20 forskelle mellem mættede og umættede fedtsyrer
Glycerol og dannelsen af esterbindinger

Fosfolipider
o
o



1. Hydrofile (polære) fosfathoveder
2. Hydrofobe (ikke-polære) fedtsyrehaler
Steroler (kolesterol)
Lipiders funktioner
Referencer og Kilder
Hvad er lipider?
Lipider er en gruppe af forskellige makromolekyler bestående af
fedtsyrer og deres derivater, der er uopløselige i vand, men opløselige
i organiske opløsningsmidler.
 Lipider består af fedtstoffer , olier , hormoner og visse komponenter
af membraner, der er grupperet sammen på grund af deres
hydrofobe interaktioner.
 Lipiderne er væsentlige bestanddele af kosten på grund af deres høje
energiværdi.
 Disse er også essentielle for de fedtopløselige vitaminer og de
essentielle fedtsyrer, der findes sammen med fedtet i de naturlige
fødevarer.
 Fedtstoffer kombineret med proteiner (lipoproteiner) er væsentlige
bestanddele af cellens cellemembraner og mitokondrier .
 Lipider forekommer naturligt i levende væsener som planter, dyr og
mikroorganismer, der danner forskellige komponenter som
cellemembraner, hormoner og energilagringsmolekyler.
 Lipider findes i enten flydende eller ikke-krystallinske faste stoffer ved
stuetemperatur og er farveløse, lugtløse og smagløse.
 Disse er sammensat af fedtsyrer og glycerol.
Alkoholer og estere
Oprettet med BioRender.com
 Den vigtigste og hyppigste alkohol, der findes i lipider, er
glycerol. Glycerol er et lille organisk molekyle bestående af tre
hydroxylgrupper (OH-).
 Glycerol udgør simple lipider, som er estere af fedtsyrer og glycerol
og lignende alkoholer.
 Alkoholen kan være glycerol eller anden langkædet alkohol. De
langkædede alkoholer er for det meste mono-hydroxy med en
enkelt OH-gruppe.
 Afhængigt af den anvendte alkohol består simple lipider af
fedtstoffer, olie eller voks. Fedtstoffer og olier er estere af fedtsyrer
og glycerol, hvorimod voks er estere af fedtsyrer og langkædede
alkoholer.
 Esterne af fedtsyrer dannes efter dehydreringsreaktionen mellem
fedtsyrerne og alkoholmolekylerne.
Triglycerider
Triglycerider er en type lipid, som er en ester af tre fedtsyrer med
glycerol. Triglycerider er hovedbestanddelene af kropsfedt hos mennesker,
andre hvirveldyr og vegetabilske fedtstoffer.
Struktur af triglycerider
Triglycerider er tri-estere, hvor tre fedtsyremolekyler er bundet til et enkelt
glycerolmolekyle af kovalente esterbindinger.
Reaktion
HOCH 2 CH(OH)CH 2 OH + RCO 2 H + R′CO 2 H + R″CO 2 H →
RCO 2 CH 2 CH(O 2 CR′)CH 2 CO 2 R″ + 3H 2 O
De tre fedtsyrer, der er involveret i kondensationsreaktionen, er
normalt forskellige, og deres kædelængde er også forskellig fra
hinanden.
 I naturligt forekommende triglycerider indeholder fedtsyrekæderne
for det meste 16, 18 eller 20 kulstofatomer.
 Lige carbonatomer til stede i dyr og planter, der angiver vejen for
deres biosyntese fra to-carbon acetyl CoA.
 Simple triglycerider kan også have identiske fedtsyrer, der danner
homotriglycerider.
 Ladningerne i triglycerider er jævnt fordelt rundt om molekylerne,
hvilket forhindrer dannelsen af brintbindinger med vandmolekyler,
hvilket gør dem uopløselige i vand.

Oprettet med BioRender.com
Triglyceriders funktioner
Triglycerider er vigtige makromolekyler, da de lagrer det meste af
energien i kroppen.
 Disse lagres i fedtceller, som derefter frigives til blodbanen ved
påvirkning af forskellige hormoner, når det er nødvendigt.
 Fedtet lagret i kroppen danner et lag af isolering under huden, som
er med til at holde kropstemperaturen.
 Triglycerider hjælper også med absorption og transport af
fedtopløselige vitaminer i kroppen.

Hvad er fedtsyrer?
Fedtsyrer er organiske molekyler, der er langkædede carboxylsyrer
med 4-36 kulstofatomer.
 Kulbrintekæderne er enten mættede eller umættede, afhængigt af
bindingerne mellem kulstofatomerne. Hvis alle carbon-carbonbindinger er enkeltstående, er syren mættet; hvis en eller flere
carbon-carbon dobbeltbindinger er til stede, er syren umættet.
 Naturligt forekommende fedtsyrer er for det meste uforgrenede, og
disse forekommer i tre hovedklasser af lipider; triglycerider,
phospholipider og cholesterylestere.
 Fedtsyrer findes ikke i fri tilstand, men forbliver forbundet med
alkohol for at danne triglycerider.
 Fedtsyrer lagres som en energireserve (fedt) gennem en esterbinding
til glycerol for at danne triglycerider.

Oprettet
med BioRender.com
Mættede og umættede fedtsyrer
1. Mættede fedtsyrer
Mættede fedtsyrer er den enkleste form for fedtstoffer, der er
uforgrenede lineære kæder af CH 2 -grupper, der er forbundet med
carbon-carbon-enkeltbindinger med en terminal carboxylsyre.
 Udtrykket 'mættet' bruges til at angive, at det maksimale antal
brintatomer er bundet til hvert kulstofatom i et fedtmolekyle.
 Den generelle formel for disse syrer er CnH2n + 1COOH .
 Fedtsyrer opnået fra en animalsk kilde er for det meste lige
nummererede lineære kæder af mættede fedtsyrer.
 Mættede fedtsyrer har normalt et højere smeltepunkt end deres
modstykker, hvorfor mættede fedtsyrer forbliver i fast tilstand ved
stuetemperatur.
 Disse er for det meste faste og findes i animalsk fedt som smør, kød
og sødmælk. Men nogle mættede fedtsyrer findes også i
vegetabilske kilder som vegetabilsk olie, kokosolie og
jordnøddeolie.

2. Umættede fedtsyrer
Umættede fedtsyrer er mere komplekse fedtsyrer med bøjede
carbonhydridkæder forbundet med en eller flere carbon-carbondobbeltbindinger med en terminal carboxylsyregruppe.
 Udtrykket "umættet" angiver, at carbonatomerne ikke har de
maksimalt mulige hydrogenatomer bundet til carbonatomer.
 På grund af tilstedeværelsen af dobbeltbindinger er cis- og transkonformationen af disse molekyler vigtige. De umættede fedtsyrer,
der findes i den menneskelige krop, findes i cis-konformationen
 Umættede fedtsyrer har et lavere smeltepunkt sammenlignet med
mættede fedtsyrer, og de eksisterer derfor i flydende tilstand ved
stuetemperatur
 De fleste vegetabilske olier og fiskeolier er nogle af de vigtige kilder
til umættede fedtsyrer.

Læs også: 20 forskelle mellem mættede og
umættede fedtsyrer
Glycerol og dannelsen af esterbindinger
Billedkilde: Wikipedia .
 Glycerol er en simpel organisk forbindelse i tre hydroxylgrupper, der
er en farveløs, lugtfri og tyktflydende væske.
 Det danner rygraden i mange lipider, der kaldes glycerider. Fedtet
hydrolyseres senere til fedtsyrer og glycerol, hvor fedtsyren giver
energi til kroppen, hvorimod glycerol omdannes til glukose.
 Reaktionen involveret i dannelsen af esterbindinger betegnes som
kondensationsreaktion, hvor den frie hydroxyl-ende af
glycerolmolekylet slutter sig til OH i COOH-gruppen af fedtsyren.
 Kondensationsprocessen kaldes esterificering på grund af dannelsen
af esterbindinger mellem de to molekyler.
 Lipidmolekylerne dannet af tre fedtsyrer og et enkelt
glycerolmolekyle betegnes som triacylglyceroler eller triglycerider.
Fosfolipider
Et fosfolipid er et organisk molekyle bestående af fedtsyrer, en
fosfatgruppe og en glycerolgruppe, der udgør hovedkomponenten
i forskellige cellulære membraner.
 Fosfolipid-dobbeltlag udgør en vigtig del af cellemembranen til den
selektive transport af molekyler ind og ud af cellen.
 Fosfatgruppen danner det hydrofile hoved, hvorimod fedtsyrerne
danner de hydrofobe haler. Hoved- og haleregionerne i fosfolipider
er forbundet af et glycerolmolekyle.


Den hydrofobe og hydrofile interaktion mellem forskellige molekyler
og lipiddobbeltlaget muliggør passage af biomolekyler. Disse
interaktioner gør cellemembranen amfipatisk.
1. Hydrofile (polære) fosfathoveder
Det hydrofile hoved eller vandelskende del af fosfolipiderne
indeholder en negativt ladet fosfatgruppe med en uidentificeret
alkylgruppe.
 Det hydrofile område kan være polært eller ladet.
 Fosfolipidmembranens hoveder vender udad, der forbliver i
vekselvirkning med den vandige opløsning inden i og uden for
cellen.
 Da vand er et polært molekyle, danner det hydrofile hoved straks
elektrostatisk interaktion med vandmolekylet.

Oprettet med BioRender.com
2. Hydrofobe (ikke-polære) fedtsyrehaler
Den hydrofobe del af fosfolipid-dobbeltlaget kaldes også for den
vand-frygtede del, der består af lange ikke-polære fedtsyrehaler.
 Disse haler interagerer let med andre hydrofobe molekyler, men
interagerer ikke med vandmolekyler.
 Haleregionen er en ikke-polær ende, hvor ladningsløse molekyler er
til stede.

De hydrofobe haler er således gemt mod det indre af membranen for
at afskærme halerne fra det omgivende vand. Denne ordning er
også energetisk gunstig.
 De hydrofobe interaktioner danner en god barriere mellem
indersiden og ydersiden af cellen som vand, og andre
ladningsmolekyler kan ikke uden videre krydse den hydrofobe
kerne af membranen.

Læs også:
Aminosyrer og proteiner - definition, struktur, typer, funktioner
 Celleorganeller (plante, dyr) - struktur, funktioner, diagrammer
 P-værdi- definition, formel, tabel, finde p-værdi, signifikans
 Graviditet uge for uge (baby og kropsudvikling, tips)
 Kulhydrater- definition, klassificering med struktur og funktioner

Steroler (kolesterol)
Steroler er en type lipider sammensat af steroidalkoholer, der
forekommer naturligt i planter, dyr, svampe og flere bakterier.
 Den vigtigste og mest velkendte type sterol er kolesterol, som spiller
en væsentlig rolle i cellemembranstruktur og -funktioner.
 Kolesterol fungerer som en forløber for fedtopløselige vitaminer som
D-vitamin og hormoner.
 Kolesterol er dannet af fire forbundne carbonhydridringe, der danner
hovedparten af steroidstrukturen. Den ene ende af kolesterol består

af en kulbrintehale, mens den anden ende er knyttet til en
alkoholgruppe.
 Hydroxylgruppen forbinder sig med andre hydroxylgrupper eller
carbonyloxygen af fosfolipider.
 Kolesterol kan biosyntetiseres i kroppen af forskellige dyr. Hos
mennesker udgør leveren 100 % af alt kolesterol, der kræves til
kroppen.
 Kolesterol anses for at være afgørende for reguleringen af
membranfluiditet hos dyr. Det øger også cellemembranens
permeabilitet for natrium- og kaliumioner.
 Men hvis koncentrationen af kolesterol stiger ud over det normale,
kan det kombineres med andre komponenter i blodet og danne
plak. Plakken kan binde sig til væggene i arterier og vener, hvilket
resulterer i koronararteriesygdom.
Lipiders funktioner
Biologiske lipider er en kemisk forskelligartet gruppe af forbindelser,
og lipidernes biologiske funktioner er lige så forskellige som deres
kemi.
 I kroppen fungerer fedt som en effektiv energikilde og lagres også i
fedtvævet. Disse tjener også som et isolerende materiale i det
subkutane væv og omkring visse organer.
 Fosfolipider og steroler er vigtige strukturelle elementer i biologiske
membraner.
 Tilsvarende er fedtstoffer kombineret med proteiner (lipoproteiner)
vigtige bestanddele af cellens cellemembraner og mitokondrier.
 Lipider fungerer også som cellens strukturelle komponent og
tilvejebringer den hydrofobe barriere, der tillader adskillelse af det
vandige indhold af cellen og subcellulære strukturer.
 Andre lipider, selvom de er til stede i relativt små mængder, spiller
afgørende roller som enzymcofaktorer, elektronbærere,
lysabsorberende pigmenter og hydrofobe ankre for proteiner.
 Kolesterol fungerer som en forløber for fedtopløselige vitaminer som
D-vitamin og hormoner.
 Lipider er også aktivatorer af enzymer som glucose-6-phosphatase,
β-hydroxybutyric dehydrogenase og stearyl CoA desaturase.

Enzymer- Definition, Struktur, Typer, Virkemåde,
Funktioner
5. januar 2022 af Anupama Sapkota
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse

Enzymer Definition
o
o


Enzymer og aktiveringsenergi
Enzymes struktur
o
o
o

o




Aktivt sted for enzymer
Enzym-substrat kompleks
Enzymspecificitet
Funktioner / biologiske roller af enzymer
Enzymkatalyserede reaktioner
Cofaktorer og coenzymer
o
o

1. Lås og nøgle hypotese
2. Induceret fit-hypotese
Enzymers egenskaber
o

1. Ribonuklease (RNase)
2. Lysozym
3. Chymotrypsin
Hvordan virker enzymer?
o

1. Intracellulære enzymer
2. Ekstracellulære enzymer
Hvad er kofaktorer?
Hvad er coenzymer?
Referencer og Kilder
Enzymer Definition
Et enzym er et proteinbiomolekyle , der fungerer som en
biokatalysator ved at regulere hastigheden af forskellige metaboliske
reaktioner uden selv at blive ændret i processen.
 Navnet 'enzym' betyder bogstaveligt 'i gær', og dette blev henvist til
at betegne en af de vigtigste reaktioner involveret i produktionen af
ethylalkohol og kuldioxid gennem agenturet af et enzym zymase,
der er til stede i gær.
 Enzymer er biologiske katalysatorer, der katalyserer mere end 5000
forskellige biokemiske reaktioner, der finder sted i alle levende
organismer.
 Disse er dog forskellige fra andre katalysatorer, som er kemiske og
kan holde i det uendelige. Enzymer er proteiner, der er tilbøjelige til
at beskadige og inaktivere.

Enzymer er også meget specifikke og virker normalt på et specifikt
substrat af specifikke reaktioner.
Oprettet med BioRender.com
1. Intracellulære enzymer
De enzymer, der virker i cellerne, hvori de produceres, kaldes
intracellulære enzymer eller endoenzymer.
 Da disse enzymer katalyserer de fleste af cellens metaboliske
reaktioner, omtales de også som metaboliske enzymer.
 De fleste af enzymerne i planter og dyr er intracellulære enzymer eller
endoenzymer.
 Intracellulære enzymer nedbryder normalt store polymerer til mindre
kæder af monomerer.
 Alle intracellulære enzymer gennemgår intracellulær fordøjelse under
celledød.

2. Ekstracellulære enzymer
De enzymer, der frigives af levende celler og katalyserer nyttige
reaktioner uden for cellen, men i dens miljø, er kendt som
ekstracellulære enzymer eller exoenzymer.
 Exoenzymer fungerer hovedsageligt som fordøjelsesenzymer, der
katalyserer nedbrydningen af komplekse makromolekyler til enklere
polymerer eller monomerer, som derefter let kan absorberes af
cellen.
 Disse virker for det meste i slutningen af polymerer for at nedbryde
deres monomerer en ad gangen.

Exoenzymer er enzymer, der findes i bakterier, svampe og nogle
insektædere som Drosera og Nepenthes.
 Ekstracellulære enzymer, i modsætning til intracellulære enzymer,
gennemgår ekstern fordøjelse under celledød.

Enzymer og aktiveringsenergi
Ifølge overgangstilstandsteorien, for at en kemisk reaktion kan
forekomme mellem to reaktantmolekyler, skal deres frie
energiniveau hæves over et tærskelniveau for at bringe dem til en
højenergiovergangstilstand.
 Den frie energi, der er nødvendig for at hæve et molekyle fra dets
stabile lavenergigrundtilstand til en ustabil tilstand med højere
energi, er kendt som aktiveringsenergi.
 Hastigheden af en reaktion afhænger af antallet af reaktantmolekyler,
der har nok energi til at nå overgangstilstanden for det langsomste
trin (hastighedsbestemmende trin) i reaktionen.
 Som regel besidder meget få molekyler nok energi til at nå
overgangstilstanden.
 Enzymer reducerer imidlertid værdien af aktiveringsenergi for en
reaktion og øger derved fænomenalt reaktionshastigheden.
 Nogle enzymer sænker aktiveringsenergien, efter at enzymet danner
et kompleks med substratet, som ved at bøje substratmolekyler på
en måde letter bindingsbrud.
 Andre enzymer fremskynder reaktionen ved at bringe de to
reaktanter tættere på i den rigtige orientering.

Enzymes struktur
Alle enzymer er proteiner sammensat af aminosyrekæder forbundet med
peptidbindinger. Dette er den primære struktur af enzymer. Alle enzymer
har et meget specifikt bindingssted eller aktivt sted, som deres substrat
binder til for at producere et enzym-substratkompleks. De tredimensionelle
strukturer af mange proteiner er blevet observeret ved
røntgenkrystallografi. Disse strukturer adskiller sig fra et enzym til et andet,
og nogle af enzymerne og deres struktur er beskrevet nedenfor:
1. Ribonuklease (RNase)

Ribonuklease er et lille kugleformet protein, der udskilles af
bugspytkirtlen i tyndtarmen, hvor det er involveret i katalysen af
hydrolysen af visse bindinger i ribonukleinsyrer, der findes i
indtaget mad.
Dette enzymprotein består af en enkelt polypeptidkæde på 124
aminosyrerester med lysin i N-terminalen og valin i C-terminalen.
 Omkring 25% af segmenterne er i α-helixstruktur, mens resten er βsheets.
 Desuden er der otte cysteinrester, som tilsyneladende danner fire
disulfidbindinger, der understøtter proteinets tertiære struktur.
 Det aktive sted er til stede i fordybningen i midten af kæden, og
resterne, der danner det aktive sted, er 6-8, 11, 12, 41, 42, 46-48 og
117-119.

2. Lysozym
Lysozym er et andet lille kugleformet protein, der er til stede i tårer,
næseslim, mavesekret, mælk og æggehvide.
 Enzymet lysozym består af 129 aminosyrer bundet sammen for at
danne den primære struktur, og den første aminosyre er lysin.
 Enzymet har ca. 12% β-konformation og 40%-α heliske segmenter.
 Lysozym har en kompakt foldet konformation med de fleste af dets
hydrofobe R-grupper inde i den kugleformede struktur, væk fra
vand, og dets hydrofile R-grupper udenfor, vendt mod det vandige
medium.
 Det aktive sted har seks understeder, der binder forskellige substrater
eller inhibitorer, og aminosyreresterne på de aktive steder er 35, 52,
59, 62, 63 og 107.

3. Chymotrypsin
Chymotrypsin er et pattedyrs fordøjelsesenzym, der produceres i
tyndtarmen, og som katalyserer hydrolysen af proteiner.
 Chymotrypsin er yderst selektiv i sin virkning, da det kun katalyserer
hydrolysen af de peptidbindinger, der er til stede på carboxylsiden
af aminosyrer med aromatiske eller voluminøse hydrofobe Rgrupper.
 Et molekyle af chymotrypsin består af 3 korte polypeptidkæder på
henholdsvis 13, 131 og 97 aminosyrerester, understøttet af to
interkæde- disulfidbindinger.
 Den sekundære struktur af chymotrypsin består af adskillige
antiparallelle β-plisserede arkområder og en lille α-spiralstruktur.

