BIOQUI PRIMER PARCIAL
Introducción a la Bioquímica
La Bioquímica es la ciencia que estudia las diversas moléculas presentes en los organismos vivos, las
reacciones químicas que se llevan a cabo en los mismos y los procesos metabólicos que estas
determinan, a nivel molecular. Estudia:
1. Las estructuras de las moléculas
2. Las reacciones químicas que se producen
3. Los procesos metabólicos en los organismos vivientes
La bioquímica es la ciencia que estudia los procesos vitales a nivel molecular. Esta se divide en 2
áreas: BIOQUIMICA DESCRIPTIVA Y DINAMICA.
¿Cómo se inició la vida en el Universo?
El Big Bang ocurrió hace unos 14 mil millones de años. Se postula que fue una transformación desde
un completo orden (sin materia, ni energía, ni espacio, ni tiempo) hacia un caos de enormes
proporciones. Inicialmente se crearon partículas subatómicas de muy alta energía y temperatura, ya
que eran condiciones incompatibles con la materia.
A medida que el volumen (V) y la entropía (S) aumentaban (DS>0), la temperatura (T) y la densidad
de la energía (E) fueron disminuyendo comenzaron a ser más compatibles con la presencia de materia
más compleja y se crearon los primeros núcleos (nucleosíntesis)
La entropía (S), es una medida del caos de un sistema, aumentó desde S = 0 (orden total) hasta un
valor enorme (DS= Sf - Si >0).
DS>implica un proceso espontáneo.
En el período de nucleosíntesis, el universo se había enfriado lo suficiente como para permitir la
interconvercion entre energía y materia. Aparecen los protones y neutrones que chocan y se
recombinan. Las estrellas comenzaron a formarse mil millones de años después del Big Bang. La
Tierra se formó hace 4.500 millones de años. La energía que el sol irradiaba hacia la tierra junto con
su atmósfera particular produjo cambios notables. Al bajar la temperatura se recombinan ahora los
átomos formando moléculas cada vez más complejas. Con el paso del tiempo surgió la vida en la
Tierra.
El experimento de Miller-Urey
La sopa prebiótica: en la década del 50, Harold Urey y su estudiante graduado Stanley Miller
aplicaron descargas eléctricas a sustancias básicas y, en una semana, lograron la formación de
sustancias complejas, entre ellas aminoácidos, los monómeros que forman las proteínas. Condiciones
similares en la atmósfera original de la Tierra habrían dado origen a la llamada sopa prebiótica, que
finalmente dio origen a la vida, a organismos muy primitivos. La fuerza evolutiva y la selección natural
(según Darwin) determinaron que los seres primitivos diesen origen a la vida tal cual la conocemos
hoy.
En algún momento, se formaron las 4 bases que
constituyen el código genético y se unieron a azúcares
y fosfatos. (Adenina, Guanina, Citosina y Timina). Es
posible que inicialmente estas estructuras hayan sido
distintas, pero en la Tierra ya no es posible encontrar
restos de aquella época.
Las bases A T C y G se unieron y formaron largos
polímeros. Armaron pares únicos y complementarios AT y G-C mediante puentes de hidrógeno. De modo que
podían agruparse en cadenas complementarias
..ACGT….GGTT....TGCA… CCAA.. y así se formó el ADN.
Estados de la materia
Sublimación: Es el cambio de estado sólido a
gaseoso sin pasar por el estado líquido. Un
ejemplo clásico de
sustancia capaz de sublimarse es el hielo seco.
Sublimación inversa: Es el paso directo del
estado gaseoso al estado sólido.
Fusión: Es el paso de un estado sólido a un
estado líquido por aumento de la temperatura.
Por ejemplo, hielo
derritiéndose.
Solidificación: es el paso de un líquido a
sólido por enfriamiento.
Vaporización y ebullición: Son los procesos físicos en los que un líquido pasa a estado gaseoso.
Condensación o Licuación: Es el cambio de estado de gaseoso a líquido. Es el proceso inverso a la
vaporización.
Número atómico (Z): Es el número de protones que tiene un átomo en su núcleo y por ende, el
número de electrones que hay en sus órbitas. El número atómico permite clasificar a los distintos
elementos químicos que forman parte de la naturaleza en una tabla.
La electronegatividad es la tendencia que tiene un elemento químico a atraer electrones de otro.
Ej: un elemento muy electronegativo es el oxígeno.
La electro positividad es la tendencia que tiene un elemento químico a ceder electrones a otro.
Ej: un elemento muy electropositivo es el sodio.
En un mismo periodo de la tabla, la electronegatividad aumenta de izquierda a derecha, en tanto
la electropositividad disminuye en igual sentido. La diferencia de electronegatividades entre dos
elementos químicos servirá para predecir qué unión química se establecerá entre ellos:
Unión covalente: Se produce entre dos átomos que comienzan a compartir sus electrones externos
para alcanzar el octeto que les dé estabilidad (a excepción del H que sólo necesita dos electrones
para alcanzarla). En estos casos, los electrones compartidos forman una nueva órbita que se
denomina órbita molecular, donde (estos electrones externos) interaccionan con ambos núcleos. Los
átomos en cuestión pueden compartir uno, dos o tres electrones, dando origen a uniones covalentes
simples, dobles o triples respectivamente. No es necesario que lo elementos tengan la misma valencia,
ya que hay varias formas de alcanzar el octeto.
 Covalente pura (C-C; O-O; H-H): compartir los electrones de su última órbita. (+ estable).
 Covalente polar (C-H; C-O)
Electro Valente (iónica) (Cl-Na; Cl-K): uno cede el electrón de la última órbita a otro (fuerte)
Uniones puente: se produce entre un sector de mayor electronegatividad con otros de menor
electronegatividad (relativamente positivos) de otra molécula. La más común es el Puente de
Hidrógeno. Éste se da entre moléculas constituidas por hidrógenos y átomos electronegativos como
Oxígeno o Nitrógeno. El típico ejemplo es el agua
COMPOSICIÓN ELEMENTAL DEL ORGANISMO HUMANO (% en peso corporal)
De los 118 elementos químicos identificados en la naturaleza y clasificados en la Tabla Periódica de
los Elementos, sólo algunos pocos forman parte de los organismos vivos y por tanto se los considera
Elementos Biógenos. En función de su abundancia en los tejidos vivos se los clasifica en:
 Primarios (98%)
 Secundarios
 Oligoelementos (están presentes en cantidades ínfimas, pero son importantes funcionalmente
EL OXIGENO ES EL ELEMENTO BIOGENO PRIMARIO MAS ABUNDANTE
Compuestos orgánicos: son aquellas moléculas que contienen, en su estructura, átomos de
carbono unidos a hidrógeno.
Los más importantes son las proteínas (50%), glúcidos, lípidos y ácidos nucleicos; o los
monómeros que los conforman. Por otra parte, también son considerados orgánicos los hidrocarburos.
Suelen contener además oxígeno, nitrógeno, fósforo, azufre, y otros elementos más escasos.
Los compuestos orgánicos se pueden clasificar por los grupos de átomos que los conforman y le
otorgan funcionalidad:
Grupo funcional: El conjunto de átomos que le confiere propiedades semejantes a distintas
sustancias y determina la función química de la molécula. Ej: –CH2.OH (metol) es un grupo
alcohólico.
Grupos
 hidroxilo (-OH)
 carbonilo (-CHO)
 carboxilo (-COOH)
Serie funcional correspondiente al grupo:
 hidroxilo (-OH) = alcohol
 carbonilo (-CHO, o R-C=O-R) = aldehído o cetona
 carboxilo (-COOH) = ácido carboxílico o simplemente grupo ácido
Función química: La función química es un conjunto de propiedades que permite agrupar ciertas
sustancias.
Las sustancias agrupadas dentro de una función química presentan análogas
propiedades químicas y similares capacidades de reacción.
- Funciones oxigenadas: alcohol primario, secundario, terciario, aldehído, cetona y carboxilo.
Unión de tipo éster: alcohol + ácido con pérdida de una molécula de H2O.
Unión de tipo éster fosfórico: alcohol + ácido fosfórico.
Unión de tipo éter: condensación de dos alcoholes con pérdida de una molécula de H2O
Unión anhídrido: condensación de dos ácidos org. con pérdida de una molécula de H2O.
Unión anhídrido fosfórico: condensación de dos ácidos inorg. con pérdida de H2O.
- Funciones nitrogenadas: amina y amida.
ISOMERÍA: Los isómeros son aquellas moléculas que poseen la misma fórmula molecular, pero
con diferente ordenamiento en la posición u orientación de los átomos, o de los grupos
funcionales, que la componen. CLASIFICACIÓN
PLANA
ESPACIAL
de cadena (lineal o ramificada)
Diastereoisómeros
(carbonos a la der [D] y a la izq [I])
de posición (posición de un grupo funcional o
posición de la doble ligadura)
isomería óptica (luz polarizada hacia la der
[dextrógiro] y hacia la izq [levógiro]
funcional
isomería geometrica ([cis] grupos se orientan en
un mismo plano y [trans] en opuestos
 Isomería geométrica
Cis: átomos se orientan en un mismo plano. Sus componentes generan una angulación de 120°
que dificulta la formación de interacciones hidrofóbicas con otros compuestos parecidos
Trans: átomos se orientan en planos opuestos. Las moléculas no tienen angulaciones. Se alinean
una a continuación de otro generando puentes interacciones hidrofóbicas entre ellas que dificultan la
movilización de moléculas a través de la membrana dando rigidez.
Se basa en la posición y configuración de los H unidos a los C insaturados (doble enlace)
Carbono asimétrico: es aquel al cual están unidos cuatro átomos/grupo de átomos distintos.
BIOQUÍMICA DEL AGUA
Distribución relativa del agua corporal
Balance hídrico diario (2500) --- 2L. Este se puede ver
modificado por las condiciones climatológicas o por
situaciones diarias (diarrea etc.)
Ingresos (ml):
- Bebidas 1400
- Alimentos: 800
- Agua metabólica (producto de las oxidaciones que se
realizan dentro de la célula): 300
Egresos (ml)
- Orina: 1500
- Perspiración insensible (perdida de vapor de agua cuando hablamos y transpiramos): 850
- Materia fecal: 150
El agua esta formada por 1 átomo de oxígeno y 2 de hidrogeno. Es una molécula dipolar en la
cual ambos polos poseen una distribución asimétrica de cargos, lo que genera que se produzca un
ángulo de 104,5°. El oxigeno tiene un Z:8 (tiene 8 protones en su núcleo, es decir, 8 e en su composición),
es electronegativo y este para completar el octeto debe pedir prestado 2 e que se los da el H+.
Los H+ quedan con una densidad de carga positiva y el oxígeno con una negativa. Esto genera una
ASIMETRÍA ELÉCTRICA por eso la molécula de agua se comporta como ion dipolar. LA MOLÉCULA DE
AGUA ES ELECTRICAMENTE NEUTRA
Puentes hidrógeno: uniones electrostáticas débiles, de vida media corta. Se forman y se rompen
permanentemente y son cooperativas.
Moléculas apolares: las que no son capaces de formar PDH con agua
La solubilidad del cloruro de sodio en agua se explica ya que al rodearse de moléculas de agua el
cloruro de sodio se disocia. Esto sucede ya que el oxígeno del H2O se orienta hacia el Na (es un
elemento electro positivo y brinda electrones) y crea una atracción muy fuerte por su electronegatividad
(cargas) y lo mismo ocurre por el lado del Cl (es un elemento electronegativo con gran tendencia a
atraer electrones) cuando las dos moléculas de hidrogeno se orientan hacia él.
SE ESTABLECEN ENTRE:
GRUPOS POLARES
BASES COMPLEMENTARIAS
Moléculas de agua entre sí
Timina- Adenina
R-OH y el agua
Citosina-Guanina
N y O, como en las cadenas peptídicas
Solución fisiológica
Se utiliza para hidratar a pacientes por vía endovenosa. La misma aporta 9 gramos de cloruro de
sodio por litro de solución, lo que implica un aporte de 154 mEq/l de Na + y 154 mEq/l de Cl-. Se
pasa a goteo endovenoso en sachets de 500 ml. Solución electrolítica.
Solución dextrosada
Cuando es necesario aportar líquido y calorías por vía endovenosa, se utiliza la solución
dextrosada (D-glucosa en solución) en distintas concentraciones, por ej.: 5%, que aporta 200 calorías
por litro de solución. Solución NO electrolítica.
DESEQUILIBRIOS DEL VOLUMEN DE LÍQUIDO
Hipovolemia: Es la disminución del volumen arterial de sangre circulante. Sus posibles causas
son: hemorragias, diuréticos, vómitos, diarreas profusas y fístulas.
Fisiopatología de la hipovolemia: CAMBIOS A NIVEL DE: Presorreceptores aórticos y carotídeos,
Liberación de catecolaminas, Unidad capilar y Arteriola aferente (Sistema Renina Angiotensina
Aldosterona).
Unidad capilar: normalmente la sangre circula entre la arteriola y la venula a través del conducto
preferencial. En una situación de estrés, una caída de la volemia, el espasmo generado a nivel del
esfínter precapilar genera una disminución del aporte de sangre a las células que transforma su
metabolismo aeróbico en anaeróbico.
Ante una reducción del retorno venoso se produce disminución del gasto cardíaco con una caída
de la Volemia, se estimulan los presorreceptores, se produce un incremento de la frecuencia
cardiaca (taquicardia) y vasoconstricción. Todo esto genera una apertura de las anastomosis AV, esta apertura genera vasodilatación capilar, con enlentecimiento circulatorio, hipoperfusión
capilar, hipoxia celular, comienza una acidosis metabólica, lo que produce lesión capilar.
PÉRDIDA AGUDA DE SANGRE
SOBREHIDRATACIÓN: La causa más frecuente ocurre cuando por cualquier causa (error
diagnóstico, aceleración del ritmo de goteo) se administra mayor volumen de solución. Es isotónica
cuando
la
osmolaridad
de
la
solución
es
semejante
a
la
plasmática.
SIGNOS GENERALES:
- Edema palpebral.
- Edema maleolar, sacro y en zonas declives.
- Lagrimeo (epífora).
- Sensación de pastosidad a la palpación de masas musculares.
- Aumento desproporcionado de peso en las primeras 6 horas de hidratación.
SÍNTOMAS PARTICULARES:
Sobrehidratación isotónica: Predominan los síntomas de hipervolemia con insuficiencia cardíaca
aguda:
- Taquicardia
- Disnea (Dificultad para respirar)
- Edema pulmonar
- Ritmo de galope (falla ventricular)
- Ingurgitación yugular
Sobrehidratación hipotónica:
-Convulsiones
-Rigidez de descerebración
-Movimientos involuntarios por edema del tronco cerebral
DESHIDRATACIÓN: es el síndrome (conjunto de signos y síntomas) caracterizado por el déficit
combinado y en proporciones variables de agua y/o electrolitos. Según se pierda mayor cantidad
de agua o de iones se las denominará Hipertónica e hipotónica respectivamente. También si se
pierden iguales cantidades se lo denomina isotónica.
Cálculo de la osmolaridad plasmática: Osm= (natremia x 2) + 6
Osmolaridad Plasmática Normal: 280-300 mOsm/l; y Natremia normal: 135 -146 mEq/l
Ej: Si la natremia es de 140 mEq/L y la osmolaridad de 270 mOsm/l: estamos ante una
deshidratación iso-hipotónica, ya que la natremia está normal y la Osm disminuida.
Parámetros clínicos de control: estado de conciencia, pulso arterial, frecuencia cardíaca, estado de
los globos oculares, signo del pliegue, temperatura axilar y rectal, tiempo de relleno capilar
subungueal, peso corporal y P. V.C. (presión venosa central).
Parámetros de laboratorio: hematocrito aumentado, urea aumentada, ionograma plasmático y
urinario, gases en sangre, balance hídrico (diuresis).
Deshidratación isotónica: es la más frecuente. Se produce por una pérdida aproximadamente
equivalente de agua y iones (diarreas; vómitos; hemorragias, quemaduras; fístulas). Hay una caída
global de ambos compartimentos, tanto intracelular como extracelular con conservación precaria
de la isotónica a ambos lados de la membrana.
Manifestaciones clínicas: globos oculares normotensos, pliegue esbozado, sed, mucosas secas,
normotermia,
sensorio
conservado,
ausencia
de
shock
y
diuresis
conservada.
Deshidratación hipotónica: Se produce como consecuencia de una depleción sódica que
condiciona hipoosmolaridad extracelular. Las causas pueden ser:
 Renales: Insuficiencia renal, diuréticos.
 Extrarrenales: diarreas, vómitos o por acumulación de líquido en el tercer espacio, como en una
pancreatitis, peritonitis, etc.
Estado de HIPONATREMIA / HIPOVOLEMIA: es reconocido por hipotonía a nivel de la arteriola
aferente que lleva a la activación del SRAA provocando la retención de sodio y agua y así el
desplazamiento de agua del intersticio al espacio intravascular. Pasaje del agua del EC al IC--- provoca
edematización celular.
Manifestaciones clínicas: globos oculares hipotónicos (enoftalmos), pliegue bien manifiesto, sed
ausente o muy escasa, mucosas ligeramente secas, sensorio obnubilado, pueden aparecer
convulsiones, shock hipovolémico temprano y oliguria.
Deshidratación hipertónica: Se produce una mayor pérdida de agua que de iones,
fundamentalmente de sodio, que es el responsable de la osmolaridad plasmática.
Puede deberse a: diarreas secretoras, bronconeumopatías, hipertermia de cualquier origen, abrigo
excesivo (niños) y falta de ingesta líquida.
Mayor pérdida de agua que de iones: HIPERNATREMIA RELATIVA: parte del sodio intercambiable
se deposita en el tejido óseo o se une a proteínas plasmáticas: DISMINUCION DE LA NATREMIA.
Otra manera de neutralizar el exceso de sodio es realizar la hidrolisis de proteínas IC que liberan
aniones sulfato que pueden fijar el sodio y de esa manera neutralizar formando OSMOLES
IDIOGENOS.
En el CE el sodio se une a proteínas plasmáticas o se deposita en los huesos.
Manifestaciones clínicas: globos oculares normotensos, ausencia de pliegue, sed muy intensa,
mucosa reseca, sensorio excitado, ausencia de shock, oliguera (poca orina)
 La insolación produce más pérdida de agua que de electrolitos (deshidratación hipertónica). Los
mecanismos compensadores consisten en: unión del sodio a proteínas plasmáticas, osmoles
idiógenos (ión sulfato) y depósito en hueso.
PH
Concepto de ÁCIDO y BASE:
- Un ácido es toda sustancia que, en solución acuosa, es capaz de ceder protones al medio
que la rodea.
- Una base es toda sustancia que, en solución acuosa, es capaz de captar protones del medio
que la rodea.
Electrolitos fuertes y débiles:
Un ácido con gran capacidad de disociación se dice que es fuerte. Un ácido con poca tendencia
a disociarse se dice que es débil. Lo que determina que un ácido sea fuerte o débil es la mayor
tendencia a disociarse.
El agua es un electrolito débil ya que se disocia poco.
Ka =
H+ x Cl- pKa = log 1/Ka
HClA menor pKa mayor tendencia a disociarse y viceversa.
