Universiteti i Prishtinës
Fakulteti i Mjekësisë
Përmbledhje e materialit në lëndën Biokimia e Përgjithshme
Astrit Emërllahu © 2016
1

-
-
©
Enzima quhen katalizatorët biologjik që krijohen në organizmat e
gjallë. Janë me natyrë proteinike. Funksioni i tyre qëndron në
përshpejtimin e reaksioneve biokimike përmes të cilave
mundësohet transformimi i substratit në produkt.
Enzimat gjithmonë janë aktive, edhe në sasi minimale dhe
asnjëherë nuk mbesin të lidhura në produktet përfundimtare të
reaksioneve që ato i katalizojnë.
Enzimet karakterizohen me shkallë të lartë selektiviteti dhe
specifiteti, veprojnë në vlera të caktuara të pH dhe të
temperaturës, dhe janë të ndjeshme ndaj ndryshimeve të këtyre
vlerave.
2

Sipas natyrës kimike, enzimat ndahen në:

Proteinenzima – që me hidrolizë japin aminoacide
Proteidenzima – enzima që krahas pjesës proteinike (Apoenzima),
e kanë edhe pjesën joproteinike (Koenzima). Bashkimi i
Apoenzimës me Koenzimën e formojnë Holoenzimën. Aktiviteti i
enzimave vije në shprehje vetëm atëherë kur formohet
Holoenzima.
Koenzima lidhet me apoenzimën me lidhje që kanë stabilitet të
ndryshëm. Disa lidhje mund të jenë kovalente ndërsa disa mund të
jenë lidhje të Van der Walsit. Nëse apoenzima ndahet nga
koenzima, aktiviteti enzimatik do të ndalet.


©
3

Koenzimat janë substanca organike të veçanta me natyrë
joproteinike dhe strukturë të ndërlikuar kimike. Prania e
tyre është e domosdoshme për veprim enzimatik,
sidomos tek reaksionet e oksido-reduktimit, të
izomerizimit etj.

Të gjitha koenzimat mund të ndahen në dy grupe:


©
Koenzima me natyrë vitaminore
Koenzima me natyrë jovitaminore
4

Koenzimat me natyrë vitaminore janë derivate të vitaminave hidrosolubile, kryesisht
vitaminave të grupit B. Këto vitamina funksionet e tyre i shprehin duke u futur në
përbërjen e koenzimave të enzimave të ndryshme.

TPP (Tiamin-Pirofosfati) – është ester pirofosforik i vit. B1. Është koenzimë e
dekarboksilazave, merr pjesë në dekarboksilimin e α-ketoacideve dhe në reaksionet e
transketolazave në ciklin pentozik.

PF (Piridoksalfosfati) – është derivat i vit.B6. Merr pjesë në metabolizmin e
aminoacideve si koenzimë e transaminazave dhe e dekarboksilazave.
©
5





NAD+/NADP+ – përmbajnë vit.PP (ac. nikotinik, nikotinamida);
NAD+ – Nikotinamid Adenin Dinukleotid (quhet edhe Kodehidraza I)
NADP+ – Nikotinamid Adenin Dinukleotid Fosfati (quhet edhe Kodehidraza II).
Pjesa aktive e këtyre koenzimave është Amida e Ac.Nikotinik. Marrin pjesë në reaksionet e oksido-reduktimit.
Reduktohen lehtësisht nga shumë substrate duke pranuar atomin e H. Këto koenzima sintetizohen më së
shumti në mitokondrie dhe citoplazmë. NAD-i dominon si formë e oksiduar (NAD+), kurse NADP si formë e
reduktuar (NADPH + H+). Funksioni i tyre është si transportues i hidrogjenave (elektroneve).
FMN dhe FAD – përmbajnë vit.B2.
FMN – Flavin Mononukleotidi; FAD – Flavin Adenin Dinukleotidi
Janë pjesë të enzimave flavinike. Marrin pjesë në reaksionet katabolike të acideve yndyrore, cikël të Krebsit,
proceset katabolike të aminave biogjene dhe aminoacideve. Këto koenzima i marrin hidrogjenet direkt nga
substratet dhe i dërgojnë në Zingjirin e Transportit të Elektroneve, përkatësisht tek Koenzima Q (ubikinoni).
Biotina (vitamina H) – është koenzimë e karboksilazave, që katalizon futjen e CO2 në molekulat organike, duke
u shndërruar në –COOH. Reaksionet më të rëndësishme të karboksilimit në organizëm që katalizohen nga
Biotina janë: shndërrimi i Piruvatit --> Oksalacetat (enz. Piruvat-Karboksilaza); formimi i Malonil-CoA në
sintezën e acideve yndyrore (enz. Acetil-CoA-Karboksilaza) etj.
©
6

Koenzima A (CoA) – CoA sintetizohet në mëlçi dhe veshka. Ndërtohet nga ADP, ku në
molekulën e fundit të H3PO4 lidhet Panteteina, e cila paraqet pjesën aktive të CoA që
mundëson bartjen e mbetjeve Acile të aktivizuara (Acil-CoA) dhe Acetile të aktivizuara
(Acetil-CoA). Forma më e njohur e CoA është Acetil-CoA.
CoA ka rol metabolik në: aktivizimin e oksidimit të acideve yndyrore, aktivizimi i ac.acetik,
në biosintezën e kolesterolit, steroideve, trupave ketonik etj.

H4F (Acidi Tetrahidrofolik) – është forma aktive e vit. B9 (acidi folik). Merr pjesë në
reaksionet e biosintezës së nukelotideve purine dhe në metabolizmin e disa
aminoacideve.
©
7





Koenzimat Heminike – Hemi është derivat i porfirinës. Hyn në strukturën e Hemoproteinave që si
grup prostetik i tyre, lidhet ne vargjet peptidike me lidhje kovalente. Në këtë grup hyjnë:
Hemoglobina, Mioglobina dhe Citokromet.
Koenzima Q (ubikinoni) – është derivat i Benzokinonit. Është koenzimë që lidhet në vargun
respirator në Mitokondrie, përkatësisht në vargun transportues të elektroneve duke ndërhyrë
ndërmjet koenzimave të Dehidrogjenazave flavinike dhe citokromeve.
Uridin-Difosfati (UDP) – formohet nga zbërthimi i UTP (uridin-trefosfat). Është koenzima kryesore e
transferimit të mbetjeve glukozile (UDP-glukoza në Glikogjenezë).
Citidin-Difosfati (CDP) – është koenzimë që merr pjesë në reaksionet e transferimit të Kolinës dhe
Kolaminës, gjatë sintezës së Fosfolipideve.
S-Adenozil Metionina – është forma aktive e Metioninës. Ka rol në proceset e metilimit, duke bërë
rolin e dhuruesit të mbetjeve metilike.
©
8

ATP, GTP, UTP, CTP – quhen koenzima sepse gjatë reaksioneve të ndryshme ku
marrin pjesë, e ndryshojnë strukturën e tyre duke kaluar në nukleozide difosfate.

ATP (Adenozin-Trefosfat) – ka rol themelor në metabolzimin energjetik, si
depozitues i energjisë. Energjia e prodhuar gjatë oksidimeve biologjike,
shndërrohet në energji kimike dhe ruhet në formë të ATP-ve.
UTP (Uridin-Trefosfat) – kjo koenzimë hyn në përbërje të Hekso-izomerazave dhe
në përbërje të enzimave që marrin pjesë në proceset anabolike të Glikogjenit.
CTP (Citidin-Trefosfat) – është koenzimë që hyn në përbërjen e enzimave që
marrin pjesë në proceset e biosintezës së Fosfatideve. CTP e transporton
FosfoKolinën deri në Digliceride.


©
9




Specifika e veprimit të enzimave nënkupton se çdo enzimë ka veprim të caktuar mbi një substancë të
caktuar ose mbi një grup substancash të ngjashme në aspektin kimik. Pra, enzimat katalizojnë një
reaksion specifik, duke mos ndikuar në reaksionet tjera.
Shkalla e specifitetit është e ndryshme, për disa enzima ajo është shumë e lartë dhe ato veprojnë
vetëm në një substrat, kurse për disa enzima tjera është shumë e ulët dhe ato mund të veprojnë në
substrate të ngjashme për nga struktura. Sikur mos të ekzistonte specifika e enzimave, atëherë çdo
enzimë do të vepronte mbi çdo substancë organike dhe reaksionet biokimike do të zhvilloheshin në
mënyre kaotike deri në fund të jetës.
Në qendrën aktive të enzimave gjatë bashkëveprimit me substratin, ndodh bashkëveprimi i grupeve
funksionale të aminoacideve.
Dallohen këto lloje specifika veprimi të enzimave:
- Specifika absolute
- Specifika e grupit ose reaksionit
- Specifika stereokimike ose optike
©
10



Specifika absolute – ndodh kur një enzimë e katalizon vetëm reaksionin kimik të një substrati të caktuar, pa
vepruar në ndonjë derivat të tij, ku edhe ndryshimet më të vogla në strukturën e substratit e pamundësojnë
veprimin e enzimës, psh Ureaza katalizon reaksionin e zbërthimit të Uresë, por aspak nuk vepron në
Metil-urenë ose në komponime të ngjashme me të, Glukokinaza mundëson fosforlimin e Glukozës por jo
edhe të heksozave tjera.
Specifika e grupit ose reaksionit – ky lloj i specifikës është karakteristik për enzimat që kanë veprim katalitik
në një grup substratesh që janë të ngjashme për nga përbërja, ose për enzimat që katalizojnë një lloj
reaksioni në substrate të ndryshme (psh Dehidrogjenazat). Kjo specifikë mund të jetë dy llojesh:
- Specifikë grupi absolut – kur kemi të bëjmë me një grup enzimash që katalizojnë të njejtin reaksion kimik
(dehidrogjenazat), por nga ana tjeter çdo substrat që i nënshtrohet dehidrogjenimit, e ka enzimën e vet,
(psh: Ac.Laktik – Laktat-Dehidrogjenaza; Ac.Malik – Malat-Dehidrogjenaza).
- Specifikë grupi relativ – kemi kur një enzimë e caktuar vepron në një grup substratesh të ngjashme për
nga ndërtimi, psh enzimat Protolitike të aparatit tretës zbërthejnë lidhjet peptidike të proteinave të
ndryshme. Specifikë të tillë zakonisht kanë enzimat e traktit digjestiv që zbërthejnë substancat ushqimore
Specifika stereokimike ose optike – këtu bëhet fjalë për enzimat e ndryshme që veprojnë mbi njërin nga
izomerët optik (D-L izomerët), pra për substancat organike që kanë atome C që kanë aktivitet optik. Specifika
stereokimike shfaqet jo vetëm tek reaksionet e zbërthimit por edhe në reaksionet e sintezës, psh sinteza
enzimatike e glukozes gjithmonë e bën formimin e D-Glukozës, në bimë sintetizohen L-aminoacide etj.
Specifika optike mund të shprehet vetëm në një pjesë të molekulës së substratit ose mund të shfaqet në tërë
molekulën.
©
11




Merret me studimin e shpejtësisë së reaksioneve që katalizohen nga enzimat dhe me faktorët e ndryshëm që
ndikojnë në të. Shpejtësia e reaksionit quhet sasia e substratit e shndërruar në produkt për njësi të kohës.
Shpejtësia e një reaksioni enzimatik varet nga kushtet në të cilat zhvillohet reaksioni. Faktorët që ndikojnë në
shpejtësinë e reaksionit janë: temperatura, pH e mjedisit, përqëndrimi i enzimës, përqëndrimi i substratit,
koenzimat, inhibitorët etj.
Ndikimi i temperaturës në veprimin enzimatik – shpejtësia e reaksioneve enzimatike rritet, me ngritjen e temp,
deri sa të arrihet shpejtësia max. Pastaj, çdo ngritje e mëtejshme e temp, e ngadalëson shpejtësinë e reaksionit
pasi që enzimat shkojnë drejtë denatyrimit, duke e ditur se janë me natyrë proteinike. Temp në të cilën enzima e
shpreh aktivitetin e vet max quhet Temp Optimale e Veprimit (37 – 40°C). Mirëpo, bakteret termofile kanë
enzima që janë aktive edhe mbi temp 85°C. Gjithashtu, ribonukleaza është një enzimë e qëndrueshme në 100°C
për disa min. Në temp të ulëta aktiviteti enzimatik ngadalësohet, kështu që në temp afër 0°C aktiviteti ndalet,
por nuk humbet siç ndodh me ngritjen e temp.
Të gjitha reaksionet zhvillohen në tri faza:
- 1. Faza e formimit të kompleksit enzimë-substrat (ES)
- 2. Faza e transformimit të kompleksit ES në Enzimë (E) dhe Produkt (P)
- 3. Faza e zbërthimit të produkteve të formuara
Kjo tregon se temp është faktor shumë i rëndësishëm për veprimin enzimatik dhe nuk mund të bëhet fjalë për
një temp optimale fikse, duke marrë parasysh fazat nëpër të cilat kalon reaksioni enzimatik.
©
12

Ndikimi i pH-së – aktiviteti enzimatik ndryshon varësisht nga vlera e pH-së së mjedisit ku vepron
enzima. Çdo enzimë shfaq aktivitetin e saj max në një vlerë të caktuar të pH, dhe kjo vlerë quhet
pH Optimale. Për shumicën e enzimave pH Optimale sillet rreth vlerave 4-8, por, disa enzima janë më
aktive në mjedis acidik të fortë ose bazik të fortë, psh: Pepsina vepron në pH 1.5-2.5 kurse e Arginaza
në ph 9.5-9.9 . Në vlera shumë të larta ose shumë të ulëta të pH-së, enzimat denatyrohen. Ndryshimi i
vlerave të pH mund të ndikojë në intensitetin e disa proceseve metabolike. Gjithashtu mund të
ndryshojë në strukturën hapsinore të enzimës dhe në nivel të substratit.

Ndikimi i përqendrimit të enzimës – përqendrimi i enzimës është faktor më rëndësi në zhvillimin e
reaksionit enzimatik. Aktiviteti i një enzime është numri i molekulave të substratit të shndërruar për
një minutë, në kushte optimale. Enzimat janë shumë vepruese dhe si pasojë e kësaj, përqendrimi i tyre
duhet të jetë shumë i vogël që reaksioni të ketë shpejtësi të matshme, per intervale të vogla kohore.
Pra, shpejtësia e reaksionit varet nga përqendrimi i enzimës, gjithmonë duke e ditur se përqendrimi i
substratit është shumë herë më i madh se ai i enzimës. Për këtë kemi:
v = k × [E]
v – shpejtësia e reaksionit enzimatik
k – konstanta e shpejtësisë së reaksionit
[E] – përqendrimi i enzimës
©
13

Ndikimi i përqendrimit të substratit – shpejtësia gjithashtu varet edhe nga përqëndrimi i
substratit. Nëse konsiderohen kushtet optimale të temp dhe pH-së dhe një sasi konstante të
enzimës, me rritjen e përqendrimit të substratit do të rritet shpejtësia fillestare e cila pas një
kohe do të arrijë një vlerë max që pastaj do të mbetet konstante dhe me rritjen e
mëtutjeshme të përqendrimit të substratit, nuk do të kemi ndryshim të shpejtësisë së
reaksionit. Kjo ndodh për arsye se:
- shtimi i sasisë së substratit, lidhet me enzimën dhe shndërrohet në produkt. Mirëpo, në
një moment do të arrihet ngopja e enzimës me substrat që dmth se enzima më nuk mund të
shndërroj substratin në produkt. Ky moment arrihet kur arrihet shpejtësia max e reaksionit,
kështu që tani shtimi i mëtutjeshëm i sasisë së substratit nuk do të ndikojë në shpejtësi të
reaksionit pasi që nuk ka ku të lidhet më substrati.
©
14




Kinetika enzimatike përshkruan aktivitetin enzimatik, që na ndihmon të kuptojmë se si funksionojnë enzimat.
Shqyrtojmë një rast në formë të përgjithshme :
Me V0 shkruajmë shpejtesinë fillestare të reaksionit, që paraqet shpejtesinë e formimit të produktit para se ai të
akumulohet: V0 = k2 [ES]
Gjendja e kompleksit ES varet nga të tria konstantat:
- Shkalla e formimit të ES = k1 [E] [S]
- Shkalla e shpenzimit të ES = (k-1 + k2) [ES]

Për të thjeshtuar këtë, George Briggs dhe John Haldane propozuan
“gjendjen stacionare” për kompleksin ES (shkalla e formimit=shkallën e shpenzimit).
k1 [E] [S] = (k-1 + k2) [ES]
©
15

E [S] k 1+k2
=
[ES]
k1
; KM =
k 1+k2
k1
; KM – paraqet konstantën e Michaels-Menten-it:
E [S]
[ES]
= KM

Koncentrimi i Enzimës së lirë [E] është diferenca në mes të koncentrimit total të enzimës dhe asaj në kompleks:
[E] = [E]T – [ES]

Atëherë kemi:

Zgjidhim ekuacionin për [ES]:

Shprehjen e fundit e zëvendësojmë në ekuacionin për V0 : V0 = k2 [ES]

Shpejtesia maksimale arrihet kur vendet katalitike të enzimës janë te saturuara me substrat, dmth kur i gjithë
koncentrimi i enzimës gjendet ne kompleks: [E]T = [ES]
Vmax = k2 [E]T
Kur zëvendësojmë këtë shprehje në ekuacionin e fundit për V0, do të fitojmë ekuacionin e Michaels-Menten-it:
𝐕
𝐒
V0 = 𝐒𝐦𝐚𝐱
+𝐊𝐌

E T − ES
ES
S
= KM
ES =
E T S /KM
1+ S /KM
ES =
ETS
S +KM
V0 =
k2 E T S
S +KM

Konstanta e Michaels-Menten-it [KM] paraqet afinitetin e enzimës për substatin. Sa më e vogel të jetë KM aq afinitet më
të madh do të ketë enzima për atë substrat.

Ne rastin A kur [S]<<KM kemi:
V
S
V0≈ max
Kinetikë e rendit të parë.
K
M

Ne rastin B kur [S]=KM kemi:
V
V0 = max
2

Ne rastin C kur [S]>>KM kemi:
V0≈ Vmax
Kinetikë e rendit zero.
©
16

Kjo paraqitet me grafikun e Lineweaver-Burk dhe përdoret për të përcaktuar KM dhe Vmax

Ekuacionin e Michaels-Menten-it e kthejmë në barazim reciprok (invert) dhe fitojmë:

Këtë duhet ta kthejmë në formën e ekuacionit të drejtëzës:
1
V0
=
K M+ S
Vmax [S]
y = ax + b
1
V0
=
KM
Vmax [S]
+
[S]
Vmax [S]
𝟏
𝐕𝟎
=
𝐊𝐌
𝐕𝐦𝐚𝐱
𝟏
[𝐒]
+
𝟏
𝐕𝐦𝐚𝐱
ku, y = 1/V0 dhe x = 1/[S]
©
17

Kinetiken bashkëpunuese (kooperative) nuk mund ta përshkruaj ekuacioni i Michaels-Menten-it, sepse tek kjo
kinetikë kemi lakore sigmoide.
Psh: kemi rastin e saturimit të hemoglobines me oksigjen:
Afiniteti i hemoglobinës për oksigjen rritet pasi të lidhen molekulat e para të oksigjenit në të.

Ekuacioni i Hill-it :


log V0
Vmax −V0
= n log [S] – log k’
k’ – paraqet konstanten komplekse
Forma Lineare
Forma Sigmoide
©
18

Efektorët janë substanca kimike që kanë aftësi të ndikojnë në ndryshimin e reaksioneve enzimatike.
Efektorët ndikojnë duke vepruar në strukturën terciare ose kuaternare të enzimave, me ç’rast enzima
inhibohet ose aktivizohet, prandaj efektorët mund të jenë: inhibitorë ose aktivizues.

