Ligjerata 1 - Universiteti Shteteror i Tetoves

advertisement
UNIVERSITETI SHTETEROR I TETOVES
► BIOKIMIA
► Websajt:
besad.wordpress.com
► Email: besadalipi@yahoo.com
► Biokimia
mund te ndahet► Biokimia statistike ose deskriptive
► Biokimia dinamike-metabolizmin
► Gjenetika molekulare-ekspresioni dhe
informata gjenetike
► Biokimia
gjithashtu mund te ndahet ne
► Biokimia e bimeve
► Biokimia e shtazeve
► Biokimia e mikroorganizmave
► Biokimi Krahasuese
► Biokimia Klinike
► Biokimia
si discipline e pavarur dhe shkence
multidisciplinare eshte e lidhur ngushte me
► Fiziologjine
► Patofiziologjine
► Medicinen interne
► Pedijatri
► Biologjine molekulare
Elementet kimike dhe atomet
Elementet kimike dhe atomet
BIOELEMENTI
=============
BIOMOLEKULI
Aminoacidet,monosaharidet,bazat azotike,ac.yndyrore,gliceroli
==============
BIOMAKROMOLEKULAT
Proteinat,acidet nukleike,polisaharidet,lipidet
================
MAKROMOLEKULAT KOMPLEKSE
Lipoproteinat,sistemet multienzimatike,kromozomet
================
Organelet qelizore
==============
QELIZA
===============
INDET
===============
ORGANET
================
SISTEMET E ORGANEVE
======================
ORGANIZMI
Energjia diellore-Fotosinteza-sinteza e materjeve organike
Organizmat autotrof(fototrof)
Organizmat hetotrof
Reaksionet egzoterme-janë ato reaksione të cilët lirojnë energji
në ambientin e jashtëm.
Reaksionet endoterme-janë ato reaksione të cilët e marin energjinë nga ambienti i
jashtëm.
Entallpija-paraqet sasinë e energjisë së një komponimi kimik
Entropija-paraqet shkallën e sistemeve jo stabile(të ndryshueshme)
Gjatë oksidimit të materjeve ushqyese në organizëm
Usqimi+oksigjen_______fitohet uji,dioksidi i karbonit,energjia
ATP-është molekulë energjetike
METABOLIZMI
KATABOLIZMI
ANABOLIZMI
ELEKTOLITËT
UJI-INTRACELULAR,EKSTRACELULAR,INTERSTICIEL
Njeriu i cili peshon rreth 70Kg përmban në vete diku rreth
42 litra ujë.Prej të cilave 28 litra si lëng intracelular
14 litra lëng extracelular dhe3.5 litra gjendet në plazëm.
Ose e shprehur në përqindje65% ujë përmbajnë meshkujt
55% përmbajnë femrat.Mirëpo kjo sasi varet edhe nga mosha.
Përbërja kimike e qelizes
-Materjet joorganik janë:
-Uji, oksigjeni, dioksidi i karbonit,
krypërat e natriumit, kaliumit,
kalciumit, magnezit etj.
-Materje organike janë:
-Proteinat, karbohidratet, lipidet dhe
acidet nukleike.
PR OT E I NAT
-Kimisti holandez G. J. Mulder (1802-1880) përdori termin Proteinë
-Barzelius-i – fjala proteno dmth. i pari, më i rëndësishëm
-Escheria coli – përmban 3000 lloje të proteinave
-Njeriu – përmban diku 5 milion proteina të ndryshme
P R O T E I N A T JANË MOLEKULA KUATERNARE (C, H, O N)
Elementet biogjene
C%
H%
O%
N%
Shtazët
21
10
62
3
Bimët E gjelbërta
54
7
38
0.03
PROTEINAT KURRË NUK SHËRBEJNË SI BURIM PRIMAR I ENERGJISË
Substancat proteinike përmbajnë në veti
a) 50-55 % -C
b) 21.5 % - 23.5 % - O
c) 6.8 % - 4.3 % - H
d) 15.0 % - 18.7 % - N
Në sasira më të vogla te proteinat gjenden edhe:
S, P, Fe, Ba, Mg, Mn, etj. që marrin pjesë në ndërtimin e grupeve prostetike.
Peptidet molekula e të cilave përmban 2-10 a-acide quhet OLIGOPEPTIDE
Peptidet me 10-100 a-acide quhet POLIPEPTIDE
Aminoacidi i cili e fut në reaksion grupin karboksil, mer prapashtesën –il.psh.
Egzistojnë oligo dhe polipeptidet natyrore që kanë rëndësi fiziologjike p.sh.