Un ácido es más fuerte cuanto más alta es su Ka
A mayor disociación más Ka y menor Pka
Un ácido es más fuerte cuanto más bajo es su Pka
El agua es un electrolito débil (se disocia poco): H2O (reactante) -----------------> H+ + OH(productos)
Keq = (H +) x (OH-) (productos) (producto iónico del agua)
(H2O) (reactante)
Keq x (H2O) = Kw ------ Kw = 10
.𝑀
Kw= 10
.𝑀
Kw = (10 𝑀 )
Para convertir10 𝑀 en un número entero, se aplica:
Kw = 10 𝑀 (H+) x 10 𝑀(OH-)
pH= log 1/(H+) = log 1/0.0000001 = log1010.000.000 = 7
(H+) = 10 M = 0.0000001M
Entonces:
pH= log 1
(H+)
pOH= log 1. 14 = pH + pOH
(OH -)
pH: LOGARITMO DE LA INVERSA DE LA CONCENTRACION DE HIDROGENIONES. Es una
medida del grado de acidez, neutralidad o alcalinidad de un medio biológico. Existe una relación
inversa entre pH y concentración de hidrogeniones: Al aumentar la concentración de
hidrogeniones desciende el pH y viceversa. Se trata de una relación logarítmica.
El pH de sangre arterial y del fluido intersticial es normalmente 7.38 a 7.42.
Orina: pH:5
Saliva: pH: 6.9
Estómago: pH: 3
Intestino: pH: 8
Lo que representa el pH es un índice cualitativo, no cuantitativo del estado ácido-base corporal
total, porque en cualquier momento alrededor de 2/3 de una carga ácida o alcalina es amortiguada
por el pasaje de protones hacia o desde el líquido intracelular
El pH es un parámetro sobre el estado del plasma y del intersticio, pero no sobre el intracelular.
Por eso, se prefiere hablar de acidemia o de alcalemia.
Buffers (Amortiguadores): Un buffer es una sustancia que, colocada en solución acuosa, es capaz
de minimizar los cambios de pH. Ej: H2CO3/CO3HH2PO4-/HPO4
Proteínas
¿Cómo se produce el CO2?
Principalmente por oxidación de Glucosa y Ácidos Grasos a CO2 y H2O. Interviene la enzima
anhidrasa carbónica para formar ácido carbónico que se disocia en bicarbonato y H+:
Mecanismo de acción buffer: Sistema de la anhidrasa carbónica: enzima que se encuentra en
varios tejidos y también en el glóbulo rojo y cataliza la condensación de anhidrido carbónico con agua
para formar ACIDO CARBONICOS.
ACIDO CARBONICO: se disocia espontáneamente en H y bicarbonato. Este último difunde a traces
de la membrana del glóbulo rojo y en su intercambio (contransporte) entra otro anión que es el HCL
Al disociarse la HG se libera K y este CL al unirse al K queda como cloruro de potasio.
Ecuación de Henderson-Hasselbach: sirve para calcular el pH de una solución donde se encuentre
un ácido débil y la sal de su base conjugada. Donde el pH es igual al pK del ácido débil más el logaritmo
en base diez de la concentración de la sal sobre la concentración del ácido. Nos permite Calcular el
pH de un paciente conociendo la pCO y la [HCO -] en sangre.
 pKa es la constante de disociación, para el ácido carbónico que es de 6,1.
pH = pKa + log (HCO3-)
(CO3H2)
Cuando la (A-) = (HA)
Cuando la relación (A-)/(HA) = 1/10
pH= pKa + log (A-)/(HA)
pH= pKa + log (A-)/(HA)
pH= pKa + log 1/1 (0)
pH=pKa + log 1/10 (-1)
pH= pKa
pH= pKa -1


Si las concentraciones de sal y ácido son iguales el cociente nos dará uno. Dado que, el logaritmo
en base diez de uno es cero, nos quedará que el pH será igual al pK. Una solución buffer es
mas potente cuando su Pka es equivalente al pH de la solución.
Son electrolitos: suelen ser ACIDOS DEBILES que están relacionados con sus sales fuertes.
Si a una solución se le agrega una sal de este acido se constituye un sistema buffer o
amortiguador.
Anión Bicarbonato: Es predominantemente un anión extracelular. El espacio extracelular
representa el 20 % del peso corporal (suma el espacio intersticial y el intravascular). El contenido total
del bicarbonato en el espacio extracelular es de 24 mEq/l x 15 Litros= 360 mEq.
AMORTIGUADORES: Ante una alteración del equilibrio ácido-base de cierta magnitud, los
mecanismos reguladores se ponen en marcha simultáneamente, pero van alcanzando su máximo de
efectividad escalonados en el tiempo:
1- Amortiguadores de la sangre (30 segundos):
 Sistema del bicarbonato/acido carbónico
 Sistema de los fosfatos: El fosfato se encuentra unido al sodio lo cual determina que existan
2 formas:
o Fosfato disódico
o Fosfato monosódico
En la acidosis, el folato monohidrogenado actúa como aceptor de H + pasando a dihidrogenado y
viceversa en alcalosis.
 Sistema de la hemoglobina: su propiedad amortiguadora reside en el grupo imidazol presente
en el aminoácido histidina.
2- Intercambios iónicos célula-intersticio (3 hs): bomba Na/K. Ingresan 3K y salen 2Na y 1H.
3- Mecanismo pulmonar (6 hs): se cambia la frecuencia respiratoria según los cambios en el pH,
la pCO2 y la pO2 que registra el centro respiratorio bulbar.
4- Mecanismo Renal (3 días): hay diferentes mecanismos.
a. A nivel de la célula tubular distal hay una bomba la cual genera que ingrese Na y se secrete
un H.
b. Por el anhídrido carbónico y agua se condensan y forman cloruro por la acción de la anhidrasa
carbónica. Este se disocia en H y bicarbonato. El bicarbonato va a hacia la sangre
cambiando así el pH sanguíneo; mientras que el protón forma junto con el amoniaco por acción
de la glutaminasa el amonio, este se va a unir a cloruros libres y se transformara en cloruro de
amonio que va a ser eliminado a través de la orina y este cambia mucho el pH urinario.
c. Recuperación de bicarbonato: Cuando aumenta la pCO2 se incrementa la reabsorción de
bicarbonato (CO3H) en la célula tubular distal.
El mecanismo renal es el único que compensa totalmente el desequilibrio ácido-base, es el
último en activarse, pero uno de los más fuertes.coen
CLINICA
CETOACIDOSIS DIABETICA: Durante la cetoacidosis diabética se produce una disminución del pH
que estimula al centro respiratorio. De tal forma que la respiración se hace más rápida y
profunda mostrando un patrón característico denominado respiración de Kussmaul. Este patrón
respiratorio es un intento del organismo por compensar el estado ácido/base a través de una
mayor disipación de CO2. La concentración de CO2 puede ser equiparada la presencia de un ácido
débil, ya que, la anhidrasa carbónica captará protones y bicarbonato para producir ácido carbónico
que inmediatamente de disociará en CO2 y H2O. Ante cualquier disminución del pH el centro
respiratorio se estimulará para disipar ácido (CO2) y los riñones aumentarán la recaptación de
bicarbonato (H3CO), que es la base conjugada del ácido carbónico. En caso de fallar alguno de estos
mecanismos la descompensación se agravará.
Un paciente con este cuadro tendrá la frecuencia y la amplitud respiratoria AUMENTADA
ACIDOSIS RESPIRATORIA: Ante un aumento de la concentración de CO se producirá un
descenso del pH debido a que la anhidrasa carbónica lo convertirá en ácido carbónico. Por su parte
el riñón intentará compensar la acidosis respiratoria excretando protones que acidificarán la orina.
Cada vez que el riñón excreta un protón a la luz tubular se producen dos efectos simultáneos.
Se forma un bicarbonato en el citoplasma de la célula tubular y se reabsorbe un ion sodio.
Luego el bicarbonato de sodio para al espacio intersticial. Así, el efecto neto de la excreción del exceso
de protones por parte del riñón será el aumento de la concentración de bicarbonato de sodio en
el líquido extracelular que captará protones para intentar compensar la acidosis. El aumento de la
concentración de bicarbonato permite el desplazamiento de los demás tampones orgánicos hacia la
captación de protones del líquido extracelular y por otra parte los tampones fosfato y amoníaco ayudan
a compensar el pH de la orina.
 En las acidosis tiende a haber una salida del K+ hacia el extracelular. En el caso de las
acidosis severas, el efecto sobre las células cardíacas puede ser notablemente deletéreo, ya
que el K+ es el catión más determinante del potencial de reposo de la membrana celular. La
salida de K+ producto de la acidosis puede generar inestabilidad eléctrica de la membrana
celular de las células cardíacas, que puede desencadenar arritmias potencialmente fatales.
ÁCIDOS METABOLICA: HIPERPOTASEMIA
FIBROSIS PULMONAR: Las enfermedades pulmonares que causan daño de la barrera de
hematosis disminuyen la permeabilidad de esta al CO2, por lo que el CO2 queda “retenido” en la
sangre. La retención de CO2 y, por lo tanto, el aumento de su concentración determina la conversión
mismo en ácido carbónico y su consecuente disociación, generando más protones libres, produciendo
una disminución del pH. El riñón, si está sano, responde a esta caída del pH aumentando la
producción del HCO3- en el túbulo distal (aumentando la producción y excreción de amonio) y, por
lo tanto, aumenta su concentración en sangre.
INTOXICACION: En la intoxicación por aspirina, que es un ácido, el riñón aumenta la excreción de
amonio. Esto permite excretar a su vez mayor cantidad de H+, lo que se traduce en una acidificación
de la orina.
ANION GAP: CETOACIDOSIS DIABETICA, INTOPXICACION POR ETANOL, INSUFICIENCIA
RENAL.
SOLUCIONES - PH
Un ionograma es una representación gráfica de la
concentración de los diferentes iones en un
líquido. Normalmente, el médico solicita un
ionograma plasmático y urinario ante la presencia de
desequilibrio hidroelectrolítico.
Indicaciones: Deshidratación; uso de diuréticos;
insuficiencia cardíaca; insuficiencia renal; cirrosis;
síndrome nefrótico.
un
Habitualmente tomamos al sodio como expresión de la retención hidrosalina o bien como activación
del sistema renina angiotensina aldosterona
ya que estos sistemas tienden que retener
sodio y a eliminar muy poca cantidad del
mismo a través de la orina.
Una solución (Sn) es una mezcla
homogénea de dos o más sustancias que
pueden ser separadas por métodos físicos
de fraccionamiento (p. ej. evaporación).
Clasificación:
- No electrolíticas: Son aquellas cuyos componentes no se disocian; ej: Glucosa en agua
(dextrosa).
- Electrolíticas: Son aquellas cuyos componentes sí se disocian; ej: NaCl (solución fisiológica).
El componente que se encuentra en solución en mayor proporción se denomina solvente (Sv).
El componente que se encuentra en menor proporción se denomina soluto (St).
Siempre se cumple que: Masa Sn = masa Sv + masa St
Hay distintas formas de expresar la concentración de las soluciones
MASA/MASA
- % masa en masa
- Molalidad
MASA/VOLUMEN:
- Densidad
- Mg/dl, g/L
- Molaridad: es el número de moles de soluto presentes en un litro de solución. Cuando
trabajamos con molaridad debemos conocer el peso molecular de la sustancia química con la
que estamos trabajando.
- Normalidad: Es el número de Eq de soluto presentes en un litro de solución. Se calcula
multiplicando la Molaridad de una sustancia por su Valencia
- Osmolaridad: Es una propiedad colidativa que depende del número de partículas que esa
sustancia química puede brindar en solución. Es el número de osmoles de soluto contenidos en
un litro de solución. Se calcula multiplicando la molaridad de dicha sustancia por el número
de partículas que la misma puede dar en solución.
Un mol es la cantidad de sustancia, expresada en gramos que posee el Número de Avogadro
de moléculas: 6.02 x 10 23. Un mol de una sustancia es el peso molecular de dicha sustancia
más la palabra gramos.
 1 mol de glucosa es igual a 180 gr. En 180 gr. de glucosa, existe el número de Avogadro de
moléculas.
Un equivalente Gramo (Eq) de una sustancia es la cantidad de esta que se puede combinar con 1g
de hidrógeno o con 8 gramos de oxígeno. Equivale a dividir el PM de una sustancia sobre su
valencia.
Un osmol es la cantidad, expresada en moles, de una sustancia que puede provocar un descenso
crioscópico de 2 °C o un ascenso ebulloscópico de 0,5 °C cuando es agregada a un litro de agua.
Tiene una relación directamente proporcional con el número de partículas en que se disocia, ya que
a mayor número de partículas mayor será la temperatura necesaria para lograr la evaporación y
menor la necesaria para lograr la congelación.
Intercambios entre los espacios intracelular e intersticial:
Son los gradientes de presión osmótica los que determinan los movimientos de agua
a través de las membranas.
Si tenemos una membrana semipermeable que separa dos compartimientos con distintas
concentraciones de soluto en determinada cantidad de volumen vemos que los gradientes de presión
osmótica son los que determinan los movimientos del agua a través de la membrana. Generalmente
el agua tiende a difundir del espacio de MAS diluido al MAS concentrado.
La hidratación celular depende fundamentalmente de las variaciones de la osmolaridad extracelular.
Ej: Si aumenta la osmolaridad extracelular, el agua sale de la célula y disminuye el volumen celular.
En cambio, si disminuye la osmolaridad extracelular, el agua entra a la célula y aumenta el volumen
celular.
 Medio hipertónico: la célula se deshidrata y sufrira un proceso de PLASMOLISIS
 Medio hipotónico: la célula se hidrata y se hincha TURGENTE
 Medio isotónico: célula FLACIDA
Cambios osmóticos:
 Si aumenta la osmolaridad del medio extracelular el agua sale de la célula provocando la
disminución del volumen celular PLASMOLISIS
 Si disminuye la osmolaridad extracelular el agua entra a la célula provocando el aumento del
volumen celular TURGENTE
GLÚCIDOS
Glúcidos: sustancia orgánica polihidroxiladas con función aldehído y cetona.
Los dos glúcidos más frecuentes son la glucosa y la fructosa.
Su importancia biológica: es que son el 50% del valor calórico normal. Tienen 3 funciones:
- Degradación (energética): a través de la degradación de la glucosa “glucolisis” y obtención de
energía en forma libre y rápida.
- Almacenamiento (energética): hígado y musculo esquelético.
- Pertenecer a las membranas (estructural): función de sostén: proteoglicanos (presentes en el
tejido conectivo)
- Informativa: glicoproteínas, proteoglicanos y peptidoglicanos en bacterias: los glúcidos
principalmente participan asociados a proteínas (funciones de antígenos de canales para iones o
bien de receptores)
Abundan en tejidos vegetales (formando elementos
fibrosos) y en los compuestos de reserva nutricia de
tubérculos, semillas y frutos, también están en
tejidos animales
Están compuestos por carbonos, hidrogeno y se
definen
como
polihidroxialdehidos
o
polihidroxicetonas, es decir, están compuestos por
una función aldehído o cetona y varias funciones
alcohólicas.
UNIÓN ENTRE GLÚCIDOS: ETER
¿Con que enfermedades se relacionan?
- Hipoglucemia: baja azúcar en sangre. Desmayos, sudoración, decaimiento, palpitaciones.
- Hiperglucemia: mucha azúcar en sangre. El páncreas no crea mucha/funcionante insulina.
- Galactosemia: enfermedad hereditaria causada por la deficiencia enzimática y se manifiesta
por la incapacidad de degradar el azúcar proveniente de la galactosa, provoca acumulación
de esta dentro del organismo. Lesiones en el hígado y SNC.
- Deshaguimosis: no se puede almacenar el azúcar.
Almidón – Glucógeno: son homopolisacáridos formados solamente por monómeros de
glucosa. Su función es el almacenamiento energético; son pobres en información.
Clasificación: Se clasifican teniendo en cuenta si son capaces de generar moléculas más sencillas.
Monosacáridos (azucares simples): es el más sencillo de todos ya que no puede ser hidrolizado en
moléculas más pequeñas, su propiedad química es poder reductor en medios alcalinos. Sus
variables químicas son desoxiazúcares, hexosaminas y ácidos urónicos.
 Aldosas---función aldehído
 Cetosas---función cetona
Glucosa: es una aldohexosa. también llamada dextrosa por
sus propiedades dextrorrotatoria. Es el monosacárido mas
abundante.
 Forma disacáridos: sacarosa y lactosa
 Forma polisacáridos: almidón, celulosa y glucógeno
Galactosa: es una aldohexosa. Presenta una forma cíclica
piranosa y por lo tanto anómeros alfa y beta
 Forma disacáridos: se une a la glucosa y forma lactosa
Fructosa: es una cetohexosa (función cetona en el C2).
Adopta una forma cíclica por unión hemiacetálica entre C2 y C5 (anillo pentagonal similar al ciclo
furico)
 Forma disacáridos: se une a la glucosa y forma sacarosa
Manosa: aldohexosa integrante de oligosacáridos asociados a glicoproteínas en organismos animales
Pentosa: aldopentosa D-ribosa. Componente de ácidos ribonucleicos (ARN) en la naturaleza se
encuentran en forma cíclica tipo furanosa. Presenta anómeros alfa y beta.
Sus propiedades físico -químicas son:
Poder reductor: con esto nos referimos a la reducción y oxidación.
 Reducir: sacar oxígeno de una molécula o entregarle electrones o átomos de hidrógeno.
 Oxidar: aportar oxígeno o quitar electrones o átomos de hidrógeno de una molécula.
El reactivo de Fehling detecta la presencia de aldosas. Es de color azul por tener cobre. En
presencia de un glúcido reductor el reactivo de Fehling adquiere una coloración rojiza ya que el
cobre se transforma en cuproso.
Isomería:
 los epímeros son isómeros que difieren entre sí en la configuración alrededor de un solo
átomo de carbono (glucosa y galactosa [C4] y glucosa y manosa [C2]).


Un carbono asimétrico es aquel al cual están unidos cuatro átomos o grupo de átomos distintos.
Series D y L
o Serie D: cuando el hidroxilo del carbono asimétrico más alejado de la función aldehído
o cetona está situado a la derecha.
o Serie L: cuando está situada a la izquierda.
La presencia de carbonos asimétricos permite la creación de enantiómeros: Son isómeros que son
imágenes especulares el uno del otro.

Isomería óptica: consiste en girar el plano de luz polarizada hacia la derecha (dextrógiro [+])
y hacia la izquierda (levógiro [-]). La dirección de la rotación es independiente de la serie a la
que pertenezca en monosacárido. Las series D o L indican la posición del OH del carbono mas
alejado del grupo funcional aldehído o cetona.
o El signo + es dextrógiro
o El signo – es levógiro
En solución. La glucosa es dextrorrotatoria, se conoce como dextrosa o suero dextrosado. La cual
aporta agua y calorías y se administra por vía intravenosa.
Enlaces hemiacetálicos: Enlace intramolecular donde la molécula actúa como puente unido a
carbonos de la misma cadena. Se establece entre la función aldehído o cetona y un hidroxilo
unido a un carbono del mismo monosacárido se llama hemiacetálicos.
 En este tipo de unión, NO hay pérdida de agua.
 Da origen a un nuevo carbono asimétrico, en el caso de la glucosa es el C1.
En la molécula lineal de glucosa existe la posibilidad de formar enlaces intramoleculares de oxígeno
entre C1 y C5 (deja 5 carbonos involucrados). El producto resultante es una forma piranosa que se
da a conocer como alfa-D-glucopiranosa ya que el OH situado en el C1 va a estar situado del
mismo plano que el puente intramolecular de oxígeno.
 Anómeros: La formación de un enlace hemiacetálico crea un nuevo centro de asimetría en la
molécula. La configuración alfa o beta alrededor de este carbono determina la aparición de
anómeros.
 La configuración alfa o beta alrededor de este carbono determina la aparición de anómeros.
