蛋白质和氨基酸代谢 1.1 概述 氮平衡(nitrogen balance) 人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并以含氮终 产物的形式排出体外。同时，须从食物中摄取一定 量的蛋白质，以维持正常生理活动之需。由于食物 中的含氮物主要是蛋白质，故可用氮的摄入量来代 表蛋白质的摄入量。 体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日 氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态 平衡就称为氮平衡(nitrogen balance)。 氮平衡有以下几种情况： 1．氮总平衡：每日摄入氮量与排出氮量大致相等， 表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，称为 氮总平衡。此种情况见于[正常成人]。 2．氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮量，表明体 内蛋白质的合成量大于分解量，称为氮正平衡。此 种情况见于[儿童、孕妇、病后恢复期]。 3．氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量，表明体 内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡。此 种情况见于[消耗性疾病患者（结核、肿瘤），饥饿 者]。 一般来说，构成天然蛋白质的氨基酸共有20种，对于人类来说， 又分为三种：必需氨基酸、半必需氨基酸、非必需氨基酸。 （1）必需氨基酸，人体不能自己合成，必须从食物中获取，共 有八种： 赖氨酸（Lys） 苏氨酸（Thr） 色氨酸（Trp） 苯丙氨酸（Phe） 蛋氨酸（Met） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 缬氨酸（Val） 强化记忆法: Met 假 本 Trp Lys 设 书 Val 来 Ile Leu 借 Phe 一 Thr 两 （2）人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足于满足自身的需要， 需要从食物中摄取一部分，人们称之为半必需氨基酸。 1.2 蛋白质的代谢 （一）胃中的消化： 胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及少量氨基酸。 胃蛋白酶原 [主细胞] 胃酸 胃蛋白酶 蛋白质 胨、多肽、少量氨基酸 胃蛋白酶只可水解芳香族氨基酸、甲硫氨酸、亮氨酸的C端氨基酸 Phe Tyr Trp Met Leu 1.2 蛋白质的代谢 （二）肠中的消化（肠液、胰液中） 蛋白酶（有活性） 胰腺细胞分泌到小肠中蛋白酶原 肠激酶或胰蛋白酶 胰蛋白酶原 胰蛋白酶 碱性氨基酸(Lys Arg)羧基侧 胰凝乳蛋白酶 芳香族氨基酸羧基端肽键 弹性蛋白酶 蛋白质 氨基酸 + 寡肽 Ala Ser Thr羧基端肽键 酶原激活 胰蛋白酶原 肠激酶 胰蛋白酶（有活性） 糜蛋白酶原 糜蛋白酶 弹性蛋白酶原 羧基肽酶原A及B 氨基肽酶 H2N CH R1 C 羧基肽酶A及B 内肽酶 O 羧基肽酶 O NH CH R2 NH CH R3 C 弹性蛋白酶 O NH CH R4 C O NH CH R5 C NH CH R6 COOH 1.2 蛋白质的代谢 （二）肠黏膜细胞的消化： 胃蛋白酶 胰蛋白酶(多种) 蛋白质 氨基酸 + 寡肽 1/3 2/3 二肽酶 寡肽 寡肽 寡肽 二肽 氨基肽酶 氨基肽酶 氨基肽酶 氨基酸 氨基酸的吸收 主要在小肠的黏膜细胞进行，是一种主动耗能转运过 程，需由特殊载体蛋白携带。转运氨基酸进入细胞时， 同时转运入Na+。 载体蛋白 氨基酸 二肽 三肽 寡肽 氨基酸 二肽 三肽 寡肽 Na+ Na+ 钠泵 肠腔 细胞质（肠粘膜细胞） 氨基酸的吸收 除此之外，也可经γ-谷氨酰循环进行。需由γ-谷氨酰 基转移酶催化，利用GSH，合成γ-谷氨酰氨基酸进行 转运。消耗的GSH可重新再合成。 