Hvordan virker enzymer?
Virkningsmekanismen af enzymer i en kemisk reaktion kan
forekomme på flere måder; substratbinding, katalyse,
substratpræsentation og allosterisk modulering.
 Men den mest almindelige virkemåde for enzymer er ved binding af
substratet.
 Et enzymmolekyle har et specifikt aktivt sted, hvortil dets substrat
binder og producerer et enzym-substratkompleks.
 Reaktionen fortsætter ved bindingsstedet for at producere de
produkter, som forbliver forbundet kortvarigt med enzymet.
 Produktet frigives derefter, og enzymmolekylet frigøres i en aktiv
tilstand for at starte endnu en katalyserunde.
 For at beskrive virkningsmekanismen af enzymer til forskellige
modeller er blevet foreslået;

1. Lås og nøgle hypotese
Billedkilde: BioNinja .
 Lås- og nøglemodellen blev foreslået af Emil Fischer i 1898 og er
også kendt som skabelonmodellen.
 Ifølge denne model sker bindingen af substratet og enzymet på det
aktive sted på en måde, der ligner den, hvor en nøgle passer til en
lås og resulterer i dannelsen af et enzym-substratkompleks.
 Faktisk afhænger enzym-substratbindingen af en gensidig
tilpasning mellem enzymets og substratets molekylære struktur.
 Det dannede enzym-substratkompleks er meget ustabilt og
nedbrydes næsten øjeblikkeligt for at producere slutprodukterne af
reaktionen og for at regenerere det frie enzym.
 Denne proces resulterer i frigivelse af energi, som igen hæver
energiniveauet af substratmolekylet, og dermed inducerer den
aktiverede eller overgangstilstand.
 I denne aktiverede tilstand bliver nogle bindinger af
substratmolekylet gjort modtagelige for spaltning.

Denne model har imidlertid få ulemper, da den ikke kan forklare
stabiliteten af enzymets overgangstilstand og også konceptet med
stivheden af det aktive sted.
2. Induceret fit-hypotese
Billedkilde: BioNinja .
 Hypotesen om induceret pasform er en modificeret form af låse- og
nøglehypotesen foreslået af Koshland i 1958.
 Ifølge denne hypotese bevarer enzymmolekylet ikke sin oprindelige
form og struktur.
 I stedet inducerer kontakten af substratet nogle
konfigurationsmæssige eller geometriske ændringer i det aktive
sted af enzymmolekylet.
 Som et resultat er enzymmolekylet lavet til at passe fuldstændigt til
konfigurationen og aktive centre af substratet.
 I mellemtiden forbliver andre aminosyrerester begravet i det indre af
molekylet.
 Imidlertid kan rækkefølgen af begivenheder, der resulterer i
konformationsændringen, være anderledes.
 Nogle enzymer kan først gennemgå en konformationsændring og
derefter binde substratet.
 I en alternativ vej kan substratet først bindes, og derefter kan en
konformationel ændring forekomme i det aktive sted.
 For det tredje kan begge processer forekomme samtidig med
yderligere isomerisering til den endelige bekræftelse.
Enzymers egenskaber

Enzymmolekyler er store, og på grund af deres store størrelse har
enzymmolekylerne ringe diffusionshastigheder. Som et resultat
danner enzymer kolloide systemer i vand.
Enzymer virker katalytisk og accelererer hastigheden af kemiske
reaktioner, der forekommer i biologiske systemer og involverer
biologisk substrat.
 De fleste enzymer deltager heller ikke i de reaktioner, de
katalyserer. Tilsvarende genvindes nogle enzymer, der er involveret i
reaktionen, uden at undergå nogen kvalitativ eller kvantitativ
ændring ved reaktionens afslutning.
 De fleste enzymer er meget specifikke i deres virkning.
 Da enzymerne er proteinholdige i naturen, er de modtagelige for
varme. Hastigheden af en enzymvirkning stiger med stigningen i
temperaturen; hastigheden øges ofte 2 til 3 gange for en
temperaturstigning på 10ºC.
 Enzymerne katalyserer reversionen af de reaktioner, de katalyserer.
 Enzymer er også pH-følsomme, da pH - værdien af et medium vil
påvirke effektiviteten af et enzym, og deres aktivitet er maksimal
ved en specifik pH.

Aktivt sted for enzymer
Enzymer er meget større end det substrat, de virker på, og derfor er der
nogle specifikke regioner eller steder på enzymet til binding til substratet,
kaldet aktive steder. Selv i enzymer, der adskiller sig meget i deres
egenskaber, har det aktive sted i deres molekyle nogle fælles træk;
1.
0. Det aktive sted for et enzym er en relativt lille del i et
enzymmolekyle.
1. Det aktive sted er en 3-dimensionel enhed, der består af
grupper, der kommer fra forskellige dele af den lineære
aminosyresekvens.
2. Arrangementet og orienteringen af atomer i det aktive
sted er veldefinerede og meget specifikke, hvilket er
årsagen til enzymernes markante specificitet. Men i nogle
tilfælde ændrer det aktive sted sin konfiguration for at
binde et stof.
3. Interaktionerne eller kræfterne mellem det aktive sted og
substratmolekylet er relativt svage.
4. De aktive steder i enzymmolekylerne er for det meste til
stede i riller eller sprækker, hvorfra store mængder vand
er udelukket.
Enzym-substrat kompleks
Enzym-substrat-komplekset er et overgangsmolekyle, der dannes
efter, at substratet binder sig til enzymet.
 Dannelsen af enzym-substratkomplekset er vigtig af flere
årsager. Den vigtigste og mest bemærkelsesværdige årsag er, at
substratet binder sig til enzymet midlertidigt, og enzymet frigives,
når reaktionen er afsluttet.
 Dette gør det muligt at bruge et enkelt enzymmolekyle millioner af
gange, og derfor kræves der kun en lille mængde enzym i hver
celle.
 En anden fordel ved et enzym-substratkompleks er reduktionen i den
frie energi (aktiveringsenergi), der kræves for, at substratet kan stige
til højenergiovergangstilstanden.

Enzymspecificitet
De fleste enzymer er meget specifikke over for det substrat, de virker
på. Enzymspecificitet eksisterer på en måde, så de kan virke på én specifik
type substratmolekyle eller på en gruppe af strukturelt beslægtede
forbindelser eller på kun én af de to optiske isomerer af en forbindelse eller
kun én af de to geometriske isomerer. Baseret på dette er fire mønstre for
enzymspecificitet blevet anerkendt;
1. Absolut specificitet
Nogle enzymer er kun i stand til at virke på ét substrat, og et
eksempel på dette er enzymet urease, der kun virker på urinstof for
at producere ammoniak og kuldioxid.
2. Gruppespecificitet
 Andre enzymer katalyserer alle reaktioner af en strukturelt beslægtet
gruppe af forbindelser.
 Det er observeret i mælkesyredehydrogenase (LDH), der katalyserer
indbyrdes omdannelse af pyrodruesyre og mælkesyre sammen med
en række andre strukturelt beslægtede forbindelser.
3. Optisk specificitet
 En anden vigtig form for specificitet ses i nogle enzymer, hvor et
bestemt enzym vil reagere med kun en af de to optiske isomerer af
en forbindelse.
 Oxidationen af D-aminosyrerne til de tilsvarende ketosyrer med
aminosyreoxidase er et eksempel på optisk specificitet.
 Blandt de enzymer, der udviser optisk specificitet, kan nogle
interkonvertere de to optiske isomerer af en forbindelse. Et
eksempel på dette er alanin racemase , der katalyserer
interkonverteringen mellem L- og D-alanin.
4. Geometrisk specificitet
 Geometrisk specificitet observeres i nogle enzymer, der udviser
specificitet over for cis- og trans-formerne.
 Et eksempel på dette er enzymet fumarase , der katalyserer indbyrdes
omdannelse af fumarsyre og æblesyre

Funktioner / biologiske roller af enzymer
Enzymer er afgørende for alle biologiske processer, der hjælper med
fordøjelsen og stofskiftet. Desuden er disse også involveret i flere andre
processer;
1. Enzymer som kinaser og fosfataser er vigtige for celleregulering
og signaltransmission.
2. Forskellige enzymer produceres i hele kroppen til regulering af
reaktioner involveret i forskellige metaboliske veje.
3. Aktiveringen og inhiberingen af enzymer, der resulterer i en
negativ feedback-mekanisme, justerer syntesehastigheden af
mellemmetabolitter i overensstemmelse med cellernes behov.
4. De katalyserer også post-translationelle modifikationer, der
involverer phosphorylering, glycosylering og spaltning af
polypeptidkæden.
5. Nogle enzymer er også involveret i reguleringen af
enzymniveauer ved at ændre hastigheden af
enzymnedbrydning .
6. Da en stram regulering af enzymer er afgørende for homeostase,
kan enhver ændring i enzymstrukturen og produktionen resultere
i sygdomme .
7. Enzymer syntetiseret i forskellige organismer bruges også i
forskellige industrier til vinproduktion, osteproduktion,
brødblegning og design af stof .
Læs også:
Kulstofkredsløb - definition, trin, eksempler, betydning, menneskelige
påvirkninger
 Fotosyntese- Definition, ligning, trin, proces, diagram
 Graviditet uge for uge (baby og kropsudvikling, tips)
 Celleorganeller (plante, dyr) - struktur, funktioner, diagrammer
 Aminosyrer og proteiner - definition, struktur, typer, funktioner

Enzymkatalyserede reaktioner
Nogle eksempler på enzymkatalyserede reaktioner omfatter;
1. Inversion af rørsukker
 Invertase omdanner rørsukker til glukose og fruktose.
invertase
C 12 H 22 O 11 + H 2 O → C 6 H 12 O 6 + C 6 H 12 O 6
(saccharose/rørsukker) (glukose) (fructose)
2. Nedbrydning af urinstof
 Urease katalyserer nedbrydningen af urinstof til ammoniak og
kuldioxid.
urease
(NH 2 ) 2 CO + H 2 O → 2NH 3 + CO 2
(urinstof) (ammoniak) (kuldioxid)
3. Isomeriseringsreaktion
 Isomerase-enzym katalyserer omdannelsen af glyceraldehyd-3phosphat til dihydroxy-acetone-phosphat.
4. Proteinfordøjelse
 Pepsin omdanner proteiner til kortere polypeptider.
pepsin
Proteiner → polypeptider
Cofaktorer og coenzymer
Hvad er kofaktorer?
Cofaktorer er ikke-proteinmolekyler, der er nødvendige for, at nogle
enzymer kan vise deres fulde aktivitet.
 Kofaktorer kan enten være uorganiske forbindelser som metalioner
eller organiske forbindelser som flavin og hæm.
 Nogle cofaktorer som zinkatom i carbonanhydrase findes tæt bundet
til enzymets aktive sted og hjælper med katalyse.
 De enzymer, der kræver cofaktorer, kaldes apoenzymer, når de ikke
har en cofaktor bundet til sig.
 Men når cofaktorerne er bundet, betegnes enzymet som
holoenzymer.

Hvad er coenzymer?
Coenzymer er mindre organiske molekyler, der er løst bundet til
nogle enzymer.
 Coenzymers primære funktion er at transportere kemiske grupper fra
et enzym til et andet.
 Almindelige coenzymer omfatter NADH, NADPH og ATP, og nogle er
forbindelser afledt af vitaminer.
 Coenzymer bliver normalt ladninger som følge af enzympåvirkning,
hvorfor disse også betragtes som sekundære substrater.
 I nogle enzymer frigives coenzymer fra enzymet under den kemiske
reaktion.
 Niveauet af coenzymer regenereres løbende og holdes på et stabilt
niveau i kroppen.

Faktorer, Der Påvirker Enzymvirkning Og
Immobiliserede Enzymer
4. januar 2022 af Anupama Sapkota
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Faktorer, der påvirker enzymvirkningen
Enzymer er biologiske katalysatorer, der accelererer hastigheden af
kemiske reaktioner i det biologiske system af levende væsener. Ligesom
katalysatorer påvirkes enzymer også af en række faktorer, der regulerer
enzymvirkningen. Disse faktorer er relateret til den kemiske natur af
enzymer, da enzymer er proteiner, og proteiner påvirkes af de fleste af
disse faktorer. Nogle af de faktorer, der påvirker enzymvirkningen, er
beskrevet nedenfor:
Indholdsfortegnelse
1. Temperatur
2. pH (ved hjælp af bufferopløsninger)
3. Enzymkoncentration
4. Underlagskoncentration
5. Inhibitorkoncentration
Affinitet af forskellige enzymer til deres substrat
Enzym immobiliseret i alginat og enzymer fri i opløsning
Fordele ved at bruge immobiliserede enzymer
Referencer og Kilder









1. Temperatur
Enzymer er termolabile eller varmefølsomme, fordi de er
proteinholdige i naturen.
 Temperaturen påvirker reaktionshastigheden ved at ændre aktiviteten
af det involverede enzym.
 Ligesom i de fleste proteiner stiger hastigheden af et enzyms virkning
med stigningen i temperaturen.
 Hastigheden øges med to til tre gange for hver 10°C
temperaturstigning.
 Men når temperaturen bliver høj, falder aktiviteten af et
enzym. Temperaturer over 60°C forårsager ødelæggelse og
koagulering af enzymer.
 Denne temperatur er skadelig for enzymatiske reaktioner, da
enzymernes struktur ændres irreversibelt.
 Nogle enzymer, der findes i tørt væv, kan dog tåle højere
temperaturer som 100°C til 120°C.
 Mens man studerer effekten af stigende temperatur, kan det
observeres, at reaktionens begyndelseshastighed støt stiger med
temperaturen.
 Men når en bestemt temperatur er krydset, begynder den
enzymatiske aktivitet at ophøre med mindre og mindre produkt, der
dannes.
 Denne særlige temperatur eller temperaturområde betegnes som en
optimal temperatur for et enzym. Denne temperatur er ikke let at
bestemme, netop fordi det er et noget vagt begreb, og vil afhænge
af, hvor lang tid målingerne foretages over.

På trods af det viser de opnåede omtrentlige værdier ofte en tydelig
sammenhæng med kropstemperaturerne for de organismer, som
enzymet kom fra.
 Enzymer fundet i pattedyr har således en optimal temperatur i
området 35°C til 45°C, men enzymer i bakterier, der lever i varme
kilder, kan have en optimal temperatur på 80°C.
 Ved lave temperaturer dominerer enzymets katalytiske aktivitet,
selvom der finder en vis termisk denaturering sted i denne periode.
 Når temperaturen når 0°C, kan inaktivering af enzymet observeres,
hvilket er en reversibel type ændring, og enzymet genvinder sin
katalyserende kraft ved at øge temperaturen til det optimale.
 Effekten af temperatur og varme observeres også under lagring af
enzymer, da den bedste konservering af enzympræparater er ved
nedkøling eller hurtig frysning.

2. pH (ved hjælp af bufferopløsninger)
pH er en anden vigtig parameter, der påvirker enzymets aktivitet ved
at ændre dets form og struktur.
 Ligesom temperatur medfører pH eller H+ ionkoncentrationen af
mediet, hvor enzymet er til stede, betydelige ændringer i aktiviteten
af sådanne enzymer.
 Ændringen i pH forårsager ionisering af aminosyreatomer og
molekyler, mens den også ændrer graden af dissociation af
substratet.
 Desuden kan en ændring i pH også medføre ændringer i de
ladninger, der er til stede på enzymet, hvilket påvirker dannelsen af
enzym-substratkomplekset.
 Enzymer har således en særlig værdi af pH eller koncentration af H+
ion, ved hvilken enzymet virker bedst.
 Enzymets aktivitet falder imidlertid med enhver ændring (stigning
eller fald) i nævnte pH-værdi.
 Denne specifikke pH, hvor aktiviteten af et enzym er maksimal,
betegnes som den optimale pH for det pågældende enzym.
 Denne pH kan være specifik for hvert enzym og bestemmes af
forskellige faktorer som enzymets sammensætning og struktur.
 Andre faktorer, der bestemmer den optimale pH-værdi for et enzym,
omfatter arten af buffersystemet, tilstedeværelsen af andre
kolloider, aktivatorer eller inhibitorer, cellevævets alder og
substratets beskaffenhed.

Ændring i pH-værdien af den anvendte bufferopløsning medfører
ændringer i aktiviteten af et enzym, da det påvirker enzymets
struktur og form.
 Brugen af forskellige bufferopløsninger med lavere eller højere pHværdier kan påvirke ioniseringstilstanden af de sure (carboxyl) eller
basiske (amin) grupper.
 Med ændringen i aminosyrens ioniserede tilstand påvirkes også de
ioniske bindinger, der opretholder enzymernes tredimensionelle
struktur.
 Dette kan føre til en reduktion i enzymaktivitet og endda inaktivering.
 pH viser sig også at ændre strukturen og formen af substrater, hvilket
forhindrer binding af substrat til enzymets aktive sted.
 Disse ændringer kan være reversible for et snævert pH-område, men
hvis pH-ændringen er signifikant, kan enzymer og substrat blive
denatureret, hvilket forårsager permanent tab af aktivitet.

3. Enzymkoncentration
Effekten af enzymkoncentration på aktiviteten af et enzym kan kun
observeres, når substratet er til stede i overskud, hvilket får
reaktionen til at være uafhængig af substratkoncentrationen.
 I så fald vil enhver ændring i antallet af dannede produkter over et
bestemt tidsrum være afhængig af enzymkoncentrationen.
 For at observere effekten af enzymkoncentration skal
nulteordensreaktioner således undersøges.
 For at bestemme koncentrationen af enzym i et system, skal
mængden af katalyseret substrat bestemmes. Dette afhænger igen
af andre faktorer som temperatur og pH.
 Men for at bestemme forholdet mellem koncentrationen af enzym og
hastigheden af enzymvirkning, skal substratet være til stede i
overskud, hvilket resulterer i en nulteordensreaktion.
 Under sådanne forhold øges enzymvirkningen lineært med tiden,
hvilket forårsager, at den dobbelte mængde af produkter dannes,
når processen køres i dobbelt tid.
 Reaktionshastigheden eller enzymets aktivitet stiger med stigningen i
enzymkoncentrationen, så længe der er nok substratmolekyler til at
binde til enzymets aktive steder.
 Når alle de aktive steder er fyldt, øges enzymaktiviteten ikke.

4. Underlagskoncentration
Virkningen af stigningen i substratkoncentrationen på den
enzymatiske virkning skal bestemmes ved en konstant
koncentration af enzymet.
 Når koncentrationen af enzymet er konstant, stiger hastigheden af en
kemisk reaktion eller aktiviteten af enzymet med stigningen i
substratkoncentrationen op til et punkt, hvor den er maksimal.
 Efter dette tidspunkt ændrer stigningen i substrat ikke enzymets
aktivitet eller reaktionshastigheden.
 Det er fordi, med en stigning i substratkoncentrationen, stiger antallet
af substratmolekyler, der binder til det aktive sted af enzymet.
 Men når alle de aktive steder er fyldt, påvirker stigende
substratkoncentration ikke enzymets aktivitet.
 Enzymvirkningen er således den højeste, når alle enzymmolekyler er
til stede i form af enzym-substratkomplekset.

5. Inhibitorkoncentration
Inhibitorer er forbindelser, der omdanner enzymerne til inaktive
stoffer og dermed negativt påvirker hastigheden af enzymatisk
katalyseret reaktion kaldes en enzymhæmmer, og den involverede
proces kaldes enzymhæmning.
 Disse molekyler kan påvirke enzymets aktivitet ved enten at binde sig
til det aktive sted eller nogle andre områder af enzymet.
 Dette forhindrer binding af substrat til det aktive sted, hvilket påvirker
hastigheden af dannelsen af enzym-substratkomplekset.
 Koncentrationen af sådanne inhibitorer er indirekte proportional med
hastigheden af enzymvirkning.
 Med stigningen i koncentrationen af inhibitorer falder hastigheden af
dannelsen af enzym-substratkompleks, hvilket igen mindsker
koncentrationen af dannede produkter.
 Afhængigt af arten af inhibering (konkurrerende eller ikkekonkurrerende), kan virkningen af inhibitorer reduceres ved at
ændre koncentrationen af substratet.
 Ved kompetitiv inhibering kan enzymvirkningshastigheden øges ved
at øge substratkoncentrationen i mediet.
 Ved ikke-kompetitiv inhibering kan hastigheden imidlertid ikke øges,
selv med stigningen i substratkoncentrationen.