En el caso de la glucosa es el C1. Se dibuja a la derecha del oxígeno que forma el anillo pirano
en la fórmula de Haworth. Luego, la numeración de los carbonos continúa en sentido horario.
De acuerdo con la orientación del hidroxilo del carbono anomérico hablamos de series alfa o
beta:
o Serie alfa: cuando el hidroxilo del nuevo
carbono asimétrico está orientado en el
mismo plano del enlace. Se escribe a la
izquierda en la fórmula desarrollada y hacia
abajo en la fórmula de Haworth o de la silla.
o Serie beta: cuando el hidroxilo del nuevo
carbono está orientado en el plano contrario
del enlace hemiacetálico.
Formula de Haworth: representa los anillos pirano y furano de monosacáridos como un plano y
considera los elementos o grupos funcionales unidos a los carbonos del anillo ubicados arriba o debajo
de ese plano. En ella todos los OH que están situados en una molécula habitualmente hacia a
DERECHA se representan HACIA ABAJO, mientras que todos los que se ubican a la IZQUIERDA
se representan hacia ARRIBA.
Furanosas y piranosas:


Piranosa: cuando en el puente de oxígeno intramolecular quedan 5 carbonos
Furanosa: cuando en el puente de oxígeno intramolecular quedan 4 carbonos
Glicósido: Cuando el carbono hemiacetálico de un monosacárido se une a una molécula de distinta
naturaleza.
 Glucósidos: son aquellos compuestos en los que el carbono hemiacetálico de la glucosa se
ha unido a cualquier molécula no glucídica. Si el monosacárido en cuestión es glucosa, se
trata de un glucósido; si es galactosa, galactósido; si es fructosa, fructosa, etc. Ej: glucósidos
digitálicos.
Desoxiazúcares: es el monosacárido del ADN. Ante la ausencia de –OH en el C2 y la orientación
del –OH de C1 en plano contrario al enlace hemiacetálico.
Disacáridos: se origina de la unión de dos monosacáridos. El tipo de unión química entre ambos es
acetálica, éter o glicosídica, con pérdida de agua. Tipos de disacáridos:
Maltosa: (glucosa + glucosa) no se encuentra en la dieta. Es producto de la hidrólisis del almidón
y del glucógeno en el aparato digestivo. Surge de la unión de dos alfa-D-glucopiranosa por medio
de una unión alfa 1-4.
Lactosa: (glucosa + galactosa). Se encuentra en la dieta (leches y derivados). Es producto de la
unión de beta-D-galactopiranosa y alfa-D-glucopiranosa, por medio de una unión beta 1-4.
Sacarosa: (glucosa + fructosa) se encuentra en la dieta (azúcar de mesa). Este carece de poder
reductor (ya que carece de grupo aldehído potencialmente libre) y es producto de la unión de alfa-Dglucopiranosa y beta-D-fructofuranosa, por medio de las uniones alfa 1-2 o beta 2-1.
Celobiosa: es un disacárido estructural de la celulosa, producto de la unión del b-D-glucopiranosil
y b-D-glucopiranosido, por medio de la unión beta 1-4. Al no haber enzimas digestivas que
hidrolicen la unión tipo beta 1-4 la celobiosa es considerada el bulto de la dieta ya que la misma
no sufre procesos digestivos.
Oligosacáridos: son moléculas constituidas por la unión de 3 a 10 monosacáridos cíclicos, de 3 en
adelante pueden ser lineales o ramificados mediante enlaces de tipo glucosídicos, un enlace
covalente que se establece entre grupos alcohol de dos monosacáridos, con desprendimiento de una
molécula de agua.
GLICANOS/Polisacáridos: existen dos tipos:
- HOMO: donde pertenecen el almidón, glucógeno y celulosa).
Almidón: principal hidrato de carbono de la alimentación Humana y el origen de la mayor parte
de la glucosa que utilizamos tanto en los seres humanos como la gran mayoría de las cadenas
alimentarias. Es la forma principal de reservas de glúcidos en los vegetales. Las dos formas de
almidón son polímeros de α-D-Glucosa.
No tienen capacidad reductora: las uniones glucosídicas en la molécula de amilosa o de amilopectina
bloquea las funciones aldehído potencial (excepto en un extremo de la cadena principal)
El almidón de los alimentos es degradado por enzimas de jugos digestivos hasta dejar libres sus
unidades constituyentes. Solo monosacáridos pueden ser absorbidos por la mucosa intestinal y
utilizados por el organismo
 La amilosa (10-20%): un polisacárido esencialmente lineal. Consiste en un polímero lineal de
200 a 20.000 unidades de glucosa que se organizan en forma de hélice (cada vuelta abarca 6
unidades de glucosa). Está formada por alfa-D-glucopiranosa por medio de uniones alfa-1-4
glucosídicas. En soluciones acuosas tiende a precipitar y formar grumos.

La amilopectina (80-90%): un polisacárido con una estructura muy ramificada. Es ramificada y
llega a polimerizar hasta 600.000 glucosas o más (más grande que la amilosa). Su estructura
consiste en cadenas de glucosas unidas por enlaces alfa 1-4 a las que se unen otras cadenas
similares por uniones alfa 1-6. Estas cadenas secundarias dejan entre sí una distancia libre de
unas diez glucosas y suelen tener entre 24 y 30 monómeros. De ellas se desprenden cadenas
terciarias más cortas de hasta 16 monómeros de glucosa. En agua forma geles.
Glucógeno: es un homoglicano de reserva animal. Formado por cadena de α-D-glucopiranosas
en uniones alfa 1-4 en cadena lineal y alfa 1-6, en puntos de ramificación. Más ramificado que el
almidón (cada 8 a 12 unidades). Es insoluble. Y sus enlaces alfa 1-4 hacen que adopte una
estructura helicoidal arrollada estrechamente. Los tejidos que sintetizan glucógeno principalmente
son el hígado que lo utiliza para regular la glucemia y el musculo esquelético que almacena
glucógeno como reserva energética.
Celulosa: es un homoglicano estructural de fibra vegetal. Está formado por uniones beta-Dglucopiranosa por medio de uniones beta 1-4. Es el bulto de la dieta porque no se puede digerir.
- HETERO: (donde pertenecen la proteoglicanos y las glucoproteínas)
Ejemplos de
proteoglicanos: ac
hialuronico, condritin
sulfato y dermatan sulfato.
Ejemplo de glucoproteína:
proteínas plasmáticas.
1. PROTEOGLICANOS: SON GLICOSAMINGLICANOS UNIDOS A PROTEINAS
Hexosaminas o aminoazucares: son azucares donde un OH es reemplazado por un grupo amina
 Alfa-D-glucosamina: es una glucosa con un grupo amina unida al C2
 Alfa-D-galactosamina: es galactosa unida con un grupo amina en el C2
 Ácido neramínico: formado por manosamina y piruvato
 Acido N-acetilmuranico: formado por N-acetil glucosamina unida a una molécula de ácido láctico
por el C3
Ácidos urónicos: Se forman por la oxidación de los glúcidos. En la oxidación de la glucosa en el
C6 se forma acido glucurónico (forma parte de los proteoglicanos e interviene en reacciones de
conjugación detoxihepatica)
ACIDO GLUCONICO: la glucosa se oxida en el C1
Glicosoaminoglicanos: polímeros lineales compuestos por la sucesión de unidades estructurales
disacaridas repetitivos formadas generalmente por un ácido urónico y una hexosaminas.
 Líquido sinovial: ultrafiltrado de plasma, con la misma composición iónica. Este contiene pocas
proteínas y células, pero es muy rico en ácido hialurónico sintetizado por los sinoviocitos tipo B. Es
una sustancia viscosa y mucinosa que se encarga de lubricar las articulaciones.
 Ácido hialurónico: es un héteroglicanos (proteoglicano), no sulfatado glucosaminoglicano. Son
polímeros de disacáridos, generalmente formados por un ácido urónico (beta-D-glucurónico) y
una hexosamina (n-acetilglucosamina) por uniones beta 1,3-beta 1,4. Es soluble en el agua y
su síntesis es inhibida por la 4-metilumbeliferona. Se encuentra en articulaciones, humor vítreo,
cordón umbilical, etc.
 Condritin sulfato: n-acetil-d-galactosamina + acido-d-glucosa. Enlace tipo beta 1-3. Posee
sulfato que esterifica hidroxilos de C4 o C6 de galactosamina.
 Dermatan sulfato
 Quetaran sulfato
 Inmunoglobulina G: está formada principalmente por proteínas, aunque posee una pequeña parte
glucosídica. Esta porción está muy relacionada con la vida media de esta IgG, a medida que esta
va envejeciendo, la porción glicosídica se va degradando y de esa manera ahora si el sistema
monocito macrófago puede degradarla.
 Heparina: se encuentra presente en los gránulos de las células cebadas o mastocitos del tejido
conectivo. Es un potente anticoagulante y también participa en el aclaramiento del plasma
sanguíneo ante una ingesta de comida ricas en grasas.
Es un disacárido formado por ácido urónico y glucosamina en enlaces de beta 1-4. También se
encuentran ácidos glucurónicos. Muchas de las glucosaminas se encuentran sulfatadas y muy
pocas acetiladas. Los sulfatos se unen a carbono 6 de la glucosamina y al carbono 2 del ácido
urónicos. La gran presencia de restos de sulfatos le dan un potente carácter ácido. Es la
macromolécula con la mayor carga negativa gracias a ellas puede interactuar con muchas
proteínas, enzimas, inhibidores de enzimas de la matriz extracelular y citoquinas.
2. GLUCOPROTEINAS
LÍPIDOS
Lípidos: son sustancias orgánicas, relativamente insolubles en el agua, pero solubles en
solventes orgánicos (éter, cloroformo y benceno). Su importancia biológica es que incorporamos un
30% en nuestra dieta y con la degradación de estos obtener energía. SON DE BAJO PESO
MOLECULAR ya que no forman grandes polímeros.
Funciones principales:
1. Estructural: componentes de: la dieta normal, membranas celulares y lipoproteínas
plasmáticas
2. Función energética: oxidación de ácidos grasos (beta-oxidación) y almacenamiento
(lipogénesis)
3. Precursores en la síntesis de: hormonas esteroides, ácidos biliares, vitamina D3,
prostaglandinas y leucotrienos
4. Aislantes eléctricos como la mielina
5. Aislantes térmicos y contra traumatismos como el tejido celular subcutáneo
6. Regulación de la temperatura corporal como la grasa parda
7. Son especialmente abundantes en el cerebro, donde constituyen hasta el 30% del peso seco de
este órgano.
Se clasifican en:
A- Lípidos simples: están compuestos sólo por ácidos grasos y alcohol. Ej: Triacilglicéridos y
Ceras
B- Lípidos complejos: están compuestos por ácidos grasos, alcohol y otra/s molécula/s. Ej:
Fosfolípidos; Glicoesfingolipidos; Sulfolípidos.
C- Lípidos precursores y derivados: ácidos grasos; colesterol y derivados. Ej: vitaminas
liposolubles.
Enfermedades de los lípidos:
- Ateroesclerosis: endurecimiento de las arterias que trae repercusiones cardiovasculares.
- Obesidad: acumulación de lípidos (tejido graso)
- Lipoidosis: enfermedad hereditaria en donde hay problemas enzimáticos y no se puede degradar
bien a los lípidos, produciendo así su acumulación.
ÁCIDOS GRASOS: A los ácidos orgánicos monocarboxílicos generalmente se los denomina ácidos
grasos. Están formados por un grupo funcional de ácido carboxilo (-COOH) unido a una cadena de
carbonos hidrogenados -(CH2) -CH3.
Estructura de los ácidos grasos: Tienen una cabeza polar que se encuentra representada por el
grupo carboxilo (CO. OH) y una cola hidrocarbonada representada por una cadena de carbonos
unidos a hidrógenos. A estos se los reconoce como lípidos anfipáticos.
Propiedades físico-químicas de los ácidos grasos:
- Carácter anfipático: tiene dos tipos de afinidades. Su cabeza es polar y su cola es hidrofóbica.
- Ionización: permite la fijación de sales de Na y K, formando sales de ácidos grasos (jabones)
- Formación de jabones (saponificación): este proceso consiste en la formación de jabones en un
medio salino. Este proceso tiene que ver con la ionización de ácidos grasos
- Formación de micelas
- Punto de fusión
- Peroxidación
LÍPIDOS SIMPLES
Clasificación de los ÁCIDOS GRASOS:
Número de carbonos: cadena corta, mediana y larga.
○ Ácidos grasos de cadena corta: son aquellos que poseen hasta 8 átomos de carbono.
○ Ácidos grasos de cadena mediana: son aquellos que poseen entre 10 y 14 carbonos.
○ Ácidos grasos de cadena larga: son aquellos que poseen más de 16 carbonos.
Presencia o no de dobles ligaduras: saturados o insaturados (configuración cis-trans, serie
omega).
○ SATURADOS:
 Láurico: 12 C
 Mirístico: 14 C
 Palmítico: 16 C
 Esteárico: 18 C
Se encuentran principalmente en el reino animal (carne vacuna, cerdo, piel del pollo, lácteos),
excepto aceite de coco y grasa del cacao.
Efectos biológicos: su exceso disminuye el número y/o afinidad de los receptores celulares para
LDL. Aumentan la síntesis de colesterol y tienen un efecto trombogénico.
○ INSATURADOS: doble ligadura.
 Oleico (18:1 △ 9. 1). sola doble ligadura. OMEGA 9
 Linoleico (18:2 △ 9/12). 2 doble ligadura. OMEGA 6
 Linolénico (18:3 △ 9/12/15). 3 doble ligadura. OMEGA 3
 Araquidónico (20:4 △ 5/8/11/14). 4 doble ligadura. OMEGA 6
Estos poseen isomería geométrica, esta se define cuando los dos átomos de hidrogeno se encuentran
en un mismo plano (CIS) y cuando estos se encuentran enfrentados (TRANS).
ES IMPORTANTE CONSUMIR ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS YA QUE DISMINUYEN EL
PUNTO DE FUSION LO QUE FACILITA LA FLUIDEZ DE LAS MEMBRANAS
 Cuando el ácido graso posee una configuración cis tiene una angulación de 120° lo que genera
un aumento en la fluidez de la membrana.
 Los ácidos grasos trans, que están presentes en aceites vegetales y en la grasa vacuna, elevan
LDLc y bajan HDLc, no poseen actividad de ácido graso esencial y antagonizan el
metabolismo de estos. NO SON BUENOS PARA LA SALUD HUMANA.
Serie Ω: debe restarse al número de carbonos del ácido graso insaturado, la posición de la
última doble ligadura (△).
Ω3: ácido linolénico, eicosapentaenoico (EPA) y docosahexaenoico (DHA). El ácido linolénico
tiene 18 carbonos con 3 dobles ligaduras (18:3) entre los carbonos 9-10, 12-13, 15-16 (9,12,15). La
última ligadura se encuentra en el carbono 15 por lo tanto 18-15:3
Fuentes: linolénico (soja y frutas secas), EPA y DHA (pescados y mariscos).
Función: Disminuyen la adhesividad plaquetaria (efecto antitrombótico). Prolongan el tiempo de
sangría. Descienden la tensión arterial.
Se sintetiza a partir del alfa-linolénico. También se encuentra en aceites vegetales.
Su máxima concentración ocurre en la retina (bastones), cerebro, testículos y esperma. Pasa a través
de la placenta y de la leche materna. Los recién nacidos tienen baja actividad de delta-4-desaturasa,
por ello no lo sintetizan.
Ω6: ácido linoleico y ácido araquidónico.
Fuentes: ácido linoleico (aceites presentes en semillas, granos y frutos secos). Tiene 18 carbonos
y su ultima ligadura se encuentra en el carbono 12, por lo tanto 18-12: 6. TIENE UN BAJO
PUNTO DE FUSION (menor que el oleico). El ácido araquidónico (se sintetiza a partir del
linoleico incorporado a la dieta).
Función: reducen LDLc.
Ω9: ácido oleico (es el principal representante). Tiene 18 carbonos con 1 sola doble ligadura
entre 9-10.
Fuentes: aceitunas, frutas secas, aceite de oliva, maní, soja y palta.
Función: reducen el colesterol total y el LDLc.
ORIGEN DE LOS ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS: El ácido palmítico puede tomar dos caminos:
 Puede formar un ácido insaturado, el ácido palmitoleico Ω7
 Puede elongarse para formar el ácido esteárico de 18 carbonos donde en los microsomas y
por desaturasas puede formar al ácido oleico Ω9.
ÁCIDOS GRASOS ESCENCIALES: Son ácidos grasos insaturados que el organismo es incapaz
de sintetizar y deben ser aportados por la dieta. Si estos se suministran, el organismo humano
puede sintetizar el resto de los ácidos grasos que necesita. Estos son:
- Ácido linoleico (18:2 △9/12) Ω6 (Semillas, granos y derivados, aceites vegetales). Forma dentro
del organismo al Gamma-linolénico (18:3 △ 6/9/12). Este se va a elongar para formar el ácido
araquidónico (20:4 △ 5/8/11/14), este es el principal precursor de las prostaglandinas y
leucotrienos. Los ácidos grasos ω6 son esenciales porque contienen más de una doble
ligadura en su estructura
- Ácido alfa-linolénico (18:3 △ 9/12/15) Ω3. Este se va a elongar y formar al ácido eicosapentaenoico
(EPA) (20:5) y este a su vez puede volver a elongarse y formar el ácido docosahexaenoico (DHA)
(22:6).
Cómo se ubican los lípido dependiendo su interfase
 interfase aire-agua: tienen a ubicar su cabeza polar en contacto con el agua y su cola
hidrofóbica en contacto con el aire. Esta disposición es la de monocapa.
 interfase agua-agua: tienden a ubicar su cabeza con el agua formando una estructura esférica
donde en su interior se encuentran las colas hidrofóbicas. Así forman la disposición de
micelas.
 interfase acuosa-oleosa: tienden a ubicar su cabeza polar en contacto con su fase acuosa y
sus colas con la fase oleosa o no polar (en forma de “arcoíris”). Este es el fenómeno de
emulsiones
 interfase acuosa-acuosa: como tienden a ubicar sus cabezas polares en contacto con la fase
acuosa forman un doble capa de fosfolípidos donde ubican hacia el exterior su cabezas
interactuando entre ellas por puentes hidrógeno y en el interior sus colas que se comunican
por medio de interacciones hidrofóbicas. Formando así una estructura esférica con una bicapa
lipídica (membranas biológicas) y se denomina liposoma.
Punto de fusión lipídica:
- AUMENTA (disminuye la fluidez de la membrana): cuando hay una mayor longitud de cadena
y una mayor saturación.
- DISMINUYE (aumenta la fluidez de la membrana): cuando hay una menor longitud de cadena
y una mayor Instauración.
La mayor influencia sobre el punto de fusión y fluidez de un ácido graso está determinada por los
dobles enlaces insaturados. Por ejemplo; el ácido esteárico, 18 carbonos, saturado tiene un punto
de fusión de 70º, en tanto, un insaturado como el linoleico de – 5ºC.
Peroxidación lipídica: La oxidación de los ácidos grasos por el oxígeno atmosférico se produce
con mayor facilidad en los carbonos insaturados. El oxígeno suele unirse a los carbonos de las
dobles ligaduras generando peróxidos, que a su vez siguen oxidándose. Esto provoca la ruptura de
las cadenas hidrocarbonadas y da origen a ácidos y aldehídos.
CARACTERÍSTICAS GENERALES
- Es responsable de la rancidez y daño tisular.
- El proceso ocurre a partir de ácidos grasos poliinsaturados.