Inhibitorët e enzimave – janë substanca që në përqendrime të vogla, përmes rrugëve kimike, ndikojnë
në zvogëlimin e aktivitetit enzimatik. Gjatë veprimit të inhibitorit me enzimën, formohet kompleksi
Enzimë-Inhibitor (EI), kompleks ky që pengon zhvillimin e reaksionit enzimatik. Konstanta e disocimit
të kompleksit (EI) quhet Konstantë e Inhibimit (KI). Kur vlera e KI është e vogël, inhibitori është më i
fuqishëm. Ekziston një ndryshim në mes kompleksit (ES) dhe (EI). Pasi të formohet kompleksi (ES),
substrati pastaj shndërrohet në produkt dhe enzima largohet si e lirë për të vepruar përsëri në
substrate tjera, kurse tek kompleksi (EI) nuk kemi transformim të substratit në produkt dhe enzima
mbetet e bllokuar nga inhibitori. Inhibimi mund të jetë:
- Inhibim Ireversibil
- Inhibim Reversibil
©
19

Inhibimi Ireversibil – përfshinë substancat inhibuese që i deaktivizojnë enzimat plotësisht duke u lidhur
me enzimën me lidhje kovalente. Pas largimit të inhibitorit, enzima mbetet joaktive. Inhibimi ireversibil
rritet me kalimin e kohës, që dmth se pas një kohe ky inhibim do të jetë i fuqishëm sa që do të ketë
frenim të plotë të aktivitetit enzimatik. Inhibitorët ireversibilë më të njohur janë Fosfatet Organike, si:
diizopropil-florofosfati, tetraetil pirofosfati, parationi etj. Këto substanca mund të quhen edhe helme
nervore për shkak të ndikimit të fuqishëm në Acetilkolin-esterazën, enzimë kjo që e zbërthen Acetil
Kolinën, neurotransmiter i rëndësishëm që lirohet nga neuronet motorike të sistemit nervor vegjetativ.

Inhibimi Reversibil – ndodh kur inhibitorët lidhen me enzimën me lidhje kovalente duke ndikuar kështu
në kinetikën e reaksioneve që zhvillohen ndërmjet Enzimës dhe Substratit. Inhibitori vepron me
enzimën me lidhje kovalente duke e formuar kompleksin (EI), që mund pastaj të disocohet në enzimë të
lirë dhe inhibitor:
E + I  EI
Aktiviteti enzimatik rivendoset pas largimit të inhibitorit, psh me anë të dializës. Dallojmë disa
mekanizma veprimi të inhibitorëve enzimatik reversibil, si:
- Inhibimi Konkurrues (kompetitiv)
- Inhibimi Jokonkurrues (jokompetitiv)
- Inhibimi Akompetitiv
- Inhibimi i përzier

©
20

Inhibimi Kompetitiv – përfshinë inhibitorët që kanë strukturë të ngjashme me substratin duke hyrë
kështu në garë me të për tu lidhur me qendrën aktive të enzimës. Kur inhibitori lidhet në qendrën
aktive të enzimës, atëherë enzima nuk mund të veprojë në substrat, që nenkupton se pamundësohet
shndërrimi i substratit në produkt. Me rritjen e përqendrimit të substratit rritet edhe mundësia e
lidhjes së enzimës me substratin dhe anasjelltas, me rritjen e përqendrimit të inhibitorit, zvogëlohet
mundësia e lidhjes së enzimës për substratin. Psh, Malonati konkuron me Suksinatin për tu lidhur me
Dehidrogjenazën e Ac.Suksinik, enzimë kjo që oksidon Suksinatin duke e formuar Fumaratin.

Inhibimi Jokompetitiv – këtu substancat inhibuese nuk janë të ngjashme me substratin. Këta inhibitorë
nuk lidhen në qendrën aktive të enzimës, por lidhen në grupin prostetik të saj. Kur lidhet inhibitori,
bën që të ndryshohet forma hapsinore e enzimës që dmth se më enzima nuk ka përputhje hapsinore
me substratin. Efekti inhibues i një inhibitori të tillë nuk mund të ndalet me rritjen e përqendrimit të
substratit. Inhibues të tillë mund të jenë jonet e metaleve të rënda si (Cu2+; Hg2+; Ag2+; Pb2+) të cilat
bashkohen me grupet –SH në vargjet polipeptidike, duke e bllokuar veprimin enzimatik.
©
21

Inhibimi i përzier – është lloj inhibimi që mund të paraqitet në të njejtën kohë
si inhibim konkurrues dhe jokonkurrues, e ndonjëherë edhe si akonkurrues.
Në këtë lloj inhibimi, inhibitori ndikon duke e ndryshuar lidhjen e substratit me
enzimën duke e zvogëluar shpejtësinë max të reaksionit. Këta inhibitorë e
zvogëlojnë bashkëveprimin e enzimës me substratin duke e zbërthyer
kompleksin (ES) në enzimë të lirë dhe substrat.

Inhibimi Akompetitiv – paraqitet kur substancat inhibuese lidhen në
komplekset Enzimë-Substrat (ES) e jo në enzimat e lira. Inhibitori reagon me
kompleksin në atë mënyrë që e pengon zbërthimin e tij, e kështu edhe
formimin e produktit. Rritja e përqendrimit të substratit nuk e zvogëlon
shkallën inhibuese. Ky lloj inhibimi paraqitet kryesisht tek reaksionet me dy
substrate.
©
22




Janë substanca me masë molekulare të vogël që lidhen në enzima, jo në qendrën aktive por në qendrën
alosterike të tyre. Efektorët alosterik mund të jenë Inhibitorë dhe Aktivator. Efektorët alosterik nuk kanë
strukturë të ngjashme me substratin dhe ato kur lidhen me enzimet, ia ndryshojnë atyre
konformacionin hapsinor. Ndryshimet mund të jenë dy llojesh:
- Kur efektorët alosterik e bëjnë të paaftë qendrën aktive të enzimës për tu lidhur me substratin,
kemi Inhibim Alosterik, psh: 2,3 Acidi DifosfoGlicerik lidhet në qendrën alosterike të Hemoglobinës, dhe
e zvogëlon afinitetin e lidhjes së molekulave të Oksigjenit në subnjësitë e Hemoglobinës.
- Kur këta efektorë alosterik e rrisin afinitetin e qendrës aktive për tu lidhur me substratin, atëherë
kemi Aktivizim Alosterik. Psh: aktivizim alosterik kemi kur Oksigjeni lidhet në njërën nga subnjësitë e
Hemoglobinës.
Enzimat që në molekulat e tyre përmbajnë qendrën alosterike, quhen Enzima Alosterike, dhe rregullojnë
proceset metabolike.
Aktivatorët alosterik që rritin aktivitetin enzimatik quhen Efektorë Pozitiv.
Inhibitorët alosterik e frenojnë aktivitetin enzimatik quhen Efektorë Negativ.
©
23

Emërtimi i enzimave mund të bëhet:

Duke u bazuar në substratin që i nënshtrohet një reaksioni enzimatik. Në këtë rast enzima emërtohet
duke e marrë prapashtesën –aza. Psh enzima që vepron në Amidon – Amilaza; enzima që vepron në
Ure – Ureaza etj.
Duke u bazuar në reaksionin kimik që ndodh, psh reaksionet e oksidimit katalizohen nga enzimat që
quhen Oksidaza, reaksionet e hidrolizës katalizohen nga enzimat Hidrolaza, proceset e dekarboksilimit
katalizohen nga Dekarboksilazat etj.
Duke u bazuar edhe në substratin që hyn në reaksion, edhe në reaksionin të cilit i nënshtrohet ai
substrat. Psh, malati i nënshtrohet dehidrogjenimit – Malat-Dehidrogjenaza; Laktat-Dehidrogjenaza
etj.
Disa enzima mund të emërtohen me terma empirik duke u bazuar në funksionin e tyre, psh Pepsina
(greq. Pepsis – tretje ushqimi), Tripsina, Eripsina etj.



©
24

Një ndër klasifikimet që përdoret sot është klasifikimi i enzimave në bazë të tipave
të reaksioneve që i katalizojnë. Sipas këtij klasifikimi, të gjitha enzimat ndahen në 6
klasa kryesore:

1. Oksidoreduktazat: përfshijnë enzimat që katalizojnë reaksionet oksidoreduktuese ndërmjet dy substrateve. Në këto reaksione si koenzima shfrytëzohen
transportuesit e elektroneve si NAD, NADP apo FAD, të cilat i pranojnë elektronet
nga substratet e oksiduara. Këtu përfshihen: Dehidrogjenazat (malat-dhg; laktatdhg; isocitrat-dhg), Reduktazat (Acetoacetil-CoA-reduktaza; Citokrom-C reduktaza),
Oksidazat (Ksantin-Oksidaza; Oksidaza e L-aminoacideve) etj.

2. Transferazat: janë enzima që katalizojnë transferimin e grupeve të ndryshme
kimike, përveq transferimit të atomeve të H, përkatësisht transferohen mbetjet
Glukozile, Acetile, Acile, Aldehide, Ketonike etj. Enzimat që përfshihen janë:
Transaminazat, Acil-Transferazat, Kinazat etj.

3. Hidrolazat: janë enzima që katalizojnë ndarjen e lidhjeve të atomit të C nga
atomet e tjera, por jo lidhjet në mes atomeve -C-C-. Këtë e bën duke e lidhur
molekulen e ujit. Enzima të tilla janë: Amilazat (α-amilaza; ß-amilaza;), Fosfatazat
(fosfolipaza A; fosfataza alkaline), Proteazat (aminopeptidaza; karboksipeptidaza; Tripsina) etj
©
25

Liazat: përfshijnë enzimat që katalizojnë reaksionet gjatë të cilave bëhet
largimi i grupeve të ndryshme kimike nga substratet. Largimi bëhet në
mënyre jo-hidrolitike, duke vepruar në lidhjet brenda-molekulare në mes
atomeve -C-C; -C-O; -C-N etj. Enzima të tilla janë: Aldolazat (fruktozë-difosfat
aldolaza), Dekarboxilazat (piruvat-dekarboksilaza;oksalacetat-dekarboksilaza),
Dehidratazat (karbonat-dehidrataza; serin-dehidrataza), Hidratazat (akonitathidrataza; fosfopiruvat-hidrataza) etj.

Izomerazat: janë enzima që mundësojnë riorganizim brenda-molekular duke
formuar kështu Izomerë. Izomerazat që veprojnë në substratet që kanë vetëm
një atom Asimetrik quhen Racemaza. Ato që veprojnë në substratet që kanë
më shumë atome Asimetrike quhen Epimeraza, kurse Izomerazat që bëjnë
transferimin e nje grupi atomik nga një pozitë në një pozitë tjetër në substrat
quhen Mutaza.

Ligazat (sintetazat): janë grup enzimash që katalizojnë formimin e lidhjeve
ndërmjet atomeve -C-C; -C-S; -C-O dhe -C-N. Gjatë formimit të këtyre lidhjeve
shfrytëzohet energji, e cila sigurohet nga ATP. Enzima të tilla mund të jenë:
Tiokinaza, Karboksilaza (piruvat-karboksilaza; Acetil-CoA-karboksilaza),
Sintetaza (Acil-CoA-sintetaza; Suksinil-CoA-sintetaza) etj.
©
26




Karbohidratet janë komponimet organike më të përhapura në botën e gjallë të
cilat së bashku me Proteinat, Lipidet dhe Acidet Nukleike përbëjnë komponimet
themelore në qeliza. Organizmi karbohidratet i merr përmes ushqimit.
Karbohidratet luajnë rolin kryesor si burim energjie për organizmin, por ato
duhet të jenë në raporte fiziologjike edhe me Proteinat, Lipidet e Vitaminat pasi
vetëm atëherë do të kryejnë funksionet e tyre përkatëse në organizëm.
Sipas strukturës kimike, Karbohidratet ndahen në:
- Monosaharide (sheqernat e thjeshta)
- Disaharide (përmbajnë 2 njësi monosaharidesh: Saharoza, Maltoza, Laktoza)
- Oligosaharide (përmbajnë 3-10 njësi monosaharidesh)
- Polisaharide (përmbajnë mbi 10 njësi monosaharidesh: Glikogjeni, Amidoni)
Monosaharidet mund të klasifikohen në bazë të nr të atomeve të C që
përmbajnë. Shih fig!
©
27




Tretja e karbohidrateve bëhet në traktin digjestiv përmes zbërthimit hidrolitik. Procesit të tretjes i
nënshtrohen vetëm oligosaharidet dhe polisahardiet sepse monosaharidet organizmi i pranon në formë të
pandryshuar. Tretja e tyre fillon në gojë dhe përfundon atëherë kur ato zbërthehen deri në monosaharide
(sheqerna të thjeshta) të cilat pastaj përthithen nga indet apo organet e caktuara.
Në gojë oligosaharidet dhe polisaharidet (amidoni, glikogjeni) fillojnë të zbërthehen nën veprim katalitik të
amilazave që prodhohen në Gl.pshtymore, përkatësisht enzima α-amilaza (ptialina). Kjo enzimë zbërthen
lidhjet α-1,4-glukozide (psh të amidonit). Ushqimi pastaj vazhdon përmes ezofagut dhe shkon në lukth, ku
aty ambienti acidik i lukthit, përkatësisht HCl i shkatërron bakteret e ngjitura në ushqim dhe inaktivizon
α-amilazën. Në lukth mungojnë enzimat specifike që zbërthejnë gluçidet e përbëra ushqimore, kështu që
tani ushqimi kalon në Duodenum. Pastaj, aty derdhet lëngu pankreatik që e përmban amilazën pankreatike.
Edhe vetë duodenumi e prodhon një sasi të vogël amilaze – Amilaza Intestinale. Gjithashtu, në duoden
derdhen edhe bikarbonatet, përkatësisht NaHCO3, i cili neutralizon HCl të ardhur nga lukthi.
Amilaza Pankreatike dhe Intestinale gjithashtu janë enzima që zbërthejnë lidhjet α-1,4-glukozide. Si rezultat
i veprimit të tyre, amidoni dhe glikogjeni zbërthehen deri në disaharidin maltozë. Përveq maltozës, gjatë
këtij procesi paraqiten edhe dekstrinat të cilat shërbejnë në fermentim bakterial në zorrën e trashë.
Në disaharidin maltozë vepron enzima e veçantë Maltaza (α-glukozidaza) e cila e zbërthen atë në dy
molekula të Glukozës.
©
28







Përmes ushqimit, njeriu mund t’i shfrytëzojë edhe disaharidet tjera si Saharoza dhe Laktoza.
Në disaharidin saharozë, në zorrën e hollë ajo zbërthehet në një molekulë glukozë dhe një molekulë fruktozë nën
veprim katalitik të Saharazës (fruktofuranozidaza).
Në disaharidin laktozë vepron enzima Laktaza (ß-galaktozidaza) e cila nga veprimi i saj zbërthehet në një
molekulë glukozë dhe një molekulë galaktozë.
Celuloza në organizmin e njeriut, përkatësisht në aparatin tretës nuk pëson ndonjë ndryshim pasi që mungon
enzima që e zbërthen atë (Celulaza). Por në zorrë, jetojnë mikroorganizma të cilat e prodhojnë atë enzimë dhe e
shfrytëzojnë Celulozën si ushqim. Celuloza ka rëndësi për organizmin e njeriut sepse shërben si stimuluese
fiziologjike e peristaltikës së zorrëve.
Monosaharidet e marra me ushqim si dhe ato të zbërthyera nga oligo dhe polisaharidet, do të thithen nga vilet
intestinale duke kaluar në gjakun venoz të sistemit portal, kryesisht në formë të heksozave (glukoza, fruktoza dhe
galaktoza), megjithëse edhe pentozat do të thithen nëse janë marrë me anë të ushqimit.
Kjo përthithje është një proces aktiv fiziologjiko-biokimik që kërkon shpenzim të energjisë. Përthithja e
monosaharideve kryhet përmes dy mekanizmave:
1. Transport Aktiv (glukoza dhe galaktoza)
2. Difuzion i thjeshtë (fruktoza dhe manoza)
Monosaharidet e thithura me të dy mekanizmat, arrijnë në Vena Porta dhe përmes saj kalojnë në mëlçi, organ në
të cilin bëhet deponimi i tyre në formë të Glikogjenit. Mëlçia glukozën e ardhur e shfrytëzon kështu:
- një pjesë e shfrytëzon për nevoja të veta energjetike
- një pjesë tjetër, në përshtatje me nevojat, e dërgon në inde të caktuara përmes gjakut
- kurse pjesën tjetër (tepricën) e mban duke e depozituar në qelizat e veta si glikogjen, që në periudha të
nevojshme për organizmin bëhet burim i glukozës.
©
29




Glukoza, qoftë me origjinë ushqimore apo origjinë
glikogjeni, pas zbërthimit të tij ka rolin e “karburantit”
kryesor të organizmit duke e liruar energjinë e akumuluar
brenda molekulës së vet.
Ky katabolizëm siguron sasinë kryesore të energjisë në
organizmin e njeriut (2/3 e energjisë).
Katabolizmi i karbohidrateve kalon nëpër dy faza:
- në fazën anaerobe (në mungesë oksigjeni)
- në fazën aerobe (në prani të oksigjenit)
Produktet përfundimtare janë CO2 dhe H2O.
©
30






GLIKOGJENEZA:
Paraqet procesin e sintezës së molekulave të glikogjenit, proces ky që ndodh thuajse në të gjitha organet
përkatësisht indet e organizmit, por më të specializuara në këtë aspekt janë mëlçia dhe muskujt. Glikogjeneza
ndodh kur organizmi ushqehet me sasi të mëdha karbohidratesh, përkatësisht me glukozë.
Substancë fillestare është Glukoza. Ajo fosforilohet në prani të ATP dhe nën veprim katalitik të glukokinaza, kalon
në glukozë-6-fosfat, e cila pastaj nën veprim të fosfogluko-mutaza kalon në glukozë-1-fosfat.
Gl-1-fosfat tani reagon me UTP dhe nën veprim katalitik të UDP-Gl Pirofosforilaza e formon nukleotidin aktiv,
UDP-Glukoza që shërben si dhurues i mbetjeve Glukozile në vargun e glikogjenit. Transferimin e këtyre mbetjeve
glukozile në vargun e Glikogjenit e katalizon enzima Glikogjen-Sintaza. Këto mbetje transferohen për tu lidhur
fillimisht në Glikogjenin Primar.
Enzima Glikogjen-sintaza ka për detyrë të bëjë lidhjet α-1,4-glukozide në molekulën e glikogjenit. Për sintezën e
Glikogjenit Primar, shfrytëzohet ndonjë fragment i mbetur i molekulave të depozituara të glikogjenit. Nëse
mungojnë fragmente të tilla, atëherë ajo sintetizohet nga një proteinë e glikolizuar që quhet Glikogjeninë.
Glikogjenina përveq mbetjes glukozile që e ka, katalizon edhe 7 herë ngjitjen e njësive glukozile dhe kështu
formohet Glikogjeni Primar, nga i cili pastaj zgjaten vargjet apo fragmentet tjera të glikogjenit.
Kur vargu i glikogjenit të jetë zgjatur për 6-11 njësi, atëherë vije në shprehje enzima e degëzimit
(branching enzyme), Amilo-1,4-1,6-Transglukozidaza . Tani më njësitë e glukozës nuk transferohen për tu lidhur në
C4 të glukozës fundore, por për C6, duke e bërë kështu një pikë-degëzim të ri të lidhur me lidhje α-1,6-glukozide.
©
31
©
32







Është procesi i zbërthimit të molekulave të Glikogjenit. Ky proces është nën kontrollë
hormonale. Si proces, ka rëndësi në mirëmbajtjen e nivelit të Glikemisë, në funksionin e
muskujve, të mëlçisë etj.
Glikogjeni në mëlçi dhe muskuj zbërthehet nën veprim katalitik të dy enzimave specifike:
fosforilaza dhe amilo-1,6-glukozidaza.
Fosforilaza gjendet në dy forma:
- Fosforilaza A (mund të kalojë në Fosforilazë B përmes enzimës Fosfatazë Fosforilaza)
- Fosforilaza B (forma joaktive, mund të kalojë në Fosforilazë A përmes enzimës Fosfatazë
Kinaza B)
Fosforilaza bën shkëputjen e lidhjeve α-1,4-glukozide në vargjet e glikogjenit, me ç’rast lirohen
molekula të glukozë-1-fosfatit.
Në këtë proces merr pjesë edhe enzima “ndihmëse” Tresaharid-Transferaza (glukan-transferaza)
e cila bën transferimin e njësive tresaharide nga vargu i shkurtë i Glikogjenit në atë kryesor, duke
bërë kështu zbulimin e pikës së degëzimit (α-1,6).
Në pikën e degëzimit, vepron enzima zhdegëzuese (debranching enzyme) amilo-1,6-glukozidaza,
ku tani lirohet glukoza e lirë. Pas zbërthimit të kësaj lidhjeje, veprimi i Fosforilazës vazhdon deri
tek pikë-degëzimi tjetër.
Nga veprimi i Fosforilazës dhe Amilo-1,6-Glukozidazës, lirohen molekula të Gl-1-Fosfat dhe
Glukoza e lirë. Glukoza e lirë kalon në gjak, kurse glukoza-1-fosfat nën veprim katalitik të enzimës
Fosfoglukomutaza kalon në gl-6-fosfat. Në mëlçi dhe veshkë (jo në muskuj) gjendet enzima
specifike glukozë-6-fosfataza e cila katalizon shkëputjen e fosfatit nga gl-6-fosfat dhe kështu
mbetet glukoza e lirë, e cila tani mund të difundojë në gjak përmes hapsirave extracelulare.
©
33