Oprettet med BioRender.com
Affinitet af forskellige enzymer til deres substrat
Som diskuteret ovenfor, når koncentrationen af
substratmolekyler øges, mens andre betingelser holdes konstante,
når katalysehastigheden af en reaktion med et enzym en maksimal
værdi.
 Dette skyldes kombinationen af hvert enzymmolekyle med substratet
eller dets produkter, hvilket resulterer i mætning af
enzymoverfladen.
 Forholdet mellem substratkoncentrationen og enzymvirkningen er
afhængig af enzymets affinitet for substratet.
 For at beskrive enzymets affinitet til substratet anvendes Michaelis
konstant km.
 Km er defineret som den substratkoncentration, ved hvilken
reaktionshastigheden eller enzymaktiviteten er halvdelen af den
maksimale hastighed.
 Således antages det substrat med den laveste Km, hvorpå enzymet
virker som katalysator, at være enzymets naturlige substrat, selvom
dette måske ikke er sandt for alle enzymer.
 Enzymers affinitet til deres substrat afhænger også af enzymets og
substratets beskaffenhed og forskellene i foreningsmåden mellem
enzymer og substrat.
 Ligesom hydrolytiske enzymer, der virker på krystalloide substrater,
formodes at have en lav affinitet, hvorimod andre oxiderendereducerende enzymer end katalase antages at have en højere

affinitet. Proteolytiske enzymer, der hydrolyserer kolloide stoffer,
falder ind under enzymerne med middel affinitet til oxygen,
hydrogenperoxid og xanthin.
Læs også:
Enzymer- Definition, struktur, typer, virkemåde, funktioner
 Graviditet uge for uge (baby og kropsudvikling, tips)
 Koldblodede vs varmblodede dyr – definition, 16 forskelle, eksempler
 Fotosyntese- Definition, ligning, trin, proces, diagram
 Hæmatopoiesis og celler i immunsystemet

Enzym immobiliseret i alginat og enzymer fri i
opløsning
Immobilisering af enzym er processen med at begrænse
enzymmolekylerne til en adskilt fase fra den, hvori substraterne og
produkterne er til stede, opnået ved at fiksere molekylerne til og inden
i et passende materiale.
 Calciumalginat fremstilles ved at reagere en blanding
af natriumalginatopløsning og enzymopløsning
med calciumchlorid.
 Enzymerne immobiliseret på bærermatricer som alginat har øget
modstandsdygtighed over for ændringer i pH og temperatur af
mediet sammenlignet med frie enzymer i opløsning.
 Tilsvarende har anvendelsen af immobiliserede enzymer adskillige
fordele sammenlignet med anvendelsen af frie enzymer.
 Immobiliserede enzymer kan udvindes fra reaktionsblandingen og
kan gøres tilgængelige til genbrug igen.
 Aktiviteten af frie enzymer stiger med stigningen i
enzymkoncentration og inkubationsperiode indtil et punkt,
hvorefter der ikke sker nogen stigning.
 Imidlertid har enzym immobiliseret på alginat stigende aktivitet med
stigningen i enzymkoncentration selv efter timer af
inkubationsperioden.
Fordele ved at bruge immobiliserede enzymer
Immobiliseringen af enzymer tillader deres gentagne anvendelse,
eftersom et sådant enzympræparat let kan adskilles fra
reaktionssystemet.
 Det er lettere at adskille og genbruge immobiliseret sammenlignet
med frie enzymer.

Nem adskillelse og genbrug muliggør reducerede
enzymomkostninger.
 Immobiliserede enzymer kan også anvendes i ikke-vandige systemer,
hvilket kan være yderst ønskeligt i nogle tilfælde.
 Kontinuerlige produktionssystemer kan anvendes med
immobiliserede enzymer, som ikke er mulige med frie enzymer.
 Termostabiliteten af immobiliserede enzymer er højere end frie
enzymer.
 Immobiliserede enzymer har forbedrede enzymegenskaber.
 Flere enzymer kan immobiliseres, hvilket gør multienzymreaktioner
mulige.
 Immobiliserede enzymer kan anvendes i meget højere
koncentrationer end frie enzymer.
 Systemer med immobiliserede enzymer har reduceret
spildevandsproblemer.

Enzymhæmmere - Konkurrencedygtig, IkkeKonkurrencedygtig, Slutprodukthæmning
3. januar 2022 af Anupama Sapkota
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse


Hvad er enzymhæmmere?
1. Reversibel hæmning
o
o
o
o



en. Konkurrencehæmning
b. Ikke-konkurrencedygtig hæmning
c. Ukonkurrencedygtig hæmning
Læs også: Faktorer, der påvirker enzymvirkning og immobiliserede
enzymer
2. Irreversibel hæmning
3. Slutprodukthæmning
Referencer og Kilder
Hvad er enzymhæmmere?
Inhibitorer er forbindelser, der omdanner enzymerne til inaktive stoffer og
dermed negativt påvirker hastigheden af enzymatisk katalyseret reaktion
kaldes en enzymhæmmer, og den involverede proces kaldes
enzymhæmning. Nogle enzymhæmmere er normale kropsmetabolitter, der
hæmmer et bestemt enzym, mens andre hæmmere kan være fremmede
stoffer, såsom lægemidler eller toksiner. Hæmningen kan være en del af
den normale cellulære kontrol af en metabolisk vej, en sygdomstilstand
eller enten en terapeutisk foranstaltning.
Billedkilde: BioNinja , Bio-Flix , OpenStax Biology .
Baseret på hæmmernes virkningsmekanisme er enzymhæmning
klassificeret i tre grupper:
1. Reversibel hæmning
Reversibel hæmning er hæmningen af et enzym forårsaget af reversible
hæmmere, der dissocierer meget hurtigt fra dets målenzym, fordi det bliver
meget løst bundet til enzymet. Reversibel hæmning forhindres ved at fjerne
inhibitoren fra enzymet. Reversible inhibitorer binder til enzymer med ikkekovalente interaktioner som hydrogenbinding og hydrofobe
interaktioner. Disse svage interaktioner resulterer sammen i stærk
binding. Disse inhibitorer gennemgår ikke kemiske reaktioner, men fjernes
let ved fortynding eller dialyse. Reversibel hæmning er af tre
typer; kompetitiv hæmning, ikke-konkurrerende hæmning og ikkekompetitiv hæmning afhængig af tre forskellige faktorer:
1. om hæmningen kan overvindes ved at øge koncentrationen af
substratet,
2. om inhibitoren binder på det aktive sted eller det allosteriske
sted i enzymmolekylet
3. om inhibitoren binder enten kun med det frie enzym eller kun
med enzym-substratkomplekset eller med en af de to.
en. Konkurrencehæmning
Billedkilde: BioNinja .
 Kompetitiv inhibering er inhiberingen af enzymatisk aktivitet ved
kompetitiv binding af inhibitorer til det aktive sted.
 Hæmmeren kaldes en kompetitiv hæmmer, da den konkurrerer med
substratet om at binde sig til det aktive sted.
 Den kompetitive inhibitor har en tæt strukturel lighed med
substratet. Inhibitoren kan kombineres med enzymet (E), og danner
et enzym-inhibitor (EI) kompleks i stedet for et enzym-substrat (ES)
kompleks.
 Graden af inhibering afhænger af koncentrationerne af substratet og
inhibitoren.
 Hæmningen kan således øges ved at øge koncentrationen af
inhibitorer og kan reduceres ved at mindske koncentrationen af
substratet.
 Virkningen af en kompetitiv inhibitor kan vendes ved høje
substratkoncentrationer, fordi en tilstrækkelig høj
substratkoncentration med succes vil konkurrere ud
inhibitormolekylet i binding til det aktive sted.
 En kompetitiv inhibitor mindsker reaktionshastigheden ved at
reducere andelen af enzymmolekylerne bundet til et substrat.
 Eksempel: Mange mikroorganismer, som bakterier, syntetiserer
vitamin folinsyre fra para-aminobenzoesyre (PABA), og nogle sulfalægemidler, der er strukturelle analoger af PABA, virker som en
enzymhæmmer og optager det aktive sted for nogle bakterielle
enzymer, der katalyserer denne reaktion.
b. Ikke-konkurrencedygtig hæmning
Billedkilde: BioNinja .
 Ikke-kompetitiv inhibering er inhiberingen af enzymatisk aktivitet ved
binding af inhibitorer til enzymet på et andet sted end det aktive
sted.
 Den ikke-kompetitive tern antyder, at der ikke er nogen konkurrence
mellem substratet og inhibitoren om bindingen til det aktive sted
og heller ikke har nogen strukturel lighed med substratet.
 De inhibitorer, der er involveret i denne proces, betegnes ikkekompetitive inhibitorer.
 Da inhibitor og substrat kan kombineres på forskellige steder, finder
dannelsen af både enzym-inhibitorkomplekser og enzymsubstratkomplekser sted.
 Ved ikke-kompetitiv inhibering kan inhibitoren og substratet
samtidigt binde til det samme enzymmolekyle, da deres
bindingssteder er forskellige og heller ikke overlapper.
 Under kompetitiv inhibering inaktiveres enzymet, når en inhibitor er
bundet, uanset om der også er substrat til stede eller ej.
 Bindingen af inhibitoren medfører konformationelle ændringer i
enzymets aktive sted, hvilket forhindrer bindingen af
substratmolekylet.
 Desuden sænker inhibitoren effektivt koncentrationen af aktive
enzymer og sænker dermed reaktionshastigheden.
 Ikke-konkurrerende hæmning, i modsætning til kompetitiv hæmning,
kan ikke overvindes ved at øge substratkoncentrationen.
 Eksempler: Forskellige tungmetalioner (Ag + , Hg 2+ , Pb 2+ )
hæmmer aktiviteten af en række enzymer såsom urease.
c. Ukonkurrencedygtig hæmning

Ikke-kompetitiv inhibering er inhiberingen af enzymatisk aktivitet ved
binding af inhibitoren på et allosterisk sted som i tilfælde af ikke-
kompetitiv inhibering, men bindingen finder sted med enzymsubstrat (ES) komplekset og ikke det frie enzymmolekyle.
 Mekanismen for inhibering involveret i ukompetitiv inhibering er ved
fjernelse af et aktiveret enzym-substratkompleks, som forårsager et
fald i den maksimale hastighed af den kemiske reaktion.
 For eksempel er tetramethylensulfoxid og 3-butylthiolenoxid
ukompetitive hæmmere af leveralkoholdehydrogenase.
Læs også: Faktorer, der påvirker enzymvirkning og
immobiliserede enzymer
2. Irreversibel hæmning
Billedkilde: Bio-Flix .
 Irreversibel hæmning er hæmningen af enzymatisk aktivitet ved den
irreversible ændring i strukturen forårsaget på grund af bindingen
af inhibitoren til enzymet eller ved at ødelægge nogle funktionelle
grupper på enzymet, som er afgørende for dets aktivitet.
 En irreversibel inhibitor adskiller sig meget langsomt fra sit
målenzym, fordi den bliver meget tæt bundet til sit aktive sted,
mens den inaktiverer enzymmolekylet.
 Irreversibel hæmning, i modsætning til reversibel hæmning, kan ikke
fjernes eller reduceres ved fjernelse af inhibitorer fra
enzymmolekylet.
 Irreversible inhibitorer binder til enzymmolekylet ved stærke
kovalente bindinger, da de ofte indeholder reaktive funktionelle
grupper som aldehyder, alken og haloalkaner.
Irreversible inhibitorer er generelt specifikke for en gruppe enzymer,
da de ødelægger enzymerne ved at ændre det aktive sted og ikke
ved at ødelægge strukturen af proteinerne.
 Hæmningen af enzymatisk aktivitet sker på en tidsafhængig måde,
som sædvanligvis forekommer eksponentielt.
 Eksempel: Alkyleringsreagenser, såsom iodoacetamid, virker som
irreversible inhibitorer og hæmmer den katalytiske aktivitet af nogle
enzymer ved at modificere cystein og andre sidekæder.

Læs også:
Enzymer- Definition, struktur, typer, virkemåde, funktioner
 Faktorer, der påvirker enzymvirkning og immobiliserede enzymer
 Feedback-mekanisme - definition, typer, proces, eksempler,
applikationer
 Mikroskop - definition, dele, funktioner, typer, diagram, anvendelser
 Graviditet uge for uge (baby og kropsudvikling, tips)

3. Slutprodukthæmning
Figur: Metaboliske veje er en række reaktioner katalyseret af flere
enzymer. Feedback-inhibering, hvor slutproduktet af pathwayen hæmmer
et opstrømstrin, er en vigtig regulatorisk mekanisme i
celler. Billedkilde: OpenStax Biology .
 Slutprodukthæmning er en cellulær kontrolmekanisme, hvor
aktiviteten af enzymer hæmmes af enzymets slutprodukt.
 Slutprodukthæmning kaldes også feedbackhæmning.
 Denne hæmning er involveret i reguleringen af, hvor meget af
slutprodukterne, der skal produceres.
 De fleste biokemiske processer er komplekse og kræver flere
enzymer for at producere det ønskede produkt. I sådanne processer
virker slutprodukthæmning på processens første enzym.
Slutprodukthæmmere binder sig til det allosteriske sted på enzymet,
der forårsager ændringer i enzymets form, hvilket ændrer det aktive
sted.
 Ved feedbackhæmning binder slutproduktet sig til det allosteriske
sted, hvilket forårsager ændringer i enzymet.
 Denne hæmning er afgørende for levende væsener, da den hjælper
kroppen med at undgå potentielt farlige forhold.
 For eksempel: slutprodukthæmning observeres hos mennesker, hvor
enzymet, der er ansvarligt for produktionen af kolesterol i leveren,
hæmmes af tilstedeværelsen af kolesterol i blodet.

ktiv Transport - Egenskaber, Typer Og Betydning
27. maj 2021 af Sagar Aryal
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
For at opretholde liv skal mange stoffer transporteres ind i, ud af og
mellem celler.
 I nogle tilfælde kan dette opnås gennem passiv transport, som ikke
bruger energi.
 I mange tilfælde skal cellen dog transportere noget mod sin
koncentrationsgradient. I disse tilfælde kræves aktiv transport.
 Aktive transportmekanismer kræver brug af cellens energi, normalt i
form af adenosintrifosfat (ATP).
 Hvis et stof skal bevæge sig ind i cellen mod sin
koncentrationsgradient, altså hvis koncentrationen af stoffet inde i
cellen skal være større end dets koncentration i den ekstracellulære
væske, skal cellen bruge energi på at flytte stoffet.
 Aktiv transport bruger specifikke transportproteiner, kaldet pumper,
som bruger metabolisk energi (ATP) til at flytte ioner eller molekyler
mod deres koncentrationsgradient.
 For eksempel, hos både hvirveldyr og hvirvelløse dyr er
koncentrationen af natriumion omkring 10 til 20 gange højere i
blodet end i cellen. Koncentrationen af kaliumion er omvendt,
generelt 20 til 40 gange højere inde i cellen. En sådan lav
natriumkoncentration inde i cellen opretholdes af natrium-kaliumpumpen.
 Der findes forskellige typer pumper til de forskellige typer af ioner
eller molekyler såsom calciumpumpe, protonpumpe osv.

Indholdsfortegnelse
Funktioner ved Active Transport
Typer af aktiv transport
Primær aktiv transport
Sekundær aktiv transport
Bærerproteiner til aktiv transport
Betydningen af aktiv transport
Referencer







Funktioner ved Active Transport
Under aktiv transport bevæger molekyler sig fra et område med lav
koncentration til et område med høj koncentration.
 Dette er det modsatte af diffusion, og disse molekyler siges at flyde
mod deres koncentrationsgradient.
 Aktiv transport kaldes "aktiv", fordi denne type transport kræver
energi for at flytte molekyler. ATP er den mest almindelige
energikilde til aktiv transport.
 Da molekyler bevæger sig mod deres koncentrationsgradienter, kan
aktiv transport ikke finde sted uden hjælp.
 Det kræver et transmembranprotein eller proteinkompleks kaldet en
transportør, som koordinerer hele processen, og en energikilde som
ATP.
 Hver type transportprotein, som er designet til at transportere en
specifik ion eller næringsstof ind i cellen, binder et molekyle af dets
substrat på den ene side af membranen og ændrer derefter form
og frigiver substratet på den anden side.
 Disse proteiner kaldes ofte "pumper", fordi de bruger energi til at
pumpe molekylerne hen over membranen.

Typer af aktiv transport
1. Primær aktiv transport
Primær aktiv transport kaldes også direkte aktiv transport eller
uniport.
 Det involverer at bruge energi (normalt ATP) til direkte at pumpe et
opløst stof hen over en membran mod dets elektrokemiske
gradient.
 Stoffer, der transporteres gennem cellemembranen ved primær aktiv
transport omfatter metalioner, såsom Na+, K+, Mg2+ og Ca2+.
 Disse ladede partikler kræver ionpumper eller ionkanaler for at krydse
membraner og distribuere gennem kroppen.
 Baseret på transportmekanismen samt genetisk og strukturel
homologi betragtes der fire klasser af ATP-afhængige ionpumper:
 P-klasse pumper
 F-klasse pumper
 V-klasse pumper
 ABC superfamilie
P-, F- og V-klasserne transporterer kun ioner, mens ABC-superfamilien også
transporterer små molekyler.
 De fleste af de enzymer, der udfører denne type transport, er
transmembrane ATPaser.
 Det mest undersøgte eksempel på primær aktiv transport er
plasmamembranen Na+,K+-ATPase. Andre velkendte eksempler på
primær aktiv transport er mitokondriers redox H+gradientgenererende system, det lysdrevne H+gradientgenererende system af fotosyntetiske thylakoidmembraner

og den ATP-drevne syrepumpe (H+) fundet i mavesækkens
epitelbeklædning. .
1. Sekundær aktiv transport
I sekundær aktiv transport, også kendt som koblet transport eller
cotransport, bruges energi til at transportere molekyler over en
membran; i modsætning til primær aktiv transport er der imidlertid
ingen direkte kobling af ATP; i stedet er den afhængig af den
elektrokemiske potentialforskel, der skabes ved at pumpe ioner
ind/ud af cellen.
 Sekundær aktiv transport flytter flere molekyler hen over membranen,
hvilket driver et molekyles opadgående bevægelse. Et molekyle
hjælper med at opsætte den nødvendige gradient for at tillade
bevægelse af mange kemikalier ind og ud af cellen.
 Energien til at producere op ad bakke transport af et opløst stof er
afledt af den potentielle energi af et andet opløst stof, der løber
ned ad dens koncentrationsgradient.
 Den energi, der stammer fra pumpning af protoner over en
cellemembran, bruges ofte som energikilde i sekundær aktiv
transport.
 Hos mennesker er natrium (Na+) en almindeligvis co-transporteret
ion over plasmamembranen, hvis elektrokemiske gradient derefter
bruges til at drive den aktive transport af en anden ion eller
molekyle mod dens gradient. I bakterier og små gærceller er en
almindeligt samtransporteret ion brint.
 Natrium-calcium-bytter, SGLT2

Bærerproteiner til aktiv transport
En vigtig membrantilpasning til aktiv transport er tilstedeværelsen af
specifikke bærerproteiner eller pumper for at lette bevægelse.
 Der er tre typer af disse proteiner eller transportere: uniportere,
symportere og antiportere.
 En uniporter bærer en specifik ion eller molekyle.
 En symporter bærer to forskellige ioner eller molekyler,
begge i samme retning.
 En antiporter bærer også to forskellige ioner eller
molekyler, men i forskellige retninger.
 Alle disse transportører kan også transportere små, uladede
organiske molekyler som glucose.

Disse tre typer bærerproteiner findes også i faciliteret diffusion, men
de kræver ikke ATP for at virke i den proces.
 Nogle eksempler på pumper til aktiv transport er Na + -K + ATPase,
som bærer natrium- og kaliumioner, og H + -K + ATPase, som bærer
hydrogen- og kaliumioner. Begge disse er antiporterbærerproteiner. To andre bærerproteinpumper er Ca 2+ ATPase og
H + ATPase, som kun bærer henholdsvis calcium- og kun
hydrogenioner.

Læs også:
ATP- Definition, Struktur, Produktion, Syntese, Funktioner
 Mikroskop - definition, dele, funktioner, typer, diagram, anvendelser
 Hæmatopoiesis og celler i immunsystemet
 Bindevæv- definition, struktur, celler, typer, funktioner, sygdomme
 Aktiv og passiv immunitet - definition, typer, forskelle

Betydningen af aktiv transport
Aktiv transport af opløste stoffer over biologiske membraner drevet
af elektrokemiske gradienter (dvs. sekundær aktiv transport) spiller
en central rolle i fundamentale cellulære processer, såsom
næringsstofoptagelse, udskillelse af toksiske forbindelser og
signaltransduktion.
 Aktiv transport er blandt de mest almindelige metoder, der bruges til
encellede organismers optagelse af næringsstoffer såsom visse
sukkerarter, de fleste aminosyrer, organiske syrer og mange
uorganiske ioner.
 Sekundær aktiv transport er involveret i transport af en bred vifte af
molekyler, såsom ioner, næringsstoffer, vitaminer og osmolytter i
højere organismer.
 Aktiv transport muliggør effektiv absorption af stoffer, der er
afgørende for cellulær funktion (og visse lægemidler, der ligner
dem strukturelt) og selektiv eliminering af affaldsprodukter og
fremmede kemikalier, herunder mange lægemidler.