-Dipeptidi njohur i izoluar nga muskuli është KARNOZINA, e cila për nga
struktura kimike është alanil-histidina dhe anserina.
Aminoacidet
Përmbajnë: C, H, O, N si dhe S
Grupet funksionale:
NH2 - grupi amin
COOH - grupi karboksil
Formula e përgjithshme e amino-acideve
Aminoacidet dallohen në mes vedi:
a) forma
b) madhësia
c) polariteti
Dallohen dy forma sterile të aminoacideve:
α, L (+) aminoacidi
α, D (-) aminoacidi
Për çdo aminoacid egziston një vlerë e pH së caktuar në të cilin aminoacidet
nuk janë të eletrizuar dhe nuk lëvizin në fushën elektrike. Ajo vlerë e pH në
të cilkën molekulat nuk lëvizin në fushën elektrike dhe nuk kanë ngarkesë
Elektrike quhet PIKA IZOELEKTRIKE.
Aminoacide
Pika izoelektrike
Glicina
6,1
Ac. Asparagjnik
3,9
Lizina
9,7
Reaksionet e grupit karboksil të aminoacideve
R-CH-COOH + HO – X → R-CH-COOH + H2O
NH2
amonoacidi
alkoli NH2
esteri
Amonoacidet me NH3 japin amide:
R-CH-COOH + NH3 → R-CH-COOH2 + H2O
NH2
aminoacidet
NH2
amidi
5. NOMENKLATRURA (emërtimi) i aminoacidit
α
CH3 – COOH → CH2NH2-COOH
ac. α – aminoacetik (glicina)
acidi acetik
α
CH3 - CH2 – COOH → CH3CHNH2-COOH
ac. α – amino-propionik(alanina)
Përdorimi i emrave trivial të aminoacideve:
Acididi asparagenik – asparagus (lloj bime)
Acisteina – cystic (fshikë) sepse është izolim nga guri i fshiv-s unius
Serina – seros (mëndafsh)
Tirszina – tiros (djathë)
Lucina është a-acid i parë që është izoluar – leuks (i bardhe )
Klasifikimi kimik i aminoacidit
1. AMINOACINDET ALIFATIKE
C) Aminoacidet që përmnajnë sulfur
12. Cisteina
13. Cistina
14. Metionina
D) Aminoacidet alifatike bazike
15. Lizina
16. Hidroksilizina
17. Arginina
2) AMINOACIDET AROMATIKE
18. Fenilalina
19. Tirozina
20. Dijodtirozina
21. Dibromtirozina
22. Trioksina
3) AMINOACIDET HETEROCIKLIKE
23. Triptofani
24. Histidina
25. Prolina
26. Hidroksiprolina
Klasifikimi biologjik i aminoacideve
a)
Aminoacidet e pazëvendësueshme (esenciale)
a)
Aminoacidet e zëvendësueshme (jo speciale)
Tab. 5 Klasifikimi biologjik i aminoacideve
Aminoacidet esenciale
Aminoacidet joesenciale
arginina
metionina
alanina
citrulina
histidina
izoleucina
cistina
tirozina
fenilalanina
leucina
glicina
prolina
treonina
triptofani
as. asparaginik
hidroksiprolina
valina
lizina
ac. glutamink
serina
Peptidet – me hidrolizën e peptideve fitohen amonoacidet.