Ekzistojnë disa sëmundje të cilat shkaktohen si pasojë e grumbullimit të glikogjenit, përkatësisht si
pasojë e mungesës së disa enzimave përkatëse të cilat janë të nevojshme për sintezën apo
zbërthimin e molekulave të Glikogjenit.
Sëmundja McArdle: tek kjo sëmundje në muskuj mungon enzima Fosforilaza
(glikogjen-fosforilaza), që si pasojë muskujt nuk mund të shfrytëzojnë rezervat e glikogjenit, dhe
shfaqen dobësi muskulare. Këtu sinteza e glikogjenit është e mundshme por nuk mund të bëhet
zbërthimi me ç’rast bëhet grumbullimi i tij.
Sëmundja sipas Hesit: te ky lloj i sënundjes mungon fosforilaza në mëlçi, kurse në muskuj është e
pranishme në përqendrime normale.
Sëmundja Forbes: karakteristikë e kësaj sëmundje është grumbullimi i madh i glikogjenit në mëlçi
dhe muskuj. Këtu mungon enzima amilo-1,6-glukozidaza, që zbërthen lidhjet α-1,6-glukozide në
pikë-degëzime, dhe si pasojë e kësaj, zbërthimi i këtyre deëgzimeve ngec plotësisht, dhe kështu
molekulat e reja të glikogjenit sintetizohen mirëpo në pamundësi zbërthimi të degëzimeve, vjen
deri te deponimi i glikogjenit shumë të degëzuar dhe me masë të madhe molekulare.
©
34





Glikoliza paraqet rrugë metabolike të zbërthimit të molekulave të glukozës deri në
piruvat (Ac.Piruvik). Qëllimi kryesor i glikolizës është përfitimi i energjisë, të cilën
pastaj organizmi e shfytëzon në procese të ndryshme fiziologjike.
Glikoliza është një proces që përbëhet nga 10 reaksione që katalizohen nga enzima
të ndryshme. Këto reaksione mund të ndahen në dy faza:
1. Faza Investuese (investment phase)
2. Faza Shpaguese (energy-generation phase)
Glikoliza kryhet në citosol të qelizave. Ajo mund të jetë Anaerobe dhe Aerobe.
Dallimi ndërmjet Glikolizës Anaerobe dhe Aerobe qëndron tek forma e reduktuar e
NAD+-it (NADH + H+) e cila tek Glikoliza Anaerobe shërben për reduktimin e
Piruvatit në Laktat (Ac.Laktik), kurse tek Glikoliza Aerobe ajo vazhdon rrugën për
në procesin e frymëmarrjes indore, ku i dorëzon “H” dhe si koenzimë që mbetet,
rioksidohet përseri.
Glikoliza anaerobe shërben për përfitim të energjisë për periudha relativisht të
shkurta, deri sa të arrihen kushtet aerobe.
Molekulat e glukozës nuk mund të difundojnë drejtëpërdrejtë në citosol për të iu
nënshtruar glikolizës, por ato futen me ndihmën mekanizmave transportues të
vendosura në membranë.
©
35










1. Substancë fillestare është glukoza. Glikoliza fillon me fosforilim të glukozës duke u shfytëzuar një ATP dhe nën veprim
katalitik të heksokinaza (glukokinaza në mëlçi) kalon në glukozë-6-fosfat.
2. Gl-6-fosfati vazhdon katabolimin duke u shndërruar në fruktozë-6-fosfat. Reaksionin e katalizon glukozë-fosfat izomeraza
(Fosfoheksozë izomeraza).
3. Fr-6-Fosfati fosforilohet dhe përsëri shfrytëzohet një ATP dhe nën veprim katalitik të FosfoFrukto Kinaza ajo kalon në
Fruktozë-1,6-Difosfat.
4. Pastaj Fr-1,6-Difosfat nën veprim katalitik të enzimës Aldolaza zbërthehet në dy Fosfotrioza: Gliceraldehid-3-Fosfat dhe
DihidroksiAceton Fosfat (DHAP).
5. DHAP si e tillë nuk mund të vazhdojë katabolimin tutje kështu që ajo oksidohet nga enzima TriozëFosfat Izomeraza dhe kalon
në izomerin e saj, në Gliceraldehid-3-Fosfat. Deri në këtë fazë, nga një molekulë Glukozë kemi dy molekula Gliceraldehid-3fosfat, të cilat vazhdojnë reaksionet e radhës lehtësisht.
6. Tani Gliceraldehid-3-fosfat nën veprim katalitik të Dehidrogjenazës (DHG) me koënzimë NAD-in së vet kalon në 1,3DifosfoGlicerat, kurse NAD-i kalon në formë të reduktuar. Sipas efektit energjetik ky reaksion është më i rëndësishmi i Glikolizës
pasi që komponimi i formuar është i pasur me energji e cila shfrytëzohet për biosintezën e ATP nga ADP dhe H3PO4.
7. 1,3-DifosfoGlicerati tani nën veprim katalitik të Fosfoglicerat Kinaza kalon në 3-FosfoGlicerat. Nga këtu fillon edhe përfitimi i
molekulave të ATP-së.
8. 3-FosfoGlicerati nën veprim katalitik të FosfoGlicero Mutaza kalon në izomerin e tij 2-Fosfoglicerat.
9. 2-FosfoGlicerati përmes procesit të Dehidratimit e humb një molekulë H2O dhe kalon në formë enole të FosfoEnol Piruvatit.
Reaksioni katalizohet nga Enolaza.
10. Fosfoenol Piruvati është komponim i pasur me energji që mundëson sintezën edhe të një molekule ATP. Reaksioni
katalizohet nga Piruvat Kinaza dhe përfitohet Piruvati (Ac.Piruvik).
Reaksionet 1, 3 dhe 10 janë Ireversibile
©
36

Se cilën rrugë metabolike e ndjek tani
piruvati i formuar, varet nga gjendja e
indit. Nëse mbizotërojnë kushtet
anaerobe, atëherë piruvati reduktohet
dhe kalon në acid Laktik (Laktat).
Reaksioni katalizohet nga Laktat-DHG
që si koenzimë ka NAD-in.
Gjithashtu tek tharmi dhe disa
baktere (përfshirë florën intestinale)
Piruvati mund të kalojë në
Etanol(alkool etilik) përmes procesit
të Fermentimit Alkoolik.
PIRUVAT
Piruvat
Karboksilaza
CO2
Aldehida Acetike
NADH + H+
NAD+
Alkool
Dehidrogjenaza
ETANOL
©
37
©
38


Paraqet rrugë metabolike të sintezës së molekulave të Glukozës nga substancat që nuk kanë veti biokimike të
Gluçideve, si psh nga Piruvati, Laktati, Glicerina dhe disa aminoacide. Glukoneogjeneza si proces ndodh në
Hepatocite dhe Veshka kur organizmi i njeriut nuk furnizohet mjaftueshëm me Glukozë.
Sinteza e Glukozës nga Piruvati (Ac.Piruvik) ka 3 reaksione kryesore:
1) Fillon më shndërrimin e Piruvatit në FosfoEnil Piruvat (reaks.10 – Glikolizë). Pasi ky reaksion shndërrimi është
ireversibil, atëherë Piruvati duhet të futet në Mitokondrie(matrix) përmes Piruvat-Transporterëve të gjendur në
membranat mitokondriale. Aty ajo në prani të ATP-së dhe nën veprim katalitik të Piruvat-Karboksilazës kalon në
Oksalacetat. Oksalacetati si e tillë nuk mund të kalojë në Citosol pasi nuk ka transporter specifik për të, kështu
që ajo reduktohet nga enzima Malat-DHG me koenzimë NAD-in dhe kalon në Malat. Tani Malati përmes Malat
– α-ketoglutarat Transporterëve kalon në Citosol dhe aty oksidohet përsëri nga Malat-DHG dhe kalon në
Oksalacetat. Tani Oksalacetati ndodhet në citosol ku në prani të GTP dhe nën veprim katalitik të FosfoEnil
Piruvat Karboksi-Kinaza kalon në Fosfoenil Piruvat.

2) Deri tani janë shfrytëzuar një ATP dhe një GTP. Nga FosfoEnil Piruvati deri tek Fruktoza-1,6-Difosfat
zhvillohen reaksionet e Glikolizës me enzimet e njejta, vetëm se me kahje të kundërt të zhvillimit. Tani, Fr-1,6Difosfat nën veprim katalitik të Fruktozë-Difosfataza kalon në Fruktozë-6-Fosfat, e cila nën veprim katalitik të
Glukozë-6-Fosfat Izomeraza, izomerizohet dhe kalon në Glukozë-6-Fosfat.

3) Glukoza-6-Fosfat tani Defosforilohet nën veprim katalitik të Glukozë-6-Fosfataza dhe kalon në Glukozë të lirë.
©
39







Sinteza e Glukozës nga Acidi Laktik:
Ky acid krijohet në muskuj, në kushtë anaerobem gjatë ushtrimeve me intensitet të lartë, vrapimit etj.
Krijohet nga procesi i Glikolizës. Ky acid pasi të krijohet nuk mund të konsiderohet si “ëaste produkt”
(produkt për tu larguar nga trupi) pasi që shkon në mëlçi dhe metabolon për nevoja të organizmit.
Acidi Laktik nën veprim katalitik të Laktat-DHG (me koenzimë NAD-in) kalon në Acid Piruvik (Piruvat),
ndërsa NAD-i kalon në formën e reduktuar. Piruvati pastaj vazhdon rrugët e Glukoneogjenezës.
Sinteza e Glukozës nga Glicerina:
Glicerina është njëra ndër produktet metabolike kryesore që krijohet në Lipocite.
Glicerina fosforilohet në prani të ATP-së dhe nën veprim katalitik të GliceroKinazës kalon në 3FosfoGlicerinë.
3-FosfoGlicerina oksidohet nën veprim katalitik të DHG së vet (me koenzimë NAD-in) dhe kalon në DHAP
(DihidroksiAceton Fosfat), i cili pastaj vazhdon rrugën e Glukoneogjenezës.
©
40
©
41

Molekulat e Acetil-CoA që sintetizohen, mund të njdekin disa rrugë metabolike:

1) Një sasi e molekulave të tyre sapo të krijohen, menjëherë futen në proceset e ciklit të Krebsit.

2) Një sasi tjetër organizmi e shfrytëzon për sintezën e ß-hidroksi-ß-metilglutaril-CoA, sinteza e të cilit
bëhet me kondensimin e tri molekulave të Acetil-CoA. Kjo substancë shfrytëzohet në biosintezën e
kolesterolit, si dhe në sintezën e ac.Acetik që u shërben indeve si karburant sekondar lipidik.

3) Një sasi organizmi mund t’a shfrytëzojë në proceset e acetilimit, pasi që Acetil-CoA është dhuruesja
më universal e grupeve acetile.

4) Një sasi tjetër shfrytëzohet si substancë burimore për anabolizmin e acideve yndyrore, kolesterolit e
përmes tij edhe për sintezën e acideve biliare dhe hormoneve steroide.
©
42



Dekarboksilimi oksidues paraqet rrugën metabolike më të rëndësishme të oksidimit të Piruvatit, para së të kalojë
në Acetil-CoA për t’u futur pastaj në ciklin e Krebsit. Ky proces kryhet me ndihmën e kompleksit enzimatik të Piruvat
DHG. Ky kompleks përbëhet nga 3 enzima dhe 5 koenzima:
1. Piruvat Dehidrogjenaza (koenzimë: TPP),
[E1]
2. Dihidrilipoil Transacetilaza (koenzima: CoA; Lipoati (Acidi Lipoik) ),
[E2]
3. Dihidrolipoil Dehidrogjenaza (koenzima: NAD+; FAD )
[E3]
Ky proces kryhet përmes 5 etapave:
1. Në etapën e parë Piruvati reagon me [E1]-TPP dhe kalon në formë të HidroksiEtilit të lidhur me TPP,
2. Në etapën e dytë HidroksiEtili oksidohet duke i humbur dy H dhe e jep një mbetje Acetile. Kjo mbetje pastaj
reagon me Ac.Lipoik duke e shndërruar atë në Acid DihidroLipoik, ndërsa [E1]-TPP mbetet e lirë,
3. Tani në etapën e tretë Ac.DihidroLipoik reagon me CoA në prani të [E2] dhe formohet Acetil-CoA,
4. Acetil-CoA e formuar tani mund të futet në ciklin e Krebsit, mirëpo oksidmi dekarboksilues ende nuk ka
mbaruar pasi që Ac.DihidroLipoik duhet të rioksidohet që të jetë gati për reaksione të sërishme. Ky rioksidim bëhet
në prani të [E3]-FAD,
5. Në etapën e fundit, të pestë, bëhet oksidimi i [E3] në mënyrë që të jetë e gatshme për reaksione tjera. Ajo
reagon me NAD+ , përkatësisht FADH2 reagon me NAD+ dhe kalon në FAD kurse NAD-i kalon në formë të reduktuar
(NADH+H+), që pastaj futet në procesin e frymëmarrjes indore ku i dorëzon H.
Ky dekarboksilim mund të inhibohet nga: ATP, Acetil-CoA, NADH + H+ dhe acidet yndyrore.
mund të aktivizohet nga: AMP, CoA, NAD +, Ca2+.
©
43
©
44

Njihet edhe si cikli i Acideve Trikarboksilike ose si cikli i Acidit Citrik.

Paraqet rrugë të zbërthimit të mbetjeve acetile të aktivizuara (Acetil-CoA) në mitokondrie të qelizave
në kushte aerobe përmes një varg reaksionesh (8 reaksione) enzimatike të lidhura njëra me tjetrën.
Në fakt, cikli i Krebsit nuk është proces i zbërthimit vetëm për molekulat e Glukozës, por vlen për të
gjithë metabolitët, duke përfshirë edhe Glucidet tjera, Lipidet dhe Proteinat, të cilat në fakt zbërthehen
deri në Acetil-CoA. Secili grup i këtyre metabolitëve ka një proces që shpie në këtë cikël. Psh,
Karbohidratet zbërthehen përmes procesit të Glikolizës, Acidet Yndyrore zbërthehen përmes ßoksidimit etj. Në secilin rast, këta metabolitë zbërthehen në produkte të cilat futen në ciklin e Krebsit.
Gjithashtu, ndërproduktet e këtij cikli mund të kycen në rrugë tjera sintetizuese, si psh në sintezë të
aminoacideve (psh nga α-Ketoglutarati: Glutamati, Prolina) dhe acideve yndyrore (nga Acetil-CoA).
Substancë fillestare në këtë cikël ështe Acetil-CoA që mund të jetë si produkt i Glikolizës, ß-oksidimit etj.
Për të filluar ky zbërthim, është e domosdoshme që në mitokondrie të ketë molekula të Oksalacetatit
(acidi oksalacetik). Ky acid sintetizohet në mitokondrie nga karboksilimi i Piruvatit dhe në prani të ATPsë. Reaksionin e katalizon Piruvat-Karboksilaza. Pasi të sintetizohet Oksalacetati, arrihen kushtet për
fillimin e këtij cikli.



©
45








1) Ky cikël fillon me bashkëveprim të Acetil-CoA dhe Oksalacetatit të cilat nën veprim katalitik të Citrat-Sintazës, e
formojnë produktin e parë të këtij cikli, Citratin (Ac.Citrik). Pas formimit të këtij produkti, lirohet CoA.
2) Citrati i formuar tani hyn në reaksion të izomerizimit, ku së pari e humb një molekulë H2O dhe kalon në
cisAkonitat e pastaj e lidh përsëri një molekulë H2O dhe kalon në Isocitrat. Reaksioni katalizohët nga Akonitaza.
3) Në këtë fazë ndodh oksidimi i parë nga katër oksidimet e këtij cikli, me ç'rast Isocitrati oksidohet nën veprim
katalitik të Isocitrat-DHG (me koenzimë NAD-in) dhe kalon në α-Ketoglutarat (acid α-Ketoglutarik).
4) α-Ketoglutarati oksidohet duke e kryer oksidmin e dytë nga katër oksidimet, nën veprim katalitik të kompleksit
multienzimatik të Dehidrogjenazave të α-Ketoglutaratit. Ky kompleks përmban: TPP, Ac.Lipoik, CoA, NAD, FAD, dhe
kalon në Suksinil-CoA.
5) Suksinil-CoA është komponim i pasur me energji. Në këtë fazë ndodh Hidroliza (deacilimi) i Suksinil-CoA që ndodh
në prani të GDP+Pi, për shkak se Hidroliza do të shpiente në humbje të asaj energjie, dhe lirohet GTP e cila është
ekuivalente me ATP. Kështu, Suksinil-CoA nën veprim katalitik të Suksinil-CoA Sintetaza e formon Suksinatin.
6) Pastaj Suksinati nën veprim katalitik të Suksinat-DHG (me koenzimë FAD-in) oksidohet duke e bërë kështu
oksidmin e tretë nga katër oksidimet, dhe kalon në Fumarat.
7) Fumarati (ac.Fumarik) pastaj hidratohet duke e lidhur një molekulë ujë dhe nën veprim katalitik të Fumarazës,
kalon në Malat (ac.Malik).
8) Malati i formuar oksidohet duke e bërë kështu oksidimin e fundit në këtë cikël që paraqet edhe reaksionin e
fundit të ciklit, ku nën veprim katalitik të Malat-DHG (koenzimë ka NAD-in) kalon në Oksalacetat.
©
46
©
47

Ekzistojnë tre vende apo reaksione në të cilat mund të ndikohet në zhvillimin të reaksioneve në ciklin e
Krebsit:

1) Vendi apo reaksioni i parë është reaksioni që katalizohet nga enzima citrat-sintaza. Kjo enzimë
inhibohet nga rritja e nivelit të: ATP, NADH + H+ , citrati, si dhe nga Suksinil-CoA. Arsyeja e inhibimit nga
Suksinil-CoA është që cikli të ndalet sa më parë ashtu që të shfrytëzohet sa më pak energji.
- Aktivizohet nga ADP.