Glyoxylat-Cyklus-Processen - En Oversigt Og
Sammenfatning
3. november 2020 af redaktører
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Spirende frø kan omdanne lagrede lipider til glucose ved en cyklisk proces
kendt som glyoxylatcyklussen. Dyrelignende hvirveldyr kan ikke bruge
acetatet af acetyl CoA til glukoneogenese. Så de kan ikke omdanne lipid til
glucose via gluconeogenese, fordi lagret lipid først bryder ind i acetat af
acetyl CoA og derefter indgår i gluconeogenese, de har ingen sådan proces
til at føre acetatet ind i gluconeogenese, fordi deres acetat er frigivet til
CO2 via TCA cyklus og oxaloacetat som modtager acetatreform her ingen
ekstra dannelse af succinat eller oxaloacetat. Men spirende frø har en
anden type cyklus til at overtage dette problem, de kan omdanne acetat af
acetyl CoA til succinat, som vil indgå i gluconeogenese via omdannelse til
oxaloacetat, processen foregår til glyoxysomer.
Figur: Oversigt over glyoxylatcyklussen. Billedkilde: Wikipedia .
Indholdsfortegnelse

Glyoxylat-cyklussens proces
o
o
o
o
o
Træd først
Trin andet
Trin tredje
Trin fjerde
Trin femte

Referencer
Glyoxylat-cyklussens proces
Denne proces foregår til glyoxysomer og producerede succinat, som
trænger ind i mitokondrier og omdannes til fumarat og derefter malat, nu
kommer dette malat ind i cytoplasmaet og omdannes til oxaloacetat, som
omdannes til PEP og går ind i gluconeogenese. Processen med
glyoxylatcyklus har nogle trinreaktioner som sådan TCA-cyklussen, og
nogle er også forskellige. Den detaljerede proces for glyoxylatcyklussen er
som følger:
Træd først
Her i det første trin som citronsyrecyklussen tager claisen kondensation,
oxaloacetat modtager acetat fra acetyl CoA og omdannes til citrat ved
virkningen af citratsyntase-enzym.
Trin andet
Dette trin ligner også aconitase-trinnet i TCA, her omdannes også citrat til
isocitrat ved virkningen af aconitase-enzymet.
Trin tredje
Her virker isocitrat dehydrogenase ikke, i modsætning til TCA her virker et
separat enzym Isocitrat lyase, som opdeler isocitrat til, 2 carbonforbindelse
glyoxylat og 4 carbonforbindelse succinat.
Trin fjerde
I dette trin finder indtastning af et andet acetat fra Acetyl CoA sted,
glyoxylat modtager acetat fra Acetyl CoA og omdannes til fire-carbon
sammensat malat.
Trin femte
I dette trin omdannes malat til oxaloacetat ved virkningen af
malatdehydrogenase, derfor reduceres NAD+ til NADH, og oxaloacetat
gendannes, som kan indgå i cyklisk gentagelse.
Det er den komplette Glyoxylat-cyklus, men her skal vi tale om succinat,
som produceres i denne cyklus.
 Succinat kommer ind i den glykolytiske vej via et trin i TCAcyklussen. Succinat omdannes til fumarat ved virkningen af
succinatdehydrogenase og FAD reduceret til FADH2 inde i
mitokondrierne.
 Nu omdannes fumarat til malat ved virkningen af fumarase-enzymet.
Nu omdannes dette malat til oxaloacetat i nærvær af
malatdehydrogenaseenzym, og NAD+ reduceres til NADH.
 Nu kan dette oxaloacetat indgå i glukoneogenese.
Og denne plante kan omdanne lagrede lipider til glukose uden ekstra
omkostninger til energi. Og NADH FADH produceret i denne cyklus kan
producere ATP via ETS, og noget af denne ATP bruges under
gluconeogenese. Mens gluconeogenese af hvirveldyr er en meget dyr
proces og kræver ekstra energi, overtager spirende frø dette problem ved
glyoxylatcyklus og kan bruge Acetyl CoA i gluconeogenese.
Citronsyrecyklussen (TCA) og glyoxylatcyklussen er koordineret reguleret,
fordi mellemprodukter af glyoxylat kan indgå i TCA. Og succinat går ind i
gluconeogenese via et eller andet trin af TCA.

Hvordan Indgår Andre Kulhydrater I Den
Glykolytiske Vej?
3. november 2020 af redaktører
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Andre kulhydrater såsom polysaccharider som diætstivelse og glykogen
nedbryder deres monomer (glukose) under fordøjelsen ved virkningen af
amylaseenzym, og nu absorberes glucose i cellen, hvor det kommer ind i
glykolyse, men endogent glykogen, nogle disaccharider (trehalose, maltose,
laktose). ), og nogle monosaccharider, som ikke er mellemprodukterne i
den glykolytiske vej, indgår i glykolyse med en tidligere reaktion for at
forberede dem til indtræden.
Billedkilde: Slide Share .
Indholdsfortegnelse


Endogen glykogenindtrængning
Indtrængen af disaccharider
o
o
o

Indtrængen af monosaccharider
o
o
o



Trehalose-indgang
Saccharoseindgang
Laktoseindtrængning
Indtrængen af fruktose
Galaktoseindtrængen
Mannose indgang
Laktoseintolerance (laktasemangel)
Galaktosæmi (mangel på galactosemetaboliserende enzym)
Referencer
Endogen glykogenindtrængning
Endogent glykogen nedbrydes til dets monomer ved hjælp af tre enzymer,
glykogenphosphorylase, glykogenafgrenende enzym og
phosphoglucomutase. Glycogenphosphorylase fjerner glucose 1-phosphat
fra den ikke-reducerende ende, det forgrenende enzym fjerner glucose fra
forgreningspunktet, og phosphoglucomutase ændrer glucose 1-P til
glucose 6-P. Nu kan glukose 6-P indgå i glykolyse.
Indtrængen af disaccharider
Trehalose-indgang
Trehalose nedbrydning til glucosemonomer ved virkningen af trehalase
enzym, nu kan fri glucose trænge ind i den metaboliske vej
Saccharoseindgang
Saccharose enzymatisk nedbrydning til glucose og fructose ved brug af
vandmolekyle er hydrolyse af saccharose, fri glucose kan ind i den
katalytiske vej. Og fruktose kommer ind efter en anden enzymatisk reaktion.
Laktoseindtrængning
Ved hjælp af lactase-enzym lactose-nedbrydning til glucose og galactose,
gennemgår galactose nu en anden enzymatisk reaktion før indtræden.
Indtrængen af monosaccharider
Indtrængen af fruktose
Fructose indgår i glykolyse enten ved phosphorylering på sjette carbon
med hexokinase-enzym for at ændre til fructose 6-P eller ved
phosphorylering på det første carbon for at ændre til fructose 1-P ved
fructokinase-enzym. Nu nedbrydes fructose 1-P til
dihydoxyacetonephosphat (DHAP) og glyceraldehyd ved virkningen af
fructose 1-phosphat aldolase, og derefter glyceraldehyd phosphoryleres
ved tredje kulstof omdannet til glyceraldehyd 3-p ved trilysekinase af
ATP. Nu kan DHAP og glyceraldehyd indgå i den glykolytiske vej på det
punkt, hvor dehydrogenering af glyceraldehyd 3-P finder sted.
Galaktoseindtrængen
Galactose ændres til glucose ved tre enzymatiske reaktioner, først enzym
galactokinase, andet enzym UDP glucose: galactose 1-P uridylyltransferase,
og tredje er glucose 4-epimerase. I den første reaktion phosphorylerer
galactokinase-enzym galactose ved første carbon og ændrer det til
galactose 1-P. Nu andet enzym UDP-glucose: galactose 1-P
uridylyltransferase overfører UDP fra UDP-glucose til galactose 1-Pdannende UDP-galactose, overfører en phosphatgruppe fra galactose til
glukosedannende glucose1-P. Nu katalyserer tredje enzym glucose 4epimerase epimeriseringen af UDP galactose til UDP glucose, denne UDP
glucose ændres til glucose 1-P gennem det andet trin af denne vej, som er
glucoseoverførsel UDP til galactose 1-P. Nu ændres disse glucose 1-Pmolekyler til glucose 6-P ved virkningen af phosphoglucomutase-enzymet.
Mannose indgang
Mannose indgår i den glykolytiske vej via en to-trins reaktion, i det første
trin phosphorylerer hexokinase mannose til dannelse af mannose 6-P ved
hydrolyse af ATP, derefter isomeriserer mannose 6-P til fructose 6-P ved
virkningen af phosphomannose isomerase.
Laktoseintolerance (laktasemangel)
Det skyldes mangel på eller funktionsfejl af laktase-enzym, uden laktaseenzym kan den ramte person ikke fordøje mælkesukker (laktose), så
ufordøjet laktose kan ikke absorberes fra tarmen og bakterier omdanner
det til det giftige produkt, hvilket fører til diarré . Den ramte person kan
bruge fordøjet mælk.
Læs også:
Kulhydrater- definition, klassificering med struktur og funktioner
 Glykogenmetabolisme - Nedbrydning og biosyntese af glykogen
 Enzymer- Definition, struktur, typer, virkemåde, funktioner
 Cellecyklus- Definition, faser, regulering og kontrolpunkter
 Faktorer, der påvirker enzymvirkning og immobiliserede enzymer

Galaktosæmi (mangel på
galactosemetaboliserende enzym)
Galaktosæmi skyldes en mangel i et af de tre enzymer af
galactosekatabolisme, det første enzym galactokinase, det andet enzym
UDP-glucose: galactose 1-P uridylyltransferase og det tredje er glucose 4epimerase. Galactosekoncentrationen er høj i blod og urin, og
galactosemetabolitten galactitol, aflejring i øjenlinsen forårsager grå stær i
spædbarnsalderen.
Pyruvats Skæbne (Skæbne For Slutproduktet Af
Glykolytisk Vej)
3. november 2020 af redaktører
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Pyruvat kan indgå i mælkesyregæring og alkoholgæring i anaerob tilstand, i
aerob tilstand kan pyruvattab brint og kuldioxid omdannes til acetyl CoA
og indgå i TCA-cyklussen og også indgå i den biosyntetiske vej. I tilfælde af
lave glucoseniveauer indgår pyruvat i glukoneogenesen.
Figur: Pyruvats skæbne. Billedkilde: sachabiochem0001 .
Indholdsfortegnelse

Pyruvats skæbne under anaerobe forhold
o
o



Pyruvat fungerer som terminale elektronacceptorer i
mælkesyrefermentering
Pyruvats skæbne i alkoholisk gæring
Pyruvats skæbne i tilfælde af aerob respiration
Pyruvats skæbne i den biosyntetiske vej
Referencer
Pyruvats skæbne under anaerobe forhold
Under anaerobe forhold opdeles pyruvat i mælkesyregæring og alkoholisk
gæring
Pyruvat fungerer som terminale elektronacceptorer i
mælkesyrefermentering
Når væv ikke kan forsynes af ilt, eller under træning, når mindre ilt når
musklerne end deres behov, så fungerer pyruvat som en terminal
elektronacceptor fra NADH (dannet under glykolyse ) og omdannes til
laktat, en proces kaldet mælkesyrefermentering. RBC, nethindeceller og
muskler under træning og under hypoxisk tilstand respirerer ved
mælkesyregæring. Under mælkesyrefermentering accepterer pyruvat en
elektron fra NADH og reduceres til laktat for at genoprette NAD+ for
yderligere cyklus af reaktionen.
Pyruvat + NADH → laktat + NAD
lactat dehydrogenase
Laktat dannet i de aktive muskler, der transporteres til leveren, hvor det kan
nedbrydes eller genoprettes til glukose, den genoprettede glukose fra
lactat, der transporteres til musklerne, kaldes denne cyklus for en Coricyklus.
Pyruvats skæbne i alkoholisk gæring
Gær og andre mikroorganismer fermenterer glucose til ethanol, glykolytisk
slutprodukt pyruvat går i alkoholisk gæring, dette trin foregår via en totrins reaktion.
Det første trin er decarboxyleringen af pyruvat, hvor pyruvat ændres til
acetaldehyd ved at miste kulstof ved virkningen af pyruvat-decarboxylaseenzym i nærvær af TPP og Mg++.
Pyruvat → Acetaldehyd + CO2
pyruvat decarboxylase
I det andet trin accepterer acetaldehyd en elektron fra NADH (dannet under
glykolyse) for at genoprette den til NAD+ for den videre cyklus og
omdannes til ethanol ved virkningen af alkoholdehydrogenase-enzym.
Acetaldehyd + NADH → Ethanol + NAD+
alkohol dehydrogenase
Pyruvats skæbne i tilfælde af aerob respiration
Under aerob respiration ændres pyruvat til Acetyl CoA og indgår nu i TCAcyklussen (Krebs-cyklus), via oxidativ decarboxylering, katalyseres denne
reaktion af pyruvat-dehydrogenasekompleks lavet af tre enzymer E1, E2,
E3. E1 = pyruvat dehydrogenase, E2 = dihydrolipoyl transacetelase, E3 =
dihydrolipoyl dehydrogenase). Pyruvatdehydrogenasekompleks (E1, E2 &
E3) kræver 5 coenzymer til denne reaktion, nemlig TPP, lipoat, CoA-SH,
FAD, NAD+ for at katalysere denne reaktion. E1 bundet med TPP frigiver
CO2 fra pyruvat og overfører aktiv acetylgruppe til TPP, nu TPP overfører
acetylgruppe på lipoat bundet med E2, og lipoat overfører acetylgruppe til
CoA.SH, der danner Acetyl CoA, nu overfører E3 H fra reduceret lipoat til
FAD, som overfører en elektron til NAD+ og danner NADH + H+. Nu kan
denne acetyl CoA indgå i TCA.
Pyruvat + E1 + E2 + E3+TPP+ lipoat+CoA-SH+ FAD+ NAD+ → Acetyl
CoA+ E1+E2+E3+ TPP+ lipoat+FAD+NADH+H+
Læs også:
Kulstofkredsløb - definition, trin, eksempler, betydning, menneskelige
påvirkninger
 Aerob vs anaerob respiration - definition, 11 forskelle, eksempler
 Mikroskop - definition, dele, funktioner, typer, diagram, anvendelser
 Bindevæv- definition, struktur, celler, typer, funktioner, sygdomme
 Fotosyntese- Definition, ligning, trin, proces, diagram

Pyruvats skæbne i den biosyntetiske vej
Pyruvat kan også indgå i de biosyntetiske veje, såsom fedtsyrebiosyntese
og gluconeogenese. Pyruvat ændret til acetyl CoA ved virkningen af
pyruvat dehydrogenase kompleks, denne acetyl CoA indgår også i
biosyntesevejen ved siden af TCA. Pyruvat kan også indgå i
gluconeogenese ved at pyruvat carboxykinase omdanner det til
oxaloacetat, som med flere trins reaktion ændres til glucose.
Pentosephosphatvej - En Oversigt Og Et Resumé
3. november 2020 af redaktører
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Pentose phosphate pathway (PPP)
Det kaldes også en Phosphogluconate Pathway eller Hexose
Monophosphate Pathway. I denne vej er NADP+ en elektronacceptor i
stedet for NAD+. Dette finder sted i den tofasede oxidative fase af PPP og
den ikke-oxidative fase af PPP.
Figur: Pentosephosphatvejen (PPP). PPP forgrener sig efter det første trin af
glykolyse og går tilbage til fructose 6-phosphat og glyceraldehyd 3phosphat i den glykolytiske og gluconeogene vej. PPP'en producerer R5P
og NADPH til biosyntese og redoxregulering. Enzymer i det oxidative og
ikke-oxidative PPP er skraveret i grønt. Billedkilde: Forside. Endocrinol., 09.
juni 2020 | https://doi.org/10.3389/fendo.2020.00365
Indholdsfortegnelse





Den oxidative fase af pentosephosphatvejen
Den ikke-oxidative fase af pentosephosphatvejen
Glucose 6-P dehydrogenase mangel
Wernicke Korsakoffs syndrom (transketolase- og TPP-mangel)
Referencer
Den oxidative fase af pentosephosphatvejen
Trin først – I den første reaktion oxiderede glucose 6-phosphat til 6phosphoglucono-delta-lacton i nærværelse af glucose 6-phosphat
dehydrogenase enzym, hvor NADP+ fungerer som en elektronacceptor.
Trin andet - I dette trin hydrolyseres 6-phosphoglucono-delta-lacton af
specifik lactonase til 6-phosphogluconat.
Trin tredje - Nu finder oxidativ decarboxylering af 6-phosphogluconat til
D-ribulose 5-phosphat sted ved hjælp af 6-phosphogluconate
dehydrogenase-enzym, og NADP+ fungerer som en elektronacceptor.
Trin fjerde - Nu isomeriserer ribulose 5-P til ribose 5-P af
phosphopentose-isomerase.
Den ikke-oxidative fase af
pentosephosphatvejen
Trin fem – Her finder epimerisering af ribulose 5-P til xylulose 5-P sted
med ribulose 5-P epimerase.
Trin seks - Nu reagerer ribose 5-P og xylulose 5-P for at give
sedoheptulose 7-P og glyceraldehyder 3-P i nærvær af transketolase.
Trin syv – Sedoheptulose 7-P og glyceraldehyd 3-P reagerer for at give
fructose 6-P og erythrose 4-P.
Trin otte - Nu reagerer erythrose 4-P og xylulose 5-P for at give fructose 6P og glyceraldehyd 3-P.
Trin ni - I dette trin isomeriserer fructose 6-P til glucose 6-P af
phosphohexose-isomerase-enzym.
Trin ti - I dette trin indgår glyceraldehyd 3-P i gluconeogenese og
omdannes til glucose.
Glucose 6-P dehydrogenase mangel
Glucose 6-P dehydrogenase mangel for det meste
asymptomatisk; symptomer vises kun med en kombination af flere
miljøfaktorer. Den græske matematiker Pythagoras forbød sin tilhænger at
spise favabønne (falafel en ret har favabønne som ingrediens også forbudt),
fordi dette gør mange mennesker syge med en tilstand kaldet favisme, hvor
erytrocytlyset finder sted inden for 24-48 timer, frigivet hæmoglobin ind i
blodet, hvilket forårsager gulsot og nogle gange fører til nyresvigt,
antimalariamedicin primaquin eller sulfa-antibiotika giver også det samme
symptom hos personer med glukose 6-P-mangel. NADPH produceret i den
første reaktion af PPP af glucose 6-P dehydrogenase, denne NADPH bruges
i flere biosyntetiske veje, bruges også til beskyttelse mod oxidativ skade af
hydrogenperoxid, superoxid og meget reaktiv oxidant dannet under
metabolisme, toksiciteten af det antimalariamiddel og den giftige
ingrediens i fava-bønner. Under afgiftning omdannes hydrogenperoxid til
vand af reduceret glutathion og glutathionperoxidase enzym. Nu
omdannes oxideret glutathion til reduceret glutathion af
glutathionreduktase og NADPH. Hos personer med glukose 6-P-mangel
hæmmes NADPH-produktionen, så oxideret glutathion omdannes ikke til
sin reducerede form, nu hæmmes også afgiftning af
hydrogenperoxid. Hydrogenperoxid bryder også ind i vand og ilt af
katalase-enzymet, som også kræver NADPH, så dette trin hæmmes også. Så
kan brintoverilte ikke afgiftes, så dette fører til oxidativ skade på
celleindholdet. toksiciteten af det antimalariamiddel og den giftige
bestanddel af fava-bønner. Under afgiftning omdannes hydrogenperoxid til
vand af reduceret glutathion og glutathionperoxidase enzym. Nu
omdannes oxideret glutathion til reduceret glutathion af
glutathionreduktase og NADPH. Hos personer med glukose 6-P-mangel
hæmmes NADPH-produktionen, så oxideret glutathion omdannes ikke til
sin reducerede form, nu hæmmes også afgiftning af
hydrogenperoxid. Hydrogenperoxid bryder også ind i vand og ilt af
katalase-enzymet, som også kræver NADPH, så dette trin hæmmes også. Så
kan brintoverilte ikke afgiftes, så dette fører til oxidativ skade på
celleindholdet. toksiciteten af det antimalariamiddel og den giftige
bestanddel af fava-bønner. Under afgiftning omdannes hydrogenperoxid til
vand af reduceret glutathion og glutathionperoxidase enzym. Nu
omdannes oxideret glutathion til reduceret glutathion af
glutathionreduktase og NADPH. Hos personer med glukose 6-P-mangel
hæmmes NADPH-produktionen, så oxideret glutathion omdannes ikke til
sin reducerede form, nu hæmmes også afgiftning af
hydrogenperoxid. Hydrogenperoxid bryder også ind i vand og ilt af
katalase-enzymet, som også kræver NADPH, så dette trin hæmmes også. Så
kan brintoverilte ikke afgiftes, så dette fører til oxidativ skade på
celleindholdet. Nu omdannes oxideret glutathion til reduceret glutathion af
glutathionreduktase og NADPH. Hos personer med glukose 6-P-mangel
hæmmes NADPH-produktionen, så oxideret glutathion omdannes ikke til
sin reducerede form, nu hæmmes også afgiftning af
hydrogenperoxid. Hydrogenperoxid bryder også ind i vand og ilt af
katalase-enzymet, som også kræver NADPH, så dette trin hæmmes også. Så
kan brintoverilte ikke afgiftes, så dette fører til oxidativ skade på
celleindholdet. Nu omdannes oxideret glutathion til reduceret glutathion af
glutathionreduktase og NADPH. Hos personer med glukose 6-P-mangel
hæmmes NADPH-produktionen, så oxideret glutathion omdannes ikke til
sin reducerede form, nu hæmmes også afgiftning af
hydrogenperoxid. Hydrogenperoxid bryder også ind i vand og ilt af
katalase-enzymet, som også kræver NADPH, så dette trin hæmmes også. Så
kan brintoverilte ikke afgiftes, så dette fører til oxidativ skade på
celleindholdet. som også kræver NADPH, så dette trin er også hæmmet. Så
kan brintoverilte ikke afgiftes, så dette fører til oxidativ skade på
celleindholdet. som også kræver NADPH, så dette trin er også hæmmet. Så
kan brintoverilte ikke afgiftes, så dette fører til oxidativ skade på
celleindholdet.
Glykogenmetabolisme - Nedbrydning Og
Biosyntese Af Glykogen
3. november 2020 af redaktører
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Glykogen er lagret polysaccharid i hvirveldyr og nogle mikroorganismer,
mens stivelse i tilfælde af planten.
Indholdsfortegnelse