- La reacción ocurre en cadena.
- El precursor molecular es el hidroperóxido; (RO. OH)
- Se usan antioxidantes para reducir y controlar la peroxidación.
Triacilglicéridos: forman parte de los ácidos grasos simples donde se le unen:
 3 ácidos grasos libres + L-glicerol con pérdida de 3 moléculas de agua.
Los triacilglicéridos no pueden formar puentes de hidrógeno con el agua, por eso son hidrofóbicos.
Son estructuras químicas totalmente apolares. Cuando toman contacto con el agua no se disuelven
y por eso forman sistemas bifásicos (donde se ve claramente las dos fases de sustancias dentro de
una solución). Ej: el aceite con el agua donde se produce la dispersión.
Sirven de reserva energética y se encuentran como depósitos en el tejido adiposo o circulando
en la sangre a través de las lipoproteínas plasmáticas.
LÍPIDOS COMPLEJOS
Fosfolípidos: forman parte de los ácidos grasos complejos, formados por la esterificación del:
 2 ácidos grasos + L-glicerol y una molécula de ácido fosfórico (sola o unida a un radical).
Cuando se encuentra solo se lo denomina ácido fosfatídico, en cambio cuando se une a un radical
depende de cuál sea tiene diferente nombre y función. Ej:
- Radical colina forma el fosfatidilcolina o lecitina, que es uno de los fosfolípidos más
abundante presentes en las membranas biológicas, también es el fosfolípido que más abunda
en el cerebro.
- Radical etanolamina forma la fosfatidiletanolamina o cefalina que es un fosfolípido muy
abundante en las membranas biológicas del SNC.
- Radical Mio-inositol 4-5 bifosfato forma el fosfatidilinositol. Este tiene papeles importantes
estructurales a nivel de las membranas y es generador de segundos mensajeros. La
hidrólisis del enlace químico entre el diacilglicerol y el mio-inositol, va a generar a segundos
mensajeros como el Inositol-trifosfato que genera la movilización de Ca dentro de la célula
Cuando los fosfolípidos son colocados en soluciones acuosas automáticamente tienden a formar
bicapas “bicapas fosfolipidicas” y que constituyen el mejor ejemplo de membrana biológica. Son
ANFIPATICOS
 Cabezas polares: se orientan hacia el agua formando puentes de hidrogeno
 Colas hidrofóbicas: tienden a disponerse hacia el interior de la estructura interactuando a
través de interacciones hidrofóbicas
LÍPIDOS PRECURSORES Y DERIVADOS: Todos tienen en común el núcleo
ciclopentanoperhidrofenantreno
Colesterol (esteroide): ES UN ESTEROL, componente de las membranas biológicas,
lipoproteínas plasmáticas y precursor de la síntesis de ácidos y sales biliares, hormonas
esteroides y vitamina D3.
- Tiene una estructura de 27 carbonos, en los cuales presenta un OH libre en el carbono 3,
una doble ligadura en el carbono 5 y 6; y cadenas laterales en los carbonos 10, 17 y 18.
- Los alimentos con altos niveles de colesterol incluyen: vísceras, embutidos, fiambres, yema
de huevo, manteca y quesos de alta maduración
- Modula la fluidez de las membranas.
- Transportado por lipoproteínas plasmáticas
- Tiene dos formas:
o Colesterol libre (1/3): presente a nivel de las membranas y en las lipoproteínas
plasmáticas. Se comporta como una molécula de alto peso molecular que generalmente da
RIGIDEZ dificultando el movimiento de las moléculas a su alrededor a través de las membranas.
El colesterol al tener un alto peso molecular y su apolaridad dificulta el movimiento de las
moléculas que están a su alrededor dando rigidez.
o Colesterol esterificado (2/3): la posibilidad de tener el OH en el C3 hace que el colesterol
pueda esterificarse con un ácido graso saturado o insaturado formando colesterol esterificado.
Al tener al OH libre en el carbono 3 permite la esterificación de este por ácidos grasos
insaturados generando así que disminuya el punto de fusión de este y aumente la
FLUIDEZ.
Colesterol+ ácido graso --- disminuye el punto de fusión---aumenta la fluidez
Esfingolípidos: Lípidos anfipáticos de alto peso molecular presentes en el SNC. La esfingosina
(esfingol) es un amino alcohol de 18 carbonos, en la cual en su carbono 2 existe un grupo amino
que puede condensarse con un ácido graso (unión de tipo amida) y formar la CERAMIDA. Por
otro lado, en C1 la presencia de un grupo alcohólico primario permite la unión de una cadena
oligosacarida o fosforilcolina con pérdida de una molécula de agua (unión éter)
esfingomielina: esfingosina + ácido graso +
fosforilcolina. lípido abundante en membranas del
sistema nervioso y presente en las vainas de mielina.
Ceramida + Oligosacárido-glucosa: galactosilceramida.
Esta puede derivar a:
o Globosido (por su forma esférica) Si la cadena
oligosacarida está formada solamente por glucosa
o Gangliósido: Si la cadena tiene una forma de ácido
siarico (NANA).
- Esfingosina
+
acido
graso
+
oligosacárido
(CERAMIDA+OLIGOSACÁRIDO+ACIDO SIALICO)
- Función estructural
o Si la cadena tiene un grupo sulfatado da sulfatidos
+
N-acetilneuramínico.
Galactolípidos: unión de C1 de la ceramida con un oligosacárido (donde predomina el
monosacárido galactosa) forman la galactosilceramida galactocerebrósidos. Estos pueden sulfatarse
para formar el sulfátido, líquido que predomina en la sustancia blanca del cerebro.
Lipoproteínas: poseen una estructura esférica la cual posee una
monocapa de fosfolípidos donde pueden tener apoproteínas
intrínsecas, las cuales atraviesan toda la monocapa o apoproteínas
periféricas que son aquellas que se ubican solamente en la porción
externa de la monocapa. Luego tenemos también al colesterol que
este puede estar libre o esterificado. Y por último están los
triacilglicéridos que interactúan con las colas hidrofóbicas.
Las principales lipoproteínas son:
Qm (Quilomicrón)
- Densidad: <0,95
- Diámetro: 100-500nm
- Apo-prot: AI, AII, AIV, B-48, CI, CII, CIII, E
- Principal lípido: transporta TAG de la dieta
VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad)
- Densidad: 0,96-1,006
- Diámetro: 30-80nm
- Apo-prot: B-100, CI, CII, CIII, E
- Principal lípido: TAG endógenos
IDL (lipoproteínas de densidad intermedia)
- Densidad: 1,007-1,019
- Diámetro: 25-35nm
- Apo-prot: B-100, E
- Principal lípido: TAG y colesterol esterificado
LDL (lipoproteínas de baja densidad) --- MAYOR CONTENIDO LIPIDICO
- Densidad: 1,018-1,063
- Diámetro: 18-28nm
- Apo-prot: B-100
- Principal lípido: transporta colesterol esterificado
HDL (lipoproteínas de alta densidad) --- MAYOR CONTENIDO PROTEICO
- Densidad: 1,064-1,125
- Diámetro: 9-12nm
- Apo-prot: AI, AII, CI, CII, CIII, E
- Principal lípido: fosfolípidos y colesterol esterificado
A mayor contenido lipídico menor densidad y a mayor contenido proteico mayor densidad. Por
eso, el principal componente de las HDL son proteínas.
PRINCIPALES APOPROTEÍNAS
A1: Activadora de LCAT. HDL y Qm
B100: Ligando para el receptor LDL. LDL, VLDL, IDL
B48: Sintetizados en intestino. Qm, Qmr
C2: Activadora de la LPL. VLDL, HDL, Qm
D: Proteína de transferencia lipídica. HDL
E: Ligando para receptor en el hígado y para receptor de LDL. VLDL, HDL, Qm, Qmr
ACEITE DE OLIVA: ACIDO GRASO MONOINSATURADO
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos: son sustancias orgánicas que poseen un grupo amino (situado en el carbono alfa),
un grupo carboxilo (grupo acido) y un radical unidos al carbono 1. UNIÓN AMIDA
Funciones biológicas:
- Unidades estructurales de proteínas, las van a formar.
- Neurotransmisores (como el glutamato).
- Transporte de ácidos grasos activados.
- Participación metabólica en la síntesis de: Glucosa, urea, purinas y pirimidinas, hemo; etc.
Aminoácidos esenciales: Valina, Leucina, Isoleucina, Triptófano, Metionina, Treonina, Lisina,
Fenilalanina. Las proteínas de origen animal son ricas en estos aminoácidos. Estos son los
aminoácidos que determinan que las proteínas contengan ALTO valor biológico. Metionina y
cisteína contienen azufre.
Propiedades físico-químicas:
- Isómeros ópticos, series D y L: La presencia de C asimétricos determina:
 Serie D: grupo amino hacia la derecha
 Serie L: grupo amino hacia la izquierda (organismo humano)
También poseen isomería óptica girar la luz polarizada hacia la izq (levógiro-) o hacia la der
(dextrógiro)
- Ionización a pH fisiológico: Los AA tienen alto punto de fusión y de ebullición y tienen la
capacidad de formar redes cristalina, por tal motivo estas propiedades indica que están ionizados.
Cuando este se encuentra desionizado su terminación es “ico” (glutámico) y cuando está ionizado
su terminación es “ato” (glutamato).
- Comportamiento anfotérico: Es el comportamiento que un AA tiene en un campo eléctrico
según las distintas variaciones de pH. Se encuentran cargados eléctricamente. Según el medio en
el que este se encuentra (sea ácido/básico) genera que el aminoácido se comporte diferente.
 Medio ácido: el aminoácido dipolar se comportará como una base adquiriendo protones
del medio y optará por tener una forma catiónica de configuración más uno. El pH en el cual
un aminoácido se encuentra 50% como ion dipolar y un 50% en forma catiónica forma es el
pK1 corresponde a 2,34.
 Medio básico (pH alcalino): se va a comportar en un ácido y va a ceder protones al medio
quedan con una carga negativa por lo que se le confiere el nombre de forma aniónica. El pH
en el cual un aminoácido se encuentra 50% como ion dipolar y un 50% en forma aniónica es el
pK2 corresponde a 9,69.
Si realizamos un promedio entre los pK, obtenemos un pK intermedio en el cual el aminoácido va
a comportarse como ion dipolar y no migrara ya que tiene carga neutra, es el punto isoeléctrico
(pI), el cual corresponde a 6.02. Este surge de condensar los 2 PK que tiene el ion dipolar tanto en la
forma acida como en la alcalina.
Punto isoeléctrico: El punto isoeléctrico es el valor de pH, en el cual una molécula ionizable no se
desplaza, ni hacia el ánodo ni hacia el cátodo, cuando es sometida a una corrida electroforética. Para
todos los aminoácidos (Aa.) se cumple que no se desplazarán cuando la sumatoria de “todas” las
cargas de la molécula sean cero, formándose una especie neutra llamada “zwitterión”. El pH
donde toda la molécula tiene carga neutra.
PK: El pK es la inversa de la constante de equilibrio de disociación. Es decir, el valor de pH en el cual
un determinado grupo ionizable se encuentra 50% ionizado y 50% neutro (llamamos grupo funcional
a un sector específico de la molécula). Existe un pK para cada grupo capaz de ceder o aceptar
protones.
Poder buffer de los aminoácidos: Para que un ácido o una base débil tengan capacidad de
amortiguación de los cambios en la concentración de H + (pH), deben tener una constante de
disociación (pKa) cercana al pH del medio en el que se encuentran. Ejemplo:
 El aminoácido histidina cuenta con un núcleo imidazol en su cadena lateral que tiene un pKa
cercano a 6,5 y por lo tanto puede contener cambios en la concentración de H +, aceptando
o cediéndolos.
Propiedades acido-base: están dadas por la cantidad de grupos ionizables y por los pK de
éstos. En un péptido o una proteína existirá un solo grupo C terminal y un solo grupo N terminal
que estarán libres y por tanto serán capaces de aceptar o ceder protones. El resto de las
interacciones ácido-base serán determinadas por sus cadenas laterales (R).
Mientras mayor sea la extensión de la cadena peptídica, menor será la influencia relativa de los grupos
C (carboxilo) y N (amino) terminales.
Péptidos de importancia biológica: Glutatión (Glicina, cisteína y glutamato), angiotensina 2,
vasopresina, bradiquinina, encefalina, factores liberadores de hormonas hipotalámicas.
Enlaces peptídicos:
 Unión amida: se forma entre un carboxilo (OH) con el grupo amino (HN), perdiendo una
molécula de agua.
 Coplanaridad atómica: los 4 átomos que intervienen en la formación de un enlace peptídico
(C, O, N, H) se encuentran en un mismo plano.
 Hibridación de resonancia: El enlace peptídico por momentos se comporta como un enlace
simple y por momentos como doble ligadura lo cual le da una característica de rigidez a
molécula proteica, impidiendo la rotación alrededor de los enlaces de carbono y nitrógeno.
Permite que a proteína no adopte cualquier configuración en el espacio, sino solamente la
configuración que le permite la rigidez de esta doble ligadura.
LA CONFIGURACIÓN TRANS ES LA MAS FAVORECIDA
Clasificación de aminoácidos según su estructura
No polares: alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, prolina, triptofano y metionina
Polares sin carga: serina, treonina, cisteína, glicina, tirosina, asparagina y glutamina
Polares con carga negativa: aspartato y glutamato (ES POLAR CON CARGA NEGATIVA A
PH:7)
Polares con carga positiva: histidina, arginina y lisina
Clasificación de los péptidos
Dipéptidos: dos aminoácidos. El nombre de dipéptido va en función del cual es el nombre del
aminoácido que tiene el extremo amino terminal que es el primero de la cadena y cuál es el
aminoácido que tiene el extremo carboxilo termina que va a ser el 2 de la cadena.
Oligopéptidos (Péptidos): tres a diez aminoácidos
Polipéptidos: 11 a 49 aminoácidos
Proteínas: (P.M. > 6.000 o más de 50 aminoácidos.)
Funciones biológicas de las proteínas
1. Nutricionales (albumina)
2. Defensa física e inmunológica (alfa queratina e inmunoglobulinas)
3. Enzimáticas (catalizadores biológicos)
4. Coagulación
5. Estructurales (proteínas de membrana)
6. Transporte (transportadoras de hormonas esteroideas)
7. Metabólicas (insulina)
8. Ciclo visual (opsina)
9. Contracción muscular (actina/miosina)
10. Almacenamiento (ferritina)
11. Protección (alfa queratina)
Estructura química del glutatión: Es un tripéptido que cumple importantes funciones en la
eliminación de radicales libres en la célula. Está formado por 3 aminoácidos: ácido glutamico,
cisteína y glicina. El 1 enlace el carboxilo terminal es el que establece el puente peptídico con el
grupo amino del 2 aminoácido: unión gamma glutamico.
PROTEÍNAS: compuestos orgánicos que están formados por la asociación de mas de 50 AA y
de peso molecular mayor a 6000
NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Primaria: se considera el número, orden y clase de aminoácidos presentes en una cadena
polipeptídica. Se encuentra determinada genéticamente. Este nivel determina el resto de las
estructuras. Su estabilización es por uniones peptídicas y disulfuro. En estas el cambio de un
solo aminoácido puede alterar la función de la proteína. Ej: anemia de células falciformes.
 En la anemia falciforme existe una mutación genética que determina el cambio de un AA en la
cadena BETA de la hemoglobina normal formando un tipo anómalo “HEMOGLOBINA S”. Esta al
momento de desoxigenarse tiende a formar precipitaciones dentro de los vasos sanguíneos que
llevan a la formación de trombos los cuales pueden ocasionar eventos cardiovasculares o incluso
pueden llevar a hemolisis.
Secundaria: se refiere al enrollamiento de la cadena polipeptídica alrededor de un eje imaginario
longitudinal, este es al azar por la aparición de prolina. Su estabilización está dada por uniones
de puente hidrógeno y los tipos más comunes son:
○ Alfa-hélice: Es un tipo de estructura proteica secundaria en la cual una vuelta completa de alfahélice contiene 4 residuos de aminoácidos. SON APROXIMADAMENTE PARALELOS AL EJE
DE LA HÉLICE.
- Los grupos R de cada residuo de aminoácido se orientan hacia afuera.
- La alfa-hélice dextrorrotatoria es más estable que la levorrotatorioa.
- En los diafragmas, las alfa-hélices se representan como cilindros.
- La estabilidad de una alfa-hélice surge de la formación de puentes de hidrógeno entre el oxígeno
carbonílico del enlace peptídico de un residuo aminoacilo y el átomo de hidrógeno del nitrógeno
del enlace situado a 4 residuos de él a lo largo de la cadena polipeptídica. Estos puentes se
establecen entre 2 elementos electronegativos (oxígeno y nitrógeno) que se unen a través de un
átomo de hidrogeno (puentes intercatenarios).
- Muchas alfa hélice tienen grupos predominantemente hidrofóbicos en un lado del eje de la hélice y
otros hidrofílicos del lado opuesto. Estas hélices anfipáticas que están adaptadas para la formación
de interfases entre regiones polares y no polares.
- La hemoglobina presenta 8 segmentos de alfa hélice estabilizadas por puentes de hidrogeno
intracatenarios. En los codos el enrollamiento se hace al azar por la aparición de prolina que carece
de un hidrogeno para formar los PDH, por tal motivo la hélice se desestabiliza y su enrollamiento
vuelve a ser al azar.
○ Hoja plegada (beta conformación): cadenas polipeptídicas se ubican de forma paralela o
antiparalela con puentes hidrógeno intercatenarios. Con la distribución de sus grupos
radicales hacia arriba y hacia abajo de la molécula.
- Los PDH se establecen entre las distintas cadenas es decir son intercatenarios.
- ANTIPARALELA: cuando una cadena corre en sentido amino terminal---carboxilo terminal.
- PARALELA: cuando una cadena corre en igual sentido.
○ Triple hélice del colágeno: La estructura del colágeno es la molécula del tropocolágeno
formada por: 3 cadenas polipeptídicas las cuales se enrollan sobre sí mismas, estas no se
encuentran tan enrolladas como las alfa, ya que contienen 3 residuos de aminoácidos cada
vuelta. Se las denominó de colágeno ya que el colágeno es el único que contiene esta estructura.
- Se conectan entre sí por PDH intercatenarios.
- La glicina es un AA pequeño que no tiene cadena latera y puede acomodarse hacia el interior de la
superhelice favoreciendo la formación de PDG
- No se forman puentes disulfuro ya que no existen moléculas de cisteína.
Terciaria: Es la forma típica de organización tridimensional de una proteína globular constituída
por una sola cadena polipeptídica.
 Alterna porciones de hélices alfa, ovillos al azar y láminas beta, lo que le permite plegarse en su
forma característica. Las proteínas con conformación globular son solubles en agua y/o en
soluciones salinas.
 Son globulares: las enzimas, las proteínas de membrana y algunas proteínas de transporte.
 Los fragmentos hidrofóbicos se orientan hacia el interior de la molécula y los hidrofílicos
hacia afuera. Su estabilización está dada por las uniones de puentes salinos (interacciones
entre cargas positivas y negativas), interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Vander Waals, etc.
 Las interacciones entre los grupos hidrofóbicos de las cadenas laterales.
 Uniones electrostáticas entre los grupos NH y COO de las cadenas laterales.
 Las fuerzas de van der Waals determinadas por la atracción y repulsión entre las nubes de
electrones de átomos contiguos.

La hemoglobina posee una estructura proteica globular, donde residuos de aminoácidos que
están alejados en la estructura primaria están cercanos en la terciaria.