2) Vendi i dytë është reaksioni që katalizohet nga enzima isocitrat-DHG. Kjo enzimë inhibohet nga rritja
e nivelit të: ATP, NADH + H+ , kurse aktivizohet nga ADP dhe Ca2+

3) Vendi i tretë është reaksioni që katalizohet nga kompleksi multienzimatik i α-ketoglutarat
dehidrogjenazave. Ky kompleks inhibohet nga rritja e nivelit të NADH + H+ dhe nga Suksinil-CoA, kurse
aktivizohet nga Ca2+.
©
48
©
49




Metabolizmi i Acetil-CoA deri në CO2 ku si rezultat ka prodhimin e H dhe e- që barten nga bartësit e e- si NAD+ dhe FAD,
pasohet me sintezën e energjisë në formë të ATP-ve me ndihmën e disa komplekseve enzimatike në një proces të
quajtur Frymëmarrje Indore. Këto komplekse enzimatike janë:
- Kompleksi 1 (NADH+H+ Dehidrogjenaza)
- Kompleksi 2 (FADH2 Dehidrogjenaza) ose (Suksinat Dehidrogjenaza)
- Kompleksi 3 (Citokrom bc1) ose (Citokrom C-Reduktaza)
- Kompleksi 4 (Citokrom Oksidaza)
- Kompleksi 5 ose ATP-Sintaza
- Koenzima Q ose Ubikinoni (lëvizëse)
- Citokromi C (lëvizëse)
Këto komplekse janë të vendosura në membranën e brendshme mitokondriale të renditura sipas Red-ox potencialit,
prej asaj më negative kah ajo më pozitive dhe e përbëjnë atë që quhet Zingjir i Transportit të Elektroneve (ang.
Electron Transport Chain), zingjir ky nëpër të cilin kalojnë e- e sjellura nga substratet e oksiduara. Gjatë kalimit të enëpër këtë zingjir, do të kemi një kalim të H prej matrixit mitokondrial në hapsirën ndërmembranore, pasi që kjo
hapsirë është më e koncentruar pozitivisht.
Kalimi i H bëhet përmes Kompleksit 1,3 dhe 4. Pas një kohe, në hapsirën ndërmembranore do të kemi krijim të
gradientit të përqendrimit, me ç’rast H do të tentojnë të kthehen prap në matrixin mitokondrial. Këtë gjë e mundëson
ATP-Sintaza (kompleksi 5), e cila shfrytëzon H për sintezën e ATP nga ADP + Pi.
Zakonisht reaksionet e vargut të frymëmarrjes indore që mundësojnë risintezën e ATP-ve, quhen reaksione të
Fosforilimit Oksidues pasi që përveq oksidimit të substrateve organike, bëhet edhe fosforilimi i ADP-së, që bëhet më i
pasur për një molekulë të H3PO4 dhe kalon në ATP.
©
50





Në rastin e NADH+H+: Kompleksi 1 e oksidon NADH+H+ duke e shndërruar në NAD+. Gjatë këtij procesi,
Kompleksi 1 merr 2e- të cilat fillimisht i merr FMN (subnjësi e kompleksit 1). Këto 2e- e marra krijojnë një
gradient përqendrimi dhe sjellin 2H nga matrixi mitokondrial, të cilat pastaj lidhen me Ubikinonin duke e
shndërruar atë në Ubikinol. Gjatë këtij procesi, do të kemi kalimin e 4H në hapsirën ndërmembranore.
Pastaj, Ubikinoli (QH2) si proteinë lëvizëse që është, vazhdon rrugën në membranën e brendshme deri tek
kompleksi 3. Ky kompleks ka dy subnjësi: Citokrom b dhe Citokrom c1. Afër apo ngjitur për kompleksin 3 është
edhe proteina tjetër lëvizëse, Citokromi C. Tani, Citokromi b ia merr e- Ubikinolit dhe ia jep Citokromit c1, e cila
pastaj ia dorëzon Citokromit C. Gjatë këtij procesi kemi kalimin edhe të 4H në hapsirën ndërmembranore.
Tani, Citokromi C lëvizë në hapsirën ndërmembranore dhe lidhet me kompleksin 4 ku i dorëzon 2e- të cilat
kompleksi 4 i fut brenda në matrix mitokondrial. Këto 2e- pastaj lidhen me dy jone H dhe e reduktojnë ½ O2 duke
e formuar kështu Ujin Metabolik. [ ½ O2 + 2H  H2O ]. Gjatë këtij procesi lirohen edhe 2H në hapsirën
ndërmembranore.
Në rastin e FADH2, kompleksi 1 nuk hyn në punë fare. Transporti i e- fillon nga Kompleksi 2, dhe vazhdon nëpër
të njëjtat rrugë apo procese sikur në rastin e oksidmit të NADH+H+.
Kompleksi 5 ose ATP-Sintaza shfrytëzon H e liruar për të sintetizuar ATP nga ADP+Pi. ATP-Sintaza një molekulë të
ATP-së e krijon nga 4H. Kjo nënkupton se:
> Nga një NADH+H+ , lirohen 10H ose 2,5 ATP
> Nga një FADH2, lirohen 6H ose 1,5 ATP (*6H pasi që kompleksi 1 nuk hyn në punë në rastin e oksidimit të
FADH2).
©
51
©
52

Paraqet rrugë alternative metabolike të oksidimit të molekulave të Glukozës. Qëllimi i këtij cikli është
përfitimi i Pentozave të cilat përsëri shndërrohen në Heksoza. Gjatë këtij cikli nuk përfitohet energji në
formë të ATP-së, por rëndësia e këtij cikli qëndron në përfitimin e NADP+-ve, të cilat shfrytëzohen në
sintëzën e acideve yndyrore, steroideve etj, si dhe në përfitimin e Ribozave, të cilat janë me rëndësi
pasi janë pjesë përbërëse të acideve Nukleike.

Cikli Pentozik kryhet në citoplazmë të Eritrociteve, të Hepatociteve, në Ind Dhjamor, Gl.Tiroide etj, por
nuk kryhet në Muskuj Skeletorë sepse mungojnë enzimat Glukozë-6-Fosfat Dehidrogjenaza dhe 6Fosfoglukonat Dehidrogjenaza.

Ky cikël i ka dy faza:
1. Faza Oksiduese JoReversibile
2. Faza Jo-Oksiduese Reverisibile
©
53







Substancë fillestare në këtë cikël është Glukoza-6-Fosfat, e cila oksidohet nën veprim katalitik të Gl-6-Fosfat Dehidrogjenaza
(koenzimë NADP+) dhe e formon 6-FosfoGlukonoLaktonin, e NADP+-ja kalon në formë të reduktuar (NADPH + H+).
6-FosfoGlukonoLaktoni me hidratim pastaj e lidh një molekulë H2O dhe nën veprim katalitik të enzimës Glukonolaktonaza,
kalon në 6-FosfoGlukonat.
6-FosfoGlukonati dekarboksilohet e pastaj oksidohet nga FosfoGlukonat Dehidrogjenaza (koenzimë NADP+), dhe formohet
Ribulozë-5-Fosfati, kurse NADP+ kalon në formë të reduktuar (NADPH + H+).
*Me formimin e ribulozë-5-fosfatit përfundon Faza e parë. Ribuloza-5-fosfat shërben si substrat për dy enzima:
1. Ribozo-5-Fosfat Izomeraza [E1]
2. FosfoPentozë Epimeraza
[E2]
Ribuloza-5-fosfat në reaksion me [E1] e formon Ribozë-5-Fosfatin, ndërsa në reaksion me [E2] e formon Ksilulozë-5-fosfatin.
*Nësë qëllimi i ciklit ka qenë përfitimi i Ribozës, atëherë mund të ndalet këtu. Përndryshe, pasojnë reaksionet me
Transketolaza dhe Transaldolaza.
Riboza-5-Fosfat dhe Ksiluloza-5-Fosfat në reaksion me Transketolazën (koenzimë TPP), formojnë Sedoheptulozë-7-fosfatin
dhe Gliceraldehid-3-fosfatin.
Sedoheptuloza-7-fosfat dhe Gliceraldehid-3-fosfat në reaksion me Transaldolazën, formojnë Fruktozë-6-fosfatin dhe
Eritrozë-4-fosfatin. Fruktoza-6-Fosfat futet në Glikolizë, kurse Eritroza-4-Fosfat bashkëvepron me një molekulë tjetër
Ksilulozë-5-fosfat ku nën veprim të Transketolazës, formojnë Fruktozë-6-Fosfatin dhe Gliceraldehid-3-fosfatin, produkte këto
të cilat futen në procesin e Glikolizës.
Cikli pentozik rregullohet në reaksionin që katalizohet nga enzima Gl-6-fosfat dehidrogjenaza. Kjo enzimë inhibohet nga rritja e
nivelit të NADPH + H+ kurse aktivizohet nga rritja e kërkesës për NADPH + H+.
©
54
©
55








Rruga uronike e metabolizmit të glukozës paraqet një rrugë alternative metabolike të oksidimit të molekulave të glukozës,
përmes të cilës glukoza shndërrohet në acid glukoronik, acid askorbik dhe pentoza.
Seria e këtyre reaksioneve fillon me formën aktive të glukozës (Glukozë-6-fosfat) e cila izomerizohet nën veprim të
enzimës FosfoglukoMutaza dhe kalon në Glukozë-1-fosfat.
Glukoza-1-fosfat bashkëvepron me UTP dhe nën veprim katalitik të UDP-Glukozë PiroFosforilaza e formojnë nukleotidin
aktiv, UDP-Glukozën.
UDP-Glukoza oksidohet nën veprim të Dehidrogjenazës së vet (UDP-Gl DHG) duke kaluar në UDP-Acidi Glukoronik
(forma aktive e acidit glukoronik).
UDP-Acidi Glukoronik i nënshtrohet procesit të Hidrolizës dhe kalon në D-Acidin Glukoronik, ndërsa UDP lirohet.
D-Acidi Glukoronik tani reduktohet me NADP+ (në këtë reaksion shfrytëzohet forma e reduktuar NADPH + H+) dhe kalon në
L-Acidin Gulonik. Ky acid është prekursor i ac.askorbik (vit.c). Organizmi i njeriut nuk e ka aftësinë e sintezës së vit.C sepse
mungon enzima Glukonolakton-Oksidaza, kështu që L-Ac.Gulonik tani dekarboksilohet dhe oksidohet me (NAD+) duke u
shndërruar në L-Ksilulozë, kurse NAD+-i kalon në formë të reduktuar (NADH+H+).
** L-Ksiluloza si e tillë nuk mund të hyjë në ciklin Pentozik sepse duhet të jetë në formë të D-Ksilulozës. Kështu, ajo së pari
reduktohet me (NADPH+H+)dhe kalon në Ksilitol.
Pastaj, Ksilitoli oksidohet me (NAD+) dhe kalon në D-Ksilulozë.
D-Ksiluloza tani reagon me një ATP për t’u aktivizuar dhe të kalojë në D-Ksilulozë-5-Fosfat, e cila tani mund të hyjë në ciklin
Pentozik.
©
56
©
57





Burim kryesor ushqimor me fruktozë është saharoza, por mund të merret edhe me anë të sheqerit të frutave. Fruktoza
thithet më ngadalë se glukoza nga përmbajtja e zorrës. Pas thithjes, pjesa më e madhe e fruktozës katabolohet në mëlçi.
Aty fruktoza nën veprim katalitik të heksokinazës mund të fosforilohet dhe të kalojë në fruktozë-6-fosfat. Molekulat e
fruktozë-6-fosfatit mund të inkuadrohen direkt në procesin e glikolizës, pasi si ky është produkt intermediar i glikolizës. Por,
dihet se enzima heksokinaza ka afinitet shumë të vogël për fruktozën dhe për këtë arsye një nr shumë i vogël i molekulave
të fruktozës kalojnë në fruktozë-6-fosfat.
Në hepatocite (mëlçi), tubulocite (veshka) dhe enterocite (zorra e hollë) gjendet enzima fruktokinaza e cila është me
rëndësi në metabolizmin e fruktozës pasi që ka afinitet shumë të madh ndaj molekulave të fruktozës. Nën veprim të kësaj
enzime, pjesa më e madhe e molekulave të fruktozës fosforilohen në prani të ATP dhe kalojnë në fruktozë-1-fosfat.
Pjesa më e madhe e fruktozë-1-fosfatit të fituar nën veprim katalitik të enzimës Aldolaza, zbërthehet në dy trioza:
1. Gliceraldehid  fosforilohet në prani të ATP nga enzima Gliceraldehid Kinaza
dhe formohet Gliceraldehid-3-fosfati (ndërprodukt i Glikolizës)
2. DihidroksiAceton Fosfat (ndërprodukt i Glikolizës)
Metabolizmi i Fruktozës ka rëndësi të madhëe pasi që përmes katabolizmit të Fruktozës
sigurohet risinteza e molekulave të ATP në organizmin e diabetikëve, pasi që enzima
Fruktokinaza nuk ndikohet nga insulina.
Fruktozën si material energjetik e shfrytëzon truri dhe muskujt, me kusht që në mëlçi të
jetë mundësuar transformimi i tij në Glukozë.
©
58






Burim kryesor ushqimor me galaktozë është disaharidi Laktozë, që gjendet në qumësht apo produktet e qumështit. Laktoza në traktin
digjestiv zbërthehet në glukozë dhe galaktozë.
Galaktoza përmës qarkullimit të sistemit portal arrin në mëlçi, ku edhe bëhet transformimi i saj në glukozë.
Së pari galaktoza fosforilohet në prani të ATP-së dhe nën veprim katalitik të galakto kinaza, kalon në galaktozë-1-fosfat.
Galaktoza-1-fosfat reagon me UDP-Glukozën dhe nën veprim të enzimës speicifike galaktozë-1-fosfat uridil transferaza, e formon
UDP-galaktozën dhe glukozë-1-fosfatin.
** Nëse mungon kjo enzimë specifike, parqitet sëmundja galaktozemia, që pecillet me
grumbullimin e galaktozës dhe galaktozë-1-fosfatit në gjak.
Tani UDP-Galaktoza epimerizohet nga Epimeraza dhe kalon në UDP-Glukozë në një
reaksion që është reverzibil.
Galaktoza është një heksozë e rëndësishme për organizmin, e domosdoshme jo
vetëm për sintezën e Laktozës në Gl.Qumështore, por edhe për Glikoproteina,
Hondroproteina dhe Mukopolisaharide.
©
59




Lipidet janë grup i komponimeve heterogjene që përfshijnë yndyrnat, vajrat, dyllërat dhe komponime të tjera që
dallojnë mes vete më shumë për nga vetitë fizike se sa ato kimike. Ato janë pjesë përbërëse të membranave
qelizore, përkatësisht Fosfogliceridet, Sfingolipidet dhe Kolesteroli Lipidet kanë karakteristika të përbashkëta, si:
- Janë relativisht të patretshme në ujë
- Treten në tretës polar si Eter dhe Kloroform.
Rezervat lipidike grumbullohen në ind dhjamor, ku përveq vlerave të larta energjetike shërbejnë edhe si isolator
termik. Lipidet mund ti klasifikojmë në:
- Lipide të thjeshta – estere të acideve yndyrore me alkoole të ndryshme (yndyrnat, vajrat, dyllërat)
- Lipide të përbëra – estere të acideve yndyrore që përvec alkoolit, kanë edhe grupe të tjera.
Acidet yndyrore mund të klasifikohen edhe në:
- Acide yndyrore të ngopura – bën pjesë CH3-COOH (ac.acetik) dhe pasardhësit e tij të cilëve u shtohet
vazhdimisht nga një –CH2. Psh CH3-CH2-COOH (ac.propanoik) CH3-CH2-CH2-COOH (ac.butanoik) etj.
- Acide yndyrore të pangopura – e këto mund të jenë:
- Acide yndyrore mono të pangopura (vetëm një lidhje dyfishe)
- Acide yndyrore poli të pangopura (me dy e më shumë lidhjë dyfishe)
Lipidet emërtohen duke iu shtuar prapashtesa –OIK. Acidet yndyrore të ngopura marrin mbaresën -ANOIK, psh:
Acidi Oktanoik; kurse Acidet yndyrore të pangopura - me lidhje dyfishe, marrin mbaresën –ENOIK,
psh; Acidi Oleik.
©
60




Trigliceridet janë materiet energjetike më të rëndësishme në organizmin e njeriut, pasi që përveq vlerës së lartë energjetike që
kanë në krahasim me gluçidet dhe proteinat, ato janë edhe lehtë të deponueshme në qeliza pasi që janë më pak të hidratuara në
krahasim me gluçidet.
Trigliceridet në organizmin e njeriut deponohen në vende të caktuara: në indin dhjamor nënlëkuror, omentumi, rrethina e
veshkave etj.
Etapa e parë e katabolizmit të triglicerideve është hidroliza e tyre në Glicerol (glicerinë) dhe acide të larta yndyrore, që
katalizohet nga Lipazat specifike. Pastaj, acidet e larta yndyrore e lëshojnë ambientin qelizor të lipociteve dhe kalojnë në gjak ku
lidhen me Serum-albuminat dhe kështu transportohen deri në indet të cilat i pranojnë dhe i shfrytëzojnë acidet yndyrore dhe
pastaj e bëjnë oksidimin (zbërthimin) e tyre.
Shumë organe dhe inde të organizmit i plotësojnë nevojat e tyre energjetike në saje të oksidimit të acideve të larta yndyrore.
Organë të tilla mund të jenë: mëlçia, muskuli i zemrës, veshka, muskujt, mushkëritë, indi dhjamor etj, por truri nuk mund t’i
shfrytëzojë acidet e larta yndyrore si substancë energjetike, dhe kjo mendohet të jetë si pasojë e mos-mundësisë së transportit
të tyre në qelizat nervore.
©
61

Sinteza e triglicerideve kryhet në mëlçi, ind dhjamor, veshka etj. Si lëndë bazë për krijimin e triglicerideve janë Glicerina
(gliceroli) dhe Acidet e larta yndyrore, përkatësisht format aktive të tyre Glicerofosfati dhe Acil-CoA. Para se të fillojë
sinteza e tyre, duhet bëhet aktivizimi i substancave fillestare. Aktivizimi i Glicerolit bëhet në dy mënyra:
1. Me fosforilim të Glicerinës duke e shfrytëzuar një ATP. Reaksioni katalizohet nga Glicerokinaza:
GLICEROKINAZA
Glicerina (gliceroli)
ATP
Glicerofosfat
ADP
2. Në rastet kur mungon enzima Glicerokinaza, atëherë Glicerofosfati (forma aktive e glicerinës) fitohet nga DHAP.
Reaksioni katalizohet nga Glicerofosfat DHG dhe shfrytëzohet forma e reduktuar e NAD+-it:
GLICEROFOSFAT DHG
DHAP
NADH+H+

NAD+
Aktivizimi i acideve të larta yndyrore kryhet me ATP dhe CoA nën veprim katalitik të Tiokinazës, duke u formuar Acil-CoA:
TIOKINAZA
Ac.Yndyror
ATP

Glicerofosfat
ADP
Acil-CoA
CoA
Pasi të bëhet aktivizimi i substancave fillëstare, sinteza e triglicerideve mund të fillojë.
©
62




Sinteza fillon më bashkëveprim të Glicerofosfatit dhe Acil-CoA të cilat e formojnë Monogliceridin në
një reaksion që katalizohet nga Glicerofosfat Acil-Transferaza, dhe CoA lirohet.
Monogliceridi pastaj bashkëvepron edhe me një Acil-CoA dhe nën veprim katalitik të së njejtës
enzimë, e formojnë Acidin Fosfatidik.
Acidi Fosfatidik pastaj defosforilohet duke e liruar një Diglicerid. Reaksionin e katalizon Fosfataza e
Ac.Fosfatidik.
Digliceridi i fituar tani vepron me një molekulë tjetër të Acil-CoA dhe e formon Trigliceridin.
Reaksioni katalizohet nga enzima Diglicerid Acil-Transferaza.
Glicerofosfati + Acil-CoA
Glicerofosfat AcilTransferaza
Monoglicerid + Acil-CoA
Glicerofosfat AcilTransferaza
Acidi Fosfatidik
CoA
Fosfataza e
Ac.Fosfatidik
Triglicerid
©
Diglicerid
acil-transferaza
Acil-CoA +
Diglicerid
63


Glicerina që fitohet pas zbërthimit të triglicerideve, kalon në gjak dhe transportohet deri tek indet/organet të cilat e
shfrytëzojnë. Mirëpo, kusht për zbërthimin dhe shfrytëzimin e Glicerinës është prania e enzimës Glicerokinazë. Kjo
enzimë nuk ndodhet në të gjitha indet/organet, por vetëm në mëlçi, veshka, zorrën e hollë dhe ind dhjamor.
Oksidimi i glicërinës fillon me fosforilim të saj në prani të ATP-së dhe nën veprim katalitik të Glicerokinazës, duke
kaluar kështu në Glicerofosfat:
GLICEROKINAZA
Glicerina (gliceroli)
Glicerofosfat
ATP

Pastaj Glicerofosfati oksidohet nën veprim katalitik të Glicerofosfat DHG (koenzimë NAD+) duke e formuar
Dihidroksiaceton Fosfatin (ndërprodukt i Glikolizës) kurse NAD+-i kalon në formë të reduktuar:
Glicerofosfati
GLICEROFOSFAT DHG
NAD+

ADP
DHAP (dihidroksiaceton fosfat)
NADH+H+
DHAP pastaj shndërrohet në izomerin e tij, në Gliceraldehid-3-fosfat e kjo pastaj vazhdon rrugën metabolike të
Glikolizës duke u shndërruar në Piruvat, i cili pastaj përmes dekarboksilimit oksidues kalon në Acetil-CoA. Ky i fundit
futet në ciklin e Krebsit, e pastaj “digjet” deri në CO2 dhe H2O.
©
64




Acidet yndyrore sintetizohen në Citosol, ndërsa zbërthehen brenda në matrix mitokondrial.
Sinteza e tyre jep acide yndyrore me varg të shkurtë dhe të gjatë karbonik. Acidet yndyrore me
varg të shkurtë karbonik mund t’i kalojnë lehtë dy membranat mitokondriale, për dallim nga
acidet yndyrore me varg të gjatë që mund ta kalojnë vetëm membranën e jashtme.
Procesi i zbërthimit (oksidimit) të acideve yndyrore quhet ß-oksidim. Quhet kështu sepse
zbërthimi bëhet ne atomet ß të karbonit në vargjet e acideve yndyrore.
Ky proces përbëhet nga 4 etapa. Tri etapat e para përfshijnë aktivizimin dhe transportin e
acideve yndyrore brenda në mitokondrie, kurse etapa e katërt përfshinë reaksionet e oksidimit
të tyre.
Forma aktive e acideve yndyrore është Acil-CoA. Aktivizimi i acideve yndyrore bëhet në prani të
ATP-së dhe CoA në një reaksion që katalizohet nga Tiokinaza:
Acidi Yndyror
TIOKINAZA
ATP

ADP
Acil-CoA
CoA
Secili acid yndyror e ka emrin e vet të formës aktive, psh: Acidi Stearik  Stearil-CoA;
Acidi Palmitik  Palmitil-CoA etj.
©
65