Glykogen nedbrydning
o
o
o

Biosyntese af glykogen
o
o
o
o

Phosphoglucomutase virkning
UDP-glucose pyrophosphorylase virkning
Glykogensyntasevirkning
Amylo (1-4) til (1-6) transglycosylase (glykogenforgrenende enzym)
virkning
Koordinere regulering af glykogensyntese og nedbrydning
o
o

Glykogen phosphorylase virkning
Glykogen-afgrenende enzymvirkning
Phosphoglucomutase enzymvirkning
Regulering af glykogenphosphorylase
Regulering af glykogensyntase ved phosphorylering og
dephosphorylering
Referencer
Glykogen nedbrydning
Nedbrydning af glykogen sker gennem de tre enzymatiske reaktioner,
glykogenphosphorylase, glykogenafgrenende enzym og
phosphoglucomutase. Tre trin er som følger -
Glykogen phosphorylase virkning
Glycogenphosphorylase fjerner glucoserester som alfa-D glucose 1phosphat fra den ikke-reducerende ende, med brydning af alfa 1-4
glykosidbinding ved uorganisk fosfatangreb, denne proces gentages, indtil
den når fire glucose fra forgreningspunktet. Yderligere nedbrydning finder
sted efter virkningen af det afgrenende enzym.
Glykogen-afgrenende enzymvirkning
Det afgrenende enzym katalyserer to på hinanden følgende reaktioner til
overførsel af grenen.
Transferaseaktivitet af det afgrenende enzym - I denne reaktion overfører
afgreningsenzym oligosaccharider fra gren til lineær.
Alfa 1-6 glycosidaseaktivitet af det forgrenende enzym – I dette trin
afforgrener enzymet nedbrydning alfa 1-6 glycosidbinding, der frigør en
glucose.
Phosphoglucomutase enzymvirkning
Det omdanner frigjort glucose 1-phosphat til glucose 6-phosphat, som kan
indgå i glykolyse .
Oprettet med BioRender.com
Biosyntese af glykogen
Glykogenbiosyntese finder på en eller anden måde sted i alle celler i
dyrekroppen, men finder hovedsageligt sted i leveren og
skeletmuskulaturen. Ligesom glykolyse starter den også med glucose 6phosphat, kondenseret til glykogen gennem virkningen af fire enzymer som phosphoglucomutase, UDP-glucose pyrophosphorylase,
glykogensyntase, amylo (1-4) til (1-6) transglycosylase.
Phosphoglucomutase virkning
Her omdannes glucose 6-phosphat til glucose 1-phosphat ved påvirkning
af phosphoglucomutase.
UDP-glucose pyrophosphorylase virkning
Nu omdannes glucose 1-phosphat til UDP-glucose ved brug af UTP og
frigørende PPi. UDP-glucose, sukker-nukleotidet donerer glukose til
glykogensyntese. Denne reaktion er irreversibel, hvilket gør den irreversible
syntetiske vej.
Glykogensyntasevirkning
Det katalyserer overførslen af glucoserester fra UDP glucose til den ikkereducerende ende af glykogen, dette enzym kan syntetisere glykogen uden
primer her fungerer tidligere glykogenmolekyler som en primer, og enzym
overfører glucose til den ikke-reducerende ende af primer glykogen, hvilket
øger 1 glucoserest i hver cyklus. Når der ikke er nogen tidligere glykogener
tilgængelige, så fungerer glycogenin (et protein) som en
primer. Glykogensyntase kan ikke syntetisere (1-6)binding, fundet ved
forgreningspunktet, så her har der brug for et andet enzym.
Amylo (1-4) til (1-6) transglycosylase
(glykogenforgrenende enzym) virkning
Katalyserer overførslen af 6-7 glukoseresters lange fragment fra ikkereducerende ende til hydroxylgruppen af C-6 i den indre glukoserest, der
skaber forgreningspunkt med (1-6) glykosidbinding, nu fungerer
grenpunktet også som en primer.
Læs også:
Kulhydrater- definition, klassificering med struktur og funktioner
 Fotosyntese- Definition, ligning, trin, proces, diagram
 Graviditet uge for uge (baby og kropsudvikling, tips)
 Aminosyrer og proteiner - definition, struktur, typer, funktioner
 Hvordan indgår andre kulhydrater i den glykolytiske vej?

Koordinere regulering af glykogensyntese og
nedbrydning
Glykogenbiosyntese og nedbrydning reguleres af
koordination. Glykogenphosphorylase reguleres allosterisk og hormonalt,
og glykogensyntase reguleres af phosphorylering og dephosphorylering.
Regulering af glykogenphosphorylase
Carl og Gerty Cori fandt ud af, at glykogenphosphorylase findes i to
indbyrdes konverterbare former glykogenphosphorylase, en katalytisk aktiv
og glykogenphosphorylase b katalytisk mindre aktiv. Phosphorylase b, der
overvejende findes i hvilende muskler under kraftig muskelaktivitet
adrenalin fører til phosphorylering af specifik ser-rest, omdanner den til
mere aktiv form Phosphorylase a. Og når muskler gennemgår hvilefase,
fjerner phosphorylase phosphatase phosphat fra phosphorylase a
omdanner det til mindre aktiv form phosphorylase b. Processen reguleres i
reaktionen på glukose.
Regulering af glykogensyntase ved phosphorylering
og dephosphorylering
Glykogensyntase kan også eksistere i en aktiv og inaktiv form. Her er aktiv
form glykogensyntase-a i uphosphoryleret form, dets fosforylering med
glykogensyntasekinase 3 (GSK-3) fører til inaktiv form af glykogensyntaseb. Glykogensyntasekinase tilføjer phosphorylgruppe til tre ser-rester nær
carboxylterminalen, den phosphorylerer simpelthen ikke, før en anden
proteinkinase-caseinkinase II-phosphorylatglycogen på en nærliggende
restproces kaldet priming. Enzym PP1 forårsager dephosphorylering ved
phosphatase-virkning, hvilket gør det aktivt. Her kan processen reguleres i
responsen på glucose 6-phosphat.
Glykolyse Og Glukoneogenese - En Oversigt Og
Sammenfatning
3. november 2020 af redaktører
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Glykolyse og glukoneogenese
Glykolyse er processen med nedbrydning af glucose, mens gluconeogenese
er syntesen af glucose. Glukoneogenese er det modsatte af glykolyse med
nogle bypass-trin.
Indholdsfortegnelse

Glykolyse
o
o
o

Glukoneogenese
o
o
o
o

Forberedende fase
Udbetalingsfase
Læs mere: Glykolyse 10 trin med diagram og ATP-dannelse
Første bypass-trin
Andet bypass-trin
Tredje bypass-trin
Læs mere: Gluconeogenese- De novo syntese af glukose
Referencer og Kilder
Glykolyse
Glykolyse er en nedbrydning af et molekyle glucose til 2 pyruvatmolekyler
gennem en række enzymkatalyserede reaktioner, og ATP & NADH
produceres. Dette er en ti-trins proces, afsluttet i to-fase forberedelse og
udbetalingsfaser. Første til fem reaktioner hører til den forberedende fase
og seks til ti reaktioner hører til udbetalingsfasen. Glykolyseprocessen er
som følger:
Glykolysediagram
Forberedende fase
Trin først – I dette trin omdannes glucose til glucose 6-phosphat ved
hydrolyse af en ATP til ADP i nærvær af hexokinaseenzym, det er en
irreversibel reaktion.
Trin andet – Dette er et isomeriseringstrin, glucose 6-phosphat omdannet
til fructose 6-phosphat i nærvær af enzymet phosphohexoisomerase.
Trin tredje - I løbet af dette trin finder igen irreversibel hydrolyse af ATP til
ADP sted, og fructose 6-phosphat omdannes til fructose 1,6-bisphosphat, i
nærvær af phosphofructokinase.
Trin fjerde - Det er et trin til spaltning af 6-carbonforbindelse fructose 1,6bisphosphat til to triose phosphater, nemlig glyceraldehyd 3-phosphat og
dihydroxyacetone phosphat, ved hjælp af aldolase enzym.
Trin femte - Dihydroxyacetonephosphat isomeriseres til glyceraldehyd 3phosphat af triosephosphatisomerase.
Udbetalingsfase
Trin sjette – Her oxidation af 2 molekyler glyceraldehyd 3-phosphat til 1,3bisphosphoglycerat ved brug af to uorganiske fosfater, i nærvær af
glyceraldehyd 3-phosphat dehydrogenase enzym og reduktion af 2NAD+
til 2NADH, H+.
Trin syvende – Det er det første trin af ATP-produktion, her 2 molekyler af
1,3-bisphosphoglycerat omdannet til to molekyler af 3-phosphoglycerat
med libration af 2ATP ved brug af 2ADP i nærvær af phosphoglycerat
kinase.
Trin otte - I dette trin ændres 2 molekyler af 3-phosphoglycerat til 2
molekyler af 2-phosphoglycerat ved phosphoglycerat mutase.
Trin niende – Nu ved tilstedeværelse af enolase-enzym omdannes 2
molekyler 2-phosphoglycerat til 2 molekyler phosphoenolpyruvat ved
frigørelse af 2 molekyler vand.
Trin tiende – Det er det andet trin i ATP-produktionen og den tredje
irreversible reaktion af denne vej. Her ændres 2 molekyler
phosphoenolpyruvat til 2 molekyler pyruvat med libration 2ATP og brug af
2ADP i nærvær af pyruvatkinaseenzym.
Læs mere: Glykolyse 10 trin med diagram og ATPdannelse
Glukoneogenese
Det er den omvendte reaktion af glykolyse fra pyruvat til glucose med 3
bypass-trin. Her studerer vi kun omkring 3 beståede trin, andre trin har en
omvendt reaktion af glykolyse, så det er ikke nødvendigt at beskrive.
Figur: Gluconeogenese-vej med nøglemolekyler og enzymer. Mange trin er
det modsatte af dem, der findes i glykolysen. Billedkilde: Unused0026
(Wikipedia) .
Første bypass-trin
Det første trin, der skal omgås, er pyruvat til phosphoenolpyruvat, i dette
trin ændres pyruvat ikke blot til PEP, men det er gennem det bypassede
trin. For det første ændres 2 molekyler pyruvat til 2 molekyler oxaloacetat
med hydrolyse af 2ATP med pyruvatcarboxylaseenzym. Derefter omdanner
PEP-carboxykinase-enzym 2 molekyler oxaloacetat til 2 molekyler PEP med
hydrolyse af 2GTP.
Andet bypass-trin
Det andet trin, der skal omgås, er fructose 1,6-bisphosphat til fructose 6phosphat, dette er heller ikke reversibelt, så det omgås af fructose 1,6bisphosphatase enzymet ved fjernelse af fosfat fra det første carbon af
fructose 1,6- bisphosphat ændrer det til fructose 6-phosphat.
Tredje bypass-trin
Det tredje trin, der skal omgås, er glucose 6-phosphat til glucose, dette trin
er heller ikke blot reversibelt, og omgås af glucose 6-phosphatase ved
fjernelse af fosfat fra sjette kulstof af glucose, hvilket frigiver fri glucose.
Glykolyse 10 Trin Med Diagram Og ATPDannelse
21. august 2020 af Somak Banerjee
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Aerob respiration refererer til begrebet nedbrydning af næringsstoffer og
produktion af energi. Enhver organisme, når den indtager ethvert
næringsmateriale, gennemgår materialet en række biokemiske reaktioner,
hvorved simple former for kulhydrater, proteiner og lipider
produceres. Derefter nedbrydes disse producerede forbindelser yderligere
og producerer den energi, der kræves til organismen. Glykolyse refererer til
den biokemiske vej, hvorved glukose nedbrydes til pyruvat og producerer
energi i form af ATP. Det finder sted ved den cytoplasmatiske matrix af
enhver prokaryot eller eukaryot celle. Glykolyse er også kendt som Embden
– Meyerhof – Parnas pathway (EMP), da stien først blev opdaget af Gustav
Embden, Otto Meyerhof og Jakub Karol Parnas.
Glykolysediagram
Indholdsfortegnelse

Oversigt
o
o
o
o
o
o
o
1. Fosforylering af glukose
2. Omdannelse af Glucose 6-phosphat til Fructose 6-phosphat
3. Fosforylering af Fructose 6-phosphat
4. Spaltning af Fructose 1,6 bis-phosphat
5. Interkonvertering af triosefosfaterne
6. Oxidation af Glyceraldehyd 3-phosphat til 1,3, Bisphosphoglycerat
7. Phosphoryloverførsel fra 1,3-bisphosphoglycerat til ADP
o
o
o


8. Omdannelse af 3 phosphoglycerater til 2 phosphoglycerater
9. Dehydrering af 2 phosphoglycerater til phosphoenolpyruvat
10. Overførsel af phosphorylgruppen
Antal ATP
Reference
Oversigt
Glykolyseprocessen er opdelt i to faser. For det første består den
forberedende fase af fem forskellige reaktioner. I denne fase omdannes
glukosemolekylet til glyceraldehyd 3 fosfat ved at bevæge sig gennem
forskellige reaktioner. To molekyler af ATP er investeret i denne fase, mens
to nyligt syntetiserede molekyler af ATP er også fundet i slutningen af den
forberedende fase. For det andet Payoff-fasen, hvor glyceraldehyder 3
fosfat bevæger sig gennem fem forskellige biokemiske reaktioner og
omdannes til pyruvat. Produktion af ATP'er som energimolekyler er et
vigtigt aspekt af udbetalingsfasen. Hvert trin i processen er nu beskrevet
som følgende
1. Fosforylering af glukose
Dette er det første trin i den forberedende fase, hvor glucose aktiveres ved
involvering af enzymet kaldet hexokinase og omdannes til glucose 6
fosfat. Et ATP-molekyle bruges under dette trin som
fosfatdonor. Hexokinase kræver Mg 2+ for at katalysere reaktionen.
2. Omdannelse af Glucose 6-phosphat til Fructose 6phosphat
Phosphohexose isomeriserer (Phosphogulco isomerase) katalyserer
reaktionen i nærvær af Mg 2+ , hvilket fører til reversibel isomerisering af
glucose 6 fosfater (aldose) til fructose 6 fosfat (ketos). Denne isomerisering
spiller en vigtig rolle for at fuldende den overordnede vej for
glykolyse. Omlejringen af carbonyl- og hydroxylgruppen ved C1 og C2 er et
afgørende skridt for at føre vejen videre.
3. Fosforylering af Fructose 6-phosphat
Dette trin udnytter ATP som fosfatdonor og ved hjælp af enzymet
phosphofructokinase – 1 (PFK-1) enzym (som katalyserer reaktionen),
overføres en phosphorylgruppe til fructose 6-phosphat og producerer
fructose 1,6-bis-phosphat. Dette er en irreversibel reaktion, der opstår på
cellulært niveau, og det betragtes også som det første forpligtede skridt
mod glykolyse, da glucose 6 fosfat og fructose 6 fosfat har andre forskellige
involveringer, mens fructose 1, 6 bis-fosfat kun er målrettet mod glykolyse.
4. Spaltning af Fructose 1,6 bis-phosphat
Her spaltes fructose 1,6 bisphosphat og producerer to forskellige
triosefosfater såsom glyceraldehyd 3 fosfat og dihydroxyacetone
fosfat. Aldolkondensationsreaktionen er reversibel og katalyseret af
enzymet fructose 1,6 bis-phosphat aldolase (almindeligvis kendt som
aldolase).
5. Interkonvertering af triosefosfaterne
Glyceraldehyd 3-phosphat, produceret i det foregående trin, gennemgår
forskellige biokemiske reaktioner af vejen. Mens
dihydroxyacetonephosphat på den anden side hurtigt og reversibelt
omdannes til glyceraldehyd 3-phosphat ved involvering af enzymet
triosephosphat isomeriserer.
6. Oxidation af Glyceraldehyd 3-phosphat til 1,3,
Bisphosphoglycerat
Dette er det første trin i udbetalingsfasen. Reaktionen katalyseres af
enzymet glyceraldehyd 3-phosphatdehydrogenase. Sammen med 1,3
bisphosphoglycerat produceres NADH+ H + også i denne fase. NADH er
også et energimolekyle.
7. Phosphoryloverførsel fra 1,3-bisphosphoglycerat til
ADP
3 Phosphoglycerat produceres i dette trin ved involvering af enzymet
phosphoglycerat kinase. Enzymet overfører højenergi-phosphorylgruppen
fra carbonylgruppen i 1,3-bisphosphoglycerat til ADP. Det fører til
dannelsen af ATP.
8. Omdannelse af 3 phosphoglycerater til 2
phosphoglycerater
I dette trin forskydes phosphorylgruppen i 3 phosphoglycerater til C-2stillingen, hvilket giver 2 phosphoglycerater. Reaktionen katalyseres af
enzymet phosphoglycerat mutase, som kræver Mg 2+ ion for sin aktivitet.
9. Dehydrering af 2 phosphoglycerater til
phosphoenolpyruvat
Phosphoenol pyruvat produceres af 2 phosphoglycerater på grund af
frigivelsen af vandmolekyler. Reaktionen katalyseres af enzymet enolase.
10. Overførsel af phosphorylgruppen
Pyruvatkinase katalyserer den sidste reaktion af glykolyse, hvor
phosphorylgruppen frigives fra phosphoenolpyruvat og forbindes med ADP
og fører til produktion af ATP.
Antal ATP
ATP produceret fra glykolyse = 2 ATP
2 NADPH (3 ATP hver i ETC)= 6 ATP i ETC
Glykolyse 10 Trin Med Diagram Og ATPDannelse
21. august 2020 af Somak Banerjee
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Aerob respiration refererer til begrebet nedbrydning af næringsstoffer og
produktion af energi. Enhver organisme, når den indtager ethvert
næringsmateriale, gennemgår materialet en række biokemiske reaktioner,
hvorved simple former for kulhydrater, proteiner og lipider
produceres. Derefter nedbrydes disse producerede forbindelser yderligere
og producerer den energi, der kræves til organismen. Glykolyse refererer til
den biokemiske vej, hvorved glukose nedbrydes til pyruvat og producerer
energi i form af ATP. Det finder sted ved den cytoplasmatiske matrix af
enhver prokaryot eller eukaryot celle. Glykolyse er også kendt som Embden
– Meyerhof – Parnas pathway (EMP), da stien først blev opdaget af Gustav
Embden, Otto Meyerhof og Jakub Karol Parnas.
Glykolysediagram
Indholdsfortegnelse

Oversigt
o
o
o
o
o
o
o
1. Fosforylering af glukose
2. Omdannelse af Glucose 6-phosphat til Fructose 6-phosphat
3. Fosforylering af Fructose 6-phosphat
4. Spaltning af Fructose 1,6 bis-phosphat
5. Interkonvertering af triosefosfaterne
6. Oxidation af Glyceraldehyd 3-phosphat til 1,3, Bisphosphoglycerat
7. Phosphoryloverførsel fra 1,3-bisphosphoglycerat til ADP
o
o
o