Cuaternaria: estructura tridimensional de una proteína oligomérica; particularmente, el modo
cómo interactúan entre sí las cadenas polipeptídicas (monómeros). Su estabilización puede estar
dada por puentes salinos. Sólo pueden presentar estructura cuaternaria las moléculas
formadas por dos o más cadenas pépticas.
Para lograr tener una estructura cuaternaria no debemos tener covalencias, sino que
necesitamos uniones débiles como pueden ser los puentes salinos.
La hemoglobina puede variar entre estar tensa (desoxihemoglobina) o estar en una forma relajada
(oxihemoglobina) dependiendo si no contiene oxígeno en su interior o si, respectivamente; ya que
cuando ingresa el oxígeno rompe las uniones salinas.
La miogobina NO tiene estructura cuaternaria.
CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA HEMOGLOBINA: Posee una
disposición sigmoidea porque la hemoglobina está formada por 4
cadenas polipeptídicas entre ellas hay puentes salinos y hay un tiempo
en el que pierden esta estructura. Esta curva nos muestra el p50, el cual
nos indica que tan afín es la hemoglobina al oxígeno, ya que el p50 nos
muestra cuando la hemoglobina se satura al 50%. Si el p50 se corre
hacia
la
izquierda
significa
que
es
más
afín.
CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA MIOGLOBINA: Posee una
disposición exponencial, ya que la mioglobina está formada por 1 cadena
polipeptídica, con estructura primaria, secundaria, terciaria pero NO
cuaternaria, va a tener más afinidad por el oxígeno, ya que no tiene
tantos puentes que romper. Esto ocurre ya que la mioglobina necesita
poseer más afinidad por el oxígeno porque esta se encuentra en el
músculo esquelético y necesita almacenarlo para ser utilizado en
momentos de contracción.
PROTEÍNAS ESPECIALES
PROTEINEMIA: 6 a 8,3 gr/dl
Hemoglobina y mioglobina: es una proteína conjugada. Está formada por 1 grupo proteico y 1
apoproteína.
 Grupo proteico: HEMO. Posee 4 anillos proteicos heterociclos nitrogenados. En las cuales hay
sustituyentes laterales. Estos están enlazados entre sí por puentes metálicos. En el centro de la
molécula, está la molécula de hierro en estado ferroso (Fe + +). Esta contiene 6 enlaces de
coordinación (4 con los n-pirrólicos, 1 con la globina en AA 146 (5ta valencia) y 1 con el oxígeno
(6ta valencia).
 Apoproteína: GLOBINA. Posee un nivel de estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
HEMO: El hemo como grupo prostético está conformado por 4 anillos heterocíclico “npirroles”. Estos
están enlazados entre sí por puentes de carbono con dobles ligaduras (son alternas) que reciben el
nombre de puentes metílicos. En los npirroles se encuentran los sustituyentes laterales (metilo,
venilo, etc.) que aumentan más la apolaridad de la molécula.
En el centro se encuentra el hierro en estado ferroso que establece enlaces covalentes de
coordinación. En total 6 valencias:
 4 entre los nitrógenos pirrólicos
 5 valencia con la histirina de posición 146 de la cadena beta de la globina (his 146 b)
 6 valencia con el oxigeno
Toda esta estructura sin el hierro es conocida como protoporfirina 9. Con la presencia de hierro
adquiere el nombre de hemo: protoporfirina + Fe++
La hemoglobina normal del adulto tiene la siguiente composición:
- Hemoglobina A1: 2 alfa y 2 beta. 95%
- Hemoglobina A2: 2 alfa y 2 delta. 3%
- Hemoglobina fetal: 2 alfa y 2 gamma 1%
GLOBINA
Estructura Primaria:
NUMERO: son 4 cadenas polipeptídicas: 2 alfa (14 AA) y 2 beta (146 AA).
ORDEN: Los AA polares se ubican hacia afuera y los NO polares hacia el interior, lo que hace
que no se oxide el hierro. Predomina los AA básicos (histidina).
Estructura Secundaria:
 en la cual contiene 8 segmentos de alfa hélice estabilizados por hidrógeno intracatenarios,
 el enrollamiento es al azar por presencia de prolina, ya que esta carece de hidrógenos en su
grupo amino y no forma puente hidrógeno, lo que crea que se generen codos. (7 segmentos
en alfa y 8 en beta)
 La alfa hélice
o Retiene el enrollamiento de aproximadamente 4 AA por cada vuelta de alfa hélice.
o Presencia de radical es que se orientan hacia afuera.
o Presencia de PDH intracatenarios que estabilizan a la misma.
Estructura Terciaria: plegamiento en una estructura globular, donde los residuos de AA que
estaban alejados entre sí establecen interacciones que ayudan a configurar la estructura. La
hemoglobina posee una estructura globular donde residuos de AA que estaban alejados entre sí en
la estructura primaria al realizarse el plegamiento de la cadena polipeptídica aparecen próximos entre
sí. Esto determina entre estos interacciones que ayudan a establecer y a configurar este tipo de
estructuras.
 Predominan las interacciones hidrofóbicas
 puentes salinos (atracciones electrostáticas)
 fuerzas de Vander Waals que son las más presentes
Estructura Cuaternaria: generalmente dada por puentes salinos, estos pueden hacer 2 formas
Forma tensa y una forma relajada.
 Forma tensa: Es cuando la hemoglobina está totalmente desoxigenada
está estabilizada por la presencia de puentes entre cargas – y + que
son los puentes iónicos o salinos.
 Forma relajada: Se forma cuando la fijación de las distintas moléculas
de o2 una por cada cadena polipeptídica rompe dichos puentes salinos
permitiendo la formación suelta y relajada que corresponde con la
oxihemoglobina. Es cuando la hemoglobina capta las moléculas de o2.
El ingresa de una molécula de oxígeno es difícil (porque hay que romper los puentes salinos), pero
con una nueva molécula de oxígeno es más fácil, esto se lo denominó EFECTO COOPERATIVO. Lo
más característico de esto es que ante una necesidad del medio de oxígeno, la hemoglobina la libera
rápidamente a esto se lo denomino alosterismo.
Funciones:
 Transporte de oxígeno
 Transporte de protones: Se convierte en una proteína con poder buffer (histidina).
 Anhídrido carbónico (4x1 hemo)
Tanto la liberación de o2, H+ y co2 dependerá de las condiciones del medio (si estamos en altura en
una situación de hipoxia, acidosis, alcalosis, hiperventilación o hipoventilación.
Es capacidad de liberar en + o en – es lo que se conoce como ALOSTERISMO (significa regular). Por
lo tanto, la hemoglobina tiene propiedades alostéricas porque puede liberar 02, H+ y co2 según las
condiciones del medio.
Transporte de oxígeno: Tiene un EFECTO COOPERATIVO ya que al liberar cada o2 la
hemoglobina disminuye su afinidad por este gas. Para oxigenar la hemoglobina primero hay que
empezar a romper los puentes salinos. Al comienzo la tarea es difícil pero una vez que los puentes
salinos comienzan a romperse por efecto cooperativo se rompen los siguientes facilitando de esa
manera el pasaje de la forma tensa a la forma relajada de la hemoglobina.
Oxigenación de la hemoglobina: Cuando la hemoglobina está
desoxigenada el hierro está desplazado por fuera del plano de la
porfirina. En el momento de la oxigenación el hierro se encoge y
tiende a ubicarse en el centro de dicho plano traccionando la
molécula de hemo; la cual a su vez tracciona la molécula de globina,
dando comienzo a una serie de cambios conformacionales, y esto
determinan la ruptura de los puentes salinos.
Rotación 15º de las subunidades: El cambio conformacional ocurre en las cadenas alfa y beta que
rotan 15 grados y esto facilita, el pasaje de la forma tensa a la relajada. Ya que la forma tensa
presenta puentes salinos entre las cadenas polipeptídicas (desoxihemoglobina). Estos son puentes
iónicos que se establecen entre AA cargados negativamente y otros positivamente. Ej asociación de
la histidina (+) y aspartato (-) posición 94 cadena beta 2. Asociación de arginina y aspartato entre las
cadenas alfa 1 y alfa 2.
Transporte de protones: la ruptura de los puentes salinos durante la fijación del oxígeno a la forma
tensa de la hemoglobina genera 2 protones que provienen de los átomos de hidrógeno del AA histidina
que está presente en la posición 146 de la cadena beta.
EFECTO BOHR:
o Es la respuesta fisiológica al aumento de la producción de co2 y a la disminución del pH del
medio.
o Favorece la incorporación de o2.
o Es el cambio de afinidad de la Hb por el O por efecto de la pCO y el pH.
2 moléculas de co2 reaccionan con agua dentro del glóbulo rojo (enzima
anhidrasa carbónica) formando 2 moléculas de ácido carbónico. Este se
disocia espontáneamente en dos moléculas de bicarbonato y en 2 H+.
Estos 2 H+ son asimilados por las cadenas beta de la hemoglobina una
vez que esta adquiera su forma relajada y está en condiciones de fijar
oxígeno. El desprendimiento de oxígeno facilita la acción BUFFER de la
hemoglobina.
La hemoglobina retiene dos protones al liberar el oxígeno en los tejidos, y los libera cuando se vuelve
a oxigenar en el pulmón. Cuando aumenta la concentración de protones (baja el pH) por el aumento
de la PCO2 (y acción de la anhidrasa carbónica). Por otro lado, la acidificación del medio hace
disminuir la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno y esto le permite liberar más fácilmente y
absorber protones de este.
TRANSPORTE DE CO2
El co2 liberado por los tejidos tiende a unirse al extremo amino terminal de las cadenas
polipeptídicas de la hemoglobina. Por eso como cada una tiene un extremo amino terminal se
transportan en total 4 moléculas anhídrido carbónico por cada una de compuesto carmaminico.
ACIDO 2,3-DIFOSFOGLICERATO (2,3 DFG): es un intermediario de la glucólisis (la degradación
de la glucosa dentro del glóbulo rojo). La presencia de fosfatos hace que este esté rodeado de
cargas negativas. Estas interactúan con cargas positivas a través de puentes salinos. Presentes
en distintos radicales de las cadenas de globina y es así como se forman los puentes que
posteriormente van a estabilizar a la desoxihemoglobina en su forma tensa. A través de los puentes
salinos el 2,3 DPG disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, ya que a mayor 2,3
DPG y aumento PCO2, mueven la curva de la hemoglobina hacia la derecha.
CURVA SIGMOIDEA: al comienzo de la disociación esta es dificultosa y por efecto cooperativo
luego permite la incorporación de más moléculas de oxígeno y el acceso en la saturación se hace
más rápido. El porcentaje de saturación de la Hb en función de la pO2.
 La relación entre la Ppo2 y la porción de oxihemoglobina formada se describe en la curva de
disociación de la oxihemoglobina.
 Presenta menos afinidad a bajas presiones parciales lo cual facilita la liberación de oxigeno en los
tejidos.
 La Ppo2 a la cual se alcanza el 50% de la saturación se denomina P50.
o Es un índice indirecto de la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno
o Cuando menor afinidad tenga la hemoglobina por el oxígeno mayor será la P50 y viceversa.
 Tanto el aumento del 2,3 DPG como el de la Pco2 desplazan la curva de disociación de la
oxihemoglobina hacia la derecha.
Hemoglobina fetal: La hemoglobina fetal (alfa: 2; gamma: 2) tiene mayor afinidad por el O2 que
la HbA1. Esto obedece a tener menor cantidad de cargas positivas y así, menor capacidad de
fijar 2,3 DPG (que tiene cargas -).
 No experimenta disminución marcada de la afinidad por el oxígeno a presiones relativamente bajas
del gas. Si la hemoglobina fetal y materna tuvieran la misma afinidad por el oxígeno tendrían que
competir por éste hasta alcanzar el equilibrio
 Esta diferencia de afinidades por el oxígeno entre estas dos hemoglobinas favorece el paso
de oxígeno desde la madre al feto a través de la barrera hemato-placentaria, asegurando así
el aporte de oxígeno para el hijo.
 La hg fetal tiene una afinidad mayor por el oxígeno que la hg1 lo que permite la transferencia de
o2 desde la madre al feto
 La hg fetal corre la curva hacia la izquierda---- menor co2 --- mayor afinidad.
Carboxihemoglobina: La carboxihemoglobina es el resultado de la unión de la hemoglobina con
el monóxido de carbono (CO).
 Este CO es producido por la combustión incompleta de productos orgánicos. Las fuentes
comunes de CO son: el cigarrillo, calefactores, calefones, braseros, gases de escape de
automóviles, etc.
 Químicamente, compite por la sexta valencia del Fe, desplazando al O2 y forma un compuesto
250 veces más estable que la oxihemoglobina. Los intoxicados suelen tener un color “rozagante”
en la cara.

Por ser mas afín por el oxígeno la carboxihemoglobina desplaza curva hacia la izquierda. Aumento
de la afinidad del aumento del o2 dificultando su liberación corre el P50 de la curva hacia la
izquierda.
Metahemoglobina: La metahemoglobina tiene Férrico (Fe3+) en el núcleo hemo que imposibilita el
transporte de O2. Poseer hematina o ferrihemo como grupo prostético. Pueden ser de origen
genético o adquiridos por agentes oxidantes (nitrofenoles, anilinas, sulfamidas). La intoxicación
provoca cianosis parduzca de los tejidos.
Anemia de las células falciformes (Hemoglobina S): En la anemia de células falciformes, el ácido
glutámico de la posición 6 de la cadena beta es sustituido por una valina, dando origen a la
hemoglobina S. Esto afecta la solubilidad y produce una cristalización cuando la presión de
oxígeno es demasiado baja en los tejidos periféricos. La cristalización de la Hemoglobina deforma
los eritrocitos que dejan de ser discos bicóncavos y adquieren la forma de medialuna: “células
falciformes”. Estas células son adherentes y tienden a formar grandes acumulaciones que impiden
el flujo normal por los capilares sanguíneos. La afinidad de la Hemoglobina S por el O2 es menor
que la que posee la Hemoglobina A.
Esta enfermedad que se produce por una mutación genética y es transmitida de manera hereditaria a
nivel de las cadenas beta provocando trastornos en la desoxigenación de la hemoglobina. Es una
enfermedad que se considera un mecanismo adaptativo contra el paludismo (enfermedad parasitaria
transmitida por la picadura de un mosquito). Aparece en regiones donde el paludismo es endémico.
Talasemia o anemia del mediterráneo: La talasemia es una enfermedad hereditaria caracterizada
por una disminución en la tasa de síntesis de cadenas alfa o beta. La enfermedad puede ser homo
o heterocigota y la forma más común es la Beta-talasemia. En ella, no se producen cadenas beta y
en forma compensatoria, se producen cadenas alfa, delta y gamma (Hemoglobina A2 que tiene 2
cadenas alfa y 2 delta y Hemoglobina Fetal que tiene dos alfa y dos gamma). En la talasemia, la
estructura de ambas cadenas de la hemoglobina permanece intactas, pero está ausente la
cadena α o β o existe en pequeñas cantidades, debido a anomalías en los genes que codifican
estas proteínas. Esto origina un desequilibrio en la cantidad de globina en las cadenas con
predominio de α o β. La talasemia se caracteriza por una anemia, de variada severidad, y para
compensarla, la médula ósea sufre hiperplasia al intentar producir suficientes glóbulos rojos, y
el bazo también aumenta de tamaño (esplenomegalia). Son posibles también las deformidades
graves en el cráneo y en los huesos largos. Es la causa más común de anemia hipocrómica y
microcítica después de la deficiencia de hierro.
LA DIAGNOSTICO A PARTIR DE UNA CORRIDA ELECTROFORETICA DE LA HEMOGLOBINA
PARA CONFIRMAR UNA TALASEMIA.
MIOGLOBINA: La mioglobina se trata de una sola cadena polipeptídica compuesta de 153
aminoácidos, la cual su peso molecular es de 17.000.
 Los aminoácidos polares hacia afuera, hidrofóbicos hacia dentro.
 Posee ocho segmentos de alfa-hélice, con una estructura globular. Su función principal es la
de almacenar oxígeno en el músculo.
 Estructura: Suele ser soluble en el agua y/o en soluciones salinas. Al igual que la hemoglobina,
tiene mayoritariamente fragmentos alfa-hélice (78%) y en menor medida, beta-conformación.
Las beta conformaciones suelen disponerse en la periferia y las alfas hélices en el centro de la
molécula.
 La mioglobina esta formada por una sola cadena polipeptídica por la afinidad por el o2 va a ser
mucho mayor y también la P50 va a estar desplazada hacia la izquierda.

La P50 es e 1mmhg
COLÁGENO Y ELASTINA
Colágeno: proteína la cual posee hasta estructura terciaria y forma parte de la estructura del
tejido conectivo.
Estructura Primaria: su unidad estructural es el tropocolágeno 3 cadenas polipeptídicas de 1000
aminoácidos aproximadamente. Uno de cada 3 aminoácidos es la glicina. También están los
aminoácidos hidroxiprolina e hidroxilisina.
Estructura Secundaria: sus 3 cadenas polipeptídicas tienden a formar una súper hélice enrollada
que se conoce como 3-hélice-colágeno.
 Existen puentes cruzados entre moléculas de glicina.
 Da resistencia al tejido en la cual se encuentra.
 Existen puentes de hidrogeno intercatenarios favorecidos por la presencia del aminoácido glicina.
Este tiene como radical un hidrogeno por lo que facilita la formación de puentes entre las cadenas.
Estructura terciaria: corresponde a la estructura de proteínas fibrosas.
Tipos de colágeno:
Colágeno tipo I: formado por (alfa 1-I)2 y (alfa 2-I). Posee una estructura fibrilar con bajo tenor de
hidroxilisina y glúcidos (fibrillas gruesas). Es abundante en: Dermis, tendones, huesos, ligamentos,
córnea, órganos internos, 90% del colágeno del cuerpo.
Colágeno tipo II: formado por (alfa1-II)3. Posee una estructura fibrilar, con alto tenor de hidroxilisina
y glúcidos (fibras más finas que las I). Es abundante en: Cartílagos, discos intervertebrales, cuerpo
vítreo del ojo.
Colágeno tipo III: abunda en tejido laxo, en las paredes de los vasos, musculo liso, endoneuro,
hígado, bazo, riñón y pulmón.
Elastina: Está formada por una única cadena de aminoácidos con dos regiones:
 Hidrofílica: con lisina y alanina.
 Hidrofóbica: constituida por aminoácidos apolares (valina, prolina y glicina)
El sector hidrofóbico es predominante (es el que le da elasticidad); uno de cada siete
aminoácidos es valina. Sus residuos de prolina no son hidroxilados y, recién al llegar a la matriz
extracelular, son hidroxiladas las lisinas por la lisil-oxidasa (se requiere vitamina C) formando puentes
cruzados, como en el colágeno. No posee una estructura secundaria regular. La región
hidrofóbica es la que confiere la elasticidad característica a la elastina. Las modificaciones
postraduccionales que sufre en la matriz extracelular más los mecanismos de compresión y
estiramiento cumplen un rol importante en la organización final de las moléculas de estatinas,
que se unen entre sí para formar estructuras poliméricas.
PLASMA SANGUÍNEO O SUERO: Para la obtención de plasma sanguíneo, una vez obtenida la
muestra, se utiliza citrato de sodio como anticoagulante in vitro. En el suero, por no usarse
anticoagulante, no existe el fibrinógeno, ya que se consumió en
la coagulación de la sangre.
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS: se separan por migración
electroforética, que consiste en someter las mismas a la
acción de un campo eléctrico. Por ende, por su carga y su
peso molecular corren por este. La altura de la banda
electroforética indica la concentración de la proteína; el
ancho: homo o heterogeneidad de esta.