Pas aktivizimit të acidit yndyror (Acil-CoA), tani bëhet transporti i Acil-CoA brenda në matrix
mitokondrial. Pasi që acidi yndyror me varg të gjatë nuk mund ta kalojë membranën e
brendshme mitokondriale, hyn në reaksion me një bartës specifik që quhet Karnitinë, duke e
formuar kompleksin Acil-Karnitinë, kurse CoA lirohet. Reaksioni katalizohet nga Karnitinë-AcilTransferaza I (Karnitinë-Palmitil-Transferaza I). Kompleksi i formuar tani transportohet brenda
matrixit mitokondrial përmes transporterit që quhet Karnitinë Acil-Karnitinë Translokaza
(translokaza). Pasi që kompleksi të futet brenda në matrix, në të vepron enzima KarnitinëAcil-Transferaza II me ç’rast lirohet Karnitina dhe lidhet CoA përsëri. Tani Acil-CoA gjendet
brenda matrixit dhe mund të fillojnë reaksionet e oksidimit:
OKSIDIM
HIDRATIM




Acil-CoA oksidohet nën veprim katalitik të Acil-CoA DHG (koenzimë FAD) dhe e formon trans2-Enoil-CoA (α-ß-Acil-CoA e pangopur), kurse FAD-i kalon në formë të reduktuar.
trans-2-Enoil-CoA i nënshtrohet procesit të hidratimit duke e lidhur një molekulë H2O dhe
formohet ß-HidroksiAcil-CoA. Reaksioni katalizohet nga Enoil-CoA Hidrataza
ß-HidroxiAcil-CoA tani oksidohet nën veprim katalitik të enzimës ß-HidroksiAcil-CoA DHG
(koenzimë NAD) dhe formohet ß-KetoAcil-CoA
Tani në reaksionin e fundit, ß-KetoAcil-CoA reagon edhe me një molekulë CoA, dhe hyjnë në
reaksion nën veprim katalitik të Tiolazës, ku si rezultat i këtij reaksioni do të formohet AcetilCoA dhe një Acil-CoA me dy atome C më pak.
©
OKSIDIM
NDARJE
66




Oksidimi i acideve yndyrore me nr tek të atomeve të C bëhet njejtë sikur oksidimi i acideve yndyrore me nr çift të C,
vetëm se këtu dallimi qëndron në fazën e fundit të zbërthimit (oksidimit), kur fitohet mbetja Acile me 3 atome të C,
përkatësisht Propionil-CoA.
Propionil-CoA pasi të formohet, kalon në Suksinil-CoA.
Së pari, Propionil-CoA karboksilohet nën veprim katalitik të Propionil-CoA Karboksilaza dhe kalon në Metil-Malonil-CoA.
Pastaj kjo e fundit nën veprim katalitik të Metil-Malonil-Mutaza kalon në Suksinil-CoA, e cila futet të reaksionet e ciklit të
Krebsit.
Propionil-CoA
Propionil-CoA
Karboksilaza
Metil-Malonil-CoA
Metil-Malonil
Mutaza
Suksinil-CoA
Cikli i Krebsit
CO2
©
67


Ky zbërthim bëhet sikurse zbërthimi i acideve yndyrore të ngopura, pra sipas parimeve të ß-oksidimit deri tek formimi i
Acetil-CoA. Për shkak të lidhjeve dyfishe, këtu kemi dy enzima më shumë:
1. Në rastin e oksidimit të acidit Oleik (Oleil-CoA), kemi enzimën:
- 2,3-enoil-CoA Izomeraza
2. Në rastin e oksidimit të acidit Linoleik (Linoleil-CoA), kemi enzimën:
- 2,4-dienoil-CoA Reduktaza
Në rastin e oksidimit të acidit Oleik, ky acid pas 3 ciklesh të ß-oksidimit, shkurtohet në varg për 6C dhe kalon në
produktin që quhet cis-3-Enoil-CoA. Në këtë moment vije në shprehje enzima 2,3-Enoil-CoA Izomeraza, e cila vepron në
të dhe e shndërron atë në trans-2-Enoil-CoA. Produkti i formuar është një nga ndërproduktet e ß-oksidimit të acideve
yndyrore të ngopura, që nënkupton se tani oksidimi nga këtu vazhdon në mënyrë të njejtë.
Oleil-CoA
3X ß-oksidim
©
cis-3-Enoil-CoA
2,3-enoil-CoA
Izomeraza
trans-2-Enoil-CoA
ß-OKSIDIM
68





Sinteza e acideve yndyrore bëhet në citosol. Për ilustrim në këtë sintezë, merret Acidi Palmitik pasi shërben si prekursor i të gjitha acideve
yndyrore tjera.
Sinteza e ac. Palmitik bëhet me ndihmën e një kompleksi multienzimatik që përbëhet nga 6 enzima. Gjithashtu në këtë kompleks gjendet
edhe një proteinë që nuk ka veti enzimatike dhe që ka për detyrë të i lidh dhë të i transportoj ndërproduktet ë kësaj sinteze. Kjo proteinë
quhet Acil Proteina Bartëse (ang. ACP – Acil Carrier Protein).
Në këtë sintezë janë të nevojshme anioni bikarbonat (HCO-3), NADPH+H+, ATP, Mn2+, dhe molekulat e Acetil-CoA.
- HCO-3 shfrytëzohet gjatë karboksilimit të Acetil-CoA dhe sintezës së molekulave të Malonil-CoA.
- NADPH+H+ shërben si reduktues duke u shfrytëzuar dy her gjatë secilit cikël të kesaj sinteze.
- ATP si substancë që është e pasur me energji, ka rol në karboksilimin e Acetil-CoA dhe në përfitimin e Malonil-CoA.
- Jonet Mn2+ shërbejnë si aktivatorë të enzimave të kompleksit multienzimatik.
Molekulat e ac.Palmitik “ndërtohen” nga molekulat e Acetil-CoA, të cilat në këtë sintezë hyjnë një herë si mbetje Acetile dhe shtatë herë si
mbetje Malonile. Burim kryesor i molekulave të Acetil-CoA është Glukoza e cila përmes Glikolizës zbërthehet deri në ac. Piruvik, e ky pastaj
përmes Dekarboksilimit Oksidues që ndodh në mitokondrie, kalon në Acetil-CoA. Molekulat e Acetil-CoA të përfituara në këtë mënyrë nuk
mund të kalojnë prej mitokondrieve në citosol (ku kryhet sinteza e ac.yndyrore) përmes difuzionit. Kjo “pengesë” metabolike gjen zgjidhje
në atë mënyrë që ac.Piruvik (piruvati) së pari karboksilohet nga piruvat-karboksilaza duke kaluar në ac.Oksalacetik (oksalacetat) e pastaj
Oksalacetati bashkëvepron me një Acetil-CoA dhe kalon në ac.Citrik (citrat). Citrati i krijuar tani përmes mekanizmit të tij transportues
(Citrat Transporter) kalon prej mitokondrieve në citosol. Aty nën veprim të enzimës Citrat-Liaza dhe në prani të ATP-së dhe CoA zbërthehet
në Oksalacetat dhe Acetil-CoA. Molekulat e Acetil-CoA që lirohen nga zbërthimi i Oksalacetatit, tani të ndodhura në citosol, mund që pa
asnjë pengesë të shfrytëzohen në sintezën e acideve yndyrore.
Përveç Karbohidrateve (glukoza) edhe proteinat, përkatësisht aminoacidet mund të shërbejne si burim i molekulave të Acetil-CoA, pasi që
ka mundësi transformimi të disa aminoacideve në Piruvat, Oksalacetat dhe Suksinat nga të cilat mund të përfitohet lehtë molekulat e
Acetil-CoA.
©
69

Në mënyrë që kompleksi multienzimatik të fillojë me sintezën e acidit yndyror, përveq nr të mjaftueshëm të molekulave të Acetil-CoA,
është e domosdoshme edhe prania e molekulave të Malonil-CoA, të cilat gjithashtu sintetizohet nga Acetil-CoA në një reaksion që
katalizohet nga Biotin Karboksilaza Transkarboksilaza. Gjithashtu në këtë reaksion shfrytëzohet ATP dhe anioni bikarbonat (HCO-3).
Acetil-CoA
Biotin Karboksilaza
Transkarboksilaza
ATP
Malonil-CoA
ADP

Pasi formimit të Malonil-CoA, tani Acetil-CoA dhe Malonil-CoA lidhen në kompleksin multienzimatik, përkatësisht në dy tio-grupet e kompleksit
multienzimatik, me ç’rast lidhet ACP-ja dhe lirohet CoA. Katalizimi bëhet nga Acetil dhe Malonil Transacilaza.

Sinteza fillon me reaksion Kondensimi, ku kondensohen Acetil-ACP dhe Malonil-ACP në një reaksion që katalizohet nga ß-Ketoacil-ACP
Sintaza (3-Ketoacil-ACP Sintaza) duke u formuar kështu AcetoAcetil-ACP (ß-Ketoacil-ACP), dhe lirohet njëra molekulë ACP.
AcetoAcetil-ACP tani reduktohet nën veprim katalitik të ß-Ketoacil-ACP Reduktaza dhe kalon në D-ß-Hidroksibuteril-ACP. Në këtë proves
shfrytëzohet forma e reduktuar të NADP+-së.
D-ß-Hidroksibuteril-ACP pastaj i nënshtrohet procesit të reduktimit, duke e humbur një molekulë H2O dhe nën veprim katalitik të ßHidroksiacil-ACP Dehidrataza dhe formohet komponimi Krotonil-ACP.
Krotonil-ACP i nënshtrohet reduktimit gjithashtu me formën e reduktuar të NADP+-së dhe nën veprim katalitik të enzimës Enoil-ACP
Reduktaza, e formon Butiril-ACP.
Si resultat i këtyre reaksioneve, këmi përfitimin e Butiril-ACP (4C) nga Acetil-CoA (2C). Tani Butirili reagon me një mbetje tjetër Malonile
duke u kondensuar, reduktuar, dehidratuar dhe reduktuar për të dhënë komponimin me (6C), Kapronil-ACP (Heksanoil-ACP). Ky cikël
reaksionesh përsëritet edhe 5 herë, ku secilën herë shtohen njësitë me 2C në vargun karbonik të acidit yndyror. Kur vargu karbonik të
jetë zgjatur për (16C), procesi sintetizues përfundon më përfitimin e Palmitil-ACP. Në këtë moment vepron enzima Palmitil-Tioesteraza,
e cila e shkëput lidhjen tioesterike (-SH) (tio grupet janë gjenden në kompleksin multienzimatik), duke u formuar molekula e ac.Palmitik
e ngopur. Të gjitha C e acidit Palmitik (përveq 2C të para që vijnë nga Acetil-CoA) vijnë nga Malonil-CoA.




©
70
Acetil-CoA
Biotin Karboksilaza
Transkarboksilaza
ATP
ACP
CoA
Acetil
Transacilaza
ADP
Malonil-CoA
ACP
CoA
Malonil
Transacilaza
Malonil-ACP KONDENSIM
Acil-ACP
ACP
ß-Ketoacil-ACP
Sintaza
AcetoAcetil-ACP (ß-Ketoacil-ACP)
NADPH+H+
NADP +
ß-Ketoacil ACP
Reduktaza
REDUKTIM
D-ß-Hidroksibuteril-ACP
H2O
ß-Hidroksiacil-ACP
Dehidrataza
DEHIDRATIM
Krotonil-ACP
NADPH+H+
NADP +
©
Enoil-ACP
Reduktaza
Butiril-ACP
REDUKTIM
71









Kolesteroli në organizmin e njeriut sintetizohet në mënyrë intensive. Vendi ku kryhet biosinteza e kolesterolit mund të jetë Citosoli dhe
Mikrozomet e Mëlçisë, Kores së gl.mbiveshkore, lëkurës, trurit, enterociteve etj. Substancë fillestare në këtë biosintezë është Acetil-CoA. Të
gjitha atomet e C në molekulën e kolesterolit kanë prejardhje nga Acetil-CoA.
Biosinteza fillon me kondensim të dy molekulave Acetil-CoA të cilat nën veprim katalitik të Tiolazës, kalojnë në AcetoAcetil-CoA.
AcetoAcetil-CoA reagon me një tjetër Acetil-CoA dhe nën veprim katalitik të ß-Hidroksi-ß-MetilGlutaril-CoA Sintetaza e formojnë
ß-Hidroksi-ß-MetilGlutaril-CoA (ß-HMG-CoA). Lirohet një CoA.
Tani ß-HMG-CoA reduktohet dyfish me NADPH+H+ dhe kalon në Mevalonat (ac.Mevalonik). Reaksioni katalizohet nga ß-HMG-CoA Reduktaza.
Me krijimin e Mevalonatit, përfundon faza e parë në sintezën e kolesterolit. Në fazën e dytë, Mevalonati dekarboksilohet dhe kalon në njësi
izoprene (njësia izoprene paraqet bllokun themelor për ndërtimin e molekulave ciklike të kolesterolit). Por, në mënyrë që Mevalonati të kaloj në
njësi isoprene, së pari duhet të fosforilohet 3 herë, duke u shfrytëzuar 3ATP.
1. Fosforilimi i parë ndodh nën veprim të Mevalonat-Kinaza dhe krijohet 5-FosfoMevalonati.
2. 5-FosfoMevalonati pastaj nën veprim të Fosfomevalonat-Kinaza kalon në 5-Pirofosfat Mevalonat.
3. 5-Pirofosfat-Mevalonati nën veprim të Pirofosfat-Mevalonat-Kinaza kalon në 3-Fosfo-5-Pirofosfat Mevalonat.
Tani, 3-Fosfo-5-Pirofosfat-Mevalonati dekarboksilohet nën veprim të Dekarboksilazës me ç’rast krijohet Izopreni aktiv Izopentil-Pirofosfati.
Izopentil-Pirofosfati tani izomerizohet dhe kalon në Dimetil-Alil-Pirofosfat. Reaksioni katalizohet nga Dimetil-Alil Izomeraza.
Tani bëhet kondensim i dy molekulave të Dimetil-Alil-Pirofosfatit të cilat nën veprim katalitik të Geranil-Pirofosfat Sintaza, e formojnë produktin
me (10C) Geranil-Pirofosfatin. Gjatë këtij procesi lirohet një molekulë e Acidit Pirofosforik (H4P2O7).
Geranil-Pirofosfati tani bashkëvepron me një molekulë tjetër të Dimetil-Alil-Pirofosfatit të cilat nën veprim katalitik të
Farnezil-Pirofosfat Sintazës e formojnë produktin me (15C) Farnezil-Pirofosfatin. Edhe këtu lirohet një mole e (H4P2O7).
Farnezil-Pirofosfati reagon me një tjetër Farnezil-Pirofosfat duke u kondensuar dhe kalojnë në produktin me (30C) Skualen. Reaksioni katalizohet
nga Skualen-Sintaza. Gjithashtu në këtë proces bëhet edhe reduktimi i mbetjeve Farnezile me NADH+H+.
©©
72





Skualeni pastaj kalon në komponimin e parë ciklik – Lanosterol (prekursor i parë i kolesterolit). Ky reaksion katalizohet nga dy enzima:
1. Ciklaza – përgjigjet për krijimin e strukturës ciklike.
2. Hidrolaza – e oksidon C3 të Lanosterolit dhe e sjell një –OH për kolesterolin e ardhshëm.
** Lanosteroli ka tri grupe metilike (-CH3) më shumë se Kolesteroli. Kalimi i Lanosterolit në Kolesterol bëhet përmes Zimosterolit dhe
Desmosterolit.
Me largimin e një –CH3 nga C14 i Lanosterolit përmes oksidimit, fitohet 14-Desmetil-Lanosteroli.
Pastaj, përsëri me oksidim largohen edhe dy –CH3 tjera nga C4 dhe fitohet Zimosteroli.
Zimosteroli me ndërrim të pozitës së lidhjes dyfishe nga C8-C9 në C7-C8, kalon në Kolestadienol me dy lidhje të pangopura në pozitën
C7-C8 dhe në vargun anësor. Me transferim të lidhjes së pangopur në pozitën C5-C6, fitohet Desmosteroli.
Desmosteroli tani reduktohet nën veprim katalitik të Desmosterol Reduktazës (me koenzimë NAD+ -in) dhe kalon në KOLESTEROL.
©©
73
ß-HMG Sintaza
TIOLAZA

Acetil-CoA + Acetil-CoA
CoA
AcetoAcetil-CoA
Acetil-CoA CoA
ß-HMG Reduktaza
ß-HMG-CoA
(x2) NADPH+H+
(x2) NADP+
Mevalonat (ac.Mevalonik)
Mevalonat
Kinaza
ATP
ADP
Pirofosfatmevalonat
Kinaza
3-Fosfo-5-Pirofosfat-Mevalonat
Dekarboksilaza
ADP
CO2
Izopentil-Pirofosfat
Izomeraza
5-Pirofosfat-Mevalonat
ADP
ATP
Dimetil-Alil-Pirofosfat
Fosfomevalonat
Kinaza
5-Fosfomevalonat
ATP
Farnezil-Pirofosfat
Gernail-Pirofosfat
Sintaza
Sintaza
Geranil-Pirofosfat
DAP
DAP H4P2O7
H4P2O7
Farnezil-Pirofosfat
FP
NADPH+H+
NADP+
14-Desmetil-Lanosterol
Zimosterol
(x2)
Kolestadienol
LANOSTEROL
Ciklaza + Hidrolaza
Skualen
Sintaza
Skualen
CH3
CH3
Desmosterol
Desmosterol
Reduktaza
NADH+H+
KOLESTEROL
NAD+
DAP – Dimetil Alil Pirofosfat
FP – Farnezil Pirofosfat
©©
74

Fosfolipidet janë kompnime të cilat përmbajnë Glicerolin (glicerina), Ac.Yndyror dhe Ac.Fosfatidik. Janë komponime me rëndësi sepse
marrin pjesë në përbërje të membranave qelizore dhe kështu kanë rol në këmbimin dhe lëshueshmërinë e materieve në nivel qelizor.
Fosfolipidet më të njohura janë: Cefalina, Lecitina, Serinfosfatidet, Kardiolipinet.