Sipas numrit të aminoacideve peptidet ndahen:
-Dipeptide – të përbëra prej 2 aminoacideve
-Tripeptide – të përbëra prej 3 a. acideve
-Tetra peptide – të përbëra prej 4 a. acideve
Gulatationi është tripeptid: gulataminil-cisteinil-glicina
-në reaksionet oksido-reduktuese
INSULINA –hormon peptidik
GLUKAGONI –hormon polipeptidik
OKSITOCINA oligopeptide (8 a-acide)
VAZO PRESINAAdrenokortikotrop (ACTH)-pëmban 39 a.acide
polipeptide
Melanotropina-(hormoni melanostimulues)-përmban 13-22 a.acide
}
PENICILINA-
}
}
antibiotik prej 10 a-acideve
GramicidinaHelmi i bletës
Helmi i gjarpërit
përbëjnë peptide prej 18-26 a acide
}
Roli i proteineve në organizëm
Tab. 7 Funksionet biologjike te proteinave
► Klasifikimi
I proteinave
► Proteinat e thjeshta
► 1.protaminat
► 2.Histonet
► 3.prolaminat
► 4.glutelinat
► 5.globulinat
► Albuminat
► Proteinat kontraktile
► 8.Skleroprotinat
► a)keratinat
► B)fibroinat
► C)kolagjenet
► D)elastinat
► E)retikulinat
► Proteinat
e denatyruara
► 1. acidalbuminat
► 2.alkalalbuminat
► 3.albumozat dhe peptonet
► Proteinat
e perbera
► 1.Glikoproteinat
► 2.fosfoproteinat
► 3.nukleoproteinat
► 4.kromoproteidet
► 5.lipopropteinat
Hidroliza e nukleoproteinave na jep
► Ac.nukleike
► Nukleotidet
proteinat e thjeshta
histonet
► Acid
fosfor. +
► Nukleozid
► Nga
nukleozidi fitohet
► Pentoza +baza azotike—purine+primidine
► Riboza nga pentoza
HIDROLIZA E VARGUT POLIPETIDIK ME CIJANUR
BROMID
DHE TRIPSINË
► CNBr
CNBr
►
↓
↓
► Phe-Trp-Met-Gly-Ala-Lys-Leu-Pro-Met-Asp-Gly-ArgCys-Ala-Gln
►
↑
↑
►
Tripsina
Tripsina
►
CNBr: Phe-Trp-Met
►
Gly-Ala-Lys-Leu-Pro-Met
►
Asp-Gly-Arg-Cys-Ala-Gln
►
►
►
►
►
Tripsina: Phe-Trp-Met-Gly-Ala-Lts
Leu-Pro-Met-Asp-Gly-Arg
Cys-Ala-Gln
Denatyrimi dhe rinatyrimi i proteinave
►
►
►
►
►
Numri më i madh i proteinave e kryejnë rolin e tyre biologjik, vetëm në
kufijtë e ngushtë të temperaturës, dhe vlerave të pH. Zbërthimi i
proteinave nga vlerat ekstreme të pH ose temperaturës së lartë, sjell deri te
denatyrimi i tyre, që është e përcjellë me agregacion dhe me zvogëlimin e
tretshmërisë (koagulimi).
Denatyrimi është prishja e konformacionit të molekulës proteinike
(strukturës sekondare, terciare dhe kuaternare). Struktura primare e
proteinës ngel e paprekur, pasi që lidhjet kovalente në kushte të këtilla nuk
shkëputen. Shumica e proteinave globulare, bien nën ndikimin e denatyrimit
kur i nënshtrohen temperaturës mbi 60 ose 70ºC.
Denatyrimi është i përcjellë jo vetëm me koagulim, por edhe me humbjen e
aktivitetit biologjik. Humbja e aktivitetit biologjik është rezultat i kalimit nga
konformacioni nativ, në formë rastësisht të palosur (angl. random coil).
Megjithatë, struktura primare e proteinave nuk është e mjaftueshme, që të
siguroj aktivitetin biologjik të sajë. Por prapëseprapë, ajo në tërësi
kushtëzon aktivitet biologjik, pasi që interaksionet e grupeve anësore të
aminoacideve, me tretësin dhe molekulat tjera varen nga natyra dhe
renditja e aminoacideve në vargun polipeptidik.
Është treguar që denatyrimi është proces reversibil. Shumica e proteinave
të denatyruar munden në mënyrë spontane të kalojnë në gjendja native në
formë aktive biologjike. Procesi i tillë është rinatyrimi.
TATA - binding protein
Numri i saktë dhe radhitja e aminoacideve
është e njohur te një numër i vogël i proteinave
si: hemoglobina, mioglobina, insulina etj.
► Sipas
përbërjes molekulare proteinat
ndahen në dy grupe:
► Proteinat e thjeshta - si të tilla në qelizë janë
albuminat, globulinat dhe prolaminat.
► Në
kuadër të bërthamës ato ndahen në:
proteinat histone dhe proteine johistone.
► Proteinat
e përbëra (proteidet) -ku përveç
proteinës së thjeshtë kanë edhe një grup
joproteinik - grupin prostetik.
► Varësisht
prej grupit prostetik (jo
proteinik) proteinat ndahen në :
► 1. Glikoproteine - me grupin prostetik të
karbohidrateve
► 2. Lipoproteine - me grupin prosteik të
lipideve
►
►
►
►
►
Albuminat, përbëjnë 52–56 % të proteinave të përgjithshme
të organizmit, sintetizohen në mëlçi dhe luajnë rol në
mirëmbajtjen e shpërndarjes normale të ujit nëpër organizëm
(shtypjen osmotike koloidale), ato kryejnë transportin e
joneve, pigmenteve, hormoneve, bilirubinës, enzimave,
acideve yndyrore dhe disa barnave. Zvogëlimi i nivelit të
albuminave të plazmës së gjakut, çon në zvogëlim të shtypjes
osmotike të gjakut, si pasojë e kësaj më pak lëng do të
thithet në fundin e kapilarëve venoz, dhe kjo çon në
grumbullimin e lëngjeve nëpër hapësirat trupore, d.m.th. çon
në edemi (ënjtje të trupit).