ALBUMINA: por ser más pequeñas y estar cargadas - y de poco peso molecular corre demasiado
(la que más se desplaza) hacia el polo positivo. En cambio, la gammaglobulina corre poco por su
gran peso molecular. La velocidad de migración de una partícula cargada en un campo eléctrico
dependerá proporcionalmente de la magnitud de la carga y de la intensidad del campo e
inversamente del cuadrado del radio de la partícula. DEPENDE DEL CAMPO ELÉCTRICO, DE LA
CARGA ELÉCTRICA Y TAMAÑO DE LA PARTICULA.
o 55% del total. Es una proteína pura. Responsable principal de la
presión oncótica plasmática. Transporta: ácidos grasos libres,
hormonas, bilirrubina no conjugada, medicamentos, etc.
o Se utiliza para la valoración nutricional
o Su disminución provoca edemas
Globulinas plasmáticas:
 Alfa 1 globulinas:
o Alfa 1 antitripsina: cumple funciones antinflamatorias a nivel de la sangre
o HDL: son las lipoproteína de alta densidad
 Alfa 2 globulinas:
o Haptoglobina: proteína de rescate del grupo hemo una vez que el glóbulo rojo a cumplido
su ciclo.
o Ceruloplasmina: proteína de transporte de cobre Transportadores de esteroides.
 Beta globulinas:
o Transferrina: proteína transportadora de hierro
o Transcobalamina: proteína transportadora de Vit b12
o LDL: lipoproteínas de baja densidad que transporta colesterol esterificado.
INMUNOGLOBULINA G: La presencia de uniones covalentes, como los puentes disulfuro,
desestabilizan la estructura cuaternaria impidiendo que la proteína pueda adoptar distintas
configuraciones, como la relajada o tensa, de la hemoglobina. Posee hasta la estructura terciaria.
Estructura Primaria: Posee 4 cadenas polipeptídicas, 2 pesadas (H) 440 AA y 2 livianas (L) 220 AA.
Los AA polares se ubican hacia fuera y los polares hacia el interior. Está formada predominantemente
por cisteína, favorece los puentes disulfuro, tanto intra/intercatenarios.
Estructura Secundaria: rica en hoja plegada o beta-conformación. Sus cadenas se disponen de
forma antiparalela con los radicales por abajo y por arriba de las cadenas y participando en la
estabilización de los puentes hidrógeno intercatenarios.
Estructura Terciaria: tiene dominios globulares donde hay enlaces disulfuro entre los AA cisteína.
Estos son covalentes por las 4 cadenas que desestabilizan la estructura cuaternarias, es por ello por
lo que no posee estructura cuaternaria.
Tienen pequeñas cantidades de glúcidos, pero cuando estas envejecen los pierden facilitando así que
los receptores presentes en el sistema monocítico-fagocitario los detecte y los metabolice.
PRESENTA 2 DOMINIOS VARIABLES Y 4 CONSTANTES.
DESNATURALIZACIÓN: La desnaturalización proteica es la pérdida de los niveles de
organización estructural superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de
repetición regulares, como las alfa hélices y beta conformación y adoptan formas aleatorias.
En la desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
 Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros
entre las cisteínas).


Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de
aminoácidos.
En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o
su posición espacial se altera
En la estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos no es
interrumpida por la desnaturalización.
PROTEÍNA DE BENCE JONES: Es una proteína anormal (paraproteina) coagulada a 42° C y se
redisuelve a 60° C. Aparece en gammapatias monoclonales.
ENZIMAS
Las enzimas son proteínas con función catalítica, es decir que aceleran las velocidades de las
reacciones químicas específicas. Estas actúan sobre una sustancia (sustrato) o sobre un
determinado tipo de reacción química. Son reguladas a nivel génico o por los sustratos disueltos
en el medio. La molécula sobre la que la enzima actúa tiene poco tamaño.
ESPECIFICAS: pueden actuar solo sobre una sustancia y no sobre otras o bien sobre un determinado
tipo de reacción química y no sobre otro
REGULADAS: en + o en – a nivel genético o por la cantidad de sustratos que están presentes en el
medio




Sustrato: molécula de menor tamaño sobre la cual actúa la enzima.
Sin las enzimas las acciones químicas se llevarán igual a cabo, pero a una velocidad tan lenta que
serían incorporables con la vida
Se pueden adaptar a la sustancia química sobre la cual actúan (sustrato)
Disminuyen la energía de activación de la reacción catalizada
Enzimas/catalizadores: Las similitudes que tienen es que ambas aceleran la velocidad de la
reacción química sin necesidad de modificar las concentraciones de reactante ni de los
reactivos.
ENZIMAS: son proteínas (estructuras orgánicas): disminuyen la energía de activación.
- Termolábiles: pueden ser destruidas por el aumento de la temperatura
- Especificas
- Reguladas
- Alta eficiencia: con pequeñas cantidades de enzimas se logra una gran producción de sustrato
- No se consumen
CATALIZADORES: son inorgánicos (casi siempre sales)
- NO termolábiles
- NO específicos
- NO regulables
- Baja eficiencia: se necesita una gran cantidad de catalizadores inorgánicos para lograr la misma
cantidad de efecto
- Se consumen durante la reacción catalizada (por ser inorgánicos)
Características generales de las enzimas:
- Adaptabilidad inducida: adoptan estructura terciaria y cuaternaria, para adaptarse a la sustancia
o sustrato al cual se unen y modifican. Son las únicas que pueden hacerlo.
- Son termolábiles (es su principal limitación)
Catálisis enzimática: Si una molécula está en reposo y queremos activarla debemos darle energía
(energía de activación). Cuando se alcanza el estado activado cualquier molécula sin la participación
de la enzima sufre un proceso degradativo con pérdida de energía y la adquisición de un estado
final. La energía de activación disminuye si la reacción química contiene una enzima para así llegar a
un estado final sin tanto gasto energético. Esta variación energética es la variación de energía libre
(ΔG).
Una enzima al unirse a su sustrato facilita la acción de la reacción de esta de tal manera que
disminuye la energía de activación que hay que entregarle a la molécula para que pase de su
estado inicial al estado activado. Por lo tanto, la energía de activación es la energía que le tengo
que dar a la molécula para alcanzar el estado de activación (estado de transición). A partir de este
momento todas las moléculas van a adquirir una energía cinética propia, van a entrar en choque
entre sí y espontáneamente la reacción química va a proceder hasta llegar al estado final donde
generan los productos de la reacción.
Especificidad enzimática puede ser:
- Sustrato: se da cuando la enzima actúa solo sobre un tipo de sustrato. Gracias a su estructura
la enzima puede organizar al sustrato sobre el sitio de reacción, gracias a esto la enzima logra
disminuir la energía de activación. Ej: glucoquinasa que fosforila la glucosa con ATP para formar
glucosa 6 fosfato y ADP.
- Reacción: se da cuando la enzima hidroliza específicamente enlaces de tipo éster-fosfórico.
Ej fosfatasa que actúa sobre la glucosa 6 fosfato y agua; y libera glucosa más fosfato inorgánico.
Gracias a la organización que hace la enzima sobre el sustrato la energía de activación que vamos a
necesitar será más baja.
Disminuye la energía de activación, no la velocidad. NO se modifica la ΔG.
Enzimas alostéricas: Las enzimas tienen un sitio específico de unión al sustrato (S) y algunas
poseen un sitio de unión para moléculas reguladoras (A). Este segundo sitio se lo denominó
alostérico y por ello las enzimas que lo contienen se las llamó alostéricas. TODAS LAS
ALOSTERICAS SON ENZIMAS, PERO NO TODAS LAS ENZIMAS SON ALOSTERICAS.
Mecanismo de acción enzimática:
- Primer paso: la enzima se une a su sustrato y forman el complejo enzima-sustrato. Este paso
es reversible. Se adapta adquiriendo la conformación en el espacio que les sea más cómodo. A
la unión se la llama unión de adaptabilidad inducida.
- Segundo paso: el complejo enzima-sustrato la enzima transforma el sustrato en producto de
la reacción. Este paso es irreversible. La enzima se puede recuperar intacta al finalizar la reacción.
Lugar de sustrato: El lugar de sustrato posee dos sitios:
- De unión: es un sitio que reconoce al sustrato y lo fija.
- Catalítico: al ya tenerlo fijo, se va a encargar de utilizarlo para así transformarlo. Transforma la
molécula en producto.
Clasificación de las enzimas
Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de átomos de un sustrato a otro.
 Ej: quinasa (transfieren grupo fosfato); aminotransferasas: grupos amino, L-aspartato
transfiere su grupo amino terminal al oxalacetato, y este se convierte en el aminoácido Lglutamato y el aminoácido que sería el grupo amino se transformara en alfa-ceto-glutarato.
Hidrolasas: catalizan la ruptura de un enlace químico mediante la adición de una molécula de
agua. Ej: fosfatasas, peptidasas.
Oxidorreductasas: catalizan reacciones de transferencia de átomos de hidrógeno o electrones. Ej:
deshidrogenasas: estas utilizan una molécula no proteica denominada coenzima para reducir dicha
transferencia. Cuando utilizamos la palabra deshidrogenasa se habla de introducir o de sacar átomos
de hidrogeno.
Isomerasas: interconvierten isómeros de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición. Ej: triosa
fosfato isomerasa
Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces químicos, excluyendo enlaces peptídicos, por un proceso
distinto al de la hidrólisis. Ej: la aldolasa
Ligasas: Catalizan la formación de enlaces entre C y O, N, S u otros átomos, generalmente, utilizando
energía de hidrólisis del ATP. Ej: Glutamina sintetasa.
Actividad enzimática
Es la cantidad de sustrato transformado en la unidad de tiempo. La unidad de medida es la Unidad
Internacional. Una Unidad Internacional (UI) es la cantidad de enzima capaz de transformar un
micromol de sustrato en un minuto (es la que aparece en los análisis)
Factores que modifican la actividad enzimática: concentración de enzima,
temperatura, pH y concentración de sustrato.
Concentración de enzima: la relación concentración de enzima-velocidad de la
reacción es lineal. Por eso sabemos que a mayor concentración de la enzima
mayor velocidad de reacción.
Temperatura: en cuanto a la relación velocidad-temperatura al comienzo se
ve que, ante un aumento gradual de temperatura, la velocidad aumenta.
Pero a una determinada temperatura que se denomina como óptima, la
velocidad es máxima. Si sigue aumentando, la velocidad baja ya que al ser
proteínas comienzan a desnaturalizarse. Cuando llega a muy altas
temperaturas
las
proteínas
se
desnaturalizan
totalmente.
pH: ocurre exactamente lo mismo que con la temperatura.
Concentración de sustrato: comienza a aumentar la velocidad a medida que
aumenta la concentración de sustrato, pero hay un momento que llega a una
velocidad máxima ya que se satura la enzima y no puede aumentar más la
velocidad por más de que siga aumentando las concentraciones. Hay un valor
de concentración denominado KM que es la velocidad media que puede tener
la enzima, es un parámetro inverso de la afinidad que posee la enzima con
los sustratos. Por ende, a mayor Km menor afinidad y viceversa.
KM: marca el índice de afinidad de la enzima por el sustrato. La concentración de sustrato para
la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima de la reacción.
Ecuación de Michaelis-Menten



Representación de Lineweaver-Burk:
Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier concentración de sustrato
sabiendo la Km y la Vmax.
La velocidad es directamente proporcional a la velocidad máxima por la concentración
de sustrato
La velocidad es inversamente proporcional al KM más la concentración de sustrato.
Cofactores enzimáticos: Algunas enzimas sólo pueden realizar su función catalítica en asociación a
otra molécula no proteica más pequeña denominada cofactor enzimático. Los cofactores
enzimáticos son tres:
❖ Grupos prostéticos: la unión de estos a la enzima es fuerte (covalente), manteniéndose unida
al finalizar la reacción química. Ej: biotina, FMN, FAD. Cuando estos se unen a una enzima
proteica (apoenzima) forman la holoenzima en la cual su parte apoenzimática es termolábil y su
parte coenzimática es termoestable.
❖ Coenzimas: la unión es débil y se separan de la enzima al finalizar la reacción química. Ej:
NAD, NADP.
❖ Activadores metálicos: actúan en el sitio activo de la enzima, generalmente facilitando la acción
de estas: Las metaloenzimas “Son enzimas que requieren metales como cofactor.”
օ Fe: catalasas, peroxidasas, citocromos
օ Mn: carboxilasas
օ Cu: citocromo oxidasa, tirosinasa
օ Se: glutatión peroxidasa
օ Zn: alcohol deshidrogenasa, anhidrasa
օ Mo: Xantino-oxidasa.
օ Mg: quinasas
Tanto los grupos prostéticos, como las coenzimas se relacionan estructuralmente con vitaminas.
Por ejemplo:
↠ PPT (pirofosfato de tiamina): Tiamina (B1) ↠ NAD (nicotinamida-adenina-dinucleótido)
↠ PAL (fosfato de piridoxal): Piridoxina (B6) ↠ CoA (coenzima A): Pantoténico
↠ FAD (flavinaadeninadinucleótido): B2.
Regulación enzimática
Una enzima puede ser regulada por:
➔ Concentración de sustrato, enzima, pH: la explique antes.
➔ Alosterismo: todas las enzimas tienen un sitio activo y algunas también tienen un segundo sitio de
unión de factores donde estos pueden regular la reacción para acelerarla o frenarla. Este es
el sitio alostérico que da el lugar para la unión del modulador alostérico.
◆ Efecto homotrópico: el mismo producto de la vía metabólica es el que va a ejercer un
efecto negativo sobre este sitio alostérico para frenar la producción de el mismo.
◆ Efecto Heterotópico: un producto de OTRA vía metabólica va a ejercer un efecto negativo
sobre el sitio alostérico de la vía metabólica. Estas vías están interrelacionadas
➔ Modificación covalente: Las hormonas actúan sobre un receptor que este crea un segundo
mensajero que llevan a la fosforilación de grupos funcionales del sitio activo de la enzima,
provocando la activación o la inactivación de la enzima que generalmente funciona como
reguladora de la vía regulatoria. Ej: enzima inactiva tiene un radical
activo, cuando una quinasa se activa por un segundo mensaje
acción de una hormona, lleva a la formación de un enlace fosfórico
en este sitio activo, y automáticamente la enzima queda totalmente
activa. En algunas situaciones la enzima activada por medio de una
fosfatasa hidroliza el grupo fosfatado y vuelve a su estado inactivo.
Esto depende de las hormonas, por ende, depende de cómo esté
el paciente en ese momento. Es decir, si está en ayunas, en estado
de saciedad, haciendo ejercicio físico, durmiendo, etc.
➔ Genética: proceso que se realiza sobre el ADN de la célula. Es un mecanismo lento
◆ Represión: el gen represor que está presente en el ADN crea una proteína que va a ser
represora para el sitio promotor del gen operador (que se quiere bloquear), se exprese
menos el gen estructural y disminuya la producción de la enzima.
◆ Inducción: el gen represor es inactivado por una proteína inductora, por lo tanto, el gen
operador queda totalmente libre y actúa sobre el gen estructural aumentando su expresión
y hay más producción de la enzima.
➔ Hormonal
La regulación alostérica es un mecanismo rápido y la genética es un mecanismo lento
Isoenzimas: Son formas moleculares distintas de una misma especie enzimática, es decir, Son
enzimas que catalizan la misma reacción, pero difieren en estructura primaria. Poseen distintas
propiedades físico-químicas y cinéticas. Catalizan la misma reacción química. Ejemplos:
Lactato deshidrogenasa (LDH): es una oxido reductasa que cataliza la transferencia de átomos
de H entre el lactato y el piruvato. Es REVERSIBLE. Utiliza como aceptor de átomos H a la coenzima
NAD.
Lactato + NAd --- piruvato + NADH.
Tipo y n° de subunidad
tipo de LDH
¿dónde está?
LDH 1
Corazón y eritrocitos
LDH 2
Leucocitos
LDH 3
Pulmón
LDH 4
Riñones, placenta y páncreas
LDH 5
Músculo esquelético
La LDH 1 tiene un KM alto por el piruvato, por eso, las producciones de lactato son más bajas que las
que ocurren en el musculo esquelético (LDHs) que tienen un alto KM por piruvato de tal manera que
facilita la formación de lactato para que este luego pueda pasar a la sangre, llegar al hígado, volver a
formar glucosa--- ciclo de cori.
Creatinfosfoquinasa (CPK): Enzimas que se encargan de la fosforilación de la creatina en el
musculo esquelético para formar los compuestos de alta energía que es la fosfocreatina que es
utilizada para el almacenamiento energético para la contracción muscular. Es la que se encarga de
transformar a la creatina + ATP a fosfocreatina + ADP
La CPK-MB es cardio específica y
aumenta en el infarto agudo de miocardio
(IAM) en sus
primera horas de evolución
ALANINA AMINO TRANSFERASA (ALAT/GPT: Enzima transferasas de grupos aminos. Lo
hacen entre un aminoácido y un alfa ceto acido con requerimiento de fosfato de piridoxal que es
una coenzima relacionada con la vitamina b6
transformar a la L-alanina + alfa-ceto glutarato a piruvato + L-glutamato.
ASPARTATO AMINO TRANSFERASA (ASAT/GOAT): Enzima que cataliza la reacción de
transferencia de grupos aminos entre un aminoácido de 4 carbonos (L-aspartato) y un alfa ceto acido
de 5 carbonos (alfa ceto glutamato). Sus productos son oxalacetato y L-glutamato. Es una enzima
bilocular.
transformar L-aspartato + alfa-ceto glutarato a oxalacetato + L-glutamato.
Enzimas séricas: En los daños celulares mínimos, pasan a la sangre, primero las enzimas
citoplasmáticas, ubicadas cerca de la membrana, y en caso de daño extenso o más intenso, las
enzimas localizadas en las membranas de las organelas (mitocondrias). Tipos:
օ Enzimas plasmó-específicas: son aquellas que desarrollan su acción en el plasma, hacia donde
son secretadas activamente por diversos órganos, como el hígado. Poseen vida media más corta
que las demás y la lesión de sus órganos de origen provoca un descenso en las actividades
respectivas en el suero. Ej: LCAT (lecitin-colesterol-acil-transferasa)
օ Enzimas de glándulas secretoras: pasan normalmente en cantidad insignificante a la sangre. En
caso de patología de la glándula productora, el nivel de actividad en suero aumenta acompañando el
proceso causal. Ej: lipasa pancreática.
Enzimas celulares: pueden tener distinta localización celular (citosol, mitocondria o ambas). Su
grado de difusión enzimática es una medida de la permeabilidad de la membrana.
Factores que alteran la permeabilidad selectiva de las membranas: Anoxia, baja concentración de
glucosa en el medio, alta concentración de potasio en el medio y agentes físicos, tóxicos e infecciosos.
En casos de lesión, la célula se desprende, en primer lugar, de los sistemas enzimáticos que no le son
imprescindibles, mientras que mantiene aquellos esenciales para su supervivencia (enzimas de la
glucólisis).
Finalidad de las determinaciones séricas
➢ Controles masivos de población. Ej: laboral o hepatitis en donantes de sangre.
➢ Diagnóstico de órgano. Ej: CPK-MB: infarto agudo de miocardio.
➢ Diagnóstico de enfermedad y/o diagnóstico diferencial. Ej: Transaminasas: Hepatitis aguda vs.
Obstrucción de la vía biliar.
➢ Control de evolución y tratamiento.