Sinteza e Cefalinës: Cefalina është ac.fosforik i acidit fosfatidik i esterifikuar me Kolaminë. Sinteza e saj fillon me fosforilim të
Kolaminës në prani të ATP dhe nën veprim katalitik të Kolaminë Kinazës me ç’rast formohet FosfoEtanolamina:
Fosfoetanolamina aktivizohet duke bashkëvepruar me CTP dhe nën veprim të Transferazës përkatëse kalon në CDP-Etanolaminë. Gjatë
këtij procesi lirohet Ac. Pirofosforik (H4P2O7).
CDP-Etanolamina në këtë momentë bashkëvepron më një Diglicerid dhe nën veprim katalitik të Transferazës, fitohet FosfatidilEtanolamina (Cefalina) dhe lirohet CMP


Kolamina
Kolaminë-Kinaza
ATP
FosfoEtanolmina
ADP
Transferaza
CTP
Transferaza
CDP-Etanolaminë
H4P2O7
Diglicerid
Fosfatidil-Etanolamina (CEFALINA)
CMP
Sinteza e Lecitinës: Fillon me fosforilim të Kolinës, e cila pastaj aktivizohet me CTP dhe në fund reagon me Diglicerid.
Kolina
Kolinë-Kinaza
ATP ADP
©©
Fosfokolinë
Transferaza
CTP H4P2O7
CDP-Kolina
Transferaza
Fosfatidil-Kolina (LECITINA)
Diglicerid CMP
75

Sinteza e Serinfosfatideve: kjo sintezë bëhet duke e zëvendësuar EtanolAminën në molekulën e Cefalinës me
aminoacidin Serinë:
Cefalina + Serina

Serinfosfatidi
Gjithashtu me dekarboksilim të Serinfosfatidit mund të fitohet prap Cefalina.
Serinfosfatidi
Cefalina
CO2

Sinteza e Kardiolipinës (Difosfatidil Gliceroli): kardiolipinet janë fosfolipidet kryesore të membranave mitokondriale,
përkatësisht të membranës së brendshme dhe kanë rëndësi në mirëmbajtjen e komplekseve të frymëmarrjes indore.
Është gjetur vetëm në mitokondrie dhe është esenciale në funksionimin e saj. Mungesa e saj shkakton disfunksion të
mitokondrieve që mund të rezultojë me “Heart Failure”, hipotiroidizëm, sindromën e Barth-it etj.
CDP-Diglicerid + Glicerol-3-Fosfat
CMP
Fosfatidil-Glicerolfosfat
H2O
Pi
Kardiolipina
Fosfatidil-Glicerol
CMP CDP-Diglicerid
©©
76





Sfingolipidet janë lipide të përbëra që në molekulat e tyre në vend të Glicerolit (glicerinës) e kanë Sfingozinën. Sfingolipidet janë me
rëndësi pasi që hyjnë në përbërje të qelizave nervore dhe fijeve nervore. Të gjitha sfingolipidet përmabjnë tre komponentë: molekulën e
Sfingozinës, molekulën e ac.yndyror dhe grupin polar.
Sipas strukturës që kanë, sfingolipidet ndahen në:
> Sfingomielina
> GlukoSfingolipide Neutrale (Cerebrozide)
> GlukoSfingolipide Acidike (Gangliozide)
Sinteza e Sfingomielinës: për sintezën e sfingomielinës janë të domosdoshme: Sfingozina, ac. i lartë yndyror dhe CDP-Kolina. Sinteza fillon
me ac.Palmitik, përkatësisht formën aktive të saj (Palmitil-CoA) e cila bashkëvepron me Serinën dhe e formojnë Sfinganinën
(dihidrosfingozinën).
Sfinganina tani oksidohet nga oksidaza përkatëse (koenzimë FAD-in) dhe kalon në Sfingozinë, kurse FAD-i kalon në formë të reduktuar.
Sfingozina bashkëvepron me ac.yndyror (Acil-CoA) dhe nën veprim katalitik të Acil-Transferazës e formojnë Ceramidin. Ceramidi është
prekursor i rëndësishëm i Sfingomielinave dhe Cerebrozideve. Ceramidi tani bashkëvepron me CDP-Kolinën ku nën veprim katalitik të
Fosfokolinë Transferaza kalon në Sfingomielinë dhe lirohet CMP.
Palmitil-CoA + Serina
Sfinganina
Oksidaza
FAD
FADH2
Sfingozina
Acil-Transferaza
Acil-CoA
CERAMIDI
Prekursor i
Sfingomielinës,
Cerebrozideve
CDP-Kolina
CMP
SFINGOMIELINA
©©
Fosfokolinë
Transferaza
77


Sinteza e GlukoSfingolipideve Neutrale (Cerebrozideve): Sinteza e tyre kryhet njejtë sikur te Sfingomielinat deri në momentin e formimit të
Ceramidit.
Pastaj Ceramidi reagon me UDP-Galaktozën ose UDP-Glukozën, varësisht nga lloji i Cerebrozidit. Në rastin kur reagon me UDP-Galaktozën,
hyjn në reaksion dhe nën veprim katalitik të Galaktozil-Transferazës e formojnë Galakto-Cerebrozidin.
CERAMIDI + UDP-Galaktoza




Galaktozil-Transferaza
Galakto-Cerebrozidi
Sinteza e Glukosfingolipideve Acidike (Gangliozideve): kryhet sikurse sinteza e Cerebrozideve, vetëm se këtu Aminosheqernat lidhen
gradualisht dhe dhurues të tyre janë UDP-Glukoza, UDP-Galaktoza dhe UDP-Galaktozamina.
Sinteza fillon me reaksionin e Ceramidit dhe UDP-Glukozës të cilat nën veprim katalitik të Glukozil-Transferazës e forjmojnë Glukocerebrozidin
dhe lirohet një UDP.
Glukocerebrozidi tani bashkëvepron me UDP-Galaktozën duke e formuar Diheksozidin – i përbërë nga Ceramidi, Glukoza dhe Galaktoza.
Reaksioni katalizohet nga Galaktozil Transferaza.
Diheksozidi tani mund të reagojë me acidin Sialik përkatësisht formën aktive të tij (CMP-Ac.Sialik). Më këtë rast formohet forma e parë e
Gangliozidit – Monosialil Gangliozidi. Reaksioni katalizohet nga Sialil-Transferaza.
CERAMIDI + UDP-Glukoza
Glukozil-Transferaza
UDP
Gluko-Cerebrozidi
Galaktozil-Transferaza
UDP-Galaktoza
Diheksozidi
Sialil-Transferaza
Monosialil-Gangliozidi
CMP-Ac.Sialik
NANA – N-acetylneuraminic acid
( sialic acid )
©©
78

Ketogjeneza paraqet proces të sintezës së trupave ketonik. Këta trupa sintetizohen në Mëlçi pasi që është organi i vetëm që ka këtë
aftësi. Sinteza e trupave ketonik ndodh si rezultat i shfrytëzimit intensive të ac. të larta yndyrore, e ky shfrytëzim i ac.yndyrore bëhet si
pasojë e pamundësisë së shfrytëzimit të Glukozës si burim energjie (tek Diabetikët). Trupat ketonik janë: Acetoacetati,
ß-Hidroksibuterati dhe Acetoni. Acetoacetati sintetizohet në dy mënyra:
1. Gjatë ß-oksidimit, vargu i ac.yndyrore shkurtohet për nga 2C. Kur në varg mbeten vetëm 4C (Acetoacetil-CoA), nuk është e thënë të
futet në reaksionin e fundit për tu zbërthyer në dy molekula Acetil-CoA. Acetoacetil-CoA paraqet trupin e parë ketonik (në formë të
aktivizuar) i cili deacilohet (i largohet CoA) nën veprim katalitik të Deacilazës. Reaksioni kryhet në mitokondrie të hepatociteve.
AcetoAcetil-CoA

Deacilaza
CoA
Acetoacetati
2. Acetoacetati mund të sintetizohet edhe me kondensim të dy molekulave të Acetil-CoA nën veprim katalitik të Tiolazës.
Tiolaza
Acetil-CoA + Acetil-CoA

CoA
Acetoacetati
Acetoacetati pasi të formohet, dekarboksilohet spontanisht duke e formuar Acetonin, kurse një pjesë tjetër reduktohet nga DHG
përkatëse (koenzimë NAD+-in) dhe formohet ß-Hidroksibuterati.
Acetoacetati
ß-Hidroksibuterat
Dehidrogjenaza
ß-Hidroksibuterat
NAD+ NADH+H+
CO2
Aceton
©
79

* Trupat e krijuar kalojnë në gjak dhe përmes tij shkojnë në indet nga të cilat shfrytëzohen dhe hyjnë në ciklin e
Krebsit, por fillimisht këta trupa aktivizohen. Acetoacetati aktivizohet në prani të CoA duke e shfrytëzuar një ATP
nën veprim katalitik të Tiokinazës.
Acetoacetati
Tiokinaza
ATP

AcetoAcetil-CoA
ADP
* ß-Hidroksibuterati aktivizohet me CoA duke shfrytëzuar ATP dhe nën veprim të Tiokinazës dhe kalon në ßHidroksibuteril-CoA, e kjo pastaj oksidohet nga DHG përkatëse (koenzimë NAD+) dhe formohet
AcetoAcetilCoA.
ß-Hidroksibuteril
ß-Hidroksibuterat
Tiokinaza
ATP
ß-Hidroksibuteril-CoA
Dehidrogjenaza
ADP
AcetoAcetil-CoA
NAD+ NADH+H+

Molekulat e AcetoAcetil-CoA të fituara nga Acetoacetati dhe ß-Hidroksibuterati, zbërthehen në nga dy molekula
të Acetil-CoA të cilat pastaj futen në ciklin e Krebsit.

Acetoni në organizëm mund të zbërthehet përmes dy rrugëve:
1. Acetoni përmes procesit të karboksilimit kalon në acidin Acetoacetik (acetoacetat).
2. Acetoni mund të shndërrohet në alkoolin dihidroksilik (propanendiol). Propanendioli pastaj mund të zbërthehet në acidin
acetik (acetat) dhe ac.Formik ose kalon në acid Piruvik (piruvat).
©
80






Acidet biliare sintetizohen në mëlçi, përkatësisht në Hepatocite. Këto acide veprojnë si agjent emulsifikues në intestine,
duke ndihmuar në zbërthimin e triglicerideve dhe lipideve tjera të përbëra. Bila (acidet biliare) mund të kalojnë direkt nga
mëlçia ku krijohen në duodenum përmes Ductus Choledochus, ose mund të depozitohet në Vesicae Biliaris kur nuk
nevojitet për tretje. Acidet biliare krijohen nga Kolesteroli me ndihmën e enzimave përkatëse si dhe është i
domosdoshëm faktori reduktues NADH+H+.
Sinteza fillon me hidroksilim të kolesterolit në C7 nga 7α-Hidroksilaza me ç’rast fitohet 7α-Kolesteroli, të cilit i ngopet
lidhja dyfishe në C5-C6 dhe reduktohet duke kaluar kështu në 3,7-Dihidrokoprostan.
3,7-Dihidrokoprostani hidroksilohet në C12 dhe kalon në 3,7,12-TrihidroKoprostan, i cili pastaj transformohet dhe kalon në
Acide Biliare Primare, përkatësisht në Ac.Kolik dhe Ac.Kenodeoksikolik.
Para se të dalin nga mëlçia, këto acide konjugohen me Glicinën ose Taurinën (produkte përfundimtare të metabolizmit të
Cisteinës) me lidhje peptidike ku –NH2 i Glicinës/Taurinës lidhet me –COOH të acidit biliar duke i formuar kështu
konjugatet përkatëse si Acidi Glikokolik dhe Acidi Glikokenodeoksikolik(me Glicinë) si dhe Acidi Taurokolik dhe Acidi
Taurokenodeoksikolik (me Taurinë). Raporti i formimit të konjugateve me Glicinë dhe Taurinë është 3:1.
** Kripërat biliare (konjugatet) janë mekanizmi i vetëm për sekretim të kolesterolit, si produkt metabolik i kolesterolit dhe
si tretës i tij.
Në zorrë, bakteret e florës normale mund të largojnë Glicinën dhe Taurinën nga kripërat biliare, kështu duke u rifituar
acidet biliare. Bakteret gjithashtu mund të i konvertojnë disa nga acidet biliare Primare në acide biliare Sekondare, duke
larguar një –OH, me ç’rast formohet Acidi Deoksikolik nga acidi Kolik; dhe Acidi Litokolik nga acidi Kenodeoksikolik.
©©
81
KOLESTEROL
7α-Hidroksilaza
7α-Hidroksi-kolesterol
NADH+H+
NAD+
3,7-Dihidroksi-Koprostan
Ac. TauroKenodeoksikolik
Taurinë
3,7,12-Dihidroksi-Koprostan
Acid Kenodeoksikolik
Glicinë
Ac. GlikoKenodeoksikolik
Dekonjugohet
nga bakteret
Acid TauroKolik
Taurinë
Acid Kolik
Acidi Litokolik
Glicinë
Acide Biliare
Sekondare
©©
82



Formohen nga acidet yndyrore poli të pangopura me 20C. Eikozanoidet janë komponime shumë potente të cilat iu
përgjigjen një sërë reaksionesh, si fiziologjike (inflamacion) ashtu edhe patologjike. Gjithashtu kanë rol në lukth, në
funksionin e veshkëve, rregullojnë kontraksionin e muskujve të lëmuar, kanë rol në diametrin e enëve të gjakut si dhe në
mbajtjen e homeostazës së trombociteve.
Megjithëse janë krahasuar me hormone për shkak të veprimeve të tyre, ato dallojnë nga hormonet pasi që prodhohen
gati në të gjitha indet në krahasim me hormonet që prodhohen vetëm në gjëndrra të specializuara. Gjithashtu veprimi i
tyre është lokal, për dallim nga hormonet, psh Insulina që “udhëton” përmes gjakut për të vepruar në një vend të
caktuar.
Eikozanoidet nuk depozitohen. Kanë gjysmë-jetë shumë të shkurtër, duke u metabolizuar shumë shpejtë në produkte
joaktive. Veprimet biologjike të tyre ndërmjetësohen nga receptorët specifik(ang. G-Protein-coupled receptors), të cilët
janë të ndryshëm në sistemet e ndryshme të organeve.
* Prekursor i sintezës së Eikozanoideve
është Acidi Arahidonik, që është
derivat i Acidit Linoleik. Ac.Arahidonik
gjendet në fosfolipidet membranore, i
cili nga veprimi i Fosfolipazës A2 lirohet
nga fosfolipidet në përgjigjie të
sinjaleve të ndryshme.
©
83
©
84






Proteinat janë makromolekula të cilat janë polimere të aminoacideve.
Aminoacidet: janë njësi themelore ndërtuese të molekuleave proteinike të cilat përmbajnë C,H,O,N dhe nganjëherë edhe S.
Aminoacidet kanë peshë të vogël molekulare. Në molekulat e tyre kanë së paku një gr. –COOH dhe një gr. –NH2. Pasi që përmbajnë
edhe gr.Amine edhe Karboksile si grupe funksionale, atëherë kjo nënkupton se aminoacidet janë me veti dyfunksionale, që varësisht
nga rrethanat, mund të reagojnë edhe si Acide edhe si Baza. Me një emër i quajmë si komponime Amfotere.
Në strukturën e një molekule të aminoacideve gjendet atomi i C qendror ose α-Karboni, për të cilin janë të lidhura gr.-COOH,
gr.-NH2
dhe vargu anësor –R. Aminoacidet dallojnë mes veti në bazë të –R të lidhur në α-Karbonin. Shkaku i dallimit të vargut anësor [–R] në
mës të aminoacideve, kemi lloj-llojshmëri strukturale dhe funksionale të proteinave. Nga 20 aminoacidet që gjenden në organizmat e
gjallë, vetëm Prolina dallon pasi që ka gr.Amine Sekondare (-NH) të lidhur në një unazë pesë-anëtarëshe, kurse aminoacidet tjera kanë
gr.Amine Primare (-NH2) të lidhur në α-Karbonin.
Aminoacidet ndahen në Esenciale dhe Jo-esenciale. Aminoacidet Esenciale njeriu duhet t’i marrë përmes ushqimit pasi që nuk
sintetizohen në organizmin e njeriut. Të gjitha aminoacidet në natyrë hasen në konfiguracion L .
Vetitë e Aminoacideve: kanë veti të ndryshme fiziko-kimike, si Aktiviteti Optik, Amfoteriteti, Krijimi i lidhjes peptidike etj.
Aktiviteti Optik: aminoacidet janë komponime optikisht aktive pasi që përmbajnë katër gr. funksionale të ndryshme të lidhura në αKarbonin. Përjashtim bën Glicina, pasi që α-Karboni i tij ka dy H si substituentë që e bënë atë optikisht joaktive. Aminoacidet që kanë
qendër asimetrike në α-Karbonin e tyre, mund t’i gjejmë në formë D dhe L konfigurimi. Këto forma mund t’i emërojmë si
Stereoizomerë ose Enantiomerë. Psh Alanina.
©
85





Amfoteriteti: pasi që përmbajnë gr.-NH2 dhe gr.-COOH, aminoacidet kanë veti Acidike dhe Bazike. Pra, bëjnë pjesë në
grupin e komponimeve Amfotere.
Krijimi i lidhjes Peptidike: është nga vetitë më të rëndësishme të aminoacideve, pasi që mundësohet lidhja e
aminoacideve në mes vete përmes lidhjeve peptidike me ç’rast gr.-COOH i një aminoacidi lidhet me gr.-NH2 të një
aminoacidi tjetër. Komponimi i krijuar nga dy aminoacide quhet Dipeptid, me tre aminoacide quhet Tripeptid e kështu me
radhë. Komponimet që formohen nga lidhja e shumë aminoacideve (me lidhje amide, konkretisht lidhje peptidike) dhe që
kanë peshë molekulare deri 1000, quhen Polipeptide, ndërsa ato komponime që formohen dhe kanë peshë molekulare
mbi 1000, i quajme Proteina (lidhja e më shumë se 100 aminoacideve).
Proteinat: janë makromolekula të cilat janë polimere të aminoacideve. Lidhja e mbi 100 aminoacideve formon Proteinat.
Roli i tyre është i shumëanshëm, psh Proteina Kolagjen ka rol strukturor tek Eshtrat, Muskujt, Tendinat, pastaj Keratina
është komponentja kryesore e flokëve, qimeve etj. Kanë rol mbrojtës nga agjensët e huaj (Antitrupat janë proteina), por
roli më i rëndësishëm i tyre është roli Enzimatik, duke katalizuar thuajse çdo reaksion kimik brenda organizmit.
Proteinat sipas përbërjes ndahen në: Proteina të Thjeshta (albuminat, globulinat, histonet)
Proteina të Përbëra (proteide) – të cilat përveq pjesës proteinike, e kanë edhe
grupin joproteinik (Prostetik). Ato ndahen në: Fosfoproteinat (proteina + H3PO4 psh: Kazeina), Lipoproteina,
Glikoproteina, Kromoproteina (përmbajnë pigmente, psh HGB), Nukleoproteinat.
Sipas tretshmërisë ndahen në: Proteina Fibrilare – përbëhen nga zingjirë të gjatë polipeptidik (keratina, miozina, kolagjeni
etj).
Proteina Globulare – janë proteina që tentojnë drejtë formave Sferike polipeptidike. Shumica e
enzimave janë proteina globulare. Këtu hyjnë Insulina, Albuminat, Hemoglobina, Imunoglobulinat etj.
©
86
Struktura e Proteinave

Struktura Primare: paraqet radhitjen e aminoacideve
që janë të lidhura me lidhje peptidike në zingjirin
polipeptidik. Kjo lidhje e aminoacideve bëhet në
mënyrë precize dhe të saktë. Atomet e C dhe N
përgjatë boshtit polipeptidik janë të vendosura në
mënyrë zig-zage. Rëndësia e strukturës Primare të
proteinave është vendimtare në shfaqjen e vetive nga
ana e proteinës. Nësë vetëm një aminoacid ndryshon
në radhitje, atëherë ndryshon vetia apo vetitë
biologjike të proteinës. Rast konkret është Anemia e
qelizave Drapërore (forma e HGB bëhet drapërore).
Kjo ndodh si pasojë e zëvendësimit të Glutamatit me
Valinë.
©
87
Struktura Sekondare: paraqet renditjen hapsinore të vargjeve polipeptidike në
hapsirë. Përveq lidhjeve peptidike, këtu kemi edhe lidhje hidrogjenore në mes
atomeve të të njëjtit varg apo të vargjeve të ndryshme. Lidhjet hidrogjenore e
mbajnë strukturën polipeptidike në konformacion hapsinor në formë të
Spirales (α-Helix) ose në formë Shtresore (ß-Sheet).
- Struktura Helikse (α-helix): në këtë lloj strukture, vargu polipeptidik është i
mbështjellur rreth vetes në mënyrë
spiralore. Heliksi stabilizohet me lidhje hidrogjenore intra-vargore të cilat
janë të vendosura vertikalisht përgjatë boshtit. Secili H i gr.[NH] formon lidhje
hidrogjenore me oksigjenin e grupit karbonil të amino acidit, që është katër
amino acide larg. Lidhjet hidrogjenore shtrihen vertikalisht përgjatë boshtit,
edhe pse fuqia individale e lidhjeve hidrogjenore është e vogël, numri i madh
i lidhjeve të tilla, rezulton me një stabilitet të jashtëzakonshëm të strukturës
sekondare.
©
88
Struktura Shtresore (ß-sheet): në këtë lloj strukture boshti
polipeptidik është i zgjatur apo i shtrirë në formë
zig-zage dhe lidhjet hidrogjenore formohen në mes vargjeve
fqinje polipeptidike. Këto vargje mund të jenë Paralele dhe
Antiparalele. Vargjet proteinike janë të zgjatur gjatë gjithë
gjatësisë së tyre, të thyer në karbonin α dhe me vargjet
anësore nën ose mbi shtresë.
©
89

Struktura Terciare: paraqet formën tre-dimensionale të palosjes së
vargjeve polipeptidike ose paraqet renditjen hapsinore të atomeve
në një proteinë. Proteinat palosen spontanisht për ta rritur
stabilitetin e tyre. Kur ka bashkëveprime në mes dy atomeve që
shkaktojnë destabilizim, lirohet energji nga proteina për arsye
stabilizimi. Proteina priret që të paloset, ashtu që të rrit numrin e
interaksioneve që kanë si rezultat stabilizimin. Shkatërrimi i
strukturës sekondare dhe terciare të proteinave quhet denatyrim i
tyre, meqë rast proteina i humb vetitë e veta kimiko-biologjike që i
posedon. Denatyrimi ndodhë zakonisht kur proteina i nënshtrohet
nxehjes ose ndryshimeve të pH-së.

Struktura Kuaternare: përshkruan se si molekulat e ndryshme
proteinike afrohen apo bashkohen për të formuar struktura më të
mëdha. Struktura kuaternare është kompleks që përbëhet nga të
katër strukturat. Shembull konkret me strukturën kuaternare janë
Hemoglobina dhe Kolagjeni.
©
90

Katabolizmi i aminoacideve kryhet në mëlçi dhe në sasi të konsiderueshme edhe në veshkë. Muskujt skeletorë në këtë
drejtim janë inaktivë. Secili aminoacid përbëhet nga tri pjesë kryesore: grupi karboksil (-COOH); grupi amin (-NH2) dhe
radikali (-R). Reaksionet e katabolizmit të aminoacideve kryhen përmes tri tipave të reaksioneve:
1. Dekarboksilimi
2. Dezaminimi
3. Transaminimi

Prodhimet përfundimtare të zbërthimit të aminoacideve janë Amoniaku (NH3), Urea, CO2 dhe H2O.