Alfa një-globulinat, transportojnë lipide dhe vitaminat e
tretura në to (në yndyra).
Alfa dy-globulainat
Beta globulinat transportojnë lipidet, hormonet dhe
vitaminat që treten në yndyra, p.sh. globulina e cila lidhet për
tiroidenë (Thyroid binding globulin), metaloproteinat,
apolipoproteinat dhe proteinat që lidhin steroidet, të gjitha
këto janë globulina transportuese.
Gama globulinat (imunoglobulinat) prodhohen prej
rruazave të bardha të gjakut, si prej plazmociteve dhe luajnë
rol në mbrojtjen e organizmit.
Në bazë të funksionit biologjik proteinat i
ndajmë në:
►
►
►
►
►
►
►
►
Proteina transportues që bartin molekula tjera si p.sh:
Hemoglbina:- proteinë që bartë O2 dhe CO2 në eritrocite.
Albuminat- e serumit në plazmë transportojnë acide yndyrore.
Mioglobina - transporton dhe rezervon oksigjenin në qelizat e
muskulaturës. Mioglobina është një pigment që përmban hekur
(Fe++) dhe i jep ngjyrën e kuqe muskulaturës. Dëmtimi i
muskulaturës së skeletit ose të zemrës rezulton në çlirimin e
mioglobinës.
Transferina - transporton hekurin.
Apolipoproteinat - transportojnë gliceridet.
Tireoglobulina - e lidhur për proteine, lidh dhe transporton
hormonin e tiroidesë –tiroksinën.
Beta një lipoproteina - luan rol në funksionin e mëlçisë.
Proteinat grumbulluese
► Feritina-
është proteinë që grumbullon
hekurin në mëlçi. Kjo mund të gjendet në mëlçi
dhe shpretkë.
► Kazeina- proteinë e qumështit
► Ovalbuminat- proteinat e të bardhës së vesë
Struktura e exonukleazave tek E. coli
Proteinat strukturale
► Kolagjena- indit lidhorë, është proteinë mjaft
e shpërndarë nëpër shumë pjesë të trupit, që i
jep strukturën qelizës nëpër shumë inde, si atë
të tendinëve, dermës së lëkurës, kartilagut
(kërcit), kockës dhe shumë indeve tjera.
► Elastina- e indit lidhorë, është proteinë që
ndihmon organizmin në zgjatje (tendosje).
► Keratina- e lëkurës është proteinë e fortë e
thonjve, qimeve dhe lëkurës, i jep forcë dhe
mbron lëkurën nga lagështia.
► Fibrina- luan rol në koagulimin e gjakut.
Proteinat kontraktuese (tkurrëse) ose
mobile
► Aktina
dhe miozina- e muskulaturës, luajnë
rol në tkurrjen muskulore.
► Tubulina► Dineina
e mikrotubuleve
dhe kinezina- tek ciliet dhe
flagjelatet.
Proteinat mbrojtëse (imunoglobulinat apo
antitrupat) realizojnë mbrojtjen
imunitare të organizmit.
►
Iminoglobulinat- (antitrupat A,G ,M ,E, D) janë proteina të prodhuara prej
►
Antigjenet- janë lëndë të huaja (si toksina ose helmet) apo organizma (si
►
►
►
►
plazmociteve (qelizave me prejardhje nga limfocitet B) që ndihmojnë në
pengimin e shpërndarjes së infeksioneve dhe eliminimin e materialit të huaj.
bakteret ose viruse), të cilët kur hynë në organizëm, stimulojnë prodhimin e
imunoglobulinave (antitrupave) që përgjigjen në mënyrë specifike ndaj
antigjeneve, ato neutralizojnë, shkatërrojnë ose së paku e dobësojnë
antigjenin.
Interleukinat (citokinët)- janë proteinë-hormone, të tajuara nga
limfocitet dhe qelizat që paraqesin antigjenin, si makrofaget, B-qelizat dhe
qelizat dendritike të Langerhansit të lëkurës, fibroblastet, qelizat endoteliale
(epiteliale) dhe monocitet.
Autokrinet (citokinët)- që veprojnë në ato qeliza prej të cilave
sekretohen), parakrine quhen ato që veprojnë në qelizat e rrethit.
Trombina dhe fibrinogjeni- luajnë rol në koagulimin e gjakut.