氧化脯氨酸酶 氧化脯氨酸 谷氨酰环化转移酶 氨基酸 二肽 三肽 寡肽 谷氨酸 ATP ADP 氨基酸 谷氨酰氨基酸 肽酶 半胱氨酰甘氨酸 ATP 半胱氨酸 谷氨酰半胱氨酸合成酶 ADP r-谷氨酰氨转移酶 谷胱苷肽 甘氨酸 + 谷氨酰半胱氨酸 谷胱苷肽合成酶 氨基酸的转化 糖 脂肪 磷酸丙糖 甘油 脂肪酸 PEP Ala Cys Gly Ser Thr Trp 丙酮酸 Ile Leu Trp ÒÒõ£-CoA 草酰乙酸 Asp Asn Phe Tyr ÒÒõ£ÒÒõ£-CoA 柠檬酸 TCA cycle α-酮戊二酸 Leu Lys Phe Tyr Trp Glu 延胡索酸 Arg Gln His Pro çúçêõ£-CoA Ile Met Ser Thr Val 酮体 蛋白质在肠中的腐败 主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化产物的 分解作用。 腐败分解作用包括：水解、氧化、还原、脱羧、脱氨、 脱巯基等反应。 产生有毒物质：胺类（腐胺、尸胺），酚类，吲哚类， 氨及硫化氢、脂肪酸、甲烷、维生素等。 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。 蛋白质在肠中的腐败物的解毒作用 糖 脂肪 蛋白质 代谢产物 代谢产物大部分有毒 随粪便排出体外 排出体外 肝脏 解毒 氧化解毒 结合无毒物质解毒 血液循环 1.3 氨基酸的一般代谢 脯氨酸和羟基脯氨酸 不参与氨基酸的一般代谢 特殊分解代谢 → 特殊侧链的分解代 分解R链 谢 氨基酸的 （19种） 分解代谢 脱羧基作用 脱 脱氨基作用 CO2 + 胺 一般分解代谢 脱氨 羧 一、氨基酸的脱氨基作用 氨基酸主要通过四种方式脱氨基，即：氧化脱氨基， 非氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基（腺嘌呤核苷酸 循环）。 （一）氧化脱氨基： 反应过程包括脱氢和水解两步。 OH- R—CH—COOH │ NH3+ pH < pI 氨基酸氧化酶 R—CH—COO- H+ │ NH3+ OHH+ OH- R—CH—COOH R—CH—COO│ │ + NH NH 32 H+ pH pH < pI> pI亚氨基酸 pH = pI 氨基酸氧化酶 H2O ＋NH3 α-酮酸 R— 氨基酸的氧化脱氨基反应主要由: L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase) D-氨基酸氧化酶（D-amino acid oxidase) L- 谷 氨 酸 脱 氢 酶 (L-glutamate dehydrogenase) （1） L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase): 是一种需氧脱 氢酶，以FAD或FMN为辅基，脱下的 氢原子交给O2 ，生成H2O2 ，H2O2再在过氧化氢酶 催化下，生成水和CO2 该酶活性不高，只在少数几个器官中发现，因此作用 不大。 （2） D-氨基酸氧化酶 只氧化体内的D-型氨基酸，对L型氨基酸不起作用，而体内的主 要氨基酸为L构型。故，其作用也不很重要。 （3）L-谷氨酸脱氢酶 特异性很强，只催化L-谷氨酸，对其他氨基酸无作用 H2N COOH COOH C C H CH2 CH2 COOH L-¹È°±Ëá + NAD+ + H2O NADP+ L-¹È°±ËáÍÑÇâø O CH2 + NADH + H+ + NH3 CH2 NADPH COOH ¦Á-ͪ Îì ¶þËá TCA P355 （二）非氧化脱胺基作用（微生物） 包括还原脱氨基、脱水脱氨基、脱硫化氢脱氨基和水解脱氨基 4 种不同方式。 （1）还原脱氨基 在某些微生物中的氢化酶催化下，使氨基酸 还原生成相应的脂肪酸和氨。 COOH H2N C H R L-°±»ùËá COOH + H2 Ç⻯ø CH2 R Ö¬·¾Ëá + NH3 （2）脱水脱氨基 L–丝氨酸或L-苏氨酸 脱水酶催化此反应， 生成丙酮酸和氨（含有羟基的氨基酸） （3）脱硫化氢脱氨基 在脱硫化氢酶的催化下，半胱氨酸发 生与上述丝氨酸的脱水脱氨基作用类似的反应，生成丙酮 酸和氨（含有硫的氨基酸）。 （4）水解脱氨基 在氨基酸水解酶的催化作用下，氨基酸发生水 解脱氨基作用，生成羟基酸和氨。 （三）转氨基作用 转氨基作用由转氨酶(transaminase)催化，将α氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应 的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮 酸。 转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。 转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸 与α-酮酸之间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro 外，均可参加转氨基作用。 各种氨基酸都有各自的转氨酶 较为重要的转氨酶有： ⑴ 谷 氨 酸 丙 氨 基 转 移 酶 （ alanine transaminase,ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。催 化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆 反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引 起血清中ALT活性明显升高。 谷丙转氨酶 GPT ⑵ 天 冬 氨 酸 氨 基 转 移 酶 （ aspartate transaminase,AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催 化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可 逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时， 血清中AST活性明显升高。 （四）联合脱氨基作用 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸 脱去氨基并氧化为α-酮酸(α-ketoacid)的过程，称为联 合脱氨基作用。 联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是体内主 要的脱氨基的方式。 氨基酸 α-酮戊二酸 各种转氨酶 α-酮酸 谷氨酸 + NH3 + NADH + H L-谷氨酸脱氢酶 + H2O + NAD 实验证明：联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式 （五）腺嘌呤核苷酸循环（purine nucleotidecycle,PNC） 这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱 氨基作用方式，原因是以上器官中L-谷氨酸脱氢 酶的活性很低。 在骨骼肌和心肌中，由于L-谷氨酸脱氢酶的活性 较低，而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的活 性较高，故采用此方式进行脱氨基。 腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)可催化AMP脱氨 基而生成IMP（次黄嘌呤），此反应与转氨基反应 相联系，即构成腺嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。 IMP GOT AMP 氨基酸代谢综述 组织蛋白质 食物蛋白质 合成 消化吸收 分解 氨基酸代谢库 脱羧基作用 (metabolic pool) 合成 胺类 CO2 脱氨基作用 其他含氮化合物 (purine,pyrimide) α- 酮酸 NH3 尿素 转变 糖 氧化供能 酮体 α-酮酸的代谢 （一）再氨基化为氨基酸（转氨酶 联合脱氨基逆转） （二）转变为糖或脂： 1.生糖氨基酸（转变成糖代谢的中间物质）。 2.生酮氨基酸（转变成酮体）Leu 3.