Dekarboksilimi: është proces përmes të cilit disa aminoacide shndërrohen në amina të veçanta që quhen Amina Biogjene.
Reaksionet e dekarboksilimit kryhen nën veprimin e Dekarboksilazave që janë specifike për secilin aminoacid që i
nënshtrohet këtij procesi dhe që kanë si koenzimë PF (piridoksal fosfatin). Gjatë procesit të Dekarboksilimit, PF
bashkëvepron me aminoacidin duke formuar komponimin që quhet baza e Schiff-it. Kjo bazë përmes dekarboksilimit
pastaj kalon në formën Mezomere e cila pastaj hidrolozihet duke u zbërthyer në Aminë Biogjene dhe PF.
Aminoacidi + PF
forma Mezomere
Baza e Schiff-it
CO2
©
Amina Biogjene + PF
H2 O
91





Dekarboksilimi i Histidinës: histidina dekarboksilohet me anë të enzimës Histidinë-Dekarboksilaza me ç’rast formohet
Amina Histaminë.
* Histamina lirohet prej lipociteve gjatë reaksioneve inflamatore dhe alergjike. Histamina fuqizon veprimtarinë e
Gl.Endokrine, ndikon në enët e gjakut duke shkaktuar dilatacion dhe rritjen e lëshueshmërisë, duke e ul presionin e
gjakut, i rrit simptomat e inflamacioneve etj. Formimi i saj në sasi të mëdha është i rrezikshëm për organizmin.
Dekarboksilimi i Triptofanit: është shumë i shprehur në zorrën e trashë. Ky dekarboksilim kryhet nën veprim të enzimës
Triptofan-Dekarboksilaza (enzim me prejardhje nga bakteret) duke e formuar Triptaminën. Triptofani është prekursor i
Serotoninës.
* Serotonina ka veprime të shumanshëm në organizëm, psh ndikon në enët e gjakut, shërben si faktori i
VI-trombocitar dhe në këtë mënyrë ka rol të rëndësishëm në procesin e Hemostazës; ndikon në shfaqjen e ndjenjës së
dhembjes gjatë inflamacioneve etj.
Dekarboksilimi i Argininës: arginina është aminoacid me karakter bazik. Përmes dekarboksilimit ajo e jep Agmatinën, që
është prekursor i Sperminës dhe Spermidinës. Reaksioni katalizohet nga Argininë-Dekarboksilaza.
Dekarboksilimi i Tirozinës: tirozina përmes procesit të dekarboksilimit e formon Tiraminën. Tiramina zakonisht ndikon në
tkurrjen e mitrës.
Pas formimit të aminave biogjene, ato mund të pësojnë ndryshimë (shndërrime) të mëtejshmë nën veprim të enzimës
Aminë-oksidaza, duke u formuar aldehidat përkatëse, të cilat pastaj oksidohen deri në acide përkatëse që zbërthehen
në produkte përfundimtare.
©
92




Dezaminimi i Aminoacideve: është proces të zbërthimit të aminoacideve me ç’rast lirohet grupa Amine (-NH2) në
formën e Amoniakut (NH3). Amoniaku është substancë e rrezikshme për qelizat dhe indet e organizmit, kështu që duhet
patjetër të eliminohet nga organizmi. Reaksionet e dezaminimit katalizohen nga Dehidrogjenazat (DHG) që si koenzima
kanë NAD-in ose NADP. Dezaminimi kryhet përmes tri rrugëve:
1. Dezaminimi Oksidues
2. Dezaminimi Reduktues
3. Dezaminimi Hidrolitik
Dezaminimi Oksidues: procesi i dezaminimit oksidues kryhet përmes dy etapave:
- në etapën e parë aminoacidi oksidohet nga NAD+/NADP+ duke humbur 2H dhe krijohet iminoacidi
- në etapën e dytë iminoacidi hidrolizohet spontanisht duke e formuar α-Ketoacidin përkatës dhe Amoniakun.
Tani format e reduktuara të NAD+/NADP+, i transportojnë H tek O2 përmes hallkave të frymëmarrjes indore, duke u
formuar kështu Uji metabolik. Në raste kur dehidrogjenazat si koenzimë e kanë FAD, ai ia transporton H drejtëpërdrejtë
O2 duke e formuar kështu H2O2, që është toksik për organizmin mirëpo detoksikohet nën veprim të Katalazës duke u
zbërthyer në O2 dhe H2O.
Shembull: dezaminimi oksidues i acidit glutamik kryhet nën veprim katalitik të Glutamat-Dehidrogjenazës (koenzimë ka
NAD+ ose NADP+). Reaksioni kryhet në këtë mënyrë:
Acidi Glutamik
Glutamat
Dehidrogjenaza
NAD+ NADH+H+
©
Ac.Iminoglutarik
α-Ketoglutarati + NH3
H2 O
93

Amoniaku i formuar nga dezaminimi oksidues i Ac.Glutamik mund të shndërrohet në jon të
amoniumit (NH+4) përmes Glutamat-Dehidrogjenazës. NH+4 i formuar ka rëndësi në mbajtjen e
ekulibrit acido-bazik të organizmit.

Dezaminimi Reduktues: gjatë këtij lloj dezaminimi aminoacidi zbërthehet deri në Amoniak dhe
Ac.Yndyror përkatës që ka nr të njejtë të atomeve të C sikurse aminoacidi që dezaminohet.

Dezaminimi Hidrolitik: gjatë procesit të dezaminimit hidrolitik aminoacidi nën veprimin e ujit
zbërthehet në Amoniak dhe në një α-oksid.

Transaminimi: paraqet proces të transportit të grupës –NH2 nga një α-aminoacid në një α-ketoacid.
Reaksionet e transaminimit katalizohen nga Transaminazat që si koenzimë e kanë Piridoksal-Fosfatin
(PF). Procesit të transaminimit i nënshtrohen 12 aminoacide, të cilat i kanë enzimat e tyre përkatëse.

Transporti i Amoniakut: amoniaku pasi që të krijohet, si e tillë është toksike për organizmin, kështu
që ai duhet të detoksifikohet ose të eliminohet nga organizmi. Rruga kryesore për eliminimin e
organizmit është përmes Uresë.
©
94






Urea është produkt përfundimtar kryesor i katabolizmit të Proteinave pasi që sintetizohet tërësisht nga azoti (N) i
aminoacideve. Urea gjithashtu paraqet formën më të rëndësishme të transportit të NH3, e cila kalon në gjak dhe përmes
tij nga mëlçia ku sintetizohet shkon në veshka, me anë të cilave edhe eliminohet nga organizmi.
Procesi i formimit të uresë përfshinë 5 reaksione, me 5 enzima të ndryshme dhe 6 aminoacide, ku prej tyre vetem
aminoacidi Acidi Glutamik shërben si aktivizues i enzimave, kurse 5 aminoacidet tjera si Acidi Asparaginik, Arginina,
Ornitina, Citrulina dhe Acidi Arginin-Suksinik veprojnë kryesisht si transportues të atomeve prej të cilave në fund
formohet Urea.
Gjatë këtij cikli, Urea formohet prej 2 molekulave të Amoniakut dhe një CO2. Gjithashtu shfrytëzohen edhe 3ATP.
Molekula e parë e Amoniakut formohet gjatë dezaminimit oksidues të Ac.Glutamik nën veprimin e enzimës
Glutamat-DHG duke u zbërthyer në α-Ketoglutarat + NH3.
- Amoniaku i formuar fillon ciklin e sintezës së uresë duke bashkëvepruar me CO2 dhe shfrytëzohen 2ATP, duke u
formuar kështu Karbamil-Fosfati. Reaksioni katalizohet nga Karbamil-Sintetaza.
Pastaj, Karbamil Fosfati hyn në reaksion me Ornitinën duke kaluar në Citrulinë. Reaksioni katalizohet nga një enzimë
specifike që quhet Ornitinë-Karbamil-transferaza.
Citrulina tani hyn në reaksion kondensimi me Ac.Asparaginik (që pas Ac.Glutamik, sipas rendit është dhuruesi i dytë i
(-NH3)) duke e formuar kështu Ac.Arginin-Suksinik. Reaksioni është reverizibil dhe katalizohet nga
Arginin-Suksinat Sintetaza.
©
95


Tani Ac. Arginin-Suksinik nën veprim katalitik të Arginin-Suksinat Liaza zbërthehet në Argininë dhe Fumarat.
** Fumarati i formuar hyn në ciklin e Krebsit duke u shndërruar në Oksalacetat. Pastaj oksalacetati përmes
transaminimit mund të shdnërrohet përsëri në Ac.Asparaginik dhe në këtë mënyrë ripërtërihet rezerva e këtij
aminoacidi të nevojshëm për ciklin e sintezës së uresë.
Reaksioni i fundit në këtë cikël kryhet në citosol, ku Arginina nën veprim katalitik të Arginazës zbërthehet në
aminoacidin Ornitinë dhe Ure.
** Aminoacidi Ornitinë mund të futët përsëri në reaksionin e dytë të këtij cikli duke bashkëvepruar me KarbamilFosfatin, dhe kështu pa ndërprerje mundësohet që amoniaku si substancë toksike për organizmin të shndërrohet në
Ure, e cila pastaj kalon në gjak në formë të tillë ku kryesisht transportohet deri në veshka e pastaj me ndihmen e tyre
eliminohet nga organizmi.
NH3 + CO2
Karbamil
Sintetaza
X2 ATP X2 ADP
Karbamil-Fosfat
Ornitin-Karbamil
Transferaza
Citrulina
Ornitina
Ac.Asparaginik
ATP
ADP
UREA + Ornitina
Arginaza
Citosol
©
Argininë + Fumarat
Arginin-Suksinat
Liaza
Arginin-Suksinat
Sintetaza
Arginin-Suksinat
Cikli i
Krebsit
Transaminim
Oksalacetat
96





Kreatina është substancë e rëndësishme që gjendet në tru, gjak dhe muskuj. Merr pjesë në tkurrjen e
muskujve. Rreth 98% e sasisë së Kreatinës gjendet në muskuj, 1.5% në tru dhe vetëm 0.5% në inde dhe organe
tjera.
- Sinteza e Kreatinës fillon me kondensim të dy aminoacideve, Argininë dhe Glicinë, të cilat nën veprim
katalitik të Guanidin transferazës, e formojnë ac. Guanidin Acetik. Ky reaksion kryhet në veshka, por studimet
kanë treguar se mund të kryhet edhe në pankreas por jo në muskuj dhe mëlçi.
Ac. Guanidin Acetik tani arrin në Mëlçi ku i nënshtrohet procesit të metilimit duke bashkëvepruar me
Metioninën, përkatësisht formën aktive të saj S-Adenozil Metionina. Këtë reaksion të metilimit e katalizon
Metil-Transferaza dhe formohet Kreatina. Për veprim optimal të enzimës Metil-Transferaza është e
domosdoshme prania e Glutationit pasi që është kofaktor i rëndësishëm i këtij enzimi.
Kreatina tani fosforilohet duke e shfrytëzuar një molekulë ATP dhe në prani të Kinazës specifike kalon në
formën e fosforiluar të saj, në Fosfokreatinë.
Fosfokreatina është komponim i pasur me energji. Gjatë aktiviteti të muskujve, kjo energji shfrytëzohet për
risintezën e ATP dhe Fosfokreatina kalon në Kreatininë, e cila pastaj eliminohet nga organizmi përmes
veshkave.
©
97
ARGININA + GLICINA
Guanidn
Transferaza
(Veshka)
Ac.Guanidin-Acetik
S-Adenozil
Metionina
Metil
Transferaza
(Mëlçi)
KREATINA
ATP
ADP
Kreatinë
Kinaza
Fosfokreatina
KREATININA
©
98








Hemi sintetizohet gjatë krijimit të eritrociteve. Në eritrocitet e pjekura kjo sintezë ndalet. Për biosintezën e Hemit
nevojiten Fe2+, Vit.B12, Ac.Folik dhe disa aminoacide. Pjesa proteinike Globina sintetizohet si të gjitha proteinat e tjera.
Ajo ka 4 vargje polipeptidike, ku 2 janë varjge α dhe dy ß.
Sinteza fillon me kondensim të aminoacidit Glicinë me Suksinil-CoA të cilat nën veprim katalitik të α-Aminolevulinat
Sintetaza e formojnë acidin α-Amino-ß-KetoAdipinik. (Ac.AKA)
Ac.AKA tani dekarboksilohet dhe nga veprimi i të së njejtës enzimë kalon në Ac.α-AminoLevulinik (Ac.AL). Deri këtu
sinteza kryhet në Mitokondrie. Tani ky acid kalon në Citosol dhe shërben si prekursor i drejtëpërdrejtë në sintezën e
Hemit.
Tani bëhet bashkimi i dy molekulave të Ac.AL të cilat me Dehidratazë i humbin dy molekula H2O dhe kalojnë në
Porfobilinogjen.
Pastaj bashkohen 3 molekula të Porfobilinogjenit duke kaluar në një molekulë të vetme, në Tripiril-Metan. Reaksioni
katalizohet nga Tripiril-Metan Sintetaza.
Tripiril-Metani tani zbërthehet në dy produkte Dipirolike, në Dipiril-Metan A dhe B. Këto dy produkte pastaj bashkohen
dhe e formojnë produktin e parë Tetrapirolik, Uroporfirinogjenin III.
Uroporfiriongjeni III me reduktazën përkatëse kreduktohet ne Koproporfirinogjen III. Deri këtu sinteza kryhet në Citosol.
Pastaj Koproporfirinogjeni III futet në Mitokondrie ku oksidohet nga oksidaza përkatëse dhe kalon në
Protoporfirinogjen III.
©
99



Protoporfirinogjeni III oksidohet gjithashtu nga oksidaza përkatëse dhe kalon në Protoporfirinën III.
Në këtë produkt pastaj inkuadrohet Fe2+ dhe formohet HEM-i.
Hemi pastaj lidhet me Globinen me ndihmën e disa forcave tërheqëse elektrostatike. Fe2+ ndhihmon në lidhjen e
Hemit me Globinen duke u lidhur me atomin e N të mbetjeve Histidile të Globinës, dhe kështu formohet
HemoGlobina.
Glicinë + Suksinil-CoA
α-AminoLevulinat
SINTETAZA
Ac.α-Amino-ß-KetoAdipinik
α-AminoLevulinat
SINTETAZA
Ac.α-AminoLevulinik
Prekursor i
Hemit
Ac.AL
MITOKONDRIE
Dehidratazë
DIPIRIL-METAN A dhe DIPIRIL-METAN B
TRIPIRIL-METAN
TRIPIRIL-METAN
SINTETAZA
x2 H2O
PORFOBILINOGJEN
x2 Porfobilinogjena
UROPORFIRINOGJENI III
Reduktaza
KOPROPORFIRINOGJEN III
Oksidaza
PROTOPORFIRINOGJEN III
Futet në Mitokondrie
HEMI
©
Oksidaza
PROTOPORFIRINA III
Fe2+
10
0









Hemoglobina pas formimit mbetet në eritrocite deri ne momentin e shkatërrimit të tyre, një periudhe kohore prej 120
ditësh. Eritrocitet shkatërrohen në sistemin Retikuloendotelial (mëlçi, palca e eshtrave, shpretka etj). Pas shkatërrimit të
tyre lirohet hemoglobina me ç'rast Hemi më nuk përdoret për sintezë të re të hemoglobinës kurse Globina është përsëri
e perdorshme.
Katabolimi i hemoglobinës fillon pas lirimit të saj nga eritrocitet. Fillimisht hapet unaza e porfirinës duke u oksiduar urat
metilike me ç'rast largohet Aldehida Formike (CH2O) dhe formohet produkti i parë katabolik, që është pigment me ngjyrë
të verdhë, Verdoglobina (ende përmban Fe2+ dhe Globinën).
Nga Verdoglobina pastaj largohet Fe2+ dhe Globina me ç'rast fitohet pigmenti me ngjyrë të gjelbërt Biliverdina .
Biliverdina pastaj reduktohet me 2H dhe kalon në Bilirubinë (pigment me ngjyrë të kuqe).
Bilirubina e formuar si e tillë është toksike për organizmin kështu që ajo kalon në gjak ku lidhet me Serum-Albuminat dhe
shkon në mëlçi. Aty bëhet konugimi i saj me Ac.Glukoronik nën veprim të enzimës UDP-Glukoronat Transferaza duke u
formuar Bilirubina e Konjuguar ose Bilirubina-Glukoronike – e cila për dallim nga bilirubina e lirë është e tretshme në ujë,
kështu që një pjesë mund të eliminohet përmes veshkave kurse një pjesë tjetër kalon në lumenin e zorrëve.
Në zorrë ajo dekonjugohet nga një enzimë specifike bakterore β-Glukuronidaza, me ç'rast lirohet përsëri Bilirubina e lirë.
Bilirubina e lirë pastaj reduktohet nga Bilirubinë Reduktaza duke kaluar në Mezobilirubinë.
Mezobilirubina pastaj reduktohet me 4H duke kaluar në Urobilinogjen. Urobilinogjeni mund të oksidohet me 2H në prani
të arjit, në zorrën e trash duke kaluar në Urobilinë, por mund edhe të reduktohet me 4H duke kaluar në Sterkobilinogjen
Sterkobilinogjeni pastaj oksidohet dhe kalon në Sterkobilinë.
©
10
1
Verdhë
RBC
HGB
VERDOGLOBINA
CH2O
MEZOBILIRUBINË
+4H
-2H
UROBILINË
Bilirubinë
Reduktaza
Gjelbërt
Fe2+
BILIVERDINA
Globina
BILIRUBINA
Kuqe
+2H
BILIRUBINA
UDP-Glukoronat
Transferaza
β-Glukuronidaza
Ac.Glukoronik
Bilirubina-Glukoronike
Ac.Glukoronik
UROBILINOGJEN
+4H
STERKOBILINOGJEN
-2H
STERKOBILINË
©
102

Në bazë të rëndësisë nutritive, aminoacidet i
ndajmë në esenciale dhe joesenciale.
Aminoacide esenciale janë ato aminoacidet të
cilat organizimi ynë nuk mundet t’i sintetizojë
ose i sintetizon në sasi të vogla me të cilat nuk
mund t’i përmbush nevojat e veta, kurse
aminoacidet joesenciale janë ato aminoacidet
të cilat organizmi ynë mundet t’i sintetizojë dhe
i plotëson nevoja e veta me to.
©
103
BIOSINTEZA E AMINOACIDEVE JOESENCIALE
Sinteza e Ac. Glutamik (Glutamat):
Sinteza e Alaninës:
©
Sinteza e Glutaminës :
Sinteza e Asparaginës:
104
Sinteza e Serinës:
Sinteza e Prolinës:
Sinteza e Serinës:
©
105
Sinteza e Tirozinës:
Fenilalanina
NADH+H+
NAD+
Hidroksilaza
TIROZINA
Sinteza e Ac.Asparaginik:
Sinteza e Tirozinës:
Ac.Glutamik + Ac.Oksalacetik
Glicina + H4F
NADH+H+
Asparaginat
Transaminaza
Ac.Asparaginik
©
NAD+
Hidroksimetil
Transferaza
GLICINA
106
Sinteza e Treoninës:
Ac.Asparaginik
KINAZA
ATP
TREONINA
Aspartil-Fosfat
Dehidrogjenaza e
ADP
Treoninë-Sintaza
Homoserinë
Dehidrogjenaza
Homoserinë-fosfati
Sinteza e Metioninës:
Homoserina +
Suksinil-CoA
Semialdehida e Ac.Asparaginik
Acil
Transferaza
Suksinil-Homoserina
KINAZA
Cistationin
Sintetaza
Homoserina
Cistationina
Liaza
METIONINA
©
Metil
Transferaza
Homocisteina
107
Sinteza e Lizinës:
KINAZA
Ac.Asparaginik
ATP
Aspartil-Fosfat
Dehidrogjenaza e
Semialdehida e Ac.Asparaginik
Sintetaza
PIRUVAT
ADP
Ac.2,3-Dihidro
Dipikolinik
Dehidrogjenaza
Transaminaza
Ac.N-suksinil-2,6-diaminopimelinik
Ac.Glutamik
Desuksinilazë
Ac.N-suksinil 2-amino-6-keto-pimelinik
Ac.Piperidin-2,6-Dikarboksilik
Suksinil-CoA
Epimeraza
Ac.Diaminopimelik
LIZINA
Dekarboksilaza
Sinteza e Valinës:
Piruvat + Piruvat
Acetolaktat
Sintetaza
Ac.Acetolaktik
Reduktaza
Mutaza
Ac.α,ß-Dihidroksivalerik
Dehidratazë
VALINA
©
transaminaza
Ac.α,ß-Ketoizovalerik
108
Sinteza e Izoleucinës:
α-Ketoglutarat + Piruvat
sintetaza
reduktaza
mutaza
Ac.α-Aceto- α-Hidroksibutirik
Ac.α, ß-hidroksi-ß-metilvalerik
dehidrataza
IZOLEUCINA
transaminaza
Ac.α-keto-ß-metilvalerik
Sinteza e Leucinës:
Ac.α-Ketoizo alerik+Acetil-CoA
sintetaza
Ac.α-izopropilmalik
hidrataza
Ac.ß-Izopropilmalik
dehidrogjenaza
dekarboksilaza
LEUCINA
©
transaminaza
Ac.α-keto-izokapronik
109


Nukleoproteidet përbëhen nga acidet nukleike dhe proteinat. Merren me anë të ushqimit dhe treten në lukth,
ku nën veprimin e pepsinës, tripsinës, kimotripsinës dhe peptidazave ndahen proteinat prej acideve nukleike.
Lëngu pankreatik përmban nukleaza, të cilat i zbërthejnë acidet nukleike deri në nukleotide. Pra, kemi
ribonukleazat dhe dezoksiribonukleazat.
Enzimat e zorrës përmbajnë polinukleotidaza dhe fosfoesteraza, të cilat nukleotidet i zbërthejnë në nukleozide
dhe ac.fosforik. Nukleozidet nën veprimin e fosforilazës nukleozidike zbërthehen në bazë purine ose pyrimidine
të lirë dhe Ribozë-1-Fosfat ose Dezoksiribozë-1-Fosfat, të cilat pastaj thithen nga epiteli i zorrëve

Katabolizmi i Nukleotideve Pirimidine: kryhet intensivisht në mëlci. Gjatë katabolizmit të tyre, fillimisht lirohen
bazat azotike të cilat pastaj i nënshtrohen katabolimit të mëtutjeshëm ku si produkte përfundimtare i japin ßAlaninën dhe ß-AminoIzobutirati.