Diagnóstico de infarto agudo de miocardio: La enfermedad se caracteriza por una oclusión brusca
de las arterias coronarias que llevan a una disminución de la irrigación del corazón.
Se manifiesta por una triada: Dolor en el pecho, enzimas y ECG (con que hayan 2 ya es
confirmado). Ante la sospecha el médico práctico debe solicitar la medición en sangre de: CPK, ASAL
(GOAT) y LDH. Evolución típica de un infarto agudo de miocardio.
Las
isoenzimas
Tienen
un
comportamiento
característico que conforma la evolución esquemática
típica del infarto
 1 isoenzima en aumentar es la CFK que alcanza su
pico a las 24 horas. Es la primera en bajar y
desaparecer
 2 isoenzima es la ASAT qué aparece 12/14 horas
después del infarto. Alcanza el pico alrededor de las 36
horas
 3 isoenzima es la LDH. Es la que más tardíamente aumenta y se mantiene hasta 7/10 días.
Puede permanecer elevada. Tiene un diagnóstico con retrospectivo de infarto cuando ha
pasado mucho más tiempo.
En los pacientes con infarto, los niveles de CPK-MB se incrementan dentro de 3 a 12 horas después
de la aparición del dolor de pecho, alcanzan un pico a las 24 horas y retornan a los valores
basales dentro de las 48-72 hs. La determinación de troponina-I y troponina-T en sangre posee
más valor que la de CPK-MB, ya que aumenta a las 3 a 12 hs; alcanza un pico 24-48 hs y retorna a
valores basales a los 5 a 14 días
IMPORTANTE: en los pacientes en quienes se sospecha infarto de miocardio, debe solicitarse CPK
y su isoenzima MB al ingreso al hospital, a las 8 a 12 horas y a las 16-24 hs del mismo;
acompañados de niveles de troponina al ingreso y a las 12 horas.
Diagnóstico de afectación hepática: Ante la sospecha de una afección hepática, el médico debe
solicitar sangre: hepatograma (bilirrubina total y directa), ASAL, ALAT y Fosfatasa alcalina. Las
transaminasas son enzimas que se localizan preferentemente en el hígado y las más importantes son:
la ALAT y la ASAT.
 La ALAT se encuentra sólo en citoplasma.
 ASAT está presente tanto en citoplasma como mitocondria (bilocular). EL AUMENTO DE LA
ASAT INDICA MAYOR SEVERIDAD DE LA LESION HEPATICA.
El aumento de las transaminasas en sangre más de 10 veces por encima de sus valores de
referencia confirma el diagnóstico de hepatitis aguda. Su elevación sérica es indicadora de
hepatonecrosis.
La fosfatasa alcalina es una enzima de origen hepatobiliar, óseo, intestinal, leucocitario y renal. Si
bien la actividad de la fosfatasa alcalina está naturalmente aumentada en los niños debido a la
osteogénesis, suele aumentar en obstrucciones de la vía biliar. En caso de tratarse de un niño con
ictericia, pueden utilizarse otras enzimas para diferenciar el crecimiento de una obstrucción de la vía
biliar, como la: 5`nucleotidasa o la Gamma-Glutamil-Transpeptidasa (GGT).
También, pueden ser de utilidad cocientes diagnósticos para diferenciar una hepatitis aguda de una
hepatitis crónica (más de 6 meses de evolución):
 ASAT/ALAT: Valor normal: 1,3
 Hepatitis aguda (aumenta ALAT): menos de 1
 Hepatitis crónica (aumenta ASAT): más de 1
Zimógenos: son proenzima inactivas que para activarse necesitan un cambio químico. Ej:
pepsinógeno
Inhibición enzimática: sustancia química capaz de bloquear de manera reversible o irreversible la
acción de una enzima. Permiten justificar el comportamiento de los inhibidores ante una enzima.
Clasificación:
Reversible:
○ Competitiva: El inhibidor tiene una estructura
química parecida al sustrato de la enzima, por lo
tanto, compite con él por el sitio activo de la misma.
Se modifica el Km (aumenta), pero no la V max de
la reacción. El inhibidor puede ser desplazado
aumentando la concentración del sustrato. La recta
se desplaza hacia la derecha (porque
consideramos la inversa del Km).
○ No competitiva: Los inhibidores tienen diferente
estructura química que el sustrato. NO compiten
por el sitio activo de la misma ya que los inhibidores
se unen a la enzima en un lugar distinto que al
sustrato y disminuyen la velocidad máxima de la
reacción, sin modificar el Km. El inhibidor NO
puede ser desplazado aumentando la concentración
del sustrato.
Irreversible: el inhibidor no se encuentra en equilibrio con el complejo enzima-inhibidor. Por lo
tanto, no se reactiva la enzima removiendo el inhibidor mediante diálisis, a diferencia de lo que sucede
con los inhibidores reversibles.
NUCLEÓTIDOS
Los nucleótidos son compuestos orgánicos y de alto peso molecular formados
por la asociación de:
 Base nitrogenada (pirimídica o púrica)
 Una aldopentosa (ribosa o desoxirribosa)
 Ácido fosfórico (si este no está presente se denominan: NUCLEÓSIDOS)
Funciones biológicas de los nucleótidos:
➢ Unidades estructurales de ácidos nucleicos
➢ Segundos mensajeros: AMPc, GMPc
➢ Transportadores de energía química: ATP
➢ Transportadores de moléculas activadas: UDP-glu; UDP-gal; CDP-acilglicerol
➢ Forman parte de coenzimas: NAD, FAD; CoA; SAM
➢ Funciones reguladoras: ADP
Importancia Biomédica: Los nucleótidos tienen gran capacidad para absorber luz ultravioleta, de
allí la posibilidad de sufrir alteraciones o formar asociaciones carcinogénicas (ejemplo: dímeros
de timina). Participan en el desarrollo de la gota e hiperuricemias por un trastorno en el metabolismo
de las purinas. También participa en el tratamiento del cáncer y SIDA con análogos sintéticos de
bases, nucleósidos y nucleótidos.
Bases nitrogenadas: pueden ser pirimídicas o púricas, suelen ser apolares. La cantidad de bases
puricas y pirimídicas en una molécula de ADN es IGUAL.
Pirimidina: consiste en un solo anillo hexagonal, heterociclo (nitrógeno y carbono), y con dobles
ligaduras alternas. El nitrógeno es de posición 1 y a partir de este se enumeran las demás
posiciones siguiendo las agujas del reloj.
Purina: dos anillos, uno de pirimidina hexagonal con dobles ligaduras
alternas con presencia de nitrógeno y otro pentagonal, llamado imidazol
(su presencia separa las bases pirimídicas de las puricas). El nitrógeno de
posición 1 del anillo pirimidínico hace que los deban se nombren en un
orden contrario a las agujas del reloj. Mientras que la posición 7, 8 y 9
del anillo imidazol están a favor de las agujas del reloj.
Son 3 bases pirimidínicas (citosina, uracilo y timina) y son 2 bases púricas (adenina y
guanina).
Metilpurinas vegetales: Son metilxantinas. Ej: Cafeína (1,3,7-trimetilxantina), Teofilina (1,3dimetilxantina) y Teobromina (3,7-dimetilxantina)
Aldopentosa: presente en los ácidos ribonucleicos, es la beta-D-ribofuranosa.

El OH presente en el carbono anomérico (carbono 1’), está ubicado a la izquierda en un
plano contrario al enlace hemiacetálico, por eso es Beta.
 La numeración de los carbonos es con números prima, para diferenciar de la base
nitrogenada (púrica o pirimidínica).
 D-ribosa: aldopentosa
 Furanosa: 4 carbonos
C1: es el responsable de la unión entre la pentosa y la correspondiente base nitrogenada
C2: determina si se trata de ribosa o desoxirribosa por contener o no un OH o un H
C3: permite la unión de nuevos nucleótidos
C4: es el responsable de la unión hemiacetálica intramolecular que da lugar a la formación del
ciclo furano
C5: es el responsable de la unión al acido orto fosfórico para conformar cada nucleótido
Ácido fosfórico: de los 3 OH 2 pueden ionizarse generar cargas negativas y estas van a tener
importancia en el comportamiento del compuesto. Ej: ATP.
Uniones químicas:
 ACETALICA (beta-N-glucosídica): unión química que se establece entre la base nitrogenada
(posición 1 de la base pirimídica o 9 de la base púrica) y la aldopentosa (posición 1´de la
pentosa). Es una unión rígida
 ESTER FORFORICO: unión
entre la posición 5´de la
pentosa y el ácido fosfórico
Propiedades físico-químicas de los nucleótidos
➢ Absorben luz ultravioleta (260 nm).
➢ Son moléculas planas.
➢ No hay libertad de rotación alrededor del enlace β-N-glucosídico.
➢ Presentan tautoterismo: es una forma particular de
isomería en el cual los grupos funcionales pueden
adoptar formas amino o imino según la posición de
la doble ligadura. También pueden adoptar por las
formas oxi e hidroxi.
➢ Conformación syn y anti. Estas sobre todo lo tienen los
nucleótidos de bases púricas.
○ SYN: la base pirimidínica se encuentra a la izquierda.
○ ANTI La libertad de la rotación del enlace permite una segunda forma que es cuando la base
pirimidínica se encuentra a la derecha.
ADENOSÍN TRIFOSFATO (ATP): es el principal transportador de energía que posee el organismo.
 Este posee tres fósforos unidos entre sí por uniones anhídrido de ácido (ácidos unidos con
pérdida de molécula de agua).
 Estos enlaces son inestables ya que la ionización de los OH crean cargas negativas que tienden
a repelerse entre sí y esto hace que el ATP sea perfecto para liberar energía en todas aquellas
reacciones que se lo necesita.
ADENOSÍN MONOFOSFATO cíclico (AMPc): algunos nucleótidos admiten formas cíclicas por
puentes de tipo fosfodiéster, que se establecen en el OH presente en la posición 3’ de la ribosa
con el alcohol primario en el extremo 5’ de una molécula de agua. Es uno de los segundos
mensajeros más importantes que existe en el organismo humano. Es intermediario en sistemas
de transmisión de señales químicas.
Unión fosfodiéster: unión entre nucleótidos. Se da entre el carbono 5´ de uno de los nucleótidos con
el carbono 3´ de otro nucleótido con la perdida de una molécula de agua. En este enlace se usa el
fosforo como puente.
Escritura taquigráfica: Largos segmentos se pueden simplificar
mediante esta escritura. Se coloca el nombre de la base (guanina/timina),
debajo se coloca una línea vertical (la aldopentosa). En el extremo 5’ esta
el extremo libre del nucleótido que es el primero que estamos
considerando. El nucleótido va a unir su extremo 3’ con el 5’ del siguiente
mediante la formación de un enlace fosfodiéster y así sucesivamente.
Uno de los extremos 5´ libre y el extremo del ultimo nucleótido es el 3´
libre. La cadena progresa en sentido 5´----3´. Ej: 5’pGpApTpCpA 3’
ÁCIDOS NUCLEICOS
Dogma central de la Biología Molecular:
Estructura del ADN:
➢ Doble Hélice polinucleotídica
➢ Dos cadenas antiparalelas: una hebra corre en sentido 5´3´y la otra, 3´5´.
➢ Bases nitrogenadas: adenina-timina-citosina-guanina
➢ Equimolaridad entre purinas y pirimidinas: [T] = [A] y [G] = [C] → [A+G] = [T+C]
➢ Complementariedad entre ambas cadenas:
○ A-T (2 puentes de hidrógeno).
○ C-G (3 puentes de hidrógeno).
El espacio comprendido entre las 2 hebras permite la conexión entre 1 base púrica y una base
pirimídica. Estas bases tienden a ser totalmente apolares y los restos fosfóricos se orientan hacia el
exterior por ser mas polares en contacto con el agua.
Aldopentosa del ADN: es la beta-D-2-desoxirribofuranosa.
 Es beta ya que el OH del C1 (anomérico) se orienta en sentido contrario a la unión
hemiacetálica.
 D es la aldopentosa que originó este complejo
 2 desoxi es la ausencia de OH en el C2’.
 Es furanosa porque al formarse la unión hemiacetálica entre los carbonos uno y cuatro se forma
un pentágono. El enlace de o2 esta enmarcado en 4 carbonos.
Características generales del ADN
➔ El enrollamiento NO es simétrico y permite la formación de 2 hendiduras mayor y menor.
➔ El ADN se enrolla alrededor de proteínas (histonas), y así compactar la información. A estos
los denominamos nucleosomas y estos se encuentran espaciados.
➔ Replicación semiconservativa. Una de las cadenas se usa como patrón para la replicación de la
otra cadena.
➔ La desnaturalización se utiliza para analizar su estructura.
➔ Proporciona la plantilla para la replicación de ADN y la transcripción de ARN.
Características funcionales del ADN
❖ Su núcleo se organiza en cromosomas, estos a su vez poseen los locus. Son lugares
específicos del cromosoma donde se encuentra ubicado el gen u otra secuencia de ADN y su
dirección genética
❖ Buena parte del genoma no se transcribe.
❖ Más del 50% del ADN tiene secuencias únicas.
❖ Un 20 a 30% del genoma consiste en secuencias repetitivas. Suelen ser secuencias reguladoras
que están cercanas al 5´ que pueden tener una actitud de amplificacióno de silenciamiento.
❖ Existen secuencias reguladoras cercanas al extremo 5´ que pueden ser amplificadoras o
silenciadoras.
❖ ABSORCIÓN DE LUZ UV: Los anillos heterocíclicos de los nucleótidos absorben fuertemente luz
UV (con un máximo cercano a 260 nm, que es característico de cada base). La absorción del ADN
es de un 40% menor --- EFECTO HIPOCROMICO DEL ADN. El fenómeno se debe a que los
enlaces de hidrógeno entre los pares de bases complementarias en la doble hélice limitan el
comportamiento de resonancia del anillo aromático de las bases que se traduce en disminución de
la absorbancia de luz UV del ADN de doble cadena (efecto hipocrómico).
❖ EFECTO HIPERCROMICO: ocurre cuando el ADN se desnaturaliza, es decir, cuando se separan
las 2 cadenas polinucleotídica. La absorción de luz UV del ADN de cadena sencilla ya
desnaturalizada es mayor ya que la absorbancia del ADN de doble cadena. AUMENTO DE LA
ABSORCION DE LUZ UV A 260 NM AL DESNATURALIZARSE EL ADN
Organización funcional:
 Locus genético: lugar específico del cromosoma donde esta localizado el gen u otra secuencia
del ADN como también su dirección genética.
 Nucleosoma: la doble cadena polinucleotídica se enrolla en las proteínas (histonas) con el fin de
compactar la información genética. Suelen estar espaciados y constan de proteínas básicas o
histonas en formaciones de complejos con el ADN.
La cromatina laxa (ADN + PROTEÍNAS) comienza a condensarse y uno de sus estadios es
nucleosoma donde la cadena esta unida a histonas.
HISTONAS: En los seres humanos, hay 5 tipos principales:
 H1: intervienen en la formación de solenoides uniendo los nucleosomas entre sí.
 H2A, H2B, H3 y H4: histonas nucleosomales, forman un octámero, alrededor de este
núcleo se enrolla dos veces una hebra de ADN.
Pueden sufrir 3 procesos:
● Metilaciones: Determinan cambios permanentes en la cromatina. Están destinadas al
mantenimiento de un tipo determinado de expresión génica
● Acetilaciones: ocurren en las colas de las histonas a nivel de lisina y arginina: modifican la
cromatina determinando que pueda transcribir
● Desacetilaciones: determinan la compactación de la cromatina; se silencia la actividad
transcripcional
Importancia biomédica del ADN
➔ La base química de la herencia y de las enfermedades genéticas se encuentra en el ADN
➔ Polimorfismos de secuencia: variaciones genéticas normales. Son pequeñas diferencias,
generalmente cambios de pares de bases únicos, que se establecen entre individuos, una vez
cada pocos cientos de pares de bases promedio. Este se basa la determinación de la huella
dactilar de ADN que se emplea en medicina forense. La huella es específica para cada individuo
y es transmisible en la herencia de padres a hijos.
➔ Variaciones genéticas causan enfermedades.
➔ Gracias a la tecnología del ADN recombinante, pueden aislarse y manipularse genes.
Clonación de ADN: El ADN puede ser clonado gracias a la
utilización de plásmidos: estos son pequeñas moléculas de
ADN circular presentes en las bacterias que habitualmente
son separados del cromosoma bacteriano y que se pueden
replicar independientemente de ella.
el proceso es realizado por una endonucleasa de restricción
que introduce un pequeño corte en el ADN circular bacteriano
para permitir la introducción del fragmento de cromosoma
eucarionte que se quiere clonar. Por acción de una ADN
LIGASA se forma un vector recombinante el cual introducido
en la bacteria si utiliza la maquinaria reproductiva de la bacteria
para generar la propagación celular con el segmento clorado.
ORGANIZACIÓN DE UNA UNIDAD TRANSCRIPCIONAL EUCARIONTE
En el ADN se encuentra contenida la información genética. Las regiones de ADN que son NO
codificantes se denominan intrones, y las codificantes exones.
Del ADN se genera un ARNm que sufre una serie de procesos madurativos: adición de una base
metilada en 5´, cadena de poli A en 3´ y perdida de las regiones no codificantes (intrones)
ARNm: características generales
➢ Heterogéneos pero estables
➢ Se sintetizan como largos precursores (no maduro)
➢ Extremo 5´ con trifosfato de 7-metilguanosina (CAP)
○ Funciones del CAP:
 Reconocimiento del ARNm por el ribosoma
 Estabilización del ARNm
 Evitar el ataque por 5´-exonucleasas
➢ Extremo 3’ con poliadenilados (poli A)
○ Funciones del poli A:
 Estabilidad intracelular del ARNm
 Evitar el ataque por 3´-exonucleasas
 Permitir el pasaje del ARNm al citoplasma
➢ Procesamiento post-transcripcional: maduración del ARNm
 Eliminación de regiones no codificantes o intrones (splicing)
 El ARNm lleva los codones
 Cada codón codifica un aminoácido (salvo los codones sin sentido)
ARNt: características generales: Cadena que sufre algunos repliegues en
lo que se parece a una hoja de trébol. Este repliegue le permite el
apareamiento de las bases en los brazos.
 Poseen cuatro brazos principales y uno adicional.
o Brazo aminoacídico: El más importante es el que esta presente en
el extremo 3´ que es el que termina en C-C-A y en el cual se va a
unir el AA que va a ser determinado por el brazo anticodón. El AA se
une a este por un enlace ester.
 Compuesto por 75 nucleótidos
 Actúan como moléculas adaptadoras.
 Existen 20 especies distintas para cada uno de los aminoácidos existentes.
 Poca estabilidad en eucariontes.
ARN ribosomal: participa en el ensamblaje ribosómico y en la fijación
ribosomal del ARNm.
 Subunidad mayor: se encuentran los arn ribosomales 28S, 5.8S y 5S
 Subunidad menor: se encuentra el arn ribosomal 18S.
ARNs estables y pequeños (Snurps): Son ribonucleoproteínas pequeñas, las cuales se encuentran
distribuidas en núcleo, citoplasma o ambos. Participan en la regulación del gen:
● Remoción del intrón
● Procesamiento de ARNm precursor
● Procesamiento del poli A
ARN nucleolar: El ARNn es un precursor indispensable de ARNr (ribosomal) que se transcribe a
partir de una zona del ADN llamada organizador nucleolar que se ubica justamente, sobre el núcleo
del núcleo celular. Consta de una larga secuencia de alrededor de 13.000 nucleótidos y un coeficiente
de sedimentación de 45 S. Concretamente, se trata de una secuencia precursora de parte de los
ARNr 28 S, 5.8 S y 5 S (de la subunidad mayor), y el ARNr 18 S (de la subunidad menor).