生糖兼生酮氨基酸：Phe，Tyr，Ile，Lys，Trp （三）氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能 如： 丙酮酸 Ala 草酰乙酸 a-酮戊二酸 Asp Glu 氨基酸转变成糖类及脂类 糖 脂肪 磷酸丙糖 甘油 脂肪酸 PEP Ala Cys Gly Ser Thr Trp 丙酮酸 Ile Leu Trp ÒÒõ£-CoA 草酰乙酸 Asp Asn Phe Tyr ÒÒõ£ÒÒõ£-CoA 柠檬酸 TCA cycle α-酮戊二酸 Leu Lys Phe Tyr Trp Glu 延胡索酸 Arg Gln His Pro çúçêõ£-CoA Ile Met Ser Thr Val 酮体 氧化供能 糖 脂肪 磷酸丙糖 甘油 脂肪酸 PEP Ala Cys Gly Ser Thr Trp 丙酮酸 Ile Leu Trp ÒÒõ£-CoA 草酰乙酸 Asp Asn Phe Tyr ÒÒõ£ÒÒõ£-CoA Leu Lys Phe Tyr Trp 柠檬酸 TCA cycle CO2 α-酮戊二酸 Glu 延胡索酸 çúçêõ£-CoA Ile Met Ser Thr Val CO2 Arg Gln His Pro 酮体 1.4 氨的代谢 一、血氨的来源与去路 肠道吸收 氨基酸脱氨 酰胺水解 其他含氮物分解 血氨 合成尿素 合成氨基酸 合成酰胺 合成其他含氮物 直接排出 氨对机体是有毒的 一般浓度：<0.6μmol/L 运输形式：丙氨酸、谷氨酰胺 二、氨（ammonia)在血中的转运 （ 一 ） 丙 氨 酸 - 葡 萄 糖 循 环 (alanine-glucose cycle)： 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后 者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸 经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重 新分解产生丙酮酸，通过这一循环反应过程即可将 肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。这一循 环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。 肝 liver 葡萄糖 G 血液 blood G 骨骼肌 muscle G 葡萄糖 糖酵解 糖异生作用 丙酮酸 NH3 pyruvate pyruvate 丙酮酸 NH3 联合脱氨基作用 analine 丙氨酸 analine 血液循环 alanine 氨基酸的氨 丙氨酸 净结果：骨骼肌中的氨转运到了肝脏中，进行解毒 （二）谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶 （glutamine synthetase，GS)的催化下，合成 谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到 肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于 合成尿素。因此，谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解 毒作用。 三、鸟氨酸循环与尿素的合成 体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素。 合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量 合成。 尿素合成是经称为鸟氨酸循环的反应过程来完成的。 催化这些反应的酶存在于【胞液和线粒体】中。 限速酶 鸟氨酸循环（ornithine cycle)的 主要反应 1．氨基甲酰磷酸的合成： 此反应在线粒体中进行，由氨基甲酰磷酸合成酶 Ⅰ（carbamoyl phosphate synthetase -Ⅰ ,CPS-Ⅰ）催 化，该酶需N-乙酰谷氨酸（AGA）作为变构激活剂， 反应不可逆。 2．瓜氨酸的合成： 在线粒体内进行，由鸟氨酸氨基甲酰转移酶 （ornithine carbamoyl trans-ferase,OCT）催化 （该酶需生物素作辅基），将氨基甲酰基转移到鸟 氨酸的γ-氨基上，生成瓜氨酸。 4个-CH2- 3．