Bazat Pirimidine janë komponime të cilat janë derivate të pirimidinës. Ato janë: Citozina, Timina dhe Uracili.
Citozina dhe Uracili kanë rrugë të përbashkët katabolike (citozina me dezaminim kalon në uracil), ndërsa Timina
ka rrugën e vetë katabolike.

©
110
KATABOLIZMI I NUKLEOTIDEVE PIRIMIDINE
* ß -Aminoizobutirati pastaj me
transaminim kalon në
Semialdehidën e MetilMalonatit, e
cila pastaj kalon në Acid Propionik.
* Acidi Propionik pastaj kalon në
Suksinil-CoA, e kjo e fundit kyçet
në ciklin e Krebsit.
©
111
©
112
Nukleotidet purine janë derivate të Purinës: Adenina dhe Guanina
Acidi Urik si produkt
përfundimtar,
eliminohet përmes
veshkëve.
©
113
©
114
©
115
©
116

Vitaminat janë substanca të cilat janë të përhapura të bimët, shtazët dhe mikroorganizmat ndërsa njeriu i merr përmes
ushqimit pasi që nuk mund t’i sintetizoj në sasi të mjaftueshme. Vitaminat kanë rëndësi sepse kanë rol në kryerjen e
funksioneve specifike në qeliza, psh shumica e vitaminave hidro-solubile janë prekursor të disa koenzimave në
metabolizmin intermediar (metabolizmi përmes të cilit ushqimi zbërthehet në substanca më të vogla). Pasi që vitaminat
lehtësisht sekretohen ne urinë, toksiciteti nga to është më i rrallë. Ato lirohen, thithen dhe transportohen me anë të
Kilomikroneve. Nuk janë lehtë të sekretueshme dhe një sasi e madhe e tyre depozitohen në Mëlçi dhe indin Adipoz.
Klasifikimi i Vitaminave:
©
117

Vitamina A (Retinoli): është substancë kristalore që tretet në Alkool, Eter, Kloroform etj. Është derivat i karotineve
bimore. Sot janë të izoluara dy lloje të Retinolit: Vit.A1 dhe A2. Në botën bimore ndodhen në formë të
Provitaminës Karotinë. Karotinat janë paraardhësit e Vitaminës A në organizmin e njeriut dhe të shtazëve, dhe për
këtë arsye quhen edhe Provitamina A. Kemi tri lloje të Karotineve:
α, ß dhe γ-karotinat, që dallohen për nga struktura kimike.

Sinteza e Vit.A nga Provitamina A ndodh përmes rrugës enzimatike, kryesisht në zorrën e hollë, mëlçi. Formimi i
Vit.A nga Provitamina A bëhet duke e oksiduar lidhjen e pangopur qendrore me c’rast formohet forma aldehide e
saj, Retinali e kjo pastaj me ndihmen e NADH+H+ reduktohet dhe kalon në Retinol (vitaminë A). Depozituesi më i
madh i Vitaminës A është mëlçia (rreth 95%).
Metabolizmi: vit.A që njeriu e merr me ushqim, kalon në zorrën e hollë në formë të pandryshuar. Në zorrë ajo
përthithet. Procesin e thithjes e ndihmojnë Lipoidet dhe Ac.Biliare duke formuar komplekse të tretshme në ujë, të
cilat mund të thithen pa problem nga ana e zorrëve. Pas thithjes së karotinave, rreth 80% e sasisë mbetet ne
mëlçi, dhe në nivel të zorrëve duke u shndërruar në Vitaminë A.
Roli Biologjik: Vitamina A merr pjesë në reaksionet oksido-reduktuese të qelizave, rregullojnë procesin e
keratinizimit të lëkurës duke e kontrolluar formimin e ARN-i, ndikon në metabolizmin e lipideve ku në mungesë të
saj pakësohet sasia e CoA, pastaj luan rol të madh në procesin e shikimit, përkatësisht në përceptimin e dritës dhe
ngjyrave ku merr pjesë në reaksionet fotokimike gjatë të cilave reaksione bëhet shndërrimi i energjisë diellore në
energji kimike. Ky proces ndodh në retinën e syrit.
Burimet: vitamina A mund të gjendet tek Karrota, Kajsitë e thata, Spinaqi, Misri, Vaji i peshkut, Qumshti etj.
Avitaminoza: mungesa e vit.A shkakton terrin e pulave – personat nuk shohin në mbrëmje.
Hipervitaminoza: përcillet me ç’rregullime në rritje.





©
118





Vitamina D (Vit.Anti-Rakitike): është substancë kristalore e cila tretet në tretës organik. Ndër më të rëndëishsmet janë Vitamina
D2 dhe D3 (Ergosteroli dhe 7-Dihidrokolesteroli). Vit.D2 gjendet në tharm, në të verdhën e vesë, kurse Vit.D3 gjendet në lipidet e
organizmit, sidomos në lipidet nënlëkurore. Dallimi në mes të Vit.D2 dhe D3 qëndron në vargun anësor të strukturës së tyre, ku
tek D2 në vargun anësor kemi 4 CH3 dhe një lidhje dyfishe, kurse tek vargu anësor i D3 nuk ka lidhje dyfishe dhe ka vetëm 3 CH3.
Për të shprehur aktivitetin e tyre vitaminik, duhet që gr. –OH në C3 të jetë e lirë sepse nëse është e esterifikuar, atëherë ndodh
hidroliza e vitaminës. Baza e strukturës kimike të tyre është unaza e Ciklopentan Perhidrofenantrenit.
Metabolizmi: merren me ushqim. Posa të arrijnë në zorrë, përthithen në prani të Lipideve dhe Ac.Biliare. Përthithja e tyre mund
të bëhet më e lehtë nëse merren njëkohësihtë me qumësht, pasi që qumështi përmban lipide natyrore që e tretin lehtë
vitaminën D.
Biosinteza e Vit.D3: fillon nga kolesteroli, që oksidohet na C7-C8 nga Dehidrogjenaza përkatëse dhe kalon në 7-Dihidrokolesterol.
Kjo pastaj nën veprim të rrezeve UV kalon në izomerin e vet, Lumisterol, i cili përsëri nën veprim të UV e hap unazën në mes C9C10 dhe kalon në Takisterol. Takisteroli përsëri i nënshtrohet rrezatimit me UV duke e shdërruar grupën metile (CH3) të C10 në
grup metilen (CH2) dhë kështu kalon në Vit.D3. Nëse në këtë proces teprohet me UV, mund të vijë deri te formimi i substancave
toksike si Toksisteroli dhe Suprasteroli.
Roli Biologjik: ka rol në metabolizmin e mineraleve të Ca dhe P, merr pjesë në procesin e mineralizimit të eshtrave dhe
dhëmbëve, ndikon në thithjen e Ca dhe P në mënyrë normale etj. Mungesa e kësaj vitamin shkakton sëmundjën që quhet Rakit.
Kjo sëmundje atakon foshnjet, fëmijët, gratë shtatzëna etj.
Burimet: më të pasuar me këtë vitamin janë: peshku, vaji i peshkut, tharmi, e verdha e vesë, qumështi, kërpudhat etj.
©
Format aktive: mëlçi – Kalcidioli
veshka – 24-Dihidroksi Kalcitrioli
119




Vitamina E (Tokoferoli): përfshinë një nr të madh substancash që njihen si Tokoferole. Deri tani janë gjetur 7 tokoferole.
Më të rëndësishmet janë α, ß dhe γ-Tokoferoli pasi që janë më të përhapura. Mund të quhen edhe si vitamina kundër
Sterilitetit ose Vitamina të Reprodukimit. Forma më aktive është α-Tokoferoli.
Metabolizmi: tokoferolet organizmi i merr përmes ushqimit. Kur arrijnë në zorrën e hollë dhe thithen në prani lipideve
dhe ac.biliare. Vit.E më shumë ndodhet në ind dhjamor, muscular, gl.mbiveshkore etj. Qumështi i nëns përmban 24herë më hsumë Vit.E se sa qumështi i lopës.
Roli biologjik: Antioksidant, duke penguar oksidimin e tepërt dhe mundëson ruajtjen e O2 në organizëm. Merr pjesë në
metabolizmin energjetik duke rregulluar shfrytëzimin e ATP dhe kreatin fosfatit. Ndikon në organet e riprodhimit, në
funksion normal të gl.seksuale mashkullore dhe në rrjedhën normale të shtatzënsisë. Aktivizon citokrom C-reduktazën
dhe merr pjesë në fosforilimin oxidativ. Në mungesë të vit.E ac.e pangopura oksidohen në perokside të cilat
grumbullohen në inde. Te disa shtazë mungesa e vit.E shkakton distrofi muskulore.
Burimet: grur, fasule, zarzavate, vaj të misrit, arra, lajthi etj.
©
120







Vitamina K (Antihemoragjike): ekzistojnë Vit. K1 dhe K2 – derivate të naftokinonit dhe quhen fillokinone.
Metabolizmi: prodhohet në bimë dhe në mikroorganizmat që jetojnë ne zorrët e njeriut e shtazëve. Thithet nga zorrët në
prani të ac.biliare, duke u grumbulluar në mëlçi.
Roli biologjik: ndikon në ruajtjen e një hemostaze normale dhe në proceset oksido-reduktuese. Roli i saj në hemostazë
shprehet në prodhimin e disa faktorëve koagulues si: protrombina (VII), prokonvertina (IX) dhe faktori Stuart (X). Vit. K
katalizon sintezën e protrombinës në mëlçi e cila kalon në trombinë, që pastaj ndikon në shndërrimin e fibrinogjenit në
fibrinë. Në proceset oksido-reduktuese ndikon duke marrë pjesë në fosforilim oksidativ. Gjithashtu merr pjesë në sintezën e
Koenzimës Q (ubikinoni).
Avitaminoza: pasohet me hemorragji të ndryshme nënlëkurore dhe muskulore, gjakderdhje pas lëndimeve, gjakderdhje
spontane në organet e brendshme.
Burimet: gjendet në bimët e gjelbra që kanë klorofil: Spinaq, Lakër, Domate.
Vitamina F: Përfshinë ac.e larta yndyrore të pangopura të cilat organizmi nuk mund t’i sintetizoj si Ac.Linolik, Linoleik dhe
Arahidonik. Mungesa e tyre shkakton sëmundje. Ndodhen më shumë në vajrat bimore.
Avitaminoza: të shtazët eksperimentale ka shkaktuar humbje të peshës trupore, ndikon në rritjen e organizmit të ri
(ndërpritet), kurse te organizmat e rritur zvogëlohet frytshmëria dhe shkakton ç’rregullime në proceset e oksidimit të
yndyrnave.
©
121









Vitamina B1: në bazë të strukturës mund të quhet Tiamina, në bazë të funksionit mund të quhet Aneurina. Në gjendje të pastër
B1 është substancë kristalore e tretshme në ujë dhe etanol, kurse e patretshme në tretës të tjerë organik. Relativisht e
qendrueshme, qëndron në mes acidik (psh. lukth) por jo edhe në mes alkalin (bazik).
Metabolizmi: merret përmes ushqimit, thithet në zorrë e një pjesë përdoret nga flora intestinale. Pas thithjes grumbullohet në
mëlçi ku fosforilohet në TPP. Pasi që e kryen funksionin e vet, përmes tiaminazës zbërthehet duke u eleminuar përmes urines.
Depozitohet në mëlci, muskuj, zemër, tru, zorrë.
Roli biologjik: ka rol në metabolizmin e karbohidrateve, lipideve dhe proteinave, në dekarboxilimin e ac.piruvik dhe
α-ketoglutarik. Avitaminoza e B1 shkakton sëmundjen beri-beri, e cila mund të jetë: nervore, kardiovaskulare dhe
gastrointestinale. Gjithashtu mungesa e B1 shkakton grumbullim të ketoacideve (ac.piruvik) në inde, e sidomos në tru, sepse nuk
mund të shndërrohet në acetil CoA.
Burimet: krunet e grurit, cipa e orizit, buka e zezë, tharmi i birrës, mollët, karrotë, lakër, bajame, spinaq, domate, groshë, mishi
kaut, mëlçia, e verdha e vesë etj.
Vitamina B2 (Riboflavina): në organizëm është në formë të riboflavinë-5-fosfatit, që është përbërës i FMN dhe FAD.
Metabolizmi: sintetizohet në bimët e larta, por edhe te disa mikroorganizma të zorrëve të njeriut. Në zorrë me tretje ndahet nga
proteinat që ka qenë e lidhur, thithet në zorrë të hollë, ku në paretin e saj fosforilohet dhe shndërrohet në FMN dhe FAD. Pasi që
i kryen funksionet e veta, eleminohet përmes veshkave
Roli biologjik: rol kryesor është se B2 merr pjesë si gr.prostetik i flavin-dehidrogjenazave. Këto enzima quhen flavoproteide, këtu
bën pjesë edhe enzima e ëarburg-ut. Ka rol edhe në procesin e shikimit, sepse vit.A pa B2 nuk e kryen rolin e saj.
Avitaminoza: e shkakton sëmundjen “verbëri e borës” - çrregullim me sy.
Burimet: Tharm, spinaq, groshë, domate, karrota, lakra, mish, qumësht, mëlçi, veshka, tru, të verdhë të vesë etj.
©
122












Vitamina B6 (Piridoksina): në natyrë e hasim si përzierje të tri komponimeve: Piridoksina, Piridoksali dhe Piridoksamina.
Treten mirë në ujë, të qëndrueshme ndaj veprimit të acideve dhe bazave.
Metabolizmi: pas thithjes në zorrë, kalon në mëlçi dhe u shpërndahet indeve. Sasia më e madhe ndodhet në mëlçi, veshka
muskuj, zorrë e tru, e pak në gjak. Indet pak e depozitiojnë. Sintetizohet në shumë mikroorganizma dhe në bimë.
Roli biologjik: ka rol si koenzimë e metabolizmit të aminoacideve dhe ketoacideve, sidomos në reaksionet e dezaminimit,
transaminimit dhe dekarboksilimit të aminoacideve. Në këto reaksione hyn si PF (piridoksal-fosfat). Merr pjesë në përbërjen e
transaminazave dhe si gr.prostetik te dekarboksilazat.
Burimet: krunet e orizit, farat e grurit, tharmi , lakrat, specat e gjelbër, patatet etj.
Vitamina H (Biotina): paraqitet si α dhe β-Biotinë. β-biotina është e ndërtuar nga karbamidi (urea), tiofeni dhe ac.valerik si varg
anësor.
Metabolizmi: Gjendet e lidhur me proteinat, pas zbërthimit thithet në zorrë të hollë dhe u shpërndahet indeve e organeve.
Depozitohet në mëlçi, veshka, gl.mbiveshkore, një pjesë lidhet me albuminat e serumit. Eleminohet përmes veshkave.
Roli biologjik: është pjesë përbërëse e enzimave që kryejnë reaksionet e karboksilimit dhe transkarboksilimit.
Burimet: tharm, çaj, kakao, bajame, karrota, grur, të verdhë të vesë, qumësht etj.
Vitamina B9 (Acidi Folik): është e ndërtuar nga ac.glutamik, para-aminobenzoik dhe pteridina. Merret ushqim, thithet në zorrë
të hollë dhe shpërndahet. Një pjesë e madhe ngel në mëlçi. Eleminohet përmes veshkave.
Roli biologjik: ka rol në biosintezën e Timinës prej Uracilit, përmes kësaj ndikon edhe në sintezën e ADN-së (shpejton ndarjen e
qelizës), pastaj në sintezën e bazave purine. Pra merr pjesë aktive në metabolizmin e proteinave.
Avitaminoza: shkakton aneminë megaloblastike. Shfaqet edhe te disa sëmundje të zorrës (në frenim të florës intestinale).
Burimet: mëlçia, veshkat, misri, lakrat, spinaqi, patatet, peshku, kërpudhat, mikroflora intestinale.
©
123










Vitamina B12 (Ciankobalamina): Ka një strukturë të ndërlikuar, me peshë të lartë molekulare. Përmban disa substanca me
dallime strukturore mes veti. Këto struktura quhet korinoide, baza e strukturës është korina (4 unaza piroli të bashkuara me
atomin e Co3+).
Metabolizmi: sinteza kryhet vetëm në mikroflorën intestinale. Për thithjen e saj nga lukthi, nevojitet prania e faktorit intrinsik
(faktori antianemik i Kastlit). Në mungesë të këtij faktori nuk thithet. Ajo në lukth bashkohet me gastro-mukoproteinën që ia
lehtëson thithjen.
Roli biologjik: ndikon në hemopoezë, veçanërisht në eritropoezë (sëbashku me ac.folik). Ka rol si koenzimë e transformimit të
metilmalonil-CoA në Suksinil-CoA.
Avitaminoza: shkakton aneminë pernicioze.
Burimet: bimët e larta nuk e sintetizojnë. Mikroorganizmat janë burimi më i bollshëm. Në ushqime gjendet në: mëlçi, zemër,
mish, qumësht .
Vitamina C (Acidi Askorbik): është komponim i pangopur hidrosolubil. Është derivat i ac.L-Gulonik, i cili rrjedhë nga
ac.D-Glukuronik, e ky i fundit formohet nga D-Glukoza.
Metabolizmi: merret me ushqim, në zorrë të hollë thithet dhe shpërndahet. Depozitohet në tru, mëlçi, gl.mbiveshkore etj.
Roli biologjik: transportues i H+ dhe elektroneve në proceset e oksido-reduktimit, pastaj merr pjesë në proceset e hidroksilimit
në prani të hekurit, në formimin e fijeve të kolagjenit, në transformimin e ac.folik në folinik, së bashku me vit.B12 në formimin e
kortikosteroideve. Në lëshueshmërinë e kapilarëve. Ka veti antimikrobike etj.
Avitaminoza: e shkakton skorbutin, sëmundje që karakterizohet me plogështi, inflamacion të mishit të dhëmbeve, dëmtime në
eshtra, ndikon në dobësimin e rezistencës së organizmit ndaj agjensëve të huaj etj.
Burimet: kaça, manaferra, specat e gjelbër, lakrat, spinaq, limon, portokaj etj.
©
124
Referencat:
1. Berg J, Tymoczko J, Stryer L. Biochemistry 7th Edition.
2. Murray K, Bender D, Botham K, Kennelly P, Rodwell V, Weil P. Harper’s Illustrated
Biochemistry, 28th edition.
3.
Harvery R, Ferrier D. Lippincott's Biochemistry 5th Edition.
4.
Osmani A. Biokimia Mjekësore.
5.
Nelson D, Cox M. Lehninger Principles of Biochemistry 5th Edition.
125