Toksina dhe helmet e ndryshme- luajnë rol toksik në qelizë.
►
Enzymes catalytic activity A ------> BTransport Proteinsbind &
carry ligand molecules (hemoglobins)Storage
Proteinsovalbumin (egg), ferretin (iron), casein
(milk)Contractile Proteinscan contract, change shape (actin &
myosins) and
make up elements of cytoskeleton & musclesStructural
Proteinsprovide support... collagen fibers of tendons
(wounds),
elastin of ligaments, keratin of hair & feathers,
fibroin of silk & spider websDefensive Proteinsprovide
protection: antibodies (IgG), fibrinogen,
thrombin, and snake venoms (digestive
enzymes)Regulatory Proteinsregulate metabolic processes:
includes hormones,
transcription factors & enhancers nomeclature
protein
nomenclature is based on solubility*
table
1*
Concept Activity - 5.4 - Protein Functions
Disa oligopeptide natyrale me më pak se 40 a.acide
insulina
2 polypeptides 1. alpha chain of 30 aa’s
2. beta chain of 21 aa
blood sugars
glukagoni
kortikotrop
pancreatic hormone of 29 aa, opposes insulin action
oksitocin
9 aa hormone of posterior pituitary that
bradikinina
1 aa hormone that inhibits inflammation via
smooth muscle contarction
Faktori clirues
tirotrop
3 aa peptide of hypothalmus that stimulates
enkefalinat
CNS peptides that bind to brain cell
receptors...
have analgesic reaction of pain deadening
regulates
39 aa anterior pituitary hormone- stimulates
adrenal cortex
stimulates uterine contractions
release of thyrotropin
Arthrobacter globiformis I42 Glucodextranase (1UG9, 1ULV)
►
The megalin- and cubilin-mediated uptake of three vitamin
carrier protein complexes: vitamin D binding protein (DBP)vitamin D3, transcobalamin (TC)-vitamin B12, and retinol
binding protein (RBP)-retinol in renal proximal tubule.
Following receptor-mediated endocytosis via apical coated pits, the
complexes accumulate in lysosomes for degradation of the proteins,
while the receptors recycle to the apical plasma membrane via dense
apical tubules. As illustrated here and detailed in the text, megalin
mediates the uptake of cubilin and its ligands. Whether the two
receptors are constitutively associated in the plasma membrane and
remain associated during recycling in dense apical tubules is not
known. Whereas TC and RBP apparently bind exclusively to megalin,
DBP binds with similar affinity to both megalin and cubilin. The
intracellular processing of the vitamins may include modifications such
as hydroxylation of 25(OH)D3 to 1,25-(OH)2D3, and metabolism of
B12. The mechanisms for the cellular release of the vitamins remain to
be clarified
►
►
Oligosaccharide and carbohydrate-binding protein arrays. (a)
Oligosaccharide microarrays are used to detect and characterize
carbohydrate-binding proteins. They are constructed by (1) spotting
known oligosaccharides (either synthetic or naturally isolated) onto a
solid surface such as a treated glass slide in a predetermined array.
Whole cells can be bound to the array (2), but it is more common to
first fractionate cells or tissues to isolate (3) putative carbohydratebinding proteins. (b) Arrays of known carbohydrate-binding proteins
(either lectins or monoclonal antibodies) are used to detect and
characterize oligosaccharides. They are produced by printing spots of
the proteins onto a suitable surface (1). Again, whole cells (2) can be
bound to the array, but more usually (3) their cell-surface
oligosaccharides will be isolated and used. Both types of array can be
used for a variety of purposes.
Campbell and Yarema Genome Biology 2005 6:236 doi:10.1186/gb2005-6-11-236
► 1.Polimeraza
-
gjendet-
lloi I ARN-
ndijshmeria
► Polimeraza I nukleus-ARN r
Resistent
►
nukleolus –
► Polimeraza
II - nukleus -hn ARN
shume I ndijshem
► Polimeraza
-
-
III- nukleus ARN e vogel pak senzitiv
Aspergillus niger Isoplullanase (1WMR)
Human and mouse Iba1
Pseudomonas cichorii Tagatose
epimerase
► The
TATA binding protein (TBP) is a
transcription factor that binds specifically to a DNA
sequence called the TATA box. This DNA sequence
is found about 25-30 base pairs upstream of the
transcription start site in some eukaryotic gene
promoters.[1] TBP, along with a variety of TBPassociated factors, make up the TFIID, a general
transcription factor that in turn makes up part of
the RNA polymerase II preinitiation complex.[2
Related documents
Download