精氨酸代琥珀酸的合成 转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶 (argininosuccinate synthetase)催化下，消耗能量合成 精氨酸代琥珀酸。精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成 的关键酶。 4．精氨酸代琥珀酸的裂解 在 胞 液 中 由 精 氨 酸 代 琥 珀 酸 裂 解 酶 (argininosuccinate lyase)催化，将精氨酸代琥珀酸裂解 生成精氨酸和延胡索酸。 5．精氨酸的水解 在胞液中由精氨酸酶的催化，精氨酸水解生成尿素 (urea)和鸟氨酸(ornithine)。鸟氨酸可再转运入 线粒体继续进行循环反应。 鸟氨酸循环的要点 尿素生成的要点 – 亚细胞定位：合成主要在肝脏的线粒体和胞液中 进行； – 限速酶：氨基甲酰磷酸合成酶I 、精氨酸代琥珀 酸合成酶 – 耗能过程：4ATP/urea – N与 C的来源：氨基酸脱下的氨基和CO2 – 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一 个来源于天冬氨酸。 2NH3+CO2+3ATP+3H2O O || NH2-C-NH2 +2ADP +AMP+4Pi 尿素合成的调节 乙酰CoA AGA N-乙酰谷氨酸 谷氨酸 激活 O H2N C NH3 + CO2 + 2ATP + H2O NH2 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ Orn H2O N-乙酰谷氨酸合成酶 激活 ÑÓºú Ë÷Ëá ¾«°±Ëáø Arg O Orn C O P ת °±»ù¼×õ£Ã¸ ¾«°±çúçê Ëá Æ»¹û Ëá £¨ СÑ-»· £© ¾«°±çúçê Ëá ºÏ ³Éø °±»ùËá H2N £¨ ÄòËØÑ-»· £© Áѽâø ²Ýõ£ÒÒËá 2ADP + PPi Asp ¦Á-ͪ Ëá Cit Pi Cit £¨ ϸ °û Òº£© £¨ Ïß Á£Ìå £© P356 氨基酸的脱羧基作用 由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化，辅酶为磷 酸吡哆醛，产物为CO2和胺。 所产生的胺可由胺氧化酶氧化为醛、酸，酸可由尿液 排出，也可再氧化为CO2和水。 （一）γ-氨基丁酸的生成 γ-氨基丁酸（gamma-aminobutyric acid, GABA）是 一种重要的神经递质，由L-谷氨酸脱羧而产生。 反应由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高。 （二）5-羟色胺的生成 5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）也是一种重 要的神经递质，且具有强烈的收缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。 色氨酸在脑中首先由色氨酸羟化酶作用，生成5-羟色氨 酸，然后再由5-羟色氨酸脱羧酶催化脱羧，生成5-羟色 胺。 （三）组胺的生成 组胺(histamine)由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌 收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。 组胺的释放与过敏反应和应激反应有关。 His 组胺 （四）多胺的生成 精 脒 (spermidine) 和 精 胺 (spermine) 均 属 于 多 胺 (polyamines)，它们与细胞生长繁殖的调节有关。 多胺合成的原料为鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶 (ornithine decarboxylase)。 丁二胺 一碳单位的代谢 （一）一碳单位的定义和化学结构 一碳单位(one carbon unit):是指只含一个碳原子 的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。 