ADN-Z: es una cadena de ADN levógira
CISTRON: un conjunto de tripletes del ARNm cuya secuencia codifica para una proteína
El oligonucleótido de ADN AGCTTG: tiene un grupo fosfato en su extremo 3´
MEMBRANAS BIOLÓGICAS
Las membranas celulares son estructuras continuas, físicamente visibles, que constituyen conjuntos
organizados, constituidos por lípidos, proteínas y glúcidos. Están formadas por una bicapa lipídica
(visibles al microscopio óptico); la parte polar del lípido anfipático se dispone hacia el exterior y la
parte apolar hacia el interior de la membrana. Los porcentajes de lípidos, proteínas y glúcidos
dependen de la membrana que se esté analizando.
El colesterol orienta su OH del C3 (cabeza polar) hacia el exterior y su porción apolar mira hacia al
interior interactuando con las colas hidrofóbicas (por interacciones hidrofóbicas) de los fosfolípidos.
Funciones:
➢ Participan en el crecimiento, desarrollo y funcionamiento celular.
➢ Cumplen una función estructural.
➢ Forman una barrera de permeabilidad selectiva. Compartimentalización celular.
➢ Reciben y generan señales: controlan el flujo de información entre la célula y el medio ambiente.
➢ Constituyen un soporte de enzimas y receptores.
➢ Cumplen un papel de reconocimiento entre células y los tejidos conectivos circulantes.
➢ Participan en la motilidad celular.
➢ Intervienen en procesos de translocación de la energía.
Características estructurales
❖ Bicapa fosfolipidicas
❖ Proteínas y glúcidos intercalados
❖ Asimetría
❖ Fluidez
❖ Autorreparantes
❖ Autoagregantes
Las membranas biológicas son estructuras continuas que están formadas por:
 Fosfolípidos: disposición en bicapa
 Proteínas:
o Intrínsecas: abarcan todo el espesor de la membrana
o Extrínsecas: Situadas en la periferia de la membrana
 Glúcidos: oligosacáridos: le dan un carácter informativo a la glucoproteína ya sea a través de
antígenos, de receptores o enzimas.
Fosfolípidos: Se forman por esterificación del L-glicerol con dos ácidos grasos y una molécula de
ácido fosfórico sola (ácido fosfatídico) o unida a un radical. Si el radical es:
 COLINA se llamará FOSFATIDILCOLINA (lecitina): Fosfolípido más abundante de las
membranas. R= OH.CH2-CH2-N +-(CH3)
 ETANOLAMINA se llamará FOSFATIDILETANOLAMINA (cefalina): Fosfolípido más abundante
de las membranas del sistema nervioso central. R= OH.CH2-CH2-NH3
Fosfatidilinositol: es un fosfolípido de membrana que posee doble función:
1. Función estructural
2. Crea segundos mensajeros: gracias a que con la enzima fosfolipasa C se hidroliza el enlace
fosfato entre el Diacilglicerol y el alcohol trifosfatado se liberan dos segundos mensajeros el
inositol-trifosfato y el diacilglicerol que desencadenan la movilización de calcio dentro de la
célula que va a hidrolizar proteínas y va a generar por ejemplo la contracción muscular
(musculo liso y genitourinario).
Glicofosfatidilinositol (GPI): Mecanismo de unión de proteínas periféricas a membranas.
 Es una molécula anfipática que generalmente está formada por un grupo fosfatidilinositol que
contiene 2 ácidos grasos (no polares) que anclaran la estructura a la porción lipídica de la
membrana.
 El glicerol está unido a un grupo fosfoinositol. Esta porción hidrofílica se suele unir a manosa,
galactosa y glucosamina; esta última se fija a aminoácidos del extremo carboxilo terminal de la
proteína periférica.
 Este mecanismo fija proteínas a la cara externa y se sabe que es el utilizado por enzimas
como la fosfatasa alcalina y la acetilcolinesterasa, entre otras.
Uniones estrechas:
 Las uniones estrechas u oclusivas son uniones intercelulares fuertemente estructuradas entre
ciertas células epiteliales y generan la compartimentalización celular que evita el paso de
fosfolípidos entre la membrana apical y la membrana basolateral.
 Son principalmente importantes en el intestino o riñón donde garantizan que los procesos de
absorción selectiva se realicen a través de las células y no por los espacios intercelulares.
 Estas uniones están fijadas al citoesqueleto y conforman una compleja estructura proteica que
abarca toda la circunferencia de cada célula, separando la membrana apical de la membrana
basolateral.
 Esta separación establece un límite al mosaico fluido de la membrana y garantiza la polarización
celular manteniendo las proteínas, responsables de las funciones celulares, en el compartimento
que les corresponde.
Estructura química de esteroides: Los esteroides se caracterizan por presentar en común el ciclo
pentanoperhidrofenantreno. El esteroide mas importante es el colesterol.
 Función estructural: componente de membrana y componente de lipoproteínas plasmáticas.
 Metabólicas: precursor de la síntesis de ácidos y sales biliares, hormonas esteroideas y
vitamina D3
Es anfipático: tiene una pequeña cabeza polar en el OH del C3 y una cola muy hidrofóbica.
Sin esterificar: su alto peso molecular y su carácter hace que el colesterol sea una molécula que
dificulta el movimiento del resto de las moléculas a través de la membrana. LE DA RIGIDEZ
Esterificado: con el C3 en un acido graso generalmente insaturado este va a descender el punto de
fusión del colesterol dándole fluidez a la membrana y así facilitando el movimiento del resto de los
componentes. LE DA FLUIDEZ A LA MEMBRANA
Modelo de membrana biológica: Membrana del glóbulo rojo. La membrana plasmática del glóbulo
rojo está constituida por:
➔ Lípidos: 50%. Esta formado principalmente por fosfolípidos y colesterol que están distribuidos
asimétricamente a través de la membrana. El colesterol circular libremente dentro y fuera de la
bicapa.
◆ La fosfatidilcolina y la esfingomielina están fuera
◆ El colesterol dentro y fuera
◆ La fosfatidilserina y la fosfatidiletanolamina están dentro
➔ Proteínas: 40% (integrales y periféricas).
Dentro de las proteínas integrales de la membrana del glóbulo rojo, se encuentra la espectrina que
se caracteriza por presentar largos filamentos dispuestos en una red de estructura hexagonal
interactuando con otras proteínas. En general los dominios transmembrana de las proteínas
integrales suelen estar constituidos por hélices alfa.
Otras proteínas integrales de membrana son:
 Banda 3: canal aniónico que se especializa en el contratransporte de Cl- y HCO3 Glicoforinas: tienen alto contenido de ácido siálico: pueden ser de:
◆ Tipo 1: asociadas a los antígenos de los grupos sanguíneos
◆ Tipo 2: constituyen puntos de anclaje de las proteínas a la membrana de la bicapa por su unión
a la proteína 4.1.
 Acido siálico: es el compuesto que confiere carga negativa a la superficie del eritrocito y
gracias a ello, los glóbulos no se adhieren entre sí ni a las células del endotelio vascular.
 Proteínas Ph.
 ATPasas: intervienen en el intercambio del Na y K o de Ca y Mg.
 Acuaporina: transportador de agua.
➔ Glúcidos: 10%. SE ENCUENTRAN EN LA CARA EXTERNA. Las membranas celulares contienen
glúcidos unidos covalentemente a lípidos y proteínas (Glicoproteínas). Los lípidos son gangliósidos
o cerebrósidos cuyas cadenas apolares están insertas en la porción hidrofóbica de la membrana.
Las porciones glucídicas, de estos lípidos y proteínas, están fuertemente orientadas hacia la cara
externa de la membrana. Allí cumplen importantes funciones en el reconocimiento y la
comunicación intercelular.
Puntos de anclaje a la membrana:
❖ La unión beta-espectrina-anquirina–proteína 4.2- banda 3,
constituye el principal punto de unión del esqueleto a la bicapa
lipídica.
❖ La interacción beta-espectrina-actina-proteína 4.1 con la
glicoforina C constituye el segundo punto de unión del
esqueleto a la capa lipídica.
❖ La unión espectrina-espectrina; espectrina-actina constituyen la interacción horizontal.
Transporte a través de membranas: Son aquellas que permiten el paso de ciertas sustancias pueden
pasar a través de estas como ser las de bajo peso molecular o no cargadas eléctricamente, pero
las que no cumplen con estas características no pueden hacerlo, sin gasto de energía. Hay diferentes
tipos de difusión a través de la membrana
TRANSPORTE PASIVO: sin gasto de energía
● Difusión simple: es el pasaje de solutos a través de la membrana de un lugar con mayor
concentración a uno de menor concentración, a través de una membrana semipermeable, sin
gasto energético. Las pequeñas moléculas no polares (CO2, O2, N2), el H2O, la urea y los lípidos
atraviesan la membrana en ambos sentidos.
● Difusión facilitada: existen proteínas transmembranales que se las denominó
transportadores/canales de membrana. Estos permiten el pasaje de sustancias de más alto peso
molecular. Ej: la glucosa que por medio de los transportadores GLUTs pueden atravesar la
membrana.
Ósmosis: La ósmosis es un mecanismo de difusión simple, caracterizado por el paso del solvente
(agua), a través de una membrana semipermeable, desde la solución más diluida a la más
concentrada. La fuerza que impulsa esta difusión es un gradiente electroquímico.
A partir de esta solución más diluida a la más concentrada se definió un medio hipotónico e hipertónico
respectivamente. Ya que la solución con más solutos dentro de ella se encuentra más concentrada y
la que contiene menos solutos se encuentra más diluida.
Es una propiedad colidativa: Son todas aquellas que se relacionan con el numero de partículas
presentes en una solución
o Hipertónico: tiene más concentración de moléculas
o Hipotónico: medio más diluido
TRANSPORTE ACTIVO: es un mecanismo celular por medio del cual algunas moléculas atraviesan
la membrana plasmática en contra de un gradiente de concentración con gasto de energía. Ej: bomba
de Na +/K+.
 La bomba de Na +/K + consume: Consume una molécula de ATP y es la encargada de
transportar 2 K+, que logran ingresar a la célula, al mismo tiempo que bombea 3 Na+ desde el
interior hacia el exterior celular.
 Cadena respiratoria: Aquí la mayor concentración de H+ en el espacio intermembrana hace que
los mismos difundan por su carga eléctrica y su mayor concentración hacia el interior de la
mitocondria. Genera la activación de la ATPasa F1 asegurando la formación de ATP--FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.
 Cotransporte con el Sodio (SGLT 1): en primer lugar, el carrier fija 2 Na+ y 1 glucosa en la luz
intestinal y luego este rota y libera el Na+ y la glucosa en el citosol del enterocito.
 Cotransporte de glucosa con el sodio: La Na +/K+/ATPasa genera un gradiente de
concentración de sodio fuera del enterocito gastando ATP. Luego, el carrier Na+-glucosa
utiliza la energía de este gradiente para hacer ingresar Na + y glucosa a las células intestinales.
Cuando la concentración de glucosa aumenta en el citosol del enterocito, comienza a
difundirse por la membrana basolateral a través de un transporte facilitado por el carrier GLUT2,
sin gasto de energía. La estequiometría es de dos átomos de Na+ por cada glucosa.
El transporte activo secundario: Los sistemas que utilizan energía potencial acumulada a
partir de la hidrólisis de ATP.
 Contratransporte: la salida de una carga negativa (bicarbonato) es compensada con la entrada de
otra carga negativa (cloruro). Este contratransporte bicarbonato cloruro es útil para mantener
la electro neutralidad dentro de la célula
Receptores: Son estructuras químicas cuya función consiste en reconocer y fijar moléculas que
provienen del exterior de la célula. Pueden estar situados en la membrana plasmática o en el
interior de la célula. RECONOCEN, FIJAN Y TRANSMITEN SEÑALES.
Naturaleza química: La mayoría son glucoproteínas, otros, poseen naturaleza gangliósidos
(receptores para virus) y también pueden ser glicosaminaglicanos (moléculas de heparán sulfato).
Principales características:
➢
➢ lLEspecíficos
➢ Reversibles
➢ Actúan en bajas concentraciones
➢ Alta afinidad de unión
➢ Saturables
➢ Transducen señales
➢ Eficientes
Mecanismo de acción: El receptor se une al ligando y crean el complejo receptor-ligando. Cuando
este cumple con su acción metabólica el receptor es reciclado y el ligando es degradado. Los
receptores de membrana pueden ser:
➔ Fijadores de hormonas peptídicas o que derivan de aminoácidos.
➔ Fijadores de factores de crecimiento.
➔ Fijadores de sustancias varias, como proteínas plasmáticas.
CLASIFICACION DE RECEPTORES: Depende de la naturaleza del ligando
De membrana: hormonas peptídicas, derivadas de aminoácidos y factores de crecimiento. Por
estar formadas por proteínas tienen AA cargados eléctricamente que NO difunden a través de las
membranas, por eso se necesita la presencia de receptores. Existen dos tipos de receptores:
receptores clase I y clase II.
Receptores clase 1: Transmiten el mensaje hormonal a un sistema de proteínas de membrana que
libera un segundo mensajero que provoca la activación de ciertas enzimas.
■ El mejor ejemplo es el receptor de glucagón que está acoplado a proteína G la cual contiene
3 subunidades (alfa, beta y gamma). Alfa, fija GTP y activa la adenilciclasa para la formación
de ATP en AMPc; tiene acción GTPasa. El AMPc es el segundo mensajero: iniciara una
cascada de reacciones químicas que podrían llevar por ejemplo a la degradación de glucógeno
o lípidos a través de la activación de una proteína química inactiva que se hace proteína
química activa.
La subunidad alfa, la misma que fijo GTP y activo
la adenilciclasa también tiene capacidad de auto
catálisis, es decir, de destruirse a si misma una vez
que cumplió su acción biológica.
Todo este sistema puede ser contrarrestado por la
insulina que actuando de manera contraria y sobre
una fosforilasa lo que hace es desactivar el AMPc
formando 5´AMP que es un compuesto químico
totalmente inactivo.
Funciones de la subunidad alfa:
● Fijar ATP
● Activar la adenilciclasa
● Acción GTPasa: cumple su acción metabólica y luego se autodestruye por su capacidad de
auto catálisis.
■ Otro ejemplo es el receptor de adrenalina: puede tener otra clase de receptor situado sobre
todo en la musculatura lisa genitourinaria o también en el musculo liso muscular. La unión
hormona + receptor provoca la activación de una enzima de membrana llamada fosfolipasa
C que lleva a cabo la degradación del fosfatidilinositol 4, 5 bifosfato a inositol 1, 4, 5
trifosfato (IP3) + diacilglicerol (DAG). Estos aumentan la movilización de CALCIO
intracelular provocando vasoconstricción y contracción.
● Fosfatidilinositol 4, 5 bifosfato: Ante su activación por la fosfolipasa C, hidroliza el enlace
entre el Diacilglicerol y el inositol 1, 4, 5 trifosfato (IP3). El inositol 1, 4, 5 trifosfato (IP3)
moviliza calcio intracelular y retículo endoplasmático liso. El calcio movilizado tiene la
capacidad de unirse a una calmodulina quinasa que facilita la fosforilación de proteínas
que llevara diferentes acciones biológicas como la vasoconstricción.
● Diacilglicerol (DAG): activ una proteína quinasa C (PKC) a nivel de las membranas que
permite la formación de fosfoproteínas.
EL EFECTO ALFA-1-ADRENERGICO DE LAS CATECOLAMINAS CIRCULANTES (adrenalina y
noradrenalina) ESTÁN MEDIADO POR LA ACTIVACIÓN DE LA FOSFOLIPASA C
Receptores clase II: Estos NO crean segundos mensajeros, sino que se endocitan dentro de la
membrana.
Ejemplo LDL
 Generalmente el receptor esta tapizado por una proteína catrina ACTUANDO COMO
LIGANDO
 Cuando el ligando se une al receptor la proteína clatrina del receptor lo reconoce y lo fija. Allí
el receptor se pliega sobre sí mismo creando el complejo endosoma que se dirige por dentro
de la célula, luego dentro de esta el receptor se separa del ligando y crea el complejo CURL
(compartimiento de desacople receptor-ligando).
● el receptor es reciclado para utilizar con otro ligando
● el ligando es llevado al lisosoma para su degradación.
Ejemplo INSULINA: Es una glucoproteína integral con actividad tirosina-quinasa.
 Esta formado por 4 cadenas polipeptídicas: 2 alfa y 2 beta. Cada una de las cadenas alfa es
capaz de reconocer y fijar una molécula de insulina.
 Cuando la insulina se une a la subunidad alfa se produce un cambio conformacional que lleva
a la activación (se produce por autofosforilación) de la subunidad beta. La subunidad beta auto
fosforilada genera señales de transmembrana que tienen que ver fundamentalmente con las
acciones metabólicas que tiene la insulina como por ejemplo el aumento de la captación de
glucosa en tejidos insulino dependientes como el musculo esquelético o tejido adiposo.
 El receptor de insulina a través de la subunidad beta, actúa como tirosina o serina quinasa
fosforilando y activando proteínas intracelulares que determinan la acción hormonal (promover
el ingreso de glucosa, favorecer la glucólisis, la glucogenogénesis, la lipogénesis, e inhibe la
gluconeogénesis, etc.).
Citoplasmáticos: hormonas córticoadrenales. Son esteroides de naturaleza lipídica que pueden
atravesar perfectamente la membrana e interactuar con estos receptores a nivel citoplasmático.
Tienen sus receptores en el citoplasma o en el núcleo de tal manera que atraviesan libremente la
membrana y se unen a los receptores para viajar hacia el núcleo a una zona donde específicamente
se llama región sensible a la hormona donde el complejo receptor-ligando va a inducir una serie de
cambios conformacionales en el ADN que van a llevar al proceso de TRANSCRIPCION.
Nucleares: hormonas sexuales, hormona tiroidea, vitamina D. Atraviesan libremente la
membrana y se encuentra disuelto en el núcleo. Cuando ya se formó el complejo receptor-ligando
este interactúa sobre el ADN uniéndose específicamente a ese punto zona denominada elemento
sensible a la hormona que determina la transferencia del ADN mediante la formación de ARNm a
proteína.
Receptores y la enfermedad
❖ Anticuerpos contra un receptor específico (Miastenia Gravis; Acantosis nigricans con
resistencia a la insulina)
❖ Deficiencia de receptores (Hiperlipemia IIa)
❖ Disminución de fijación de la hormona por regulación anormal de receptores (obesidad,
diabetes mellitus tipo 2)
Receptor nicotínico acetilcolina: Los receptores de acetilcolina de tipo nicotínico (nAChR)
pertenecen a la superfamilia de los canales iónicos activados por ligando, estos se componen de
heterooligómeros de cinco subunidades cada uno con cuatro dominios transmembrana. La activación
de los receptores nicotínicos por acetilcolina provoca la apertura del canal iónico permitiendo la
entrada de Na + al interior de la célula o bien la salida de K +. Este movimiento de cationes induce la
despolarización de la membrana plasmática lo cual a su vez provoca la apertura de canales iónicos
inducidos por voltaje evocando un potencial excitatorio postsináptico.
Miastenia gravis: La miastenia gravis es una enfermedad autoinmune en la que se presentan
anticuerpos contra el receptor nicotínico de la acetilcolina; esto genera debilidad muscular,
pudiendo llevar al paro respiratorio y muerte. Clínica: Caída del párpado con el transcurso del día