8. Omdannelse af 3 phosphoglycerater til 2 phosphoglycerater
9. Dehydrering af 2 phosphoglycerater til phosphoenolpyruvat
10. Overførsel af phosphorylgruppen
Antal ATP
Reference
Oversigt
Glykolyseprocessen er opdelt i to faser. For det første består den
forberedende fase af fem forskellige reaktioner. I denne fase omdannes
glukosemolekylet til glyceraldehyd 3 fosfat ved at bevæge sig gennem
forskellige reaktioner. To molekyler af ATP er investeret i denne fase, mens
to nyligt syntetiserede molekyler af ATP er også fundet i slutningen af den
forberedende fase. For det andet Payoff-fasen, hvor glyceraldehyder 3
fosfat bevæger sig gennem fem forskellige biokemiske reaktioner og
omdannes til pyruvat. Produktion af ATP'er som energimolekyler er et
vigtigt aspekt af udbetalingsfasen. Hvert trin i processen er nu beskrevet
som følgende
1. Fosforylering af glukose
Dette er det første trin i den forberedende fase, hvor glucose aktiveres ved
involvering af enzymet kaldet hexokinase og omdannes til glucose 6
fosfat. Et ATP-molekyle bruges under dette trin som
fosfatdonor. Hexokinase kræver Mg 2+ for at katalysere reaktionen.
2. Omdannelse af Glucose 6-phosphat til Fructose 6phosphat
Phosphohexose isomeriserer (Phosphogulco isomerase) katalyserer
reaktionen i nærvær af Mg 2+ , hvilket fører til reversibel isomerisering af
glucose 6 fosfater (aldose) til fructose 6 fosfat (ketos). Denne isomerisering
spiller en vigtig rolle for at fuldende den overordnede vej for
glykolyse. Omlejringen af carbonyl- og hydroxylgruppen ved C1 og C2 er et
afgørende skridt for at føre vejen videre.
3. Fosforylering af Fructose 6-phosphat
Dette trin udnytter ATP som fosfatdonor og ved hjælp af enzymet
phosphofructokinase – 1 (PFK-1) enzym (som katalyserer reaktionen),
overføres en phosphorylgruppe til fructose 6-phosphat og producerer
fructose 1,6-bis-phosphat. Dette er en irreversibel reaktion, der opstår på
cellulært niveau, og det betragtes også som det første forpligtede skridt
mod glykolyse, da glucose 6 fosfat og fructose 6 fosfat har andre forskellige
involveringer, mens fructose 1, 6 bis-fosfat kun er målrettet mod glykolyse.
4. Spaltning af Fructose 1,6 bis-phosphat
Her spaltes fructose 1,6 bisphosphat og producerer to forskellige
triosefosfater såsom glyceraldehyd 3 fosfat og dihydroxyacetone
fosfat. Aldolkondensationsreaktionen er reversibel og katalyseret af
enzymet fructose 1,6 bis-phosphat aldolase (almindeligvis kendt som
aldolase).
5. Interkonvertering af triosefosfaterne
Glyceraldehyd 3-phosphat, produceret i det foregående trin, gennemgår
forskellige biokemiske reaktioner af vejen. Mens
dihydroxyacetonephosphat på den anden side hurtigt og reversibelt
omdannes til glyceraldehyd 3-phosphat ved involvering af enzymet
triosephosphat isomeriserer.
6. Oxidation af Glyceraldehyd 3-phosphat til 1,3,
Bisphosphoglycerat
Dette er det første trin i udbetalingsfasen. Reaktionen katalyseres af
enzymet glyceraldehyd 3-phosphatdehydrogenase. Sammen med 1,3
bisphosphoglycerat produceres NADH+ H + også i denne fase. NADH er
også et energimolekyle.
7. Phosphoryloverførsel fra 1,3-bisphosphoglycerat til
ADP
3 Phosphoglycerat produceres i dette trin ved involvering af enzymet
phosphoglycerat kinase. Enzymet overfører højenergi-phosphorylgruppen
fra carbonylgruppen i 1,3-bisphosphoglycerat til ADP. Det fører til
dannelsen af ATP.
8. Omdannelse af 3 phosphoglycerater til 2
phosphoglycerater
I dette trin forskydes phosphorylgruppen i 3 phosphoglycerater til C-2stillingen, hvilket giver 2 phosphoglycerater. Reaktionen katalyseres af
enzymet phosphoglycerat mutase, som kræver Mg 2+ ion for sin aktivitet.
9. Dehydrering af 2 phosphoglycerater til
phosphoenolpyruvat
Phosphoenol pyruvat produceres af 2 phosphoglycerater på grund af
frigivelsen af vandmolekyler. Reaktionen katalyseres af enzymet enolase.
10. Overførsel af phosphorylgruppen
Pyruvatkinase katalyserer den sidste reaktion af glykolyse, hvor
phosphorylgruppen frigives fra phosphoenolpyruvat og forbindes med ADP
og fører til produktion af ATP.
Antal ATP
ATP produceret fra glykolyse = 2 ATP
2 NADPH (3 ATP hver i ETC)= 6 ATP i ETC
Pancreashormoner
5. februar 2020 af redaktører
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse
Bugspytkirtel
1. Insulin


o
o
o
Struktur
Regulering
Fungere
2. Glukagon

o
o
Struktur
Fungere
3. Somatostatin
4. Pancreas polypeptid (PP)
Diabetes mellitus
Type 1 diabetes mellitus
Type 2 diabetes mellitus
Arvelige former for diabetes mellitus
5. Amylin
Referencer
Pancreashormoner









Bugspytkirtel
Bugspytkirtlen er et kirtelorgan i den øvre midterregion, men den
fyldes ud som to organer i ét: et mave-relateret eksokrint organ og
et hormonafgivende endokrine organ.
 Bugspytkirtlen fungerer som et eksokrint organ og udleder
katalysatorer for at adskille proteiner, lipider, sukkerarter og
nukleinsyrer i næring.
 Bugspytkirtlen fungerer som et endokrint organ og udskiller
hormonerne insulin og glukagon for at kontrollere glukoseniveauet
i løbet af dagen.

Begge disse forskellige kapaciteter er afgørende for kroppens
udholdenhed.
 Disse er skabt af et specifikt væv i bugspytkirtlen og derefter udledt
til den slanke ramme og ankommet til leveren ved indgangen venøs
spredning.
 Det specifikke væv kaldes Langerhans øer. Langerhanske øer taler til
omkring 1-2 % af bugspytkirtlen.
Tre slags celler genkendes i disse øer.
 A-celler – ansvarlig for produktionen af glukagon (25 % af alle øceller).
 B-celler - ansvarlige for insulinproduktion (60% af alle ø-celler).
 D-celler – ansvarlige for produktionen af somatostatin (10 % af alle
ø-celler).
 F-celler - ansvarlige for produktionen af pancreas-polypeptider (5%
af alle ø-celler).
Langerhanske øer påtager sig et væsentligt job i stivelsesfordøjelsen,
således i en plasmaglucoseabsorption. Det involverer:
 Glykolyse - den anaerobe omdannelse af glucose til laktat. Foregår i
røde blodlegemer, nyremarven og skeletmuskulaturen.
 Glykogenese - syntesen af glykogen fra glucose. Glukose lagres (i
leveren, musklerne) i form af glykogen, og dette tjener til at
opretholde en konstant plasmaglukosekoncentration.
 Glykogenolyse - nedbrydning af glykogen til glucose.
 Gluconeogenese - produktion af glukose fra ikke-sukkermolekyler
(aminosyrer, laktat, glycerol)
 Lipolyse - nedbrydning af triacylglyceroler til glycerol og frie
fedtsyrer.
 Lipogenese - syntesen af triacylglyceroler.
Fungere
 Bugspytkirtelhormoner er ansvarlige for opbevaring af fedt og
glukose, som glykogen, efter måltidet.
 Muliggør mobilisering af energireserver på grund af madmangel,
stress og fysisk aktivitet.
 Oprethold den konstante plasmaglukosekoncentration.
 Fremme vækst.

Billedkilde: Pancreatic Hormones and Control of Blood Glucose: Et
blik og en oversigt over bugspytkirtlen
1. Insulin
Struktur
Insulin er et peptid, der indeholder en α-kæde på 21 aminosyrer lang
bundet til en 30 aminosyre β-kæde via to disulfidbroer. Forstadiet til insulin
er preproinsulin, som indeholder en signalsekvens, der fjernes yderligere i
det endoplasmatiske retikulum og omdanner forstadiet til dets pro-hormon
kaldet proinsulin. Proinsulin ændres til insulin efter fjernelse af et C-peptid
fra pro-hormonet.
Insulinreceptoren består af 2 ekstracellulære α-underenheder og to
transmembrane β-underenheder. Når insulin er tæt på receptoren, binder
det til receptorens a-underenheder. Denne binding fører til
autophosphorylering af insulinreceptorens β-underenheder. Disse βunderenheder fungerer derefter som receptortyrosinkinaser, der
phosphorylerer insulinreceptorunderenheder. Signalet bevæger sig derefter
nedstrøms til intracellulære proteiner.
Regulering
Insulin udskilles hovedsageligt som reaktion på stigninger i blodets
glukoseniveau. Det højere niveau af glukose forårsager, at glukose trænger
ind i B-cellerne og omdannes til et glukose-6-fosfat. Dette skaber den
cytosoliske ATP og fører til en lukning af ATP-gatede K+-kanaler, der fører
til depolarisering, hvilket resulterer i, at spændingsstyrede Ca 2+ kanaler
åbner og niveauet af cytosolisk Ca 2+ stiger og rekrutterer exocytose af
insulin og genåbning af K+ kanaler.
Insulinsekretion stimuleres under fordøjelsen via acetylcholin
(vagusnerven), gastrin, sekretin. Visse aminosyrer som arginin og leucin
stimulerer også sekretionen samt frie fedtsyrer og nogle
steroidhormoner. Sekretionen hæmmes via epinephrin og
noradrenalin. Disse aktiveres, når hypoglykæmi detekteres af centrale
kemoreceptorkanaler og derefter til depolarisering.
Depolarisering forårsager en åbning af spændingsstyrede Ca 2+ kanaler, og
niveauet af cytosolisk Ca 2+ stiger og initierer exocytose af insulin og
genåbning af K + kanaler. Insulinsekretion stimuleres under fordøjelsen via
acetylcholin (vagusnerven), gastrin, sekretin.
Visse aminosyrer som arginin og leucin stimulerer også sekretion samt
FFA'er og nogle steroidhormoner. Sekretionen undertrykkes via epinephrin
og noradrenalin. Disse udløses, når hypoglykæmi genkendes af fokale
kemoreceptorkanaler og derefter til depolarisering, hvilket resulterer i, at
spændingsstyrede Ca2 + -kanaler åbner, og niveauet af cytosolisk
Ca2 + stiger og initierer exocytose af insulin og genåbning af K + -kanaler.
Insulinsekretion stimuleres under fordøjelsen via acetylcholin
(vagusnerven), gastrin, sekretin. Insulinsekretion stimuleres under
fordøjelsen via acetylcholin (vagusnerven), gastrin, sekretin.
Fungere
Insulin har anabolske og lipogene virkninger. Opbevaringen af glukose i
leveren stimuleres og aktiverer også enzymer for at fremme glykolyse og
glykogenese. Derudover fremmer det optagelsen og lagringen af
aminosyrer i den slags proteiner og fremmer væksten. Insulin øger også
mængden af GLUT-4.
(Glucosetransportører er til stede i skeletmyocytter, så glukose kan trænge
ind i cellen. Glucose kan bevæge sig ind i cellen på to forskellige måder.
Den ene er med natrium som en sekundær aktiv transport og den anden er
gennem glukosetransporter, lettet diffusion).
Insulin påvirker mange organer. Det
 stimulerer skeletmuskelfibre til
 optage glukose og ændre det til glykogen;
 optage aminosyrer fra blodet og omdanne dem til protein.
 virker på leverceller
 stimulerer dem til at optage glukose fra blodet og ændre det til
glykogen mens
hæmning af enzymproduktion, der er involveret i at nedbryde
glykogen tilbage, hæmmer "gluconeogenese"; det vil sige
omdannelsen af fedt og proteiner til glukose.
 virker på fedtceller (fedt) for at stimulere optagelsen af glukose og
syntesen af fedt.
 virker på celler i hypothalamus for at reducere appetitten.
Under sådanne omstændigheder aktiverer insulin disse virkninger ved at
binde et transmembranprotein indlejret i de reagerende cellers
cellemembran til insulinreceptoren.
For at opsummere er slutproduktet af disse reaktioner:
 kapaciteten af de opløselige kosttilskud tilbageholdt fra
fordøjelsessystemet til uopløselige, vitalitetsrige genstande
(glykogen, protein, fedt)
 et fald i blodsukkerniveauet

2. Glukagon
Struktur
Glucagon er et peptid afledt af proglucagon (glicentin). Glukagonsekretion
stimuleres af aminosyrer, arginin og alanin, fra fordøjede proteiner og
desuden af hypoglykæmi på grund af fysisk træning og sympatiske
drivkræfter. Udledningen hæmmes af glucose, somatostatin og høje
plasmakoncentrationer af frie fedtsyrer.
Fungere
Glukagon antagoniserer hovedsageligt insulin. Signalet fra
glukagonreceptoren spredes via cAMP. Glukagon øger glykogenolyse i
leveren, stimulerer glukoneogenese fra laktat, proteinnedbrydning og
lipolyse. Dens vigtigste rolle er at opretholde den regelmæssige
koncentration af glukose mellem måltiderne for at sikre konstant
energiforsyning.
3. Somatostatin
Somatostatin frigives som reaktion på højere plasmakoncentrationer af
glucose og arginin. Gennem parakrine veje hæmmer frigivelsen af insulin
og også sekretionen af glukagon. Under mangel på glukose forekommer
denne proces ikke på grund af frigivelsen af katekolaminer, der hæmmer
udskillelsen af somatostatin.
4. Pancreatisk polypeptid ( PP )
F-cellerne på øerne udskiller et 36-aminosyre pancreaspolypeptid, som
reducerer appetitten. PP's funktion er at selvregulere
bugspytkirtelsekretionsaktiviteter (endokrine og eksokrine); det har også
virkninger på hepatiske glykogenniveauer og gastrointestinale
sekretioner. Dets sekretion hos mennesker øges efter et proteinmåltid,
faste, træning og akut hypoglykæmi og reduceres af somatostatin og
intravenøs glukose.
Diabetes mellitus
Diabetes mellitus is an endocrine disorder characterized by many signs and
symptoms. Primary among these are:
 failure of the kidney to proficiently recover glucose all together that
glucose overflows into the urine
 resulting rise in the level of urine due to the osmotic effect of glucose
There are three categories of diabetes mellitus:
 Type 1
 Type 2
 Inherited Forms of Diabetes Mellitus
Type 1 Diabetes Mellitus
(Also known as Insulin-Dependent Diabetes Mellitus or IDDM)
 is portrayed by pretty much low or no flowing insulin;
 most generally shows up in youth.
 It results from the obliteration of the beta cells of the islets.
 The annihilation results from a cell-intervened immune system assault
against the beta cells.
 What triggers this assault stays a riddle.
One prospect: peptides got from insulin may attach to random peptides to
make a “neoantigen”; that is, an antigen that was absent when resilience to
self-antigens was being built up.
Type 1 diabetes is constrained via cautiously managed infusions of insulin.
(Insulin can’t be taken by mouth since being a protein, it would be
processed. On the other hand, the U.S. FDA has endorsed an insulin inhaler
that conveys insulin through the lungs and may lessen the quantity of every
day infused dosages required).
For a long time, insulin removed from the organs of cows and pigs was
utilized. Notwithstanding, pig insulin varies from human insulin by one
amino corrosive; meat insulin by three. Albeit both work in people to bring
down glucose, they are seen by the insusceptible framework as “foreign”
and initiate a counteracting agent reaction in the patient that blunts their
impact and requires higher dosages.
This can be solved by:
 Convert pig insulin into human insulin by evacuating the one amino
corrosive that recognizes them and supplanting it with the human
adaptation. This methodology is costly, so now the supported
methodology is to
 Insert the human gene for insulin into E. coli and
grow recombinant human insulin in culture tanks. Insulin is not
a glycoprotein so E. coli can make a completely useful
particle (trade name = Humulin). Yeast is also utilized (trade name =
Novolin).
 Recombinant DNA innovation has additionally made it potential to
make marginally changed types of human insulin that work quicker
(Humalog® and NovoLog®) or slower (Lantus®) than standard
human insulin.
Injections of insulin must be done cautiously. Injections after overwhelming
activity or long after dinner may drive the glucose level down to a
hazardously low worth causing an insulin response.
The patient gets bad-tempered, exhausted, and may lose awareness. In the
event that the patient is as yet cognizant, giving a wellspring of sugar (e.g.,
sweet) by mouth typically takes care of the issue rapidly. Injections of
glucagon are sometimes used.
Type 2 Diabetes Mellitus
Type 2 is also known as Non-Insulin-Dependent Diabetes Mellitus (NIDDM)
and adult-onset diabetes. However, this sort, in the end, prompts insulin
reliance and furthermore is presently showing up in numerous kids so those
terms are never again proper.
Many people develop Type 2 diabetes mellitus without a drop in insulin
levels (in any event from the start). As a rule, the issue gives off an
impression of being an inability to communicate an adequate number of
glucose transporters in the plasma membrane (and T-system) of
their skeletal muscles.
Normally at the point insulin ties to its receptor on the cell surface and
starts a chain of occasions that prompts the inclusion in the plasma film of
expanded quantities of a transmembrane glucose transporter
(called GLUT4). This transporter formulates a network that allows the
facilitated diffusion of glucose into the cell.
Skeletal muscle is the main “sink” for expelling abundance glucose from the
blood (and changing over it into glycogen). In T2D, the patient’s capacity to
expel glucose from the blood and convert it into glycogen might be just
20% of typical. This is called insulin resistance.
Curiously, excessive vital exercise appears to build the statement of the
glucose transporter on skeletal muscle and this may clarify why T2D is
progressively regular in individuals who live lavish lives.
T2DM usually occurs in adults & mainly in obese people. However,
throughout the most recent couple of years in the U. S., the frequency of
type 2 diabetes in kids has developed to where they currently represent
20% of all recently analyzed cases (and, similar to their grown-up partners,
are normally obese).
A few medications, which can all be taken by mouth, are helpful in
reestablishing better command over glucose in patients with T2D.
In any case, late over the span of malady, patients may need to start to take
insulin. It is just as following quite a while of siphoning out insulin with an
end goal to defeat the patient’s insulin obstruction, the β-cells become
depleted.
Inherited Forms of Diabetes Mellitus
A few instances of diabetes result from mutated genes acquired from one
of the two parentages. Examples:
 the mutant inheritable factor for one or another of the transcription
factors needed for transcription of the insulin gene
 changes in one of the two duplicates of the quality encoding the
insulin receptor. These patients, for the most part, have extrasignificant levels of coursing insulin however imperfect receptors.
The mutated receptors:
 maybe unsuccessful to be articulated accurately at the cell
surface or
 maybe unsuccessful to convey an operative sign to the
inside of the cell.
 a mutated variety of the gene encoding glucokinase.
 mutations in the inheritable factor coding part of potassium channels
in the cell membrane of the β-cell. The channels become
unsuccessful to close appropriately making the cell become
hyperpolarized and blocking insulin secretion.
changes in a few mitochondrial qualities which decrease insulin
discharge by β-cell. These ailments are acquired from the mother as
just her mitochondria get by in the prepared egg.
While symptoms usually appear in childhood or adolescence, patients with
acquired diabetes vary from most youngsters with T2D in
 having a history of diabetes in the family and
 not being obese.