常见的一碳单位有: 甲基（-CH3） 亚甲基或甲烯基（-CH2-） 次甲基或甲炔基（=CH-） 甲酰基（-CHO） 亚氨甲基（-CH=NH） 羟甲基（-CH2OH）等 一碳单位（one carbon unit)通常由其载体携带， 常见的载体有四氢叶酸（FH4）和S-腺苷同型半胱氨 酸，有时也可为VitB12。 四氢叶酸是一碳单位转移酶的辅酶 常见的一碳单位的四氢叶酸衍生物有： 1．N10-甲酰四氢叶酸（N10-CHO FH4）。 2．N5-亚氨甲基四氢叶酸（N5-CH=NH FH4）。 3 ． N5,N10- 亚 甲 基 四 氢 叶 酸 （ N5,N10-CH2FH4）。 4 ． N5,N10- 次 甲 基 四 氢 叶 酸 （ N5,N10=CH- FH4）。 5．N5-甲基四氢叶酸（N5-CH3 FH4）。 对氨基苯甲酸 碟呤 Glu ① N H N OH ⑩ ⑤ -CH2-NH-R N H H2NN 2-氨基-4-羟基-6-甲基-5,6,7,8-四氢蝶呤啶的结构 （二）一碳单位的产生和互变 NH3 FH4 NADPH NADP+ NADPH NADP+ NADPH NADP+ P364 （三）S-腺苷蛋氨酸循环 蛋氨酸是体内合成许多重要化合物，如肾上腺素、胆 碱、肌酸和核酸等的甲基供体。 甲 基 供 体 的 活 性 形 式 为 S- 腺 苷 蛋 氨 酸 （ S-adenosyl methionine,SAM）。 SAM也是一种一碳单位衍生物，其载体可认为是S-腺苷 同型半胱氨酸，携带的一碳单位是甲基。 S-腺苷蛋氨酸 ATP PPi + Pi 蛋氨酸 SAM S-腺苷蛋氨酸 蛋氨酰腺苷转移酶 FH4 甲基受体 蛋氨酸合成酶 甲基转移酶 N5-CH3 FH4 甲基受体-CH3 S-腺苷同型半胱氨酸裂解酶 同型半胱氨酸 S-腺苷同型半胱氨酸 腺苷 HO H Cys含有一个亚甲基 H2O 蛋氨酸 SAM 腺苷 同型半胱氨酸 S-腺苷同型半胱氨酸 从蛋氨酸形成的S-腺苷蛋氨酸，在提供甲基以后转 变为同型半胱氨酸，然后再反方向重新合成蛋氨酸， 这一循环反应过程称为S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲 基循环。 个别氨基酸的代谢 (1) 含硫氨基酸的代谢(Met Cys) 半胱氨酸的代谢 a. 两个半胱氨酸残基可被氧化生成胱氨酸（cystine），对稳定 蛋白质的高级结构起重要作用。 b. 半胱氨酸还能同谷氨酸、甘氨酸经过γ–谷氨酰胺循环（ γ–glutamyl cycle）合成谷胱甘肽（glutathione,GSH） 谷胱甘肽在谷胱甘肽还原酶（glutayhione reductase）的催化下， 在其还原型与氧化型之间转变，从而防止氧化性物质和药物对以 巯基为活性基团的蛋白质的氧化作用，保持红细胞膜的完整性， 并与药物、毒物结合，促进它们的生物转化，消除氧化物和自由 基对细胞的损害，从而起到保护机体的作用。 2GSH ¹Èë׸ÊëÄ»¹ Ô-ø »¹ Ô-Ð͹Èë×¸Ê ëÄ GSSG Ñõ»¯Ð͹Èë×¸Ê ëÄ 甲硫氨酸的代谢 甲硫氨酸含有硫原子并有一个同硫原子相连的甲基，因此它在 代谢反应中是甲基供体。 ATP PPi + Pi 蛋氨酸 SAM 蛋氨酰腺苷转移酶 FH4 S-腺苷蛋氨酸 甲基受体 蛋氨酸合成酶 甲基转移酶 N5-CH3 FH4 甲基受体-CH3 S-腺苷同型半胱氨酸裂解酶 同型半胱氨酸 S-腺苷同型半胱氨酸 腺苷 H2O 苯丙酮酸尿症状 小儿痴呆 羟化酶 (2) 方香族氨基酸的代谢 (Phe Tyr Trp) 脱羧酶 NADPH 酪氨酸羟化酶 酪氨酸转氨酶 苯丙氨酸和酪氨酸代谢 羟化酶 脱羧 缺乏 尿黑酸氧化酶 甲基化酶 儿茶酚胺类,都是神 经递质和激素 聚合成尿黑酸色素 帕金森氏病 黑酸尿症 -CH3 色氨酸代谢 色氨酸经羟化和脱羧，转变为5–羟色胺（serotonin）。5–羟色 胺是一种神经递质，同时又是血管收缩物质。色氨酸还可以代 谢转变为吲哚乙酸（一种植物激素）和尼克酸（维生素B5）。 色氨酸也能转变生成丙氨酸和乙酰乙酸，因此它是一个生糖兼 生酮氨基酸。 