Read Also:
Endocrine System- Definition, Glands, Hormones, Functions,
Disorders
 Connective Tissue- definition, structure, cells, types, functions,
diseases
 The Human Digestive System- Organs, Functions and Diagram
 Pituitary Gland- Definition, Structure, Hormones, Functions, Disorders
 Pancreas- Definition, Structure, Hormones, Functions, Disorders

5. Amylin
Amylin is a peptide of 37 amino acids, which is also released by the β-cells
of the pancreas.
Some of its actions:
 inhibits the secretion of glucagon;
 slows the clearing of the stomach;
 sends a signal of fullness to the brain.
The entirety of its activities will in general increase actions like insulin,
diminishing the degree of glucose in the blood.
A manufactured type of amylin with modification (pramlintide or Symlin®)
is utilized in the treatment of T2D.
eedback-Mekanisme - Definition, Typer, Proces,
Eksempler, Applikationer
21. januar 2021 af Anupama Sapkota
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse


Definition af feedbackmekanisme
Positiv feedback-mekanisme loop
o
o
Definition af positiv feedback-mekanisme
Trin / proces / mekanisme for positiv feedback-mekanisme
o

Negativ feedback-mekanisme loop
o
o
o




Eksempler på positiv feedback-mekanisme
Definition af negativ feedback-mekanisme
Trin / proces / mekanisme for negativ feedback-mekanisme
Eksempler på negativ feedback-mekanisme
Anvendelser af feedback-mekanisme
Positiv feedback vs negativ feedback (8 nøgleforskelle)
Referencer
Kilder
Feedback Mekanism Definition
Feedbackmekanismen er det fysiologiske reguleringssystem i en levende
krop, der arbejder på at bringe kroppen tilbage til den normale indre
tilstand eller homeostase.
 Disse mekanismer findes også i naturen i forskellige økosystemer og
dyregrupper.
 Feedbackmekanismen i det levende system opstår i form af en løkke,
som hjælper med at opretholde homeostase.
 Feedbackmekanismen aktiveres som følge af ændringen i systemet,
der udløser et output.
 Det biokemiske kontrolsystem i levende væsener er sammensat af
forskellige komponenter som molekyler, gener og regulatoriske
interaktioner af sådanne komponenter.
 Interaktionen mellem komponenterne kan betegnes som positiv, når
aktiveringen af en komponent fører til aktivering af en anden. Den
betegnes negativ, hvis aktiveringen af en komponent fører til
deaktivering af en anden.
 Begrebet feedbackmekanisme blev oprindeligt introduceret i
kybernetik for at beskrive et kontrolsystems evne til at ændre sit
output som et svar på input.
 I levende systemer arbejder feedback-mekanismer eller feedbackloops på at bringe kroppen mod homeostase ved enten at
forstærke en specifik biologisk vej eller funktion eller ved at
hæmme den.
 Den vigtigste funktion af feedbackmekanismen i ethvert system er at
bringe kroppens tilstand i en stabil tilstand.
 Feedbackmekanismen består af tre forskellige
komponenter; kontrolcenter, detektor og effektor.
Kontrolcentret er 'hjerne' i systemet, der bestemmer yderpunkterne,
inden for hvilke den variable faktor skal ligge.
 Detektoren eller sensoren modtager input og integrerer den
indkommende information for at sende den til kontrolcentret.
 Baseret på de indgående signaler afgør kontrolcentret, om der er
behov for en justering, og sender signalet til effektoren.
 Effektoren modtager outputtet og resulterer i en passende ændring
for at holde den variable faktor inden for sin grænse.
 Feedbackmekanismen er en dynamisk proces, der foretager
ændringer løbende for at justere forskellige fysiologiske parametre.

Typer af feedbackmekanisme
Feedbackmekanismer er af to typer afhængigt af ændringerne i input eller
afvigelsen af de fysiologiske parametre fra deres grænser. Selvom disse
mekanismer er forskellige i deres reaktioner på ændringer i variabler, er
komponenterne i løkken ens.
Billedkilde: OpenStax .
Positiv feedback-mekanisme loop
Definition af positiv feedback-mekanisme
En positiv feedback-mekanisme, som navnet antyder, er en vej, der
som reaktion på en afvigelse i output får output til at ændre sig
endnu mere i retning af den initiale afvigelse.
 En positiv feedback-mekanisme forstærker afvigelserne og bringer
tilstandsændringer til outputtet.

Positive feedback-mekanismer er langt mindre almindelige end
negative feedback-mekanismer, da det flytter kroppen væk fra
homeostase.
 Processen med positiv feedback-mekanisme forstærker progressivt
responsen, så længe stimulus fortsættes.
 Den positive feedback loop kan bestå af enten en enkelt komponent,
der aktiverer sin egen aktivitet, eller flere komponenter med direkte
og indirekte interaktioner.
 Positive feedback-sløjfer i biologiske processer observeres ofte i
processer, der skal ske hurtigt og hen imod afslutning, da output
har en tendens til at øge effekten af stimulus.
 Positive mekanismer er meget få i levende systemer som
menneskekroppen, men disse kan også observeres i økosystemet,
som i tilfælde af modning af frugt.

Trin / proces / mekanisme for positiv feedbackmekanisme
Processen med en positiv feedback-loop består af et kontrolsystem, der
består af forskellige komponenter, der arbejder i en cirkulær bane for at
stimulere eller hæmme hinanden. Den overordnede proces kan beskrives
ud fra komponenterne i systemet.
1. Stimulering
Det første trin i den positive feedback-løkke er den stimulering, der
sætter løkken i gang for at fuldføre en proces.
 Stimulierne i den menneskelige krop er for det meste hormoner, der
frigives af forskellige organer som følge af initieringen af en proces.
 Et eksempel på en stimulus, der igangsætter en positiv feedbackmekanisme, er sammentrækningen under fødslen.

2. Reception
Det andet trin i løkken er modtagelsen af stimuli gennem forskellige
sensorer, der sender informationen til kontrolenheden.
 Disse receptorer er for det meste nerver, der sender signalet fra
stimulusstedet til kontrolenheden, som hos mennesker er hjernen.

3. Bearbejdning

Det næste trin i løkken er behandlingen af informationer sendt til
kontrolenheden af receptorerne.
Kontrolenheden samler informationen for at kontrollere, om stimulus
er uden for det normale interval for værdien og præsenterer et
output.
 Ved fødslen modtager hjernen information om sammentrækningerne
i livmodervæggen og stimulerer derefter hypofysens udskillelse af
hormonet oxytocin.

4. Yderligere aktivering af stimuli
Informationen fra hjernen sendes til handlingsstedet via forskellige
nerver for at inducere et output som reaktion på stimulus.
 I tilfælde af den positive feedback-loop har signalerne fra hjernen en
tendens til at aktivere stimulus endnu længere i afvigelsesretningen.
 Stimuleringen af hypofysen til at frigive oxytocin, som yderligere øger
sammentrækningerne af muskler i livmodervæggen under fødslen
er et eksempel på denne proces.

Eksempler på positiv feedback-mekanisme
1. Menstruationscyklus
I begyndelsen af menstruationscyklussen frigiver æggestokkene
hormonet østrogen. Østrogenet virker som en stimulans for den
positive feedback-loop.
 Informationen sendes til hjernen, som derefter stimulerer frigivelsen
af gonadotropin-frigivende hormon fra hypothalamus og
luteiniserende hormon fra hypofysen.
 Disse hormoner frigives som en reaktion på stimulus af
kontrolenheden. Disse hormoner forårsager yderligere frigivelse af
østrogen fra æggestokkene, og løkken fortsætter, indtil niveauerne
af disse hormoner stiger nok til at inducere frigivelsen af
follikelstimulerende hormon.
 Frigivelsen af follikelstimulerende hormon resulterer endelig i
ægløsning, og til sidst begynder menstruationscyklussen.
 Dette er et eksempel på en positiv feedback-mekanisme, da
stigningen i én faktor inducerer bevægelsen af output i samme
retning, indtil opgaven er fuldført.

2. Fødsel
Figur: Normal fødsel er drevet af en positiv feedback-loop. En positiv
feedback-loop resulterer i en ændring i kroppens status snarere end en
tilbagevenden til homeostase. Billedkilde: OpenStax .
 Positiv feedback-mekanisme hos mennesker observeres også under
fødslen, som fremkaldes af babyens presning af æggestokvæggen.
 Den trykkende fornemmelse sendes til hjernen via forskellige nerver,
og som reaktion stimulerer hjernen hypofysen til at producere
oxytocin.
 Oxytocin er ansvarlig for sammentrækningerne af livmodermusklerne,
som forårsager fosterets bevægelse mod livmoderhalsen, hvilket
yderligere øger stimulus.
 Den positive feedback-loop fortsætter, indtil barnet er født.
Negativ feedback-mekanisme loop
Definition af negativ feedback-mekanisme
En negativ feedback-mekanisme eller sløjfe er en vej stimuleret af
afvigelsen i outputtet, som forårsager ændringer i output til den
modsatte retning af den oprindelige afvigelse.
 Den negative feedback-mekanisme flytter de variable faktorer mod
den stabile tilstand eller homeostase, efter at kontrolenheden
fortolker omfanget af afvigelsen.
 Negative feedback-loops er mere almindelige end positive, da de har
tendens til at stabilisere systemet.
 Sløjfen registrerer ændringen i output og virker i den modsatte
retning for at ophæve den stimulus, der forårsager ændringen.
 Disse sløjfer aktiveres under to forhold; når værdien af variablen er
over normalværdien og skal bringes ned, og når værdien af
variablen er under normalværdien og skal bringes op.
 Negative feedback-mekanismer forekommer som en del af
homeostase for at bringe variablerne tilbage til deres normale
niveauer ved at modvirke stimulus, hvilket forårsager afvigelsen i
første omgang.
 Ligesom i en positiv feedback-mekanisme indeholder en negativ
feedback-mekanisme også forskellige komponenter, der tilsammen
er med til at opretholde en stabil tilstand.

Trin / proces / mekanisme for negativ feedbackmekanisme
Processen med negativ feedback-mekanisme ligner den positive feedbackløkke, da processen aktiveres af stimuli, hvilket i sidste ende fører til
ændringer, der har tendens til at annullere disse stimuli. Den overordnede
proces kan beskrives som nedenfor:
1. Stimulering
Det første trin i den negative feedback-løkke er genereringen af
stimuli som et resultat af afvigelsen af fysiologiske parametre fra
den normale værdi. Afvigelsen af fysiologiske parametre kan
forekomme i begge ekstremer.
 Afvigelsen kan enten kræve aktivering eller hæmning af forskellige
fysiologiske aktiviteter i kroppen for at opretholde den normale
tilstand.


Den mest almindelige og letforståelige stimulus er ændringen i
kropstemperaturen væk fra den normale grænse.
2. Reception
Ændringerne i de fysiologiske parametre modtages af
kontrolenheden via forskellige receptorer til stede i forskellige dele
af kroppen.
 Nogle af de almindelige receptorer involveret i transmissionen af
stimulus inkluderer nerver og andre termoreceptorer.

3. Bearbejdning
Sløjfens kontrolenhed er hjernen, som først afgør, om ændringen i
den fysiologiske parameter kræver aktivering af hæmning af løkken.
 Afhængigt af afvigelsesretningen udsender hjernen signaler for at
fortryde ændringerne via forskellige mekanismer.
 I tilfælde af ændringer i kropstemperaturen fungerer cellegruppen i
hjernens hypothalamus som kontrolenhed.

4. Modvirke stimulus
Som det sidste trin i sløjfen udsender kontrolenheden signaler for at
ophæve virkningerne, der forårsager ændringer i de fysiologiske
faktorer.
 Forandringerne kan være af forskellig art og rettet mod forskellige
dele af kroppen. Informationen sendes til forskellige organer via
nervesystemet.
 I tilfælde af et fald i kropstemperaturen udsender hypothalamus
signaler, der resulterer i rysten, sammensnøring af blodkar og
adfærdsændringer som at krølle sammen.
 Disse aktiviteter resulterer i en stigning i kropstemperaturen, som så
hæmmer løkken, og processen er afsluttet, indtil kropstemperaturen
falder igen.

Eksempler på negativ feedback-mekanisme
1. Regulering af blodsukkerniveau
Niveauet af glukose i blodet styres af en negativ feedbackmekanisme.
 Hvis blodsukkerniveauet stiger ud over normalområdet, optages
mere glukose i tarmen og lagres i form af glykogen i leveren.
 Omdannelsen og konserveringen styres af frigivelsen af insulin fra
bugspytkirtlen. Hormonet insulin stimulerer muskler og lever til at
optage glukosen.


Hvis blodsukkerniveauet falder, og der kræves mere glucose i blodet,
hæmmes frigivelsen af insulin, hvilket reducerer absorptionen af
blodsukker.
Figur: Regulering af blodsukkerniveau. Billedkilde: OpenStax .
2. Temperaturregulering
Regulering af kropstemperatur ved endotermer er et andet klassisk
eksempel på en negativ feedback-mekanisme i den menneskelige
krop.
 Når temperaturen i kroppen stiger ud over det normale, signalerer
hjernen forskellige organer i kroppen som huden om at frigive
varme i form af sved.
 Disse fysiologiske aktiviteter falder i sidste ende temperaturen til et
punkt, hvor den negative feedback-mekanismes veje lukker ned.
 En lignende proces opstår, hvis kropstemperaturen stiger ud over den
normale værdi for at opretholde homeostase.

Figur: I en negativ feedback-loop modstås en stimulus - en afvigelse fra et
sætpunkt - gennem en fysiologisk proces, der returnerer kroppen til
homeostase. (a) En negativ feedback-loop har fire grundlæggende dele. (b)
Kropstemperaturen reguleres af negativ feedback. Billedkilde: OpenStax .
Anvendelser af feedback-mekanisme
Feedbackmekanisme har applikationer i forskellige systemer og områder til
forskellige formål.
1. I biologi er feedbackmekanismer involveret i opretholdelsen af
homeostase i organismer såvel som økosystemer. Både positive
og negative feedback-mekanismer er involveret i homeostase,
men negativ feedback-mekanisme er mere almindelig.
2. Feedbackmekanismen bruges i matematik og dynamiske
systemer til at ændre adfærden af forskellige systemer i henhold
til applikationens behov.
3. Forskellige undersøgelser af klimavidenskab er blevet udført ved
brug af positive og negative feedback-mekanismer til at
observere effekten på atmosfæren, havet og landjorden.
4. Den mest almindelige anvendelse af feedbackmekanisme er i
elektronisk teknik, hvor mekanismen bruges i komponenter som
forstærkere, oscillatorer og logiske kredsløb.
Positive Feedback vs Negative Feedback (8 Key
Differences)
Characteristics
Positive Feedback
Negative Feedback
Definition
The positive feedback mechanism is
a pathway that in response to a
deviation in the output causes the
output to change even more in the
direction of the initial deviation.
A negative feedback mechanism or
loop is a pathway stimulated by the
deviation in the output, which causes
changes in output to the direction
opposite to the initial deviation.
Effect on the homeostasis
A positive feedback mechanism
breaks down the homeostasis system
of the body.
A negative feedback mechanism
works to maintain the conditions of
homeostasis in the body.
Occurrence
The positive feedback mechanism is
less common and occurs in specific
situations.
Den negative feedback-mekanisme
er mere almindelig og forekommer i
forskellige organer og systemer i
kroppen.
Stabilitet
Den positive feedback-mekanisme
er mindre stabil.
Den negative feedback-mekanisme
er mere stabil.
Effekt
I et system med en positiv feedbackmekanisme øges det effektive input
ved tilføjelse af faktisk input med
feedback-signalet.
I et system med en negativ feedbackmekanisme reduceres det effektive
input, da feedbacksignalet hæmmer
det faktiske input.
Ekstern afbrydelse
En positiv feedback-mekanisme kan
kræve en ekstern afbrydelse.
En negativ feedback-mekanisme
kræver ikke en ekstern afbrydelse.
Ændringer
Det øger ændringen i fysiologiske
faktorer.
Det modstår ændringer i fysiologiske
faktorer.
Positiv feedback-mekanisme i
naturen observeres under fødslen
hos mennesker og under modningen
af frugter.
Eksempler
Den negative feedback-mekanisme
observeres under termoregulering og
opretholdelse af blodsukkerniveauet.
RNA Polymerase- Definition, Egenskaber,
Struktur, Typer, Funktioner
27. februar 2022 af Rajat Thapa
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse









RNA polymerase definition
Ejendomme
Eukaryot RNA-polymerasemekanisme
Prokaryot RNA-polymerasemekanisme
Struktur af prokaryot RNA-polymerase
Struktur af eukaryotisk RNA-polymerase
Typer og funktioner
Ofte stillede spørgsmål om RNA-polymerase
Referencer
RNA polymerase definition
RNA-polymerase er et enzym med flere enheder, der syntetiserer RNAmolekyler fra DNA-molekylet under transkriptionsprocessen.
 Det er ansvarligt for at transskribere generne kodet i DNA-molekyler
til kodebare sekvenser RNA, hvilket yderligere hjælper under
proteinsyntese.
 RNA-polymerase spiller en vital rolle i transkription, hvor den binder
sig til promotorregionerne af DNA og initierer
transkriptionsprocessen. Ydermere tilføjer dette enzym også
ribonukleotider og vokser RNA-kæden ved at bruge DNA'et som
skabelon. Desuden afslutter den også processen, hvis den støder på
termineringssekvenser i template-DNA'et.
 RNA-polymerase katalyserer dannelsen af phosphodiesterbindinger
ved at tilføje ribonukleosidtrifosfater (NTP'er) til den voksende
kæde af nye strenge.
 Den bruger DNA-skabelonen til at bygge et polynukleotid med
komplementære basepar.

De frie nukleotider U parrer med T i DNA-skabelonen, G parrer med C
i DNA-skabelonen.
Ejendomme
RNA-polymerase læser skabelon-DNA'et som 3′ til 5′, men
syntetiserer polynukleotidet i en 5′ til 3′-retning.
 RNA-polymerase har ikke nukleaseaktiviteter, så kan ikke
korrekturlæse, som DNA-polymerase gør.
 Det kræver ikke en primer for at starte tilføjelsen af indkommende
ribonukleotider.
 I en prokaryot celle er en enkelt art af RNA-polymerase til stede. Den
eukaryote celle kræver imidlertid forskellig RNA-polymerase for at
syntetisere forskellige RNA'er.
 Derudover kræver eukaryotisk RNA-polymerase mange andre
proteiner for at initiere transkription, hvorimod prokaryot RNApolymerase binder direkte til promotorregionerne i DNA .

Eukaryot RNA-polymerasemekanisme
Den største forskel i arbejdsmekanismen for eukaryotisk RNApolymerase og prokaryot RNA-polymerase er, at eukaryotisk RNApolymerase ikke kan starte transkriptionsprocessen af sig selv, men
prokaryot RNA-polymerase kan.
 Den eukaryote RNA-polymerase har brug for yderligere proteiner for
at udføre sine funktioner, disse yderligere proteiner omtales som
transkriptionsfaktorer.

Promotorregioner af gener, der transskriberes af RNA- polymerase,
har en sekvens, der ligner TATA-boksen med 25-30 nukleotider, kun
en lille smule opstrøms fra transkriptionsinitieringsstedet.
 Til denne sekvens på 25-30 nukleotider binder transkriptionsfaktor
TFΙΙD.
 TFΙΙD i sig selv er en multi-underenhedsforbindelse, som giver et
bindingssted for en anden transkriptionsfaktor kaldet TFΙΙB, der
danner et kompleks i promotorregionen.
 Dette kompleks tjener som en bro for bindingen af RNA-polymerase.
 Denne binding af RNA-polymerase til komplekset ved
promotorregionen lettes af en anden transkriptionsfaktor kaldet
TFΙΙF.
 Efter rekruttering af RNA-polymerase til promotorregionen kræves
yderligere transkriptionsfaktorer TFΙΙE TFΙΙH for at starte
transkription.
 TFΙΙH er en multi-underenhedsfaktor, der fungerer som en helicase til
at afvikle det dobbeltstrengede DNA for at gøre transskribering af
gener mulig. Denne faktor fungerer også som en kinase, der
phosphorylerer RNA-polymerase, hvilket får den til at bryde væk fra
initieringskomplekset og dermed lader RNA-polymerasen løbe
langs DNA-skabelonen for at syntetisere kæder af RNA'er, vi går nu
ind i forlængelse.
 Forlængelse er karakteriseret ved tilsætning af ribonukleosidtrifosfat
(rNTP) via dannelse af phosphodiesterbinding og frigivelse af
pyrophosphatmolekyler, denne reaktion katalyseres af to divalente
metalioner, nemlig: Magnesiumion og Manganion.
 Magnesiumion er ansvarlig for at bringe 3'OH-gruppen i primeren
tæt på et phosphatatom fra indkommende rNTP.
 På grund af hvilket den 3' frie hydroxylgruppe i primeren nu
nukleofilt angriber et phosphatatom i triphosphatgruppen af
indkommende rNTP'er og danner en phosphodiesterbinding.
 Efterhånden som en binding dannes, udvikles der en betydelig
ladning på ilten, som var dyrebart bundet med fosfatatomet, og for
at stabilisere denne ladning spiller manganion en afgørende
rolle. Derudover hjælper manganion også med afgang af
pyrophosphatgrupperne.
 Skabelonen af DNA indeholder en terminal sekvens, som markerer
afslutningen af transkriptionsprocessen, hvis resultat er kæder af

RNA'er. Denne terminale sekvens indeholder normalt 40 nukleotider
og er den GC-rige strækning, der normalt ender på seks eller syv A.
 Afslutningen kan dog også ske ved at spalte de voksende kæder af
RNA fra RNA-polymerase ved påvirkning af et hexamerprotein
kaldet rho.
Prokaryot RNA-polymerasemekanisme
I modsætning til eukaryotisk RNA-polymerase binder prokaryot RNApolymerase sig direkte til promotorregionerne i DNA'et uden hjælp
fra nogen transkriptionsfaktorer.
 RNA-polymerase-holoenzym binder til promotorregionen og afvikler
DNA-strengene og begynder syntesen af RNA.
 RNA'er syntetiseres i 5′ til 3′-retningen ved at læse skabelonen af
DNA i 3′- til 5′-retningen.
 Forlængelse er karakteriseret ved tilsætning af ribonukleosidtrifosfat
(rNTP) via dannelse af phosphodiesterbinding og frigivelse af
pyrophosphatmolekyler, denne reaktion katalyseres af to divalente
metalioner, nemlig: Magnesiumion og Manganion.
 Magnesiumion er ansvarlig for at bringe 3'OH-gruppen i primeren
tæt på et phosphatatom fra indkommende rNTP.
 På grund af hvilket den 3' frie hydroxylgruppe i primeren nu
nukleofilt angriber et phosphatatom i triphosphatgruppen af
indkommende rNTP'er og danner en phosphodiesterbinding.
 Efterhånden som en binding dannes, udvikles der en betydelig
ladning på ilten, som var dyrebart bundet med fosfatatomet, og for
at stabilisere denne ladning spiller manganion en afgørende
rolle. Derudover hjælper manganion også med afgang af
pyrophosphatgrupperne.
 Skabelonen af DNA indeholder en terminal sekvens, som markerer
afslutningen af transkriptionsprocessen, hvis resultat er kæder af
RNA'er. Denne terminale sekvens indeholder normalt 40 nukleotider
og er en GC-rig strækning, der normalt ender på seks eller syv A.
 Afslutningen kan dog også ske ved at spalte de voksende kæder af
RNA fra RNA-polymerase ved påvirkning af et hexamerprotein
kaldet rho.

Struktur af prokaryot RNA-polymerase

RNA-polymerase i en prokaryot celle er sammensat af fem
polypeptidunderenheder: en alfa (α) underenhed, en beta (β)
underenhed, en beta prime (β') underenhed, en omega (ω)
underenhed og en sigma (σ) underenhed .
 Polymerasen er et holoenzym med flere underenheder.
 Det første trin i fremstillingen af RNA-polymerase er dimeriseringen
af alfa-underenheden (α) og fungerer som et stillads for at bringe
to andre underenheder: beta (β) underenhed og beta prime (β')
underenhed. En af alfa-underenhederne interagerer med beta (β)underenheden, mens den anden alfa-underenhed (α) interagerer
med beta-prime (β')-underenheden.
 beta (β)-underenhed er den primære underenhed, der har
polymeraseaktivitet og syntetiserer nye RNA-molekyler sammen
med skabelonen af DNA.
 beta prime (β') underenhed binder til DNA'et og koordinerer også
metalioner for deres katalytiske aktiviteter.
 (ω) underenhed er den mindste af alle og er involveret i samlingen af
holoenzym og opretholdelse af polymerasens strukturelle
integritet.
 Og endelig er sigma (σ) underenheden afgørende i genkendelsen af
promotorregionen i DNA'et for at initiere transkriptionsprocessen.
 Den katalytiske kerne består imidlertid af αββ'ω, og sigma (σ)underenheden associerer kun med kernen under genkendelsen af
promotorregionen i DNA-skabelonen.
 Når først initieringsstedet er bestemt, dissocieres sigma (σ)
underenheden fra den katalytiske kerne.
Struktur af eukaryotisk RNA-polymerase
Den eukaryote celle indeholder tre typer af forskellige RNApolymeraser, der er involveret i syntesen af forskellige typer RNA'er
med deres egne specifikke funktioner.
 RNA-polymerase Ι transskriberer gener, der giver rRNA'er.
 RNA-polymerase ΙΙ transkriberer proteinkodende gener og
resulterer i syntesen af mRNA'er.
 RNA-polymerase ΙΙΙ transskriberer gener, der giver tRNA'er.
 Alle disse tre er komplekse multi-underenheder enzymer bestående
af 8-14 underenheder hver.
 Selvom de genkender forskellige promotorer og transskriberer
forskellige RNA'er, deler de for det meste fælles træk.

Selv de to største underenheder af eukaryotisk RNA-polymerase er
tæt beslægtet med β- og β'-underenheder af prokaryot RNApolymerase.
 Derudover har disse tre typer eukaryote RNA-polymeraser fem
lignende underenheder i deres strukturer.
 Specificiteten i disse tre polymeraser bestemmes af de interaktioner,
de har med forskellige andre proteiner, også kaldet
transkriptionsfaktorer.
 Eukaryote RNA-polymeraser kan ikke binde til promotorregionen af
DNA direkte som prokaryot RNA-polymerase gør, derfor har de
brug for disse transkriptionsfaktorer for at binde til DNA og initiere
syntesen af RNA'er.
 De forskellige transkriptionsfaktorer, der er involveret i syntesen af
forskellige typer RNA'er, er afgørende for at bestemme den
krævede type RNA-polymerase.
 RNA-polymerase er strukturelt bredt opdelt i to underenheder, en
større underenhed og en anden stor underenhed, der virker
kohærent til at transskribere respektive gener.
 Længden af disse underenheder er forskellig i alle disse tre
diskuterede RNA-polymeraser.
 For eksempel indeholder RNA-polymerase ΙΙ 11 spaltede løkker i to
underenheder, hver løkke har en specifik længde af
aminorester. Derfor er variationen i længden af aminosyrerester i
hver spalteløkke det, der adskiller en polymerase fra den anden.

Læs også:
Antistof - definition, struktur, typer, former, funktioner
 Mikrobiel genetik
 Transfer RNA (tRNA) - Definition, struktur, behandling, typer,
funktioner
 Messenger RNA (mRNA) - Definition, struktur, behandling, typer,
funktioner
 PCL-sygepleje (CTEVT) 1. års seneste pensum (revideret 2018)

Typer og funktioner
RNA-polymerases hovedfunktion er at transskribere et specifikt gen i
DNA'et og syntetisere RNA. Denne syntese er karakteriseret ved afviklingen
af den specifikke del af DNA'et og tager den som en skabelon til at
transskribere de gen-rettede RNA'er.
1. RNA-polymerase Ι
Dette enzym er ansvarlig for syntetisering af ribosomalt RNA.
 Det transkriberer genet i nukleolus og syntetiserer rRNA'et i selve
kernen, hvorfra det transporteres til cytoplasma via enten nuklear
pore eller af bærerproteiner, hvor det danner ribosomer
 Tilgængeligheden af rRNA-molekyler produceret af RNA-polymerase
1 kan påvirke vigtige funktioner i vores krop, da rRNA er den
strukturelle enhed af ribosomet, som igen er et sted for
proteinsyntese.
1. RNA-polymerase ΙΙ
 Dette enzym er ansvarlig for syntetisering af messenger RNA.
 Det transskriberer proteiner, der koder for gener fra DNA'et til
egnede mRNA'er, der kan bearbejdes yderligere for at deltage i
translation.
 Virkningen af dette enzym påvirker direkte de proteiner, der skal
syntetiseres, hvis ukorrekt transskription af gener, så ville føre til
oversættelse af defekte proteiner, som kan have en alvorlig
indvirkning på vores krop.
1. RNA-polymerase ΙΙΙ
 Dette enzym er ansvarlig for syntetisering af transfer-RNA.
 tRNA er ansvarlig for at binde aminosyrer og lave en polypeptidkæde
i henhold til de kodoner, der er til stede i mRNA-molekyle under
proteinsyntese.

Figur: Transkriptionelle initieringskomplekser af de tre eukaryote RNApolymeraser. Billedkilde: Akihiko Yokoyama 2019 .
1. RNA-polymerase er et attraktivt mål for farmaceutiske
lægemidler på grund af dets allestedsnærværende natur og
forskellige funktioner gennem hele cellens levetid. Desuden
tillader den biokemiske forskel i eukaryot og prokaryot RNApolymerase, at specifikke lægemidler kun målretter mod
prokaryote celler uden at forstyrre vores egne celler.
2. Med fremskridt inden for molekylære undersøgelser og
molekylære teknikker kan aktiviteten af RNA-polymerase ændres
ved at modificere deres underenheder eller generelle involverede
transkriptionsfaktorer for at syntetisere påkrævet RNA.
Ofte stillede spørgsmål om RNA-polymerase
Q. Hvad er RNA-polymerase ?
Ans. RNA-polymerase er et enzym med flere enheder, der syntetiserer
RNA-molekyler fra DNA-molekylet under transkriptionsprocessen.
Q. Hvilke typer RNA-polymerase er der?
Ans. De 5 typer RNA-polymeraser er RNA-polymerase Ι, RNA-polymerase ΙI,
RNA-polymerase ΙII, RNA-polymerase ΙV og RNA-polymerase V.
Q. Hvad er RNA-polymerases funktion?
Ans. RNA-polymerases hovedfunktion er at transskribere et specifikt gen i
DNA'et og syntetisere RNA.
Q. Hvad er underenhederne af prokaryot RNA-polymerase?
Ans. De 5 polypeptidunderenheder af prokaryot RNA-polymerase er en alfa
(α) underenhed, en beta (β) underenhed, en beta prime (β') underenhed, en
omega (ω) underenhed og en sigma (σ) underenhed.
RNA- Definition, Egenskaber, Struktur,
Sammensætning, Typer, Funktioner
24. januar 2022 af Rajat Thapa
Abonner os for at modtage de seneste noter.
Email adresse*
Abonner
Indholdsfortegnelse





RNA definition
Egenskaber af RNA
Struktur af RNA
Sammensætning af RNA
Typer af RNA
o
o
o

Nogle andre typer RNA
o
o


1. mRNA (budbringer-RNA)
2. rRNA (ribosomalt RNA)
3. tRNA (overførsels-RNA)
1. Ribozymer
2. Antisense RNA'er
Funktioner af RNA
Referencer
RNA definition
RNA (Ribonukleinsyre) er et enkeltstrenget nukleinsyremolekyle og består
af ribonukleotider.
 Et ribosenukleotid i RNA-kæden består af et ribosesukker, en
fosfatgruppe og en base.
 I hvert ribosesukker tilsættes en af de fire baser: Adenin (A), Guanin
(G), Cytosin (C) og Uracil (U).
 Basen er knyttet til et ribosesukker ved hjælp af en
fosfodiesterbinding. Da RNA omfatter mange ribose-nukleotider,
kan længden af kæderne af nukleotider variere alt efter deres typer
eller deres funktioner.
 RNA adskiller sig således fra DNA på den type sukker, der bruges til
at lave molekylet og udskiftning af base Thymin i DNA med Uracil i
RNA. Derudover er DNA et dobbeltstrenget molekyle, mens RNA er
et enkeltstrenget molekyle.
RNA- Definition, egenskaber, struktur, sammensætning, typer,
funktioner. Oprettet med BioRender.com
Egenskaber af RNA
RNA er et enkeltstrenget molekyle og ikke en dobbelthelix, en af
konsekvenserne af dette er, at RNA kan danne en række
tredimensionelle molekylære komplekser end DNA.
 RNA har ribosesukker i dets nukleotider i stedet for
deoxyribose. Disse to sukkerarter adskiller sig fra hinanden i nærvær
eller fravær af et iltatom.

Ribose sukker er også en cyklisk struktur bestående af 5 kulstof og en
ilt ligesom DNA. Men den største forskel er tilstedeværelsen af
ekstra OH-gruppe i 2'-karbon af ribose, som er fraværende i
deoxyribosesukker.
 OH-gruppen i 2' kulstof gør RNA-molekylet tilbøjeligt til hydrolyse.
 Nogle undersøgelser har også konkluderet, at denne kemiske ansvar
af RNA på grund af ekstra OH-gruppen har ført til, at DNA er det
genetiske lagerhus, da det mangler OH-gruppe i 2'Carbon, hvilket
gør det mere stabilt at opbevare information.
 RNA-nukleotider bærer de nitrogenholdige baser, puriner og
pyrimidiner. Men i RNA i stedet for Pyrimidin Thymin er Uracil til
stede, som også danner hydrogenbinding med Adenin, ligesom
Thymin gør i DNA-molekyle.

Struktur af RNA
Struktur af RNA. Oprettet med BioRender.com
 RNA er en typisk enkeltstrenget biopolymer af ribonukleotider
bundet til hinanden via en phosphodiesterbinding.
 En RNA-streng syntetiseres i 5'- til 3'-retningen fra en lokalt
enkeltstrenget DNA-region.
 Det har ribosesukker, der er knyttet til fire baser: Adenin, Guanin,
Uracil og Cytosin. Ribosesukker har en ekstra OH-gruppe i 2' kulstof
sammenlignet med deoxyribosesukker i DNA.
 Denne ekstra OH-gruppe i RNA har fået dem til at blive syntetiseret
til kortsigtede funktioner.
 Den tredimensionelle struktur af RNA er afgørende for dets stabilitet
og funktion.
 RNA, der er et enkeltstrenget molekyle, kan danne en kompleks
struktur ved at tillade dets ribosesukkere og baser at blive
modificeret på virkningen af cellulære enzymer (der binder kemiske
grupper) til at udføre forskellige funktioner.

De er endda i stand til at folde på sig selv og vise intramolekylær
hydrogenbinding mellem komplementære strenge, hvilket gør det
til et dobbeltstrenget molekyle, der udviser specifik funktion.
Sammensætning af RNA
RNA er en biopolymer af nukleotider bundet til hinanden via en
phosphodiesterbinding.
 Nukleotidet, der udgør RNA'et, omtales også som Ribose-nukleotid
på grund af tilstedeværelsen af ribosesukker i deres struktur. Samlet
set er RNA sammensat af et ribosesukker, fosfat og nitrogenholdig
base.
 Ribosesukker er en cyklisk struktur, der består af fem kulstofatomer
og et oxygenatom. Dette sukker indeholder to OH-grupper ved 2'
kulstof og 3' kulstof.
 Dette ribosesukker er knyttet til en nitrogenholdig base via
hydrogenbinding.
 Der er fire nitrogenholdige baser, nemlig: Adenin (A), Guanin (G),
Uracil (U) og Cytosin (C).
 Disse nitrogenholdige baser parrer komplementært med hinanden: G
med C og A med U.

Typer af RNA
Af mange typer RNA er de tre velkendte og mest almindeligt diskuterede
og fundet i næsten alle organismer. Disse tre typer RNA er:
1. mRNA (budbringer-RNA)
2. rRNA (ribosomalt RNA)
3. tRNA (overførsels-RNA)
1. mRNA (budbringer-RNA)
mRNA (budbringer-RNA). Oprettet med
BioRender.com
 Det er et enkeltstrenget RNA-molekyle, der er komplementært til en
af DNA-strengene.
 mRNA er versionen af de genetiske materialer, der forlader kernen og
flytter til cytoplasmaet, hvor ansvarlige proteiner syntetiseres.
 Dette RNA har den største betydning under proteinsyntese, når
ribosomet bevæger sig langs dette mRNA, læser det
basesekvenserne og bruger den genetiske kode til at oversætte
dem til specifikke proteiner.
 Disse koder er i form af tripletsekvenser af nitrogenholdige baser og
omtales ofte som kodoner.
 Som vi nu ved, at mRNA er ansvarlig for at overføre den genetiske
information til ribosomer, hvor ved at aflæse basesekvenserne på
mRNA, oversættelsen af proteiner er muliggjort, således at navnet
minder om dets funktioner, dvs. messenger RNA.
 Vi kan endda sige, at mRNA er det molekyle, der bruger genetisk
kode, der er til stede på en del af DNA og fremstiller proteiner. Hvis
mRNA ikke ville have eksisteret, kunne informationen om DNA
aldrig blive brugt af vores krop.
2. rRNA (ribosomalt RNA)
rRNA (ribosomalt RNA). Oprettet med
BioRender.com
 Det er et enkeltstrenget RNA-molekyle, der findes i celler, og som
udgør den del af den proteinsyntetiserende organel, Ribosom .
 Det syntetiseres inde i kernen, især i nukleolus, hvor rRNA-kodende
gener er til stede. Det syntetiserede rRNA kan være af varierende
størrelse, almindeligvis skelnes mellem små og store.
 Disse nyligt syntetiserede rRNA'er kombinerer med ribosomale
proteiner og danner henholdsvis mindre underenheder og større
underenheder af ribosomer.
 Disse rRNA'er er afgørende for at genkende konserverede områder af
indkommende mRNA'er og tRNA, hvilket letter deres binding og
udfører proteinsyntese.
 Derudover har rRNA også enzymatisk aktivitet (peptidyltransferase)
og katalyserer dannelsen af peptidbindingen mellem to tilpassede
proteiner/aminosyrer under proteinsyntese.
3. tRNA (overførsels-RNA)
tRNA (overførsels-RNA). Oprettet med
BioRender.com
 Det er en type RNA-molekyle, der hjælper med at afkode information
til stede i mRNA-sekvenser til specifikke proteiner.
 Det kodes af DNA i cellekernen og transskriberes ved hjælp af RNApolymerase ΙΙΙ.
 Strukturen af tRNA folder sig selv og skaber en intrakomplementær
baseparring, som giver hydrogenbundne stilke og associerede
løkker, der indeholder nukleotider med modificerede baser.
 Strukturen i todimensional ligner et kløverblad med tre løkker og en
åben ende. er sædvanligvis 75-90 ribonukleotider lange.
 Hver af disse løkker, der består af arme, har et særskilt navn og
funktion. De tre-løkke bestående arme er nemlig: DHU eller D arm,
som har genkendelsessted for specifikt enzym amino-acyl tRNA
syntetase; T-arm, der består af ribosomgenkendelsessted og
Anticodon-arm, der genkender og binder til mRNA til stede i
ribosomet.
 Den åbne ende uden sløjfe er stedet for binding af aminosyre via 3'
OH-binding med COOH-gruppen i aminosyren .
 Generelt læser tRNA koden på mRNA-sekvensen i Ribosom og
oversætter specifik aminosyre, det gør det langs længden af
mRNA'et og udsender en polypeptidkæde af aminosyrer (proteiner)
i forbindelse med andre vigtige enzymer som aminoacyl tRNAsyntetase og peptidyltransferase.
Nogle andre typer RNA
1. Ribozymer
Disse typer RNA'er refererer til de RNA'er, der er i stand til at vise
enzymatiske aktiviteter.
 De blev først opdaget i introner af precursor ribosomalt RNA
fra Tetrahymena thermophilus , hvor det blev fundet, at disse ikkekodende sekvenser var i stand til at udskære sig selv uden noget
protein eller ekstern kilde.
 Disse RNA'er spiller vitale roller i større reaktioner som RNAsplejsning, viral replikation og tRNA-biosyntese.
 rRNA'er viser også enzymatiske aktiviteter og kan derfor betegnes
som Ribozymer.

2. Antisense RNA'er
Antisense RNA'er er de RNA'er, der indeholder sekvenser, der er
komplementære til proteinkodende sekvenser af mRNA.
 Disse er enkeltstrengede ligesom mRNA, men kan ikke kode for
proteiner.
 Imidlertid kan de interferere og inaktivere deres komplementære
mRNA-sekvenser og dermed inhibere proteinsyntese.
 Denne evne hos antisense RNA'er har fået forskere til at skabe
kunstige antisense RNA'er, der kan hæmme proteinsyntesen af
potentielle sygdomsfremkaldende organismer eller af inficerede
celler, som derefter ender med at dræbe uønskede celler.

Læs også:
Transfer RNA (tRNA) - Definition, struktur, behandling, typer,
funktioner
 DNA-replikation - definition, enzymer, trin, applikationer
 Aminosyrer og proteiner - definition, struktur, typer, funktioner
 Antistof - definition, struktur, typer, former, funktioner
 DNA- Definition, egenskaber, struktur, sammensætning, typer,
funktioner

Funktioner af RNA
Den primære funktion af RNA er i proteinsyntese.
 Uden RNA kunne informationen kodet i DNA aldrig være blevet
transskriberet til at lave essentielle proteiner, som en celle har brug
for for at bevare sin integritet.
 mRNA'er er nu blevet brugt i vid udstrækning i farmaceutiske
industrier til at syntetisere potentielle vacciner.
 Desuden bruges mRNA'er nu til at udvikle nye kategorier af medicin

mRNA'er har gjort dannelsen af cDNA-biblioteket mulig.
 rRNA'er er strukturelle enheder af ribosomer, som er essentielle
organeller under proteinsyntese.
 Ribozymer kan hjælpe med at undertrykke ekspressionen af specifikt
mRNA ved at spalte dem ud uden at stole på værtens maskineri.
 Kunstige antisense RNA'er er i stand til at standse proteinsyntese ved
at binde sig til mRNA'erne, som har bidraget til menneskets evne til
at bekæmpe sygdomme og mutationer.