Trp 羟化 脱羧 É«°· Äá¿ËËá CO 2 5-ôÇÉ«°· Ëá 5-ôÇÉ«°· CO 2 ßÅßáÒÒËá （3）支链氨基酸的代谢(branched amino acid, BCAA) 包括亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile和缬氨酸Val 丙酰CoA 乙酰CoA 丙酰CoA 丙酰CoA 乙酰乙酸 （4）其他氨基酸的代谢 糖 脂肪 磷酸丙糖 甘油 脂肪酸 PEP Ala Cys Gly Ser Thr Trp 丙酮酸 Ile Leu Trp ÒÒõ£-CoA 草酰乙酸 Asp Asn Phe Tyr ÒÒõ£ÒÒõ£-CoA 柠檬酸 TCA cycle α-酮戊二酸 Leu Lys Phe Tyr Trp Glu 延胡索酸 Arg Gln His Pro çúçêõ£-CoA Ile Met Ser Thr Val 酮体 氨基酸的生物合成 不同生物合成氨基酸的能力有很大区别: 高等植物一般都能够合成其自身所需要的所有的氨基酸。 微生物合成氨基酸的能力差别很大，如大肠杆菌可以合成所有 的氨基酸，而乳酸菌则需要从外界获取某些种类的氨基酸。 哺乳动物一般不能合成全部的氨基酸，为了维持其正常的生 活动，必须通过采食从外界获取某些种类的氨基酸。 1. 氨的同化 氨的同化作用（ammonia fixation）是指在生物体内，由NH3 或NH4+转变成有机化合物的过程，如谷氨酸或氨基甲酰磷酸 的生成。 固氮微生物将自然界中氮元素原子生成氨的过程依靠的是生物 固氮作用（biological nitrogen fixation） N2 NH3 植物则靠硝酸还原作用（nitrate reduction）来实现。 NO3NH4+ 2. 生物固氮 生物界只有少数生物可以直接利用空气中的氮合成氨。目前已 发现的固氮生物有近50个属，包括细菌、放线菌和蓝藻类，它 们都是原核生物。 按照它们与高等植物或其他生物的关系: 自生固氮微生物 鱼腥藻（Anabaena）、念珠藻（Nostoc） 共生固氮微生物 豆科植物根系的根瘤菌，如：豌豆根瘤菌 生物固氮作用是在固氮酶（nitrogenase）催化下经过对氮的 还原反应完成的。 细菌中的固氮酶是由两种铁硫蛋白组成。其中一种含钼，称 为钼铁蛋白，为四聚体，另一种不含钼，而含铁，称为铁 蛋白，为二聚体。固氮酶可催化下列反应： 0 -3 + N2 + 6H + 6e +1 + N2O + 2H + 2e + N2 + 8H + 8e 2NH3 0 N2 + H2O 2NH3 + H2 3.硝酸还原作用 植物体内的氨可以通过将植物根系吸收得到的硝酸还原而获得。 将硝酸还原成NH4+需要硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化： ＋5 £- NO3 Ïõ Ëỹ Ô-ø 2e ＋3 £- NO2 ÑÇÏõ Ëỹ Ô-ø 6e -3 + NH4 4.氨的同化 在植物体内，经过上述的固氮作用和硝酸还原作用所生成的氨 经过氨的同化作用才能转变成为含氮有机化合物。氨的同化作 用主要包括谷氨酰胺途径和氨基甲酰磷酸途径两种。 (1)谷氨酰胺途径：由氨同α–酮戊二酸反应开始，经过L-谷氨酸脱 氢酶（glutamate dehydrogenase）、谷氨酰胺合成酶（glutam ine synthetase）和谷氨酸合成酶（glutamate synthetase） 的催化，将氨固定到谷氨酸中，完成氨的同化。 NH3 ¹È°±ËáÍÑÇâø ¦Á-ͪ Îì ¶þËá NADH + H+ Glu H2O NAD+ ¹È°±õ£°· ºÏ ³Éø NH3 ATP H2O ADP + Pi Gln ¹È°±ËáºÏ ³Éø ¦Á-ͪ Îì ¶þËá NADH + H+ NAD+ 2Glu (2) 氨基甲酰磷酸途径：将氨或Gln中的氨基直接同CO2作用生 成氨基甲酰磷酸，包括氨基甲酰激酶（carbamyl kinase） 和氨基甲酰磷酸合成酶（carbamylphosphate synthetase） 催化的两种反应： O NH3 + CO2 + ATP °±»ù¼×õ£¼¤Ã¸ Mg2+ H2N C + ADP P °±»ù¼×õ£Á×Ëá O NH3 + CO2 + 2ATP °±»ù¼×õ£Á×2+ËáºÏ ³Éø Mg H2N C P °±»ù¼×õ£Á×Ëá + 